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生物化学教程知识点合集关键信息1、协议目的：整理和汇总生物化学教程中的重要知识点。
2、知识点涵盖范围：包括但不限于生物大分子的结构与功能、代谢途径、酶学、生物氧化、遗传信息传递等。
3、知识点来源：主要参考权威教材、学术研究论文和相关课程资料。
4、知识点更新机制：定期根据最新的研究成果和教学要求进行补充和修订。
5、知识点使用权限：仅供学习和教学使用，不得用于商业盈利。
11 生物大分子的结构与功能111 蛋白质的结构一级结构：氨基酸的序列。
二级结构：α螺旋、β折叠等。
三级结构：整条肽链的空间构象。
四级结构：多亚基蛋白质的结构。
112 蛋白质的功能催化功能：酶。
运输功能：血红蛋白。
调节功能：激素。
免疫功能：抗体。
结构功能：胶原蛋白。
113 核酸的结构DNA 的双螺旋结构。
RNA 的种类和结构特点。
114 核酸的功能遗传信息的储存和传递。
参与基因表达调控。
12 代谢途径121 糖代谢糖酵解途径。
三羧酸循环。
磷酸戊糖途径。
糖异生途径。
122 脂代谢脂肪的分解代谢。
脂肪酸的合成代谢。
胆固醇的代谢。
123 蛋白质代谢蛋白质的水解。
氨基酸的代谢途径。
尿素循环。
124 核酸代谢核苷酸的合成途径。
核酸的分解代谢。
13 酶学131 酶的基本性质高效性。
专一性。
可调节性。
132 酶的结构与功能活性中心的组成和作用。
酶的构象与催化活性的关系。
133 酶的作用机制降低反应活化能的方式。
酶催化反应的类型。
134 酶的调节酶活性的调节：变构调节、共价修饰调节。
酶含量的调节：基因表达调控。
14 生物氧化141 电子传递链组成成分。
电子传递的顺序。
142 氧化磷酸化机制：化学渗透学说。
ATP 合成酶的结构和作用。
143 其他氧化体系过氧化物酶体中的氧化反应。
微粒体中的加氧酶系。
15 遗传信息传递151 DNA 复制复制的基本过程。
参与复制的酶和蛋白质。
复制的保真性机制。
152 转录转录的过程。
RNA 聚合酶的作用。
转录后的加工修饰。
生物化学专业必读书籍一、引言生物化学作为一门交叉学科，涉及生物学、化学等多个领域。
为了更好地学习生物化学，选择合适的书籍至关重要。
本文将为您推荐一系列生物化学专业必读书籍，并为您提供阅读策略与方法。
二、必读书籍列表1.基础教材生物化学教材是学习生物化学的基础，以下是一些经典的基础教材：- 《生物化学》（上、下册），王镜岩主编，高等教育出版社。
- 《生物化学原理》，陈景文主编，科学出版社。
2.进阶教材在掌握基础知识的基础上，可以阅读一些进阶教材以拓展视野，如下：- 《生物化学与分子生物学》，阮一骏主编，化学工业出版社。
- 《生物化学教程》，杨振宁主编，人民卫生出版社。
3.研究参考书籍对于从事生物化学研究的学者，以下研究参考书籍将大有裨益：- 《生物化学实验手册》，J.M.Keesey主编，化学工业出版社。
- 《生物化学与分子生物学实验教程》，李维明主编，科学出版社。
三、阅读策略与方法1.系统阅读从基础到进阶，按照教材的体系进行系统阅读。
对于研究参考书籍，可以在需要时进行查阅。
2.重点突破在掌握整体知识框架的基础上，针对自己的兴趣和研究方向进行重点突破。
深入研究相关领域的最新成果和技术动态。
3.结合实际应用将所学知识应用到实际工作中，提高解决实际问题的能力。
可以参与实验、课题研究等，锻炼自己的实践能力。
四、阅读过程中的注意事项1.合理分配时间合理安排学习时间，避免过度劳累。
适当休息，保持良好的学习状态。
2.做好笔记与总结阅读过程中要做好笔记，及时记录重要概念、公式、方法等。
定期进行总结，巩固所学知识。
3.积极参与学术交流参加学术会议、研讨会等活动，与同行交流心得。
可以拓宽视野，提高自己的学术水平。
五、结语生物化学专业书籍众多，选择合适的教材和研究参考书籍至关重要。
通过系统阅读、重点突破和结合实际应用等方法，相信您将在生物化学领域取得优异的成绩。
生物化学教程教学设计一、引言生物化学是生物学、化学和物理学的交叉学科，是一门研究生物体内化学组成、结构与功能的科学。
生物化学作为一门重要的学科，对于培养生命科学、医学和药学等领域的专业人才有着至关重要的作用。
作为生物化学的教师，在教学中应该注重培养学生的探究能力和科学研究能力，同时，也应该注重学生对实验方法和分析工具的掌握。
为此，教学设计应该精细，体现出科学的性质和实践的重要性。
本文将从教材选取、教学方式、课堂氛围等多个方面对生物化学教程的教学设计进行探讨。
二、教材选取1.教材的全面性和深度；2.教材的规范性和权威性；3.教材的可读性和易学性。
在选择生物化学教材时，可以考虑到这些方面。
教材的全面性是衡量教材的重要指标。
好的教材应该覆盖生物化学的各个方面，并且能够深入到分子层面进行解释。
教材的规范性和权威性是保证教学质量的关键。
优质教材应该是经过权威专家审稿的，并且是规范的教育出版物。
教材的可读性和易学性是考验教材质量的重要因素。
教材应该具有易读、易懂、重点突出的特点，使学生能够熟练掌握学科知识。
三、教学方式在生物化学教学过程中，教师应该采用多种教学方法。
重视实验教学，让学生参与实验设计、仪器操作和实验数据分析，培养学生探究能力和科研精神；引导讨论，在理论课程中组织学生讨论一些前沿研究成果或者生物化学过程中的疑难点，让学生思考、发现学科中存在的问题；借助案例方式，生动呈现生物化学知识，使学生更好地理解和掌握学科内容。
