动物生物化学 1 绪论

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题重要知识点汇编（动物生物化学）一．绪论与酶1.名词解释:生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。

酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。

酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。

同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。

酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。

维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。

酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。

活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。

必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。

诱导契合学说——酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2)答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。

结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。

4.维生素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作用缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 生物素羧化酶的辅酶B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。

《动物生物化学》教学大纲一、课程的性质和地位(一)课程的性质动物生物化学是以动物为研究对象，运用化学、物理及生物学的理论与技术，研究动物体的物质组成与结构，物质在体内发生的化学变化，以及这些变化与生理机能关系的一门学科。

(二)课程的地位动物生物化学是动物医学专业重要的基础课之一，与动物饲养、遗传育种、兽医基础和兽医临床等各学科的关系非常密切。

二、课程教学目标(一)知识教学目标了解生物体物质的结构、性质和功能，掌握物质在细胞内的变化规律及其伴随发生的能量变化，初步掌握遗传的分子基础及生物体内的调节机制，为后续课程如兽医基础、兽医临床、动物饲养学、动物病理学等学科的学习打下基础。

(二)能力培养目标通过实验实习、技能训练，掌握动物生化实验的方法，掌握分光光度法、微量滴定技术等技能。

(三)思想教育目标培养学生实事求是、严肃认真的科学态度的理论联系实际的科学作风，培养学生敬业爱业，良好的职业道德的爱国主义情操。

三、教学内容和要求(一)理论部分1.绪论了解动物生物化学学科的研究对象和内容；了解动物生物化学与畜牧、兽医等学科的关系。

2.蛋白质与核酸化学(1)蛋白质的分子组成了解蛋白质的元素组成、基本结构单位和理化性质。

(2)蛋白质的分子结构了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。

(3)蛋白质的理化性质和分类了解蛋白质的理化性质，掌握蛋白质变性的本质。

(4)核酸的化学组成掌握核酸的基本组成成分和基本组成单位，掌握三磷酸核苷的结构特点。

(5)核酸的分子结构掌握核酸的分子结构特点。

(6)核酸的理化性质了解核酸的理化性质。

3.酶(1)酶促反应的特点掌握酶的定义及酶促反应特点。

(2)酶的结构与功能了解酶的结构组成；掌握酶的活性中心；了解酶的结构与功能的关系。

(3)酶作用的基本原理了解酶作用的基本原理；了解诱导契合学说。

(4)影响酶促反应速度的因素掌握影响酶促反应速度的6个因素。

(5)酶的命名、分类及在畜牧兽医实践上的应用了解酶的命名原则、分类以及在畜牧兽医实践上的应用。

动物生物化学教案第一章绪论1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。

2.生物化学的发展介绍生物化学的起源；获得的重大成果；我国的成果及展望。

3.生物化学与畜牧和兽医介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。

第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命活动中的重要作用举例说明各种蛋白质的生理功能，例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等，综合说明蛋白质是生命活动的体现者。

:第二节蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素，氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。

2.蛋白质的基本结构单位和其它组分强调氨基酸是蛋白质的构件分子。

3.氨基酸氨基酸的基本结构；构型；氨基酸的分类表；其他氨基酸；氨基酸的主要性质。

第三节蛋白质的化学结构1氨基酸构成蛋白质的氨基酸有二十种。

2.肽键和肽链的概念肽键、肽链的概念；肽键形成图。

3.蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的基本概念；蛋白质一级结构的表示；蛋白质一级结构测定的基本步骤。

第四节蛋白质的高级结构1.蛋白质的结构层次包括蛋白质一级、二级、超二级结构、.结构域、.三级、.四级结构，用图表示。

2.肽单位平面结构和二面角肽单位、肽单位平面、二面角概念及图示。

3.维持蛋白质分子构象的化学键以图介绍，包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。

4.二级结构概念及图示。

主要介绍. á-螺旋、ß-折迭ß-.转角等结构。

.5.超二级结构概念及图示。

6.结构域概念及图示。

7.三级结构概念及肌红蛋白结构图示。

强调三级结构是天然蛋白质存在的形式。

8.四级结构概念及血红蛋白结构图示。

强调四级结构存在亚基及亚基的概念。

第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系1.多肽结构与功能的关系：讲明其在动物体内的表现状态.，附图。

