第十章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
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第十章 氨基酸代谢
R1 NH 2
转氨酶
H
C
C
O
α -酮酸
COOH R2
α -酮酸
COOH
( transaminase)
R2 H C NH 2
氨基酸
C
O
COOH
COOH
(New keto acid)
(New amino acid)
CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO NH2 H H N －H 2 O ＋H 2 O HOOC C R1 HO N H C
（三）氨基酸分解产物的代谢
分解产物：氨、α-酮酸、CO2、胺等。
氨在pH7.4时主要以NH4+存在，血液中氨含
量过高引起中毒反应。它可以与α-酮戊二酸
反应，导致TCA循环受阻。
Uric acid NH4
+
Urea
1.氨的代谢变化
（1）尿素的合成
尿素合成的部位－肝脏
切除肝脏后动物血及尿中尿素含量降低，若
GPT
COOH
CH2 CH2 C O COOH
CH3
CH
COOH
NH2
Ala
转氨作用实现了糖代谢和蛋白质代谢的沟通。 大多数的转氨酶氨基受体为α-酮戊二酸（有 何意义？）
GOT心脏中活性最大，肝脏次之。
GPT肝脏中活力最大，可用于乙肝的早期诊
断。
3.联合脱氨基作用
COOH CH 2 R
第十章 氨基酸代谢
杨如意 yangruyi@
主要内容
蛋白质怎样分解成氨基酸
氨基酸又怎样进一步分解
一、蛋白质的酶促降解
活细胞内的组分一直在更新。
转氨酶
H
C
C
O
α -酮酸
COOH R2
α -酮酸
COOH
( transaminase)
R2 H C NH 2
氨基酸
C
O
COOH
COOH
(New keto acid)
(New amino acid)
CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO NH2 H H N －H 2 O ＋H 2 O HOOC C R1 HO N H C
（三）氨基酸分解产物的代谢
分解产物：氨、α-酮酸、CO2、胺等。
氨在pH7.4时主要以NH4+存在，血液中氨含
量过高引起中毒反应。它可以与α-酮戊二酸
反应，导致TCA循环受阻。
Uric acid NH4
+
Urea
1.氨的代谢变化
（1）尿素的合成
尿素合成的部位－肝脏
切除肝脏后动物血及尿中尿素含量降低，若
GPT
COOH
CH2 CH2 C O COOH
CH3
CH
COOH
NH2
Ala
转氨作用实现了糖代谢和蛋白质代谢的沟通。 大多数的转氨酶氨基受体为α-酮戊二酸（有 何意义？）
GOT心脏中活性最大，肝脏次之。
GPT肝脏中活力最大，可用于乙肝的早期诊
断。
3.联合脱氨基作用
COOH CH 2 R
第十章 氨基酸代谢
杨如意 yangruyi@
主要内容
蛋白质怎样分解成氨基酸
氨基酸又怎样进一步分解
一、蛋白质的酶促降解
活细胞内的组分一直在更新。
氨基酸代谢
2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
COOH
R2
+
H C NH2 COOH
转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛） 转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT） 丙氨酸氨基转移酶（ 丙氨酸氨基转移酶 ） 又称谷丙转氨酶（ ） 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT α-酮戊二酸 酮戊二酸
通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基过程
嘌呤核苷酸循环联合脱氨（ 嘌呤核苷酸循环联合脱氨（1）
COOH α-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
COOH H2N CH CH2
氨基酸
COOH
R C=O
GPT
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
GOT
COOH
天冬氨酸
CH2COOH COCOOH 草酰乙酸
②泛素（ubiguitin）途径（泛素/26S蛋白酶体 途径） 泛素（ ）途径（泛素 蛋白酶体 途径） －－依赖 依赖ATP， －－依赖 ，
碱性系统， 在pH=7.2的胞液中起作用，主要水解短寿命蛋 白质和反常蛋白质。
又称泛素标记选择性蛋白质降解。 又称泛素标记选择性蛋白质降解。
第二节 氨基酸的一般代谢
精氨酸代琥珀酸
精氨酸的合成3. 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
