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热休克蛋白与动物应激性反应的相关性研究进展
马鸣遥;刘玉芬
【期刊名称】《畜牧兽医科技信息》
【年(卷),期】2024()3
【摘要】应激性反应是机体受到有害因素刺激后所表现的机能障碍和防御反应,是机体维持正常生命活动的一种生理反应。
热休克蛋白(HSPs)作为机体受到应激性刺激后的产物,可以作为动物产生应激性反应的生物标志。
为了分析热休克蛋白与动物应激性反应的相关性,本研究梳理相关文献,采用归纳总结法对HSPs的生物学特征、功能以及与动物出现应激性反应的相关性进行了分析总结。
本文可以为热休克蛋白的相关功能研究提供借鉴。
【总页数】3页(P18-20)
【作者】马鸣遥;刘玉芬
【作者单位】哈尔滨师范大学生命科学与技术学院
【正文语种】中文
【中图分类】S8
【相关文献】
1.鸡热应激及糖皮质激素受体与热休克蛋白相关性的研究
2.肉鸡心脏热应激损伤和热休克蛋白mRNA转录水平的相关性
3.人参皂甙Rb1对应激大鼠肝脏热休克蛋白70和蛋白激酶C的影响及相关性研究
4.热休克蛋白90与人精子氧化应激相关性的初步研究
5.急性缺血性脑卒中患者血清DKK1水平与炎性反应及氧化应激的相关性研究
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热休克蛋白生物学特性及其治疗研究进展一、HSPs概述热休克蛋白(heatstressprotein，heat:hockprotein，HSP)是一组分子不等的酸性蛋白(PH=5.0一6.5)，广泛存在于所有植物、细菌和哺乳动物细胞各种应激因素包括高温、组织损伤、氧化剂、缺氧、超低温等都可以诱导HS的产生.Ritossa在1962年描述了果蝇唾液染色体的“蓬松”现象，成为有关分子水平的首次报道.20世纪70年代末，科学家对HSP:进行了序列分析，年代发现HSPs是迄今为止最为保守的基因家族.以HSP7O为例，大肠杆菌与真生物有40%一60%的同源性，而不同真核生物的HSP7O同源性为60%一78%.大HSP70氨基酸序列与人类HSP70氨基酸序列的同源性约为95%，与小鼠HSP70基酸序列的同源性约为98%。
近年来，人们对HSPs功能进行了广泛研究，并对Hs 的应用进行了探索。
HSPs已经成为生命科学研究的热点和前沿.1.HSPs分类HSPs按分子量大小通常分为以下几个家族:HSPllo、HSP90、HSP70、HSP6，J、分子HSP(分子量为20一25kD)和泛素(分子量7一skD).其中HSP70家族子量为72kD一80kD)成员最多，大致可分为以下4种:第1种是HSC70(热激同源蛋白70，heatshoekeognate70)，也称为HsP73，是哺乳动物细胞的结构蛋白，在所有的细胞内均能表达，并且受热诱导，属于结构型HSP70，细胞的分化和发育密切相关;第2种为HsP70，也称为HSP72，通常在正常细中并不表达或表达量很少.但是在热应激或其它应激原的作用下，则表达迅速加，属于诱导型HSP70，具有保护细胞的功能;这两种HSPs具有高度的序列同性(95%)和相似的生物学特性;第3种是GRP78(葡萄糖调节蛋白78，glucose一regulatedprotein78)，存在于内质网腔内:第4种是eRP7s，主位于线粒体内;GRP78和GRP75在应激时稍有表达，它们在细胞内分别以分子侣的形式发挥作用。
热休克蛋白70的生物学功能及其诱导剂——谷氨酰胺在畜牧
业中的应用
孙培明
【期刊名称】《饲料工业》
【年(卷),期】2011(32)14
