生物化学 第一章 绪论(1)

生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学;2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖;2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖;3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分;4.甘油醛是最简单的单糖;5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：见下图CH2OH CH2OHO O OH HOCH2O OH HOCH2O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-+-砒喃葡萄糖β-D-+-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应;8.蔗糖是自然界分布最广的二糖;9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖;同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要;10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉;糖原分为肝糖原和肌糖原;11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素;第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸根据C原子数目分类脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸根据是否含有碳-碳双键分类类脂：磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸;3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯;4.脂肪又称甘油三酯;右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数; CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小; R-COOH HO- CH R2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂; CH2-OH CH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂; 脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等;9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式;10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素如醛固酮、皮质酮和皮质醇和性激素雄激素、雌激素和孕激素;11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用;其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素;第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用：①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构：①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸,其他氨基酸都是α-氨基酸; COOHCOOH②除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团；H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子; R R③氨基酸是手性分子,有L-氨基酸和D-氨基酸之分;标准氨基酸均为L-氨基酸;3.氨基酸的分类：L-氨基酸D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质：①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收,其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收;②两性解离与等电点氨基酸的等电点：在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为零;此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点;③茚三酮反应5.蛋白质的分类：根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质;6.蛋白质的分子结构：分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构后三种结构称为蛋白质的空间结构;7.肽分为寡肽2-10个氨基酸组成和多肽更多氨基酸构成;8.一些重要的肽：抗氧化剂：谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽;激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽;9.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序;包括二硫键的位置;10.蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布;二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起,形成规则的二级结构聚集体;作用：降低了蛋白质分子的内能,使之更加稳定;11.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构;维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键如二硫键;由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性;12.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构;13.维持蛋白质构象的化学键：蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的,这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力;后四种化学键属于非共价键;14.蛋白质的理化性质：实验一般性质：①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸,所以对紫外线有吸收;②蛋白质是两性电解质,所以有等电点; ③蛋白质还能发生呈色反应;15.沉降系数：沉降速度与离心加速度相对重力之比为一常数;该常数称为～ ;第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体,指导蛋白质合成;核糖核酸RNA转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸,同时把核酸翻译成蛋白质语言;核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分,而核糖体是合成蛋白质的机器;脱氧核糖核酸DNA——遗传的物质基础;核酸的结构单位是核苷酸,是核酸的水解产物;磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子;核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖;碱基——包括两种嘌呤碱基A、G和两种嘧啶碱基C、T ;糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接;核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接;酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸;核苷酸的功能：①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子核酸的分子结构：一级结构：指核酸的碱基组成和碱基序列;分子结构二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构;三级结构：在二级结构的基础上,DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构;一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列;核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸;核酸有方向性,5’端为头,3’端为尾;核酸是核苷酸的缩聚物;根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸长度<50 nt和多核苷酸;nt:单链核酸长度单位,1nt为1个核苷酸二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律,称为C hargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异,没有组织差异,即不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变;③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T , G = C , A + G = C + T .C hargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础;DNA二级结构的特点：①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构;主链位于外侧,碱基侧链位于内侧;②两条链由碱基之间的氢键相连：A + G = C + T ;③在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直;④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性;三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体,其结构更复杂;2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩,那么DNA的二级压缩就是形成核小体;3.