8.1.3.3 蛋白质降解的泛肽途径 Hershko, A.等1978年从网织红细胞依赖 年从网织红细胞依赖ATP 等 年从网织红细胞依赖 的蛋白质水解系统中分离出一种热稳定因 个氨基酸组成， 子，由76个氨基酸组成，后来发现它广泛 个氨基酸组成 存在于各类真核细胞， 存在于各类真核细胞 ， 因而命名为泛肽 (ubiquitin)。 。 在泛肽激活酶(E1)、泛肽载体蛋白 在泛肽激活酶 、 泛肽载体蛋白(E2)和泛 和泛 蛋白连接酶(E3)的共同作用下 ， 泛肽 的共同作用下， 肽 –蛋白连接酶 蛋白连接酶 的共同作用下 C-端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基ε-氨基 端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基ε 端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基 氨基 形成异肽键， 形成异肽键，后续泛肽以类似方式连接成 至少4个 ， 串(至少 个)，完成对底物蛋白的多泛肽化 至少 标记，形成多泛肽化蛋白。 标记，形成多泛肽化蛋白。
泛素的结构与组成
泛素含有76个氨基酸残基 广泛存在于真核生物 泛素含有 个氨基酸残基,广泛存在于真核生物 个氨基酸残基 广泛存在于真核生物, 目前尚未发现泛素存在于原核生物中， 目前尚未发现泛素存在于原核生物中，泛素的氨基 酸序列极其保守。泛素基因主要编码两种泛素前体 酸序列极其保守。 蛋白质:一种是多聚泛素 另一种是泛素融合蛋白 蛋白质 一种是多聚泛素,另一种是泛素融合蛋白。 一种是多聚泛素 另一种是泛素融合蛋白。
泛素化和去泛素化
• ③泛素可以直接从 转移给底物蛋白形成 泛素可以直接从E2转移给底物蛋白形成
Ub蛋白复合物 这时的底物多是些碱性蛋白 蛋白复合物,这时的底物多是些碱性蛋白 蛋白复合物 (如组蛋白 ,而在大多数情况下 底物蛋白先 如组蛋白) 而在大多数情况下,底物蛋白先 如组蛋白 而在大多数情况下 与泛素连接酶( 与泛素连接酶 ubiquitin ligating enzyme, E3) 特异性结合,E3可使 和底物蛋白相互接近, 可使E2和底物蛋白相互接近 特异性结合 可使 和底物蛋白相互接近 继而蛋白底物与E2酶连接的泛素结合 酶连接的泛素结合,这样 继而蛋白底物与 酶连接的泛素结合 这样 就完成了底物蛋白质的泛素化。 就完成了底物蛋白质的泛素化。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
在某些情况下，某些氨基酸可以促进 蛋白质的酶促降解，而蛋白质的酶促 降解也可以产生特定的氨基酸，从而 形成协同作用。
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
CATALOGUE
氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
第11章氨基酸代谢-文档资料
蛋白质
小分子肽→肠道
胃酶作用于：Phe, Tyr, Trp, ( 芳香族） Leu, Glu, Gln。
2、小肠消化：
1）来自胰腺的酶： A、内肽酶：水解pro内部肽键。 胰蛋白酶：Lys、Arg羧基端肽键；(碱性） 糜蛋白酶：Phe、Tyr、Trp肽键； (芳香
族）。 弹性蛋白酶：Val、Leu、Ser、Ala肽键
20
GPT 2000 1200 700
16
•血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和 预后的指标之一。
4. 转氨作用的意义：
• 是aa分解代谢与非必需aa合成代谢的重 要步骤；
• 沟通了糖代谢与蛋白质代谢。
•通过此种方式并未产生游离的氨。
（三）联合脱氨作用
1. 概念：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱 氨基作用方式。是体内氨基酸的脱氨主要方式。
纤维蛋白、角蛋白部分水解。
（二）吸收
aa →肠黏膜细胞 →血液循环→肝脏
aa和少量二、三肽可被肠黏膜细胞吸收 入血，肾小管细胞和肌肉细胞也可吸收， 这是一需能需氧的主动运输过程。
氨基酸的吸收
•吸收部位：主要在小肠 •吸收形式：氨基酸、二肽、三肽 •吸收机制：耗能的主动吸收过程
蛋白质水解酶
（1）内肽酶（蛋白酶，肽链内切酶） 形成各种短肽
羧肽酶 （2）端肽酶（肽酶） 氨肽酶
二肽酶
蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
• 蛋白酶：又称肽链内切酶 （Endopeptidase），作用于多肽链内部 的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段， 不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
• 肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一 性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
（氨基酸和糖的转 变是不可逆的）