【摘要】热休克蛋白（heat shock protein,HSP）或热应激蛋白（heat stress protein,HSP）是机体受到应激原的刺激后产生的几族高度保守的蛋白质,对维持细胞生存和内环境的稳定起重要作用。
其中热休克蛋白70（HSP70）是最重要的一种HSP,它具有多种生物学功能,包括分子伴侣功能、参与免疫反应、
【总页数】4页(P65-68)
【关键词】热休克蛋白70;生物学功能;谷氨酰胺;畜牧业;诱导剂;应用;热应激蛋白;细胞生存
【作者】孙培明
【作者单位】临沂大学生命科学学院
【正文语种】中文
【中图分类】S816.7
【相关文献】
1.热休克蛋白70在乳腺癌中的表达及其对体外乳腺癌细胞株生物学功能的影响[J], 黄自明;孙圣荣
2.热休克蛋白70的生物学功能及应用的研究进展 [J], 杨震国
3.谷氨酰胺诱导热休克蛋白70在缺氧性肺动脉高压新生大鼠中的保护作用研究[J], 赵婷; 王彦梅; 王乐
4.热休克蛋白70诱导剂及其应用 [J], 谭权;张克英
5.谷氨酰胺对脑梗死病人热休克蛋白70表达及免疫功能的影响 [J], 何慧薇;张劲松;孙伏喜;高志强
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热休克蛋白在应激响应中的遗传调控机制在人们的日常生活和工作中，会不可避免地面临各种各样的应激情况。
比如，在高温天气下工作、遭受创伤、饱受心理压力等。
这些应激情况将导致细胞内外环境的变化，从而激发相应的生物学应答机制，维持生命稳态。
而热休克蛋白就是这些生物学应答机制中的一员，起到维持细胞稳态的重要作用。
本文将探讨热休克蛋白在应激响应中的遗传调控机制。
热休克蛋白是一类保守且广泛存在于所有生物界中的蛋白质。
它们的独特结构和功能，在细胞内外环境变化时发挥着不可替代的作用。
在正常情况下，热休克蛋白通常以低水平存在于细胞内。
但是，在遭受热休克、氧化、毒物、缺氧等各种应激情况下，热休克蛋白的表达会大量上调，从而发挥抗应激作用，防止细胞损伤和死亡。
热休克蛋白族群由不同的家族组成，它们在不同的应激情况下会被不同的转录因子调控。
其中，热休克蛋白70 (Hsp70)是最广泛研究的一种，存在于所有真核生物中。
在哺乳动物中，Hsp70可以分为细胞质Hsp70 (Hsc70)和翻译后修饰Hsp70 (Hsp72)。
在正常情况下，Hsp70和其他分子伴侣一起参与细胞质中蛋白质的合成、折叠和降解等过程。
但在应激情况下，Hsp70会发生明显的上调，与其他分子伴侣一起协同工作，防止细胞因受到不同的应激作用而受损。
Hsp70在应激响应中的上调与转录因子的调控有关。
其中，热休克因子-1 (Hsf-1)是主要的转录因子，负责Hsp70在遭受应激时的大量上调。
Hsf-1的活化与转运以及与核相关蛋白的相互作用密切相关。
Hsf-1在正常情况下被钳制在细胞质中，其转录激活载体Hsp70抑素2 (Hsp90)与磷酸化的Hsf-1结合，起到钳制作用。
但在应激情况下，Hsp90脱离Hsf-1，而Hsf-1则被磷酸化，从而被激活。
激活的Hsf-1进入细胞核，结合热休克元件 (HSE) 的转录区域，为Hsp70的大量表达提供了必要的转录因子。
除了Hsf-1，其他转录因子也参与了Hsp70在应激响应中的上调。
热休克蛋白在细胞应激中的作用研究细胞应激是生物体生命活动中的常态，经常受到各种外界因素的影响，如温度变化、氧气增减、中毒物质、缺氧缺水等，都可以引起细胞内各种化学反应的改变。
这种变化可能会损伤细胞结构和功能，对细胞的生存和发育产生不良影响。
因此，细胞需要通过一系列复杂的生化机制来应对这种应激状态，减轻或消除其对细胞的危害。
其中，热休克蛋白（heat shock protein, HSP）就是细胞内应对热应激的一种保护机制。