核小体由DNA与组蛋白构成;各两个亚基构成核小体的八聚体核;四、RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少;2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子m7GpppNmp,3'端有一段聚腺苷酸尾或PolyA尾; 帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记;在组成和结构上都有以下特点：①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基③ 3'端含有CCA-OH序列；5’端大多是鸟苷酸;④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA,与蛋白质构成核糖体;原核生物核糖体有三种rRNA,真核生物核糖体有四种rRNA;5.核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA;核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱,吸收峰在260nm附近;名词解释DNA的变性：指双链DNA解旋、解链,形成无规线团,从而发生性质改变如黏度下降、沉降速度加快等;导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂酸、碱、乙醇、尿素等;DNA的复性：缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构;又称退火;DNA片段越大复性越慢,DNA浓度越高复性越快;增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加;减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时,其紫外吸收减少;解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度;又称变性温度、熔解温度、熔点;核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程;是分子生物学的核心技术;第六章酶1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称;包括物质代谢和能量代谢;2.生物催化剂：酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质;核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸;单纯酶——仅由氨基酸构成,如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶结合酶蛋白质部分非蛋白质部分全酶4.只有全酶才具有催化活性,脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性;5.辅助因子金属离子：K+、Na+、Zn2+等;B族维生素的活性形式;辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基;辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用;①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合,才能成为有活性的全酶白②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合,组成具有不同特异性的全酶; 此决定酶的特异性6.酶的活性中心又称活性部位：是酶蛋白构象的一个特定区域,由必需基团构成,能与底物特异地结合,并催化底物生成产物;酶促反应:由酶催化进行的化学反应; 底物S ,生成产物P7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团;结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称中间产物;-催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物;对于单纯酶来说,活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链,如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等;对结合酶来说,活性中心内的必需基团还有一个来源,即辅助因子;实际上,辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分;8.酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶又称串联酶;9.酶促反应的特点：酶和一般催化剂的共有特点：①只催化热力学上允许的化学反应; ②可以提高化学反应的速度,但不改变化学平衡; ③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能; ④很少量就可以有效催化反应;①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种④酶活性可以调节酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度,是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说;10.酶原与酶原的激活：酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性;酶的这种无活性前体称为酶原;酶原的激活：酶原向酶转化的过程;酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程;酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运; ②酶原适于酶的安全储存;11.同工酶：是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物;12.酶促反应动力学影响酶促反应的因素：酶浓度E、底物浓度S、温度、PH值、抑制剂、激活剂;根据抑制剂与酶作用方式的不同,抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用;根据抑制剂与底物的竞争关系,可以将可逆性抑制作用分为：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用;13.酶的分类：课本P7814.1个酶活性国际单位：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量;15.酶的比活性：1mg酶蛋白所具有的酶活性单位;第七章维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一;1.维生素的特点：①维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,它们大多数参与构成酶的辅助因子;②种类多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物;③维生素的需要量很少,但多数不能在体内合成或合成量不足,必须从食物中摄取;④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状;2.维生素的分类：根据溶解性分水溶性维生素：维生素C和B族维生素核黄素、泛酸、生物素等维生素脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K ;3.水溶性维生素的共同特点：①易溶于水,不溶或微溶于有机溶剂; ②机体储存量很少,必须随时从食物中摄取;③摄入过多部分可以随尿液排出体外,不会导致积累而引起中毒;B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢;5.脂溶性维生素的共同特点：①不溶于水,易溶于脂肪及有机溶剂; ②在食物中常与脂类共存;③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少; ④可以在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒症状;第一节概述生命活动需要能量供应,所需的能量来自生物氧化;生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程;又称组织呼吸或细胞呼吸; 生物氧化的特点：在温和条件进行连续的酶促反应,通过脱羧基反应产生CO2,能量逐步释放并得到有效利用;生物氧化的过程：第一阶段：营养物质氧化生成乙酰CoA.