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr（酪），Phe（苯），Ile（异）, Trp（色）
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸：
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸（10） 必需氨基酸（8）：
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸：His Arg
NAD+ + H2O + （NADP+）
+ NH4+ + NADH +H+ （NADPH）
在动物体内辅酶为NAD+，在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中，除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α－酮酸不能 在体内合成，所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
（一）外源蛋白质的降解
（二）内源蛋白质的降解
（一）外源蛋白质的降解（细胞外途径）
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶：水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点： 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3， 一个来源于天冬氨酸
第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、名词解释1、氨基酸代谢库2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸3、氧化脱氨基作用4、转氨基作用5、联合脱氨基作用6、嘌呤核苷酸循环7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸11、一碳单位二、填空1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。
2、多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。
4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。
5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6、谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8、尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。
10、体内最重要的转氨酶有和。
11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____，______参与。
12、精氨酸在的催化下，生成尿素和。
13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸，这是氨基酸分解代谢反应，催化这一反应的酶叫酶，其辅酶是。
15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合，生成，随后裂解为和延胡索酸。
16、人体内合成尿素的直接前体是，它水解后生成尿素和，后者又与反应，生成，这一产物再与反应，最终合成尿素，这就是尿素循环，尿素循环的后半部是在中进行的。
17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称，催化此反应的酶是。
18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的，它催化和合成氨甲酰磷酸。
19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。
20、是除氨的主要器官，它可通过将NH3和CO2合成无毒的，而禽类则合成的是。
21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。
22、生酮氨基酸经代谢后可产生，它是合成酮体的原料。
23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。
常见的一碳单位有、、、、和等。
24、生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解