HSP是一类存在于所有生物体内的广泛分布的蛋白质，主要在细胞应激状态下表达。
它们主要分布在细胞浆和细胞核内，在细胞增殖、分化、凋亡、信号转导和抵抗应激等生理过程中发挥着重要的作用。
HSP具有分子伴侣和折叠机和等生理功能，在多种应激状态下为细胞提供保护。
HSP的启动主要是由于细胞发生热性应激，例如：高温，化学毒物，缺氧，缺乏营养等情况下。
其中HSP70(heat shock protein 70)是最早被发现的一种HSP，可以促进蛋白质的正确折叠；其他的热激发蛋白包括HSP20、HSP40、HSP60和HSP90等都具有不同的折叠保护功能。
在应对细胞热应激的过程中，HSP主要有以下作用：1.促进氨基酸转运和蛋白质折叠热应激可以抑制蛋白质的正常折叠，从而影响其功能和稳定性。
HSP能够促进未折叠的蛋白质正确地折叠成功能三维结构，使折叠有误的蛋白质得到纠正，提高蛋白质的稳定性和活性。
此外，HSP还可以促进细胞内的氨基酸转运，通过帮助在细胞内正常翻译和折叠蛋白质以减轻热压力。
2.防止蛋白质聚集和损伤在应对热应激时，未及时折叠的蛋白质易出现自我聚集引起细胞内堆积，导致质量似乎更低的蛋白质的时效性和质量保证，以致于对细胞功能不可忽略的伤害。
HSP可以通过与聚集的不成形蛋白质互相结合，从而防止聚集和提高其解聚能力，保护细胞内的蛋白质免受热应力损伤。
3.参与信号转导和获取抗应激能力HSP还可以参与细胞内复杂的信号传递过程，直接或间接地调节信号通路的贡献。
热休克蛋白在细胞应激中的作用随着人们对生物学认知的深入，人们对细胞应激及其应对机制的研究也越来越深入。
热休克蛋白(hsp)作为一种主要的细胞应激蛋白，在细胞的应激响应中发挥着至关重要的作用。
一、热休克蛋白的发现热休克蛋白是一群分子质量为10-150kDa的蛋白质家族，最早发现于20世纪60年代初，当时研究者在研究蛋白质在高温环境下的变化时，发现一些蛋白质在高温环境下的表达量会显著提高，后来这些蛋白质被命名为热休克蛋白。
二、热休克蛋白的分类及特点根据其分子质量的不同，热休克蛋白可以分为Hsp10、Hsp20、Hsp40、Hsp60、Hsp70、Hsp90等不同家族。
这些蛋白质一般以分子伸展为特征，能够形成空心球、环、筒等多种形态。
与其他蛋白相比，热休克蛋白表现出了一些独特的性质：1.它们是一种高度保守的蛋白质家族，其氨基酸序列在不同的物种中有着相似或相同的序列。
2.与大多数蛋白质类似，热休克蛋白也会出现时效性，它们跟随细胞的需要得以表达和消耗。
三、热休克蛋白的作用1.保护细胞膜结构细胞膜是细胞的外壳，可以让细胞保持形态和稳定。
然而，受到应激因素的影响，细胞膜容易出现结构上的改变。
热休克蛋白可以通过保护细胞膜结构来减轻这种影响。
研究发现，热休克蛋白可以与膜蛋白结合，使膜蛋白的结构更加稳定，从而保护细胞膜。
2.抑制蛋白质的聚集蛋白质聚集是很多疾病的主要表现，例如阿兹海默症等。
热休克蛋白和一些chaperonin蛋白质一起，可以帮助新合成的蛋白质正确折叠，并避免其聚集，从而减轻细胞受到的损害。
3.参与凋亡和细胞周期调节研究发现，热休克蛋白还能参与细胞的凋亡和细胞周期调节。
特别是在癌症研究中，因为癌细胞的生长和扩散受到热休克蛋白的参与调节，因此，热休克蛋白也被广泛应用于癌症的治疗和预防领域。
四、热休克蛋白在细胞应激中的作用1.热量应激在面对高温的环境时，细胞表现出一种反应，即热应激反应，这时热休克蛋白扮演了一个至关重要的角色。
热休克蛋白在鱼类生殖中的作用研究进展作者：李全杰徐钢春来源：《安徽农业科学》2015年第12期摘要热休克蛋白（Heatshock protein，HSP）对鱼类生殖具有极其重要的作用，是提高鱼类产量与影响鱼类繁育成败的关键因素。