第二阶段：乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2;第三阶段：前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,传递电子的过程驱动合成ATP; CO2生成方式：根据是否伴有氧化反应分为：单纯脱羧和氧化脱羧;根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为：α-脱羧和β-脱羧;第二节呼吸链呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上,组成的递氢或递电子体系;又称电子传递链;其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O;呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体,这些成分含有递氢体和递电子体;递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q,递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、Cyt b 和Cyt c ;呼吸链成分的排列顺序1. NADH氧化呼吸链NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O22. 琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸复合体IIQ复合体IIICyt c 复合体IVO2细胞液NADH的氧化细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链：3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行,每传递一对电子推动合成两个ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行,每传递一对电子推动合成三个ATP;第三节生物氧化与能量代谢ATP的合成底物水平磷酸化——在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程;氧化磷酸化——在生物氧化过程中,营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程;是合成ATP的主要方式;氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA ;研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值,即磷/ 氧比值;在能量代谢中,ATP是许多生命活动的直接供能者;ATP的合成与利用构成ATP循环;ATP循环是生物体内能量转换的基本方式;第九章糖代谢物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程;包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段; 第一节糖的生理功能①糖是人体主要的供能物质：主要是糖原和葡萄糖;②糖也是人体的重要组成成分之一：③糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质;第二节血糖通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖;血糖的来源和去路氧化供能主要途径食物糖消化吸收合成肝糖原、肌糖原肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸非糖物质糖异生过高时随尿液排出不超过~ L血糖的调节机制肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官;肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力;神经调节——交感神经和副交感神经;激素调节——胰岛β细胞胰岛素| 胰岛α细胞胰高血糖素和肾上腺皮质肾上腺素第三节糖的分解代谢④糖醛酸途径UDP-乳酸+能量①糖酵解途径③磷酸戊糖途径NADPH +磷酸戊糖乙酰CO2 + H2O + 能量②有氧氧化途径一、糖酵解途径1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖：一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP.,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛：一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛; 磷酸甘油醛转化成丙酮酸：两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP.4.丙酮酸还原成乳酸：乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物;全过程：葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H2O糖酵解的生理意义糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;某些组织在有氧时也通过糖酵解供能; 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料;糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料;丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料;二、糖的有氧氧化途径葡萄糖氧化分解生成丙酮酸丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA①乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ②柠檬酸异构成异柠檬酸.三羧酸循环③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA .⑤琥珀酰CoA生成琥珀酸. ⑥草酰乙酸再生.三羧酸循环的意义：1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径;2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽;三、磷酸戊糖途径反应过程见课本P125图9-8生理意义：磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料;5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖;提供NADPH + H+作为供氢体,参与多种代谢反应;NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;还原②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与GSSG GSH ;四、糖醛酸途径葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDP-葡萄糖UDP-葡萄醛酸第四节糖原代谢和糖异生一、糖原合成1. 6-磷酸葡萄糖的生成2. 1-磷酸葡萄糖的生成3. UDP-葡萄糖的生成4. 糖原的合成二、糖原分解1. 1-磷酸葡萄糖的生成2. 6-磷酸葡萄糖的生成磷酸葡萄糖的水解4.极限糊精的水解糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径;三、糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程,称为糖异生;主要在肝脏内进行,在肾皮质中也可以进行,但较弱;糖异生的反应过程1.丙酮酸羧化支路2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖糖异生的生理意义① 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 ② 参与食物氨基酸的转化与储存 ③ 参与乳酸的回收利用 第五节 糖代谢紊乱低血糖：空腹时血糖浓度低于L 称为 ～ ; 高血糖：空腹时血糖浓度超过L 称为 ～ ;饮食性糖尿：进食大量糖; 不糖 糖尿 情感性糖尿：情绪激动,交感神经兴奋,肾上腺素分泌增加;属尿肾糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱; 于 病 糖尿病的症状：“三多一少”多食、多饮、多尿和体重减轻 糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱：① 糖酵解和有氧氧化减弱 ② 糖原合成减少③ 糖原分解增加 ④ 糖异生作用加强 ⑤ 糖转化为脂肪减少葡萄糖耐量：人体处理所给予葡萄糖的能力;又称耐糖现象;是临床上检查糖代谢的常用方法; 正常人体耐糖曲线的特点：空腹血糖浓度正常,进食葡萄糖后血糖浓度升高;在1小时内达到高峰,但不超过肾糖阈； 而后血糖浓度迅速降低,在2-3小时内回落到正常水平; 课本P 133 图9-14第十章 脂类代谢第一节 脂类的分布和生理功能 一、 脂类的分布脂肪：分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处,这些部位称为脂库; 储存脂、可变脂 类脂：类脂是构成生物膜的组成成分; 基本脂或固定脂 二、 脂类的生理功能脂肪：① 维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源;类脂：① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收小肠是食物脂类的消化吸收场所;消化脂类的酶来自胰腺,主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶; 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部; 第三节 血脂血浆中的脂类统称为血脂;血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸; 血脂的来源和去路：食物脂类的消化吸收氧化供能体内合成脂类进入脂库储存脂库动员释放构成生物膜转化为其他物质血浆脂蛋白; 电泳分类法： α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法： HDL LDL VLDL CM 脂类：包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等;血浆蛋白的组成 载体蛋白：是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分,分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、。