二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为，蛋白质在消化道酶促水解后，主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明，人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸 收的，这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明，蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2～3个氨基酸残基组成的小肽，然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收，进入 循环系统，被人体组织利用，或转换合成人 体蛋白，发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃，胃蛋白酶作用为小肽小肠， 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽，肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg，转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly，转运速率最低。
急性胰腺炎（Acute pancteatitis）
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍，蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式， 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织，损伤器官， 严重时可致命。严重者死亡 率为20%，有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质，避免积累带来 的危害； ②排除过多的酶和调节蛋白，使代谢正 常进行。
蛋白质降解及-氨基酸代谢
在大脑中发生上述反应，大量消耗了-酮戊二 酸和NADPH，引起 中毒症状。
在肌肉中，可利用这一反应生成的谷氨酸的转氨基作用，生成丙 氨酸，将氨转运到肝脏中去。
转氨酶
谷氨酸+丙酮酸
-酮戊二 酸+ 丙氨酸
谷氨酰胺的生成和利用
ATP
ADP+Pi
Mg2+
+NH2
谷氨酰胺合成酶
+H2O
Gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。
成瓜氨酸。瓜氨酸生成后就离开线粒体，进入细胞 质。
（3）合成精氨琥珀酸
（4）精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸
Asp的氨基转移到Arg上， 延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬 氨酸，
（5） 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素 尿素生成后，由血液运到肾脏随尿排除。
• 尿素循环总反应：
• NH4+ + CO2 + 3ATP + Asp + 2H2O → 尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸
氨基酸代谢库
氮平衡
食物中的含氮物质，大部分是蛋白质,非蛋白质的含氮物质含量较少。 氮平衡：机体摄入的氮量和排出的氮量，在正常情况下处于平衡状态。摄入氮 ＝排出氮。 氮正平衡：摄入氮＞排出氮。部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。
氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。
第二节 氨基酸的分解与转化
α-氨基酸1
R2-C|-|COOO
α-酮酸2
R1-C|-|COOO
α-酮酸1 转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
R2-C|H-COONH+3
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第十章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的酶促降解生物体内的蛋白质是经常处于动态的变化之中，一方面在不断地合成，另一方面又在不断地分解。
例如，当种子萌发时，蛋白质发生强烈的水解，将胚乳或子叶中的储藏蛋白质分解，形成氨基酸和其他简单含氮化合物，供幼苗形成组织时用。
在植物衰老时，蛋白质的分解亦很强烈，将营养器官的蛋白质分解成含氮化合物，转移到繁殖器官中，供幼胚及种子的形成之所需。
蛋白质的分解对机体生命代谢的意义并不亚于蛋白质的合成。
植物体为了进行正常的生长和发育，为了适应外界条件的变化，必须经常不断地形成具有不同结构与功能的各种蛋白质。
因此，早期合成的蛋白质在完成其功能之后不可避免地要分解，其分解产物将作为合成新性质蛋白质的原料。
蛋白质的分解是在蛋白（水解）酶催化下进行的，蛋白水解酶存在于植物所有的细胞与组织中。
大量蛋白酶已被人们从植物种子、果实的生长器官中分离出来并进行了研究，如番木瓜汁液中的木瓜蛋白酶，菠萝茎和果实中的菠萝蛋白酶，花生种子中的花生仁蛋白酶，豌豆种子中的豌豆蛋白酶，小麦、大麦、燕麦籽粒中的相应蛋白酶。