对热休克蛋白在鱼类生殖中的作用的研究现状进行了概述，从鱼类生殖细胞的发生发育、热休克蛋白的作用机理、热休克蛋白在生殖中的调控机理等方面进行了阐述，并对今后热休克蛋白在鱼类生殖中的研究发展趋势进行了展望，旨在为我国鱼类人工繁殖建立提供科学依据，同时为水养殖鱼类种苗生产提供可控性强的工艺流程。
关键词热休克蛋白；鱼类；生殖中图分类号 S96 文献标识码 A 文章编号 0517-6611（2015）12-145-03Abstract Heat shock proteins （heatshock， protein， HSP） plays a very important role in fish reproduction， is key factor to raise fish production， affect the success or failure of the fish breeding. The research status on effect of heat shock protein in fish reproduction are reviewed from the aspects of growth and development of fish germ cell， heat shock protein action mechanism， regulation mechanism of heat shock protein in reproduction， in order to provide the scientific basis for establishment of artificial propagation of fish in China， and to provide the controllability process for aquaculture fish seed production.Key words Heat shock protein； Fish； Reproduction鱼类精子和卵子的质量是影响鱼类繁殖性能的关键因素之一。
热休克蛋白对细胞应激响应机制的影响热休克蛋白（heat shock proteins, HSPs）是一类具有保护和修复功能的分子，它们在细胞应激时被诱导表达，为细胞渡过难关提供帮助。
热休克蛋白的诱导表达和它们对细胞应激响应的影响已成为细胞生物学和分子医学领域的热点问题之一。
热休克蛋白作为分子伴侣，在应激时可以与蛋白质同行，在保护蛋白质的同时维持其原有构象。
热休克蛋白还可以促进质体膜的稳定，维护细胞的稳态。
此外，热休克蛋白参与调控细胞凋亡、细胞周期、细胞分化、细胞移动和肿瘤的形成等生物学过程。
热休克蛋白是广泛存在于真核生物和原核生物中的一类蛋白质家族。
不同的热休克蛋白在分子量和组织表达上存在差异。
在人类细胞中，最具代表性的热休克蛋白包括HSP70、HSP90、HSP27和HSP60。
这些热休克蛋白都可以在应激时被诱导表达，但它们的表达级别和调控机制却各不相同。
HSP70是最早发现的一类热休克蛋白，在细胞应激时被广泛诱导表达。
HSP70在细胞应激状态下参与到多种生理过程中，包括新蛋白质的折叠、老化蛋白的修复、细胞凋亡的调控等。
HSP90是又一类非常重要的热休克蛋白，在细胞应激状态下表达水平也会被显著提高。
HSP90和HSP70在细胞中的作用机制不同，HSP90作为分子伴侣更多地参与到细胞的信号传导和蛋白质修复等过程中。
HSP27在细胞应激状态下也会被诱导表达，它形成的多聚体结构可以参与到抗氧化、抗炎和细胞凋亡的过程中。