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学〔biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学与物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的开展：1．表达生物化学阶段：是生物化学开展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以与生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃开展的时期。

就在这一时期，人们根本上弄清了生物体各种主要化学物质的代途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以与水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代：物质代的根本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代→排泄。

其中，中间代过程是在细胞进展的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代，分解代，物质互变，代调控，能量代几方面的容。

3．细胞信号转导：细胞存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代、生理活动与生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，提醒结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的根本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。

生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。

第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。

糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。

最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。

Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。

Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。

如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。

复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。

二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。

单糖构型的确定以甘油醛为标准。

距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。

2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。

如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。

4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。

如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。

5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。

（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。

分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。

1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。

2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。

第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。

但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。

2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。

( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。

( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。

（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。

( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。

3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。

生物化学就是生命的化学。

4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。

5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。

第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。

这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。

第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。

这类元素也是组成生命体的基本元素。

第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。

是生物体内存在的主要少量元素。

第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。

偶然存在的元素。

6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。

生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。

7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。

生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。

维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。

8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。

9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。

动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。

生物化学重点第一章绪论1.生物化学的定义生物化学是研究生命体化学组成及化学变化规律的一门科学。

2.生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。

其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。

3.生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。

4.我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。

1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。

1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。

1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。

第二章蛋白质构建分子—氨基酸*1.二十种蛋白质标准氨基酸【R 基决定了蛋白质的性质】七种氨基酸(Arg,Lys,His,Asp,Glu,CysandTyr)易形成离子化的侧链*2.蛋白质中的氨基酸都是L-型。

(Gly甘氨酸除外)氨基酸侧链含有.3.20种氨基酸按照酸碱性的分类。

中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。

酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。

解离后，分子带负电荷。

碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

解离后，分子携带正电荷。

4. 氨基酸的等电点及其实际意义（用途）*等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。

意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。

利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。

利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。

实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。

引言概述：生物化学是研究生物体内化学结构、组织和生命活动的科学，它承接了有机化学、生物学和物理学等多个学科的基础知识，并运用这些知识来解析生物体内的复杂化学反应。

本文将围绕生物化学第一章的绪论部分展开叙述，重点介绍生命的起源、生物大分子、生命的能量转化、生物膜和细胞器等方面的内容。

正文内容：一、生命的起源1.生命的化学基础：讲述有机分子在地球早期的环境下的合成过程，以及如何形成简单有机分子的实验模拟研究。

2.生命的起源理论：介绍了地球早期环境和过渡环境中生命起源的几种理论，如原生生命体说、RNA世界假说等，并对比分析它们的优缺点。

3.生命的进化：阐述了生命的起源与进化之间的关系，以及自然选择和基因突变在生命进化中的作用。

二、生物大分子1.蛋白质：描述蛋白质的组成、结构和功能，包括氨基酸的基本性质和反应、蛋白质的一级、二级、三级和四级结构以及蛋白质的功能多样性。

2.核酸：介绍DNA和RNA的结构和功能，包括核苷酸的组成、碱基配对的规则、DNA的双螺旋结构和复制等重要过程。

3.多糖：讲述多糖的种类和结构，包括淀粉、糖原和纤维素等，以及它们在生物体内的生理功能和代谢途径。

三、生命的能量转化1.糖代谢：详细阐述糖的有氧和无氧代谢途径，包括糖解、糖酵解、异源糖母嗣和糖异生等过程，以及这些过程的调控机制。

2.脂肪代谢：解析脂肪在生物体内的合成和降解途径，包括脂肪酸的合成、三酰甘油的降解和胆固醇的合成等重要过程。

3.氨基酸代谢：探讨氨基酸的合成和降解途径，以及转氨酶和脱氨酶在这些过程中的作用。

四、生物膜1.生物膜的结构：介绍生物膜的组成和结构，包括磷脂双分子层的构成、蛋白质和其他分子在生物膜中的分布以及生物膜的流动性等特点。

2.生物膜的功能：阐述生物膜在细胞内外界物质交换、信号传导和细胞间相互作用等方面的重要功能，并介绍生物膜的选择性通透性。

3.膜蛋白：探讨膜蛋白的结构和功能，包括通道蛋白、离子泵和受体蛋白，以及它们在维持细胞内外环境平衡和信号转导中的作用。

生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。

其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。

生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。

(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。

第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。

第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学：是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下，生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有：（1）探讨疾病发病机制中的应用；（2）临床疾病和治疗中的应用；（3）医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面：第一，阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二，开发应用临床生物化学检验方法和技术，对检验结果的数据及其临床意义作出评价，用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1. 急性时相反应蛋白（acute phase raction protein,APRP）：在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等，这些血浆蛋白浓度显著升高；而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症（Aminoacidemia）：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加，成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸（essential amino acid）：体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，包括：苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。