其中许多酶已制成结晶。
蛋白水解酶可分为内肽酶（肽链内切酶）和端肽酶（肽链端解酶）两大类。
（１）蛋白酶的种类和专一性 蛋白酶即内肽酶（endopeptidase ），水解蛋白质和多肽链内部的肽键，形成各种短肽。
蛋白酶具有底物专一性，不能水解所有肽键，只能对特定H 2NRnC NH CH O 1R 1'CHC H CH 2O C HCHR 3O Rm H氨肽酶（芳、疏）羧肽酶胃蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶枯草杆菌蛋白酶（疏）图9-1 几种蛋白酶的专一性的肽键发生作用。
如木瓜蛋白酶只能作用于由碱性氨基酸以及含脂肪侧链和芳香侧链的氨基酸所形成的肽键。
几种蛋白水解酶的专一性见图9-1、表9-1。
蛋白酶按基催化机理又可分为四类见表9-2。
表9-2中所列的木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶及无花果蛋白酶的活性中心均含有半胱氨酸，因此能被HCN，H2S、半胱氨酸等还原剂所活化，而被H2O2等氧化剂及重金属离子所抑制。
其余蛋白酶存在于大豆、菜豆、大麻、玉米、高粱的种子中。
这些酶的性质与广泛分布的动物蛋白酶——胰蛋白酶和胃蛋白酶等有很多共同之处。
（２）肽酶的种类和专一性端肽酶又称为肽酶（exopeptidase），从肽链的一端开始水解，将氨基酸一个一个地从多肽链上切下来。
肽酶根据其作用性质不同可分为氨肽酶、羧肽酶和二肽酶。
氨肽酶从肽链的氨基末端开始水解肽链；羧肽酶从肽链的羧基末端开始水解肽链（见表9-1、图9-1）；二肽酶的底物为二肽，将二肽水解成单个氨基酸。
肽酶又可分为六类，见表9-3。
３．蛋白质的酶促降解 在内肽酶、羧肽酶、氨肽酶与二肽酶的共同作用下，蛋白质水解成蛋白眎、胨、多肽，最后完全分解成氨基酸，即蛋白质−−→−内肽酶眎、胨、−−→−内肽酶多肽−−→−端肽酶氨基酸这些氨基酸可以转移到蛋白质合成的地方用作合成新蛋白质的原料，也可以经脱氨作用形成氨和有机酸，或参加其他反应。
第二节 氨基酸的分解与转化氨基酸的分解反应包括脱氨基作用、脱羧作用与羟基化作用等。
一、脱氨基作用高等植物的脱氨基作用在发芽的种子、幼龄植物及正发育的组织中最为强烈。
脱氨基作用是氨基酸分解的最重要的一步，包括氧化脱氨基、非氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、脱酰胺基等作用。
（１）氧化脱氨基（oxidative deamination ） 氧化脱氨基是高等植物最基本的脱氨基方式，氨基酸脱去α-氨基后转变成相应的酮酸：禾本科、豆科作物幼苗及马铃薯块茎中，主要是二羧基氨基酸（天冬氨酸和谷氨酸）的氧化脱氨。
如谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，氧化脱氨生成α-酮戊二酸：CH COOH2RC COOHR++1/2O 2NH 3COOH CHNH2CH2 CH2+ NADP +COOHC OCH2CH2COOH+ NADPH +COOH谷氨酸α-酮戊二酸H2NH3谷氨酸脱氢酶分布很广，在动植物、微生物中都存在，广泛存在于高等植物的种子、根、胚轴、叶片等组织中。
（２）非氧化脱氨基（nonoxidative deamination）非氧化脱氨基也包括多种方式。
直接脱氨基是在氨基酸氨基裂解酶和辅助因子磷酸吡哆醛（PLP基）的催化下进行的：COOH CH2COOHCHCHCOOH+ NH3COOHH2N CH天冬氨酸延胡索酸天冬氨酸在天冬氨酸氨基裂解酶的催化下，裂解成延胡索酸和氨。
脱水酶脱氨基脱水酶只作用于含有一个羟基的氨基酸，如L-丝氨酸在丝氨酸脱水酶（serine dehydratase）作用下发生脱氨：COOH COOHH2N C HCH2OH C NH3 CH3L-丝氨酸丙酮酸+H2O O+此酶以磷酸吡哆醛为辅酶，催化丝氨酸脱氨后发生分子内重排，生成丙酮酸。
解氨酶可催化氨基酸的非氧化脱氨反应，如苯丙氨酸解氨酶（Phenylalanine ammonia lyase,PAL）催化苯丙氨酸和酪氨酸脱氨：CH2CHNH2COOH CH CH COOH+ NH3L-苯丙氨酸反式肉桂酸PA L该酶也催化酪氨酸脱氨基并形成对香豆酸反式异构体：CH 2CHNH 2COOHCH COOH+ NH 3OH 酪氨酸反式香豆酸PAL在高等植物中存在催化苯丙氨酸和酪氨酸脱氨基形成氨和不饱和芳香酸的酶，如在许多植物中发现有苯丙氨酸解氨酶。
（３）转氨基（脱氨）作用（transamination ） 一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，而生成相应的α-酮酸和α-氨基酸，这种作用叫转氨基作用，也叫氨基移换作用。
催化转氨基反应的酶叫转氨酶，其辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