HSP60是一类分子量相对较大的热休克蛋白，它在人类细胞中的表达水平相对较低，但在某些生理过程中具有重要的生物学功能。
细胞应激是指各种外界因素对细胞内环境产生的影响，包括高温、低温、氧化应激、放射线等。
应激会导致细胞内分子的构象改变、蛋白质的氧化破坏等，进而影响细胞的正常功能。
为了应对应激带来的挑战，细胞会通过诱导热休克蛋白表达来应对应激。
热休克蛋白可以保护细胞内的分子不受损伤，并参与到蛋白质折叠和质膜稳定等过程中，使细胞恢复正常功能。
热休克蛋白的生物学特征热休克蛋白（Heat shock protein, HSP）是一类在生物体中普遍存在的重要蛋白质家族，其主要功能是维持细胞内外环境的稳定性。
本文将从热休克蛋白的分类、结构、功能以及与疾病的关系等方面进行详细阐述。
一、热休克蛋白的分类热休克蛋白根据其分子量的不同，可分为HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40和小HSP等六个家族。
这些家族的命名是根据它们在热应激条件下的相对分子量而来的。
其中，HSP70家族是最为广泛研究的一类热休克蛋白家族。
二、热休克蛋白的结构热休克蛋白的结构特点是具有高度保守性，包括一个或多个保守的热休克蛋白结构域（HSP domain）。
这些结构域通常以α螺旋和β折叠的形式存在。
此外，热休克蛋白还具有ATP结合位点和底物结合区域，用于调节其功能。
三、热休克蛋白的功能热休克蛋白在细胞内有多种功能。
首先，热休克蛋白能够通过与其他蛋白质结合，协助其正确折叠和组装，防止异常蛋白聚集和沉积。
其次，热休克蛋白还能够参与细胞的应激响应，帮助细胞应对各种环境的变化。
此外，热休克蛋白还参与细胞凋亡、细胞周期调控以及免疫应答等生物过程。
四、热休克蛋白与疾病的关系热休克蛋白在多种疾病的发生发展中扮演着重要角色。
例如，在肿瘤发生过程中，热休克蛋白能够促进肿瘤细胞的生长、增殖和转移，并抑制肿瘤细胞的凋亡。
此外，热休克蛋白还与神经退行性疾病、心脑血管疾病以及炎症性疾病等密切相关。
五、热休克蛋白的调控机制热休克蛋白的表达受到多种调控机制的影响。
其中，热休克因子（Heat shock factor, HSF）是主要的调控因子。
在正常条件下，HSF 处于非活化状态。
但在热应激等异常环境刺激下，HSF被激活，进而促使热休克蛋白的表达。
六、热休克蛋白的应用前景热休克蛋白在医学和生物技术领域具有广阔的应用前景。
例如，热休克蛋白可以作为肿瘤治疗的靶点，通过干扰热休克蛋白的功能，抑制肿瘤的生长和转移。
热休克蛋白及其在细胞应激中的作用随着科技的进步和生物学的发展，人们对于细胞内部调节机制的了解越来越深入。
热休克蛋白作为一种重要的分子，正在为生命科学提供新的研究方向。
那么，热休克蛋白是什么呢？它在细胞应激中起着怎样的作用呢？一、热休克蛋白的概述热休克蛋白（Heat shock protein，HSP）是细胞内一类具有抗应激效应的蛋白质，在多种生命体中均有存在，包括人类、动物、植物和微生物等。
最早被描述的热休克蛋白是在高温条件下的哺乳动物细胞中发现的，因此被称为“热休克蛋白”。
但是，后来发现热休克蛋白并不仅仅在应对热应激时表达，也参与对其他不同类型的细胞应激进行调节。
在不同物种中，热休克蛋白的分类、命名和表达方式有所不同。
比如，热休克蛋白在人类中有多个亚型，包括HSPA1A、HSPA1B 和HSPA1L等，而在小麦中则存在18个不同的HSP蛋白。
二、热休克蛋白的作用热休克蛋白是一类具有分子伴侣作用的蛋白质，能够与其他蛋白质结合并协助其在细胞内的正确折叠和功能维持。
这种作用对于稳定细胞环境和维持正常生理功能有着重要的作用。
不仅如此，热休克蛋白还能通过调控细胞的生理反应来保障细胞对环境应激的适应性。