## 四、课堂氛围课堂氛围是教学成功的重要前提。
在生物化学教学中，教师应该注重创造和谐、积极、鼓励的课堂氛围。
学生是教学过程的主体，教师应挖掘他们的潜能。
打破教师和学生的距离，让学生自然而然地参与讨论、分享见解和发起问题。
通过让学生参与动手操作、交流、思考、总结等方式，建立友好、积极的互动环境，慢慢地形成自由、奔放的课堂氛围。
五、结论生物化学教学设计涉及到教学方法、教材选择和课堂氛围等多个因素。
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。
7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。
9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。
生物化学教程第三版教学大纲1. 课程概述本课程是针对本科生的生物化学课程，旨在帮助学生理解细胞生命活动的化学基础和分子机制。
本教程第三版系统梳理了生物分子结构、功能和生物过程的关系，并增加了现代生物化学中的研究热点和应用进展。
2. 教学目标本课程旨在让学生具备以下能力：1.理解和掌握生物分子的结构和功能，了解生物过程的化学基础；2.掌握生物化学的基本实验技能；3.理解现代生物化学的研究方法和进展；4.培养学生的科学思维和研究能力。
3. 教学内容第一部分生物分子结构和功能1.生物大分子的结构和性质：碳水化合物、蛋白质、核酸和脂质；2.生物大分子的基本功能和生物过程中的化学反应；3.酶的催化作用和调节机制；4.免疫生化和血红蛋白的结构和功能。
第二部分生物过程的机理和调控1.能量的传递和转化：ATP的合成和水解、呼吸链、光合作用；2.DNA的复制、转录和翻译的化学机制；3.蛋白质的合成、折叠和质量控制；4.信号转导和细胞增殖调控。
第三部分现代生物化学研究进展1.基因和表观遗传学；2.蛋白质组学；3.代谢组学；4.生物信息学和计算生物学。
4. 教学方法1.讲授理论知识，注重生物化学知识体系的完整性和系统性；2.示范实验操作，让学生掌握基本实验技能；3.课程设计、阅读文献和团队讨论，培养学生的科研能力；4.定期进行课堂测验和作业，评估学生的学习成果。
5. 教学考核1.期中考试（闭卷），占总成绩50%；2.学期作业（包括实验报告和调查报告），占总成绩30%；3.期末考试（闭卷），占总成绩20%。
6. 参考教材1.David L. Nelson, Michael M.Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. 6th Edition, W.H. Freeman and Company, 2012；2.Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 8th Edition, Macmillan, 2015。
授课内容及课程安排章节重点第二章1．掌握脂质的定义、分类和生物学作用；2．熟悉脂肪酸的结构和性质，和重要的脂肪酸；3．熟悉三酰甘油和腊的结构和性质；4．掌握脂质过氧化的机制、对机体的损伤及抗氧化剂的作用机制；5．熟悉磷脂和糖脂的结构和生物学意义；6．熟悉萜和类固醇的结构特点和生物学意义；7．掌握脂蛋白的结构特点和功能；8．熟悉脂类的研究方法。
第三章1．掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类；2．掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法；3．熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值；4．熟悉分离和分析氨基酸的常用方法。
第四章1．掌握蛋白质的分类和功能多样性；2．掌握肽的结构特点和基本性质；3．熟悉蛋白质一级结构的测定方法；4．掌握蛋白质一级结构与生物学功能的关系，熟悉有关的典型例子。
5．熟悉蛋白质人工合成的基本步骤。
第五章1．熟悉研究蛋白质构象的主要方法。
2．掌握稳定蛋白质三级结构的作用力。
3．熟悉多肽主链折叠的空间限制。
4．掌握蛋白质的二级结构。
5．熟悉主要的纤维状蛋白质的结构特点。
6．掌握超二级结构和结构域含义，熟悉其结构特点。
7．掌握球状蛋白质的三级结构的特征。
8．熟悉膜蛋白的结构特点。
9．掌握蛋白质的变性和复性，了解蛋白质折叠的动力学、热力学和结构预测。
10．熟悉蛋白质四级结构的特点。
第六章1．熟悉肌红蛋白的结构与功能。
2．掌握血红蛋白的结构与功能。
3．熟悉血红蛋白分子病。
4．熟悉免疫系统和免疫球蛋白。
5．熟悉肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩。
6．了解蛋白质的结构与功能的进化。
第七章1．掌握蛋白质的酸碱性质。
2．掌握测定蛋白质相对分子质量的常用方法。
3．掌握蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀的方法和原理。
4．掌握蛋白质分离纯化的一般原则。
5．熟悉蛋白质分离纯化的常用方法。
6．掌握蛋白质含量测定与纯度鉴定的常用方法。
第八章1．掌握酶催化作用的特点。