转氨基作用的简式如下：H C COOH + R 1R 1C COOH1C COOH + R 2C COOHHNH 2NH 2O O 转氨酶α-氨基酸α-酮酸α-酮酸α-氨基酸转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，它们起氨基传递体的作用，反应过程如下：C R 1H NH 2C R 1COOHO NCHOCH 2OPHO H 3CNCH 2CH 2OPHO H 3CNH C R 2H NH 2COOHC R 2COOHO-氨基酸1ααα -氨基酸2-酮酸1-酮酸2磷酸吡哆胺磷酸吡哆醛α转氨酶的种类很多，广泛分布于动植物及微生物中，因此氨基酸的转氨基作用在生物体内是极为普遍的。
转氨基作用是氨基酸脱氨的一种主要方式，在氨基酸代谢中占有重要的地位。
实验证明，除赖氨酸、苏氨酸外，其余α-氨基酸都可参与转氨基作用，并各有其特异的转氨酶。
（４）联合脱氨基作用 生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力很高，转氨酶又普遍存在，因此一般认为L-氨基酸往往不是直接氧化脱去氨基，而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的酮酸与谷氨酸，谷氨酸再经谷氨酸脱氢酶作用重新变成α-酮戊二酸，同时放出氨。
这种脱氨基作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行的，所以叫联合脱氨基作用。
其反应式如图9-2。
COOH CH 2CH 2CCOOH COOH CH 2CH 2CHNH 谷氨酸NH 3R CHCOOH NH 2R COOH COα-氨基酸α-酮酸转氨酶-L-谷氨酸脱氢酶+NADH 2(NADPH 2)+(NADP +)图9-2 联合脱氨基反应示意图（５）脱酰胺基作用（deamidation ）酰胺也可以在脱酰胺酶（deamidase ）作用下脱去酰胺基，而生成氨：CONH 2CH 2CH 2CHNH 2COOH + H 2OCOOH CH 2CH 2CHNH 2COOH 谷氨酰胺谷氨酸+ NH 3CONH 2CH 2CHNH 2COOH + H 2OCOOH CH 2CHNH 2COOH 天冬酰胺天冬氨酸+ NH 3二、脱羧基作用（１）直接脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶（decarboxylase ）催化下脱去羧基生成胺。
通式如下：氨基酸脱羧普遍存在于动植物及微生物组织中，其辅酶为磷酸吡哆醛。
二羧基氨基酸主要在α-位上脱羧，所生成的产物不是胺，而是另一种新的氨基酸。
天冬氨酸脱羧后生成β-丙氨酸：HOOCCH CH 2CH 2COOH22天冬氨酸β-丙氨酸CH 2谷氨酸脱羧后生成γ-氨基丁酸：HOOCCH CH 2CH 2CH 2COOH2NH 2CH 2谷氨酸γ-氨基丁酸CH 2γ-氨基丁酸与 -酮戊二酸进行转氨反应，生成谷氨酸和琥珀酸半醛，后者被氧化成琥珀酸后进入三羧酸循环：CH 2NH 2CH 2CH 2COOHOHCCH 2CH 2COOHHOOCCH 2CH 2COOHγ-氨基丁酸琥珀酸半醛琥珀酸色氨酸在脱氨和脱羧后转变成植物生长素（吲哚乙酸）：N 2CH COOHNH 232C OCOOHCH 2CHOH H H H 色氨酸吲哚丙酮酸吲哚乙醛吲哚乙酸2COOH丝氨酸脱羧生成乙醇胺；乙醇胺经甲基化作用生成胆碱：CH 2RCH 22RCO 2+CO 2CH 2CH COOH2CH 2CH 2CH 2CH 2NH 2OH OHN +(CH 3)3OH丝氨酸乙醇胺胆碱3(CH 3)乙醇胺和胆碱分别是脑磷脂和卵磷脂的成分。
某些胺的氨基酸前体见表9-4。
这些胺类在植物体内进一步转化所形成的产物都具有一定的生理作用。
胺可经氨氧化酶氧化成醛和氨；醛经脱氢酶作用氧化成脂肪酸；脂肪酸经 -氧化生成乙酰辅酶A 而进入三羧酸循环彻底氧化：RCH 2NH 2222RCOOHCO 2 + H 2O胺醛酸（２）羟化脱羟基作用（hydroxylation ）酪氨酸在酪氨酸酶（tyrosinase ）催化下发生羟化而生成3，4-二羟苯丙氨酸，简称多巴，后者可脱羧生成3，4-二羟苯乙胺，简称多巴胺：CH 2CH COOHNH 2CH 2CH NH 22CH 2HOOH OH + 1/2O 2NH 2酪氨酸多巴多巴胺多巴进一步氧化聚合成黑素。
马铃薯、苹果、梨等切开后由于形成黑素而变黑。
人的表皮及毛囊有形成黑素的细胞，使皮肤及毛发呈黑色；在植物体内，由多巴和多巴胺可以生成生物碱；在动物体内可生成激素——去甲肾上腺素和肾上腺素。
三、氨基酸分解产物的去向氨基酸经过脱氨、脱羧作用所生成的 -酮酸、氨、胺和CO 2，将进一步参加代谢或排出体外。
（１）尿素的形成和尿素循环 氨基酸脱氨产生的游离氨，对植物组织是有毒害作用的，因此必须将氨转变为无毒的含氨化合物，以消除氨的毒害。
高等植物均具有保留氨并重新利用氨的能力。
植物可以通过尿素循环，将游离氨转变为尿素，其反应如下：2NH 3 + CO 2 + 3ATP + 2H 2O尿素循环尿素CO(NH 2)2+3ADP 3H 3PO 4+尿素循环是消除植物体内过量氨毒害的重要途径，也是储备氮的主要形式。