在细胞应激反应中，热休克蛋白具有保护细胞免受应激因素侵袭的作用。
如在高温、化学物质、放射线、缺氧等条件下，热休克蛋白的表达水平会明显增加，细胞受到应激时，热休克蛋白可以与激活的信号通路相互作用，参与到细胞生存和死亡的选择中。
此外，热休克蛋白还可调节免疫反应，以及参与细胞周期等重要生理过程。
可以说，热休克蛋白在细胞应激过程中扮演者一种核心的角色。
三、热休克蛋白与疾病由于热休克蛋白在细胞内具有重要的调节作用，因此与其相关的疾病也特别值得关注。
目前，人们已经发现，许多人类疾病的发生和发展与热休克蛋白的异常表达及其调节机制失调有关，如肿瘤、糖尿病、阿尔茨海默病等。
因此，研究热休克蛋白的生物学功能和作用机制，具有重要的临床意义。
热休克蛋白的生物学功能及作为鲤鱼应激监测指标的可行性分析王跃云 200800810232（山东大学威海分校海洋学院生物技术专业）摘要：HSP70蛋白是受热等因素刺激后而诱导产生的蛋白质,是热休克蛋白家族中最重要的一员。
是在生物进化中高度保守的蛋白质分子家族,它存在于各种生物细胞内,具有保护细胞生存和进行正常生命活动的生物学功能。
关于HSP70蛋白已经进行了很多的研究工作，本文阐述了近年来对热休克蛋白的功能等的研究进展并对HSP70蛋白作为鲤鱼养殖中应激检测指标的可行性进行了分析。
关键词:热休克蛋白；HSP70；应激反应；检测热休克蛋白(HSP)是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化中最保守的蛋白,不仅具有帮助蛋白质正确组装、折叠、转运的作用，也参与抑制凋亡，并与抗原提呈、甾体激素受体功能、细胞内运输、核受体结合有关。
热休克蛋白包括小分子HSP家族、HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族和HSP110家族，其中HSP70家族包括HSC70、HSP72、Grp75、Grp78、HO一1。
应激状态下，变性的蛋白质在胞浆中通过使已经和热休克因子(heat shock factor，HSF)结合的HSP解离下来，使HSF磷酸化，三聚体化，从而诱导HSP表达。
已有研究表明在应激状态下，热休克蛋白可以在各个应激易感器官中表达，对其产生保护作用。
其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种。
随着研究的深入,在生物学的功能不断被发现的同时,HSP70的应用前景也变得越来越广泛。
本文就HSP70热休克蛋白的研究进展和在鲤鱼养殖中作为应激检测指标的可行性进行了综述讨论。
1.热休克蛋白(HSPs)的生物学功能热休克蛋白(HSPs)是细胞在受到刺激后产生的非特异性保护蛋白,参与细胞的损伤修复。
具有分子伴侣、抗细胞凋亡、抗氧化等保护细胞的功能[1]。
并且HSPs的表达可以诱导受辐射的细胞凋亡、防护DNA损伤等作用。
HSPs有可能成为新一代辐射损伤防护剂[2-5]。
早在上世纪九十年代初就有人研究了人离体血淋巴胞细抗电离辐射损伤的机制并指出了热休克蛋白在其中发挥的作用[6]。
但是不同的细胞对辐射的HSPs响应程度是不一样的[7]。
热休克蛋白70(HSP70)和小分子热休克蛋白(Small heat shock proteins,sHSPs)中的HSP27是HSPs家族中的重要成员,也是近年来被广泛关注的研究对象,许多研究表明HSP70在热应激条件下对免疫细胞具有保护作用[8]，并且热休克蛋白与肿瘤免疫和细胞凋亡也存在密切关系，并已有HSP70多肽复合物应用于临床[9-11]。
1.1 热休克蛋白的分子伴侣功能分子伴侣是在生物大分子的折叠、组装、转运及降解等过程中起协助作用,参与协助抗原的呈递和遗传物质的复制、转录及构象的确立,但自身并不发生任何变化的一大类广泛存在于生物体内的蛋白质分子。