2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性以胰岛素和细胞色素C为例讲解，并附表。

3.蛋白质的前体激活以胰岛素原、胰蛋白酶原的激活过程为例讲解，并附图。

动物生物化学课后思考题第一章绪论1什么是生物化学？为什么说生物化学的历史说明了科学实在真理与谬误的斗争中发展起来的？第二章生命的化学特征1生命物质以怎样的化学特征与非生命物质相区别？2生物大分子中有哪些主要的非共价作用力？请解释它们在维持生物大分子结构稳定中的重要性。

3简述ATP在生命有机体的能量传递、贮存和利用中所起的重要作用。

第三章蛋白质1总结组成蛋白质的20种氨基酸在结构上和化学性质上的共性，试按其侧链基团的性质将氨基酸分类。

2何谓肽键、肽链和肽单位（或肽酰胺）平面，肽单位有什么性质？3试述蛋白质的空间结构（构象）层次，并举例说明。

4试区别蛋白质的变性与变构两个不同的概念。

5动物为什么选择血红蛋白来运输氧，其功能与结构有何关系？第四章核酸1比较DNA和RNA在细胞中的分布及其化学组成的区别。

2Waton和Crick提出DNA右手螺旋模型的依据是什么？为什么说这个模型的提出是生命科学发展史上具有里程碑意义的大事？3核酸具有哪些共同的理化性质？核酸的变性受哪些因素影响？第五章糖类1归纳与动物机体关系密切的单糖和双糖的种类、化学结构等主要功能。

2什么是糖蛋白？糖链与蛋白质是如何结合的？简述糖蛋白及其糖链的生理作用。

3什么是蛋白聚糖？它有哪些生理作用？4什么是糖脂和脂多糖？简述其结构特点和生理作用。

第六章生物膜与物质运输1简述动物细胞的基本结构和主要细胞器的生物化学功能。

2什么是生物膜？简述生物膜的化学组成、性质及结构。

3比较小分子和离子过膜运输的方式和特点。

第二部分第七章生物催化剂——酶1简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点。

2什么是辅基与辅酶？在结合酶中，辅基、辅酶与酶蛋白部分有什么关系？3某酶符合米氏动力学。

计算：当反应体系中，80%的酶与底物结合时，底物浓度[S]与Km有什么关系？4研究抑制剂对酶活性的影响有什么实际意义？试举例说明。

第八章糖代谢1血糖对动物油什么重要意义？动物如何保持血糖浓度的恒定？2简述糖原分解与合成代谢的过程。

第一章绪论1、生物化学的概念在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。

它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。

2、生物化学的研究内容与发展的三个阶（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后3、生物化学与畜牧兽医的关系❖在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。

❖掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。

第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分类1.按蛋白质的构象分类：球状蛋白质纤维状蛋白质2.按蛋白质的功能分类：催化蛋白（酶）运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）电子传递蛋白3.按蛋白质的组成和溶解性分类：简单蛋白质结合蛋白质二、蛋白质的化学组成一）、蛋白质的元素组成：凯氏定氮法：例子蛋白质元素组成的一个特点：其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）(二)、构成蛋白质的基本结构单位1、氨基酸的结构：A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）2、氨基酸的分类：基本氨基酸（20种）：掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。

营养学分类：必需氨基酸的种类编码氨基酸：据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）极性R基团AA：不带电荷（７种）；带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据氨基酸的酸碱性分类中性ＡA：含脂肪烃：Gly、Ala、Val、Leu、Ile含芳香环：Phe、Tyr、Try含羟基：Thr、Ser含硫：Met、Cys含亚氨基：Pro1含酰胺基：Asn、Gln酸性ＡＡ:Asp、Glu碱性ＡA:Lys、Arg、His据营养学分类：必需ＡＡ：Lys Trp Phe V al Met Leu Ile Thr非必需ＡＡ据代谢去向分类生糖ＡＡ(15种) 生酮ＡＡ（1种：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4种：Ile，Lys，Phe，Tyr)3、氨基酸的性质A、氨基酸的两性解离及等电点：大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；（1）氨基酸的一般理化性质а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。