（重点）2．掌握酶的化学本质及其组成。
（重点）3．熟悉酶的命名和分类。
授课内容及课程安排章节重点第二章1．掌握脂质的定义、分类和生物学作用；2．熟悉脂肪酸的结构和性质，和重要的脂肪酸；3．熟悉三酰甘油和腊的结构和性质；4．掌握脂质过氧化的机制、对机体的损伤及抗氧化剂的作用机制；5．熟悉磷脂和糖脂的结构和生物学意义；6．熟悉萜和类固醇的结构特点和生物学意义；7．掌握脂蛋白的结构特点和功能；8．熟悉脂类的研究方法。
第三章1．掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类；2．掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法；3．熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值；4．熟悉分离和分析氨基酸的常用方法。
第四章1．掌握蛋白质的分类和功能多样性；2．掌握肽的结构特点和基本性质；3．熟悉蛋白质一级结构的测定方法；4．掌握蛋白质一级结构与生物学功能的关系，熟悉有关的典型例子。
5．熟悉蛋白质人工合成的基本步骤。
第五章1．熟悉研究蛋白质构象的主要方法。
2．掌握稳定蛋白质三级结构的作用力。
3．熟悉多肽主链折叠的空间限制。
4．掌握蛋白质的二级结构。
5．熟悉主要的纤维状蛋白质的结构特点。
6．掌握超二级结构和结构域含义，熟悉其结构特点。
7．掌握球状蛋白质的三级结构的特征。
8．熟悉膜蛋白的结构特点。
9．掌握蛋白质的变性和复性，了解蛋白质折叠的动力学、热力学和结构预测。
10．熟悉蛋白质四级结构的特点。
第六章1．熟悉肌红蛋白的结构与功能。
2．掌握血红蛋白的结构与功能。
3．熟悉血红蛋白分子病。
4．熟悉免疫系统和免疫球蛋白。
5．熟悉肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩。
6．了解蛋白质的结构与功能的进化。
第七章1．掌握蛋白质的酸碱性质。
2．掌握测定蛋白质相对分子质量的常用方法。
3．掌握蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀的方法和原理。
4．掌握蛋白质分离纯化的一般原则。
5．熟悉蛋白质分离纯化的常用方法。
6．掌握蛋白质含量测定与纯度鉴定的常用方法。
第八章1．掌握酶催化作用的特点。
（重点）2．掌握酶的化学本质及其组成。
（重点）3．熟悉酶的命名和分类。
第三章蛋白质化学
一、名词解释
1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸
2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子
3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。
氨基酸即为一种两性电解质
4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点
5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽
6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键
7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽
8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽
9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基
10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点
11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。
当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用
12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。
低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶
13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析
14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性
15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象
二、简述和论述
1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？
中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸
亚氨基酸：脯氨酸
酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸
2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
其要点是什么？