随着对分子伴侣的进一步研究和相关知识的不断深入,分子伴侣在生物产品开发、物种改良、抗衰老,疾病预防、诊断和治疗以及环境监测方面具有广阔的前景[12]。
关于热休克蛋白的分子伴侣作用已有很多文献进行了报道[12-16]。
其中HSP70是广泛分布于细胞核、细胞质、内质网、线粒体和叶绿体等细胞的各个部分的一种,它作为分子伴侣参与所有细胞内蛋白质的从头合成和定位、蛋白质的成熟和错误折叠蛋白质的降解及调节过程。
HSP70 不仅能帮助线粒体和内质网新输入蛋白质的折叠, 而且参与蛋白质的移位过程。
HSP70能够以依赖于ATP 的方式结合和释放非天然构象多肽的疏水片段, 并能通过遮蔽这些片段而稳定蛋白质的松弛构象和阻止聚集。
这也是HSP70具有多种生物学功能的基础[17]。
热休克蛋白与细胞凋亡普遍存在于各种生物体中的热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs),在生物体内发挥着重要的生理功能.大量的实验证据表明,热休克蛋白与细胞凋亡密切相关,参与细胞凋亡信号通路的多个环节.近年来有关该领域的研究已获得了重要的突破与进展。
一方面,热休克蛋白主要起着抑制细胞凋亡、促进细胞存活的作用;另一方面,某些热休克蛋白又能够作为凋亡蛋白的分子伴侣,促进细胞凋亡,比如HSP70能够激活DNase来促使细胞凋亡,线粒体内HSP60能够促进caspase依赖的细胞凋亡途径[18]。
齐凤杰等[19]探讨了热休克蛋白90(heatshockproteins90,HSP90)抑制肿瘤坏死因子α(tumornecrosisfactorα,TNFα)和放线菌酮(cycloheximide,CHX)诱导的细胞凋亡作用机制。
发现HSP90的大量存在(即使在生理条件下)不仅通过促进蛋白质的折叠,而且通过阻止Bid的裂解而保持前凋亡因子的惰性状态,使细胞免于凋亡,对细胞稳态的维持发挥重要作用。
戴顺东等[20]的实验验证了热休克蛋白90(HSP90)能够抑制肿瘤坏死因子α(TNF-α)和放线菌酮(CHX)协同诱导的细胞凋亡。
赵月等[21]的研究发现在稳定过表达Hsp90的NIH3T3细胞中,热休克蛋白90可以抑制NIH3T3成纤维细胞凋亡，并且抑制TNFα诱导的细胞凋亡。
在凋亡信号转导通路中,Hsp90作用于caspase-8下游、caspase-3上游。
能够在细胞凋亡信号转导通路中发挥负性调节因子的作用，从而抑制细胞的凋亡。
热休克蛋白－肿瘤药物作用新靶点内源性HSPs在细胞凋亡调控中发挥着重要的作用,使细胞适应环境的变化并且能在致死性刺激下生存,决定着细胞的命运。
HSPs在肿瘤细胞中高表达,抑制HSP90对肿瘤治疗具有重要意义。
HSPs可以从细胞释放到循环系统中,这些外源性的HSPs可以作为细胞因子在免疫调节中发挥重要作用。
外源性HSP70在肿瘤治疗中具有广阔的前景,特殊的HSP复合体的发现和对其特性的了解为小分子抗肿瘤治疗提供了新策略[22]。
例如HSP27在多种肿瘤中过度表达,参与肿瘤的发生发展,分化,耐药以及转移等方面,因而抑制HSP27成为一种新的肿瘤治疗策略[23]。
吕元明等[24]观察了恶性肿瘤中bag-1蛋白和热休克蛋白70(HSP70)的表达及其与肿瘤间的联系，发现HSP70和bag-1在胃肠道恶性肿瘤中的高表达与肿瘤的发生有一定的关系,且bag-1与肿瘤的预后有密切关系。
易传勋等[25]对热休克蛋白70在皮肤癌中的表达水平和分布特点及与增殖细胞核抗原(PCNA)、p53蛋白表达的相关性研究表明热休克蛋白70在皮肤癌中存在异常增高的核表达，并与细胞的增殖程度和病理分级有关，提示其可能参与了肿瘤生长。
热休克蛋白与肿瘤发生的密切关系提示了热休克蛋白在肿瘤预防和治疗中的重要作用。
热休克蛋白已经用于肿瘤的治疗中，并且已经开发了相应的针对热休克蛋白的药物[26-28]。
2. 热休克蛋白HSP70作为鱼类生理状态指标的可行性HSP是一组在进化上十分保守的分子伴侣,。
具有维持细胞自身稳定等多种生物学功能。
它是一个以核基因为主的多基因家族,其产物存在于一切生物体中,除结构型外还有诱导型,在常温下就能表达,在高温等因素诱导下会提高表达。
HSP70是HSP家族的主要成员,它广泛参与机体的保护功能,对于生物体抵抗和适应不良环境有着十分重要的意义。
如在不良环境中,细胞内出现蛋白质变性,其变性过多,就会威胁细胞的生存。
而此时出现的变性蛋白可诱导HSP70大量合成,HSP70能使变性蛋白恢复活性,从而保证细胞的生活和生存[29-31]。
HSP70在组织中是差异表达的[32, 33]，并且受到环境因素的影响，这是HSP70作为分子检测指标的基础。
林亚秋[34]对HSP70是否可作为鲤鱼养殖中的应激监测指标进行了研究，发现HSP70在鲤鱼8个组织中均检测到表达，其中在心脏中表达最高，其次是鳔、鳍，二者之间无显著差异(户>0．05)，在肠、粘液与脂肪3个组织中的表达无显著差异(P>0．05)，但显著高于在性腺与鳃中的表达水平(P<0．05)。
说明HSP70作为鲤鱼养殖中应激程度、应激能力、健康状况检测的分子标记物是可行的。
苏岭等[35]依据GenBank已公布的鲫鱼热休克蛋白70(Heat shock protein70,HSP70)和beta-actin mRNA序列,分别设计两对引物,应用半定量RT-PCR方法检测应激处理后不同恢复时期鲫鱼(Carassius auratus)肝脏中HSP70 mRNA的表达情况。
结果表明,诱导后肝脏组织中HSP70 mRNA的表达量呈现时间依赖性,存在先升高后回落的趋势。
在诱导后1h即有所升高,在4h时达到最高值,之后逐渐降低,至48h,表达量降至最初值。
研究结果为鲫鱼HSP70的研究提供了基础数据,也为将HSP70用作鱼类生理状态的诊断提供了理论依据。
但是我们必须应该注意到环境因素对HSP70在组织中表达的影响，在鱼类的应激研究，需要证明实验中的一些操作，如处理动物、采样等一些物理刺激是否影HSPs的表达．万文菊[36]研究发现注射操作不会影响HSP70作为测定鱼类感染状态的应用，表明常规的操作应激不会引起HSP反应。
环境中的金属离子含量也会影响HSP70在不同组织中的表达[37, 38]。
也有人对HSP70作为重金属污染条件下生物标记物的潜力进行了研究[38, 39]。
但是对于其中的机理尚不是很明确。
对HSP70的初步研究已经显示了HSP70作为生物标记物鲤鱼的应激反应中和在水环境监测方面的潜力，但是HSP70的表达水平并不总是与有害因素的作用强度平行，其机制较为复杂。
说明HSP70作为鲤鱼应激反应的分子指标还有许多待解决的问题。
3.展望尽管鱼类HSP70的分子生物学研究仍然处在描述阶段，但大量的前期研究数据正在收集，可以尝试开始鱼类功能基因组学的研究．不同的受试物种和不同的研究组织，不同的应激因素，HSP70的合成规律有不同程度差异．目前对HSP70在应激反应中的合成机制仍不是很清楚。
但是目前的实验已经表明HSP70作为鲤鱼应激反应的分子指标还是可行的。
虽然还没有建立一个统一的标准。
但是相信随着越来越多对HSP70的关注和实验研究，HSP70有很大的潜力作为鲤鱼应激反应的分子指标。
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