螺距为0.54nm
●含3.6个氨基酸残基
●13个原子3.613
●每个AA残基占0.15nm
●转100°
●肽链内形成氢键
●通常，蛋白质分子为右手α-螺旋
右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定
影响α螺旋形成的因素：
①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile
②R基的电荷性质：不带电荷易形成
③Pro：（1）-NH参与环的形成，Cα-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键
3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R 基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；
β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直；
β-折叠有两种类型。
一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。
甘氨酸Gly G 丙氨酸Ala A 缬氨酸Val V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 苯丙氨酸Phe F 酪氨酸Tyr Y 色氨酸Try W 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 半胱氨酸Cys C 甲硫氨酸Met M天门冬氨酸Asp D 谷氨酸Glu E 天门冬酰胺Asn N 谷氨酰胺Gln Q精氨酸Arg R 赖氨酸Lys H 组氨酸His H 脯氨酸Pro P 5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
因为蛋白质分子直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体溶液。
蛋白质分子表面分布着亲水氨基酸的极性R基，通常与水分子结合着，故蛋白质溶液是亲水胶体，具有亲水胶体的一些典型性质，如具有半通透性、丁达尔效应和具有布朗运动等。
因为蛋白质的相对分子质量大，在溶液中形成的颗粒较大，因此，不能通过半透膜
6、在pH=4的溶液中，二十种基本氨基酸的带电情况及在直流电场中的泳动方向。
第四章核酸化学
一、名词解释
1、DNA的变性：某些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的高级结构改变，从而引起核酸理化性质及生物学功能发生改变，这种变化称为变性
2、复性：某些变性是可逆的，如在一定条件下，变性DNA（单链）又可以相互结合成双链，此过程称为复性。
加热后的DNA溶液，若缓慢冷却至室温，变性的DNA可以恢复其原有的理化性质。
这是由于被拆开的两股多核苷酸链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这是变性的逆过程，即复性，可见这种变性是可逆的。
但是，如果使加热后的DNA溶液迅速冷却，则变性的DNA分子不能重新结合成双螺旋，这种变性就是不可逆变性
3、T m：一般将引起DNA变性的温度称为融熔温度或融点，用T m表示。
一般DNA的Tm值在85℃~90℃之间
4、分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后退火（缓慢冷却），若这两种DNA有相同的碱基序列，则一种来源DNA中一条链的此区段可以与另一来源DNA中一条链的相同区段（互补链）形成双螺旋（复性），这就是DNA的杂交。
同理，一条DNA链也可与互补的RNA杂交。
二、简答与论述
1、简述核酸的组成成分。
化学组成：C、H、O、N以及P
●核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。
●核苷酸本身由核苷和磷酸组成,
●而核苷则由戊糖和碱基形成
2、简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。
核苷主要分为四类：嘌呤核糖核苷、嘧啶核糖核苷、嘌呤脱氧核糖核苷、嘧啶脱氧核糖核苷碱基的排布有顺式与反式。
在天然核酸中，主要以反式构成核酸分子，若转变成顺式，则核酸的结构将发生改变。
3、简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分（modified component）或稀有成分。
●嘌呤——次黄嘌呤、1-甲基次黄嘌呤、N2、N2-二甲基鸟嘌呤。
●嘧啶——5-甲基胞嘧啶、5-羟甲基胞嘧啶、二氢尿嘧啶、4-巯尿嘧啶
●都是基本碱基的化学修饰型。
●尿酸
●可可碱、茶碱、咖啡碱
4、简述RNA的类别和分布。
RNA主要存在于细胞质内，细胞核内也有。
真核细胞一些高度分化的细胞器（线粒体和叶绿体）有特殊的RNA。
此外，病毒RNA有其特有的结构和功能
（一）细胞质RNA：1、核糖体RNA 2、转移RNA 3、信使RNA
（二）细胞核RNA
（三）线粒体RNA和叶绿体RNA
（四）病毒RNA
5、tRNA三叶草形的二级结构可以分为几个部分？各有何特点？
1、氨基酸接受区：。
