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sds聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质的原理在蛋白质的分离和分析过程中，SDS-PAGE是最常用的方法之一。
SDS（十二烷基硫酸钠）是一种表面活性剂，它能够使蛋白质带有负电荷，从而使其在电场作用下向阳极移动。
结合凝胶电泳技术，SDS-PAGE可以将混合的蛋白质样品进行分离，得到不同质量的蛋白质。
SDS-PAGE的原理可以分为两个方面：SDS的特性和凝胶电泳的作用。
1. SDS的特性SDS是一种表面活性剂，它的分子结构包含一个烷基链和一个硫酸基团。
在水溶液中，SDS分子会自行形成亲水端和疏水端，亲水端朝外。
当SDS与蛋白质结合时，疏水端会插入蛋白质的氢键、疏水区域和疏水侧链中，形成类似于蛋白质包裹在疏水内部的结构，使其在水中变得均相且带负电荷。
当SDS蛋白质复合物经电场作用发生运动时，SDS发挥了两个作用：1）将蛋白质分子固定在强势的疏水内部。
2）使蛋白质分子带有电荷，使其在电场的作用下向阳极运动。
由于SDS的作用，使得蛋白质分子的移动速度与分子质量相反。
因此，不同分子大小的蛋白质，它们移动到凝胶不同的位置上。
2. 凝胶电泳的作用凝胶电泳是一种基于蛋白质分子大小和电荷的分离方法。
凝胶电泳分为竖直和水平两种方式。
水平的凝胶电泳分离较少，因此此处主要讲述竖直凝胶电泳的原理。
竖式电泳是通过两片石英玻璃板之间的聚丙烯酰胺凝胶进行组装的。
该凝胶可以产生一定的孔隙结构，从而形成了电子通过的通道。
纯化的蛋白质样品与样品缓冲液混合后，加入至凝胶孔道内，随后在一定时间内发生电泳。
通过电场作用，蛋白质复合物沿着凝胶区域内的孔隙向阳极方向运动。
与凝胶孔隙的大小相关的是其分子大小和孔隙结构。
因为蛋白质带有SDS，因此其运动速度与分子量成反比。
所以，大小不同的蛋白质在凝胶区域内分别分离并堆积。
总之，SDS-PAGE是一种通过不同分子质量和电荷分离蛋白质复合物的方法。
在SDS作用下，蛋白质复合物带有负电荷，随电场向阳极运动，在凝胶区域内分离并堆积。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质的原
理
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离技术，其原理是利用SDS（十二烷基硫酸钠）将蛋白质分子的电荷中和，使其在电场作用下按照分子量大小在聚丙烯酰胺凝胶中进行分离。
SDS是一种表面活性剂，具有疏水性和亲水性两种性质。
在SDS存在下，蛋白质分子的疏水性区域被SDS包裹，使其呈现出负电荷，同时SDS的亲水性区域也使蛋白质分子呈现出负电荷。
这样，蛋白质分子的电荷被中和，使其在电场作用下按照分子量大小进行分离。
在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中，聚丙烯酰胺凝胶是一种具有孔隙结构的凝胶，其孔隙大小与蛋白质分子的分子量有关。
较小的蛋白质分子可以穿过较大的孔隙，而较大的蛋白质分子则不能穿过较小的孔隙。
因此，在电场作用下，蛋白质分子会在聚丙烯酰胺凝胶中进行分离，形成不同的带状图案。
在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中，还需要加入还原剂β-巯基乙醇，以破坏蛋白质分子之间的二硫键，使其呈现出线性结构，便于在凝胶中进行分离。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离技术，其原理是利用SDS将蛋白质分子的电荷中和，使其在电场作用下按照分子量大小在聚丙烯酰胺凝胶中进行分离。
这种技术在生物学、生物化学
等领域有着广泛的应用。
蛋白质凝胶机理蛋白质，凝胶：1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。
如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。
如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。
由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的 pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。
纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。
Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。
Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。
球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。
Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。
“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。
这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。
当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。
然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。
在串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。
经典的球形蛋白质分子展开的“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在一动态的中间体。
已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。
这种中间体状态被称为“熔融球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的紧凑的球形分子。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质相对分子量的原理;
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种蛋白质分析方法，常用于测定蛋白质的相对分子量。
其原理是利用SDS（十二烷基硫酸钠）使蛋白质带负电，使蛋白质在凝胶中按照相对分子量大小进行分离。
具体原理如下：
1. SDS：SDS是一种表面活性剂，它可以与蛋白质发生结合，使得所有蛋白质带有相同的电荷密度。
2. 蛋白质解不性：在SDS存在条件下，蛋白质发生解性，其中SDS会形成不溶解的复合物，使蛋白质具有均一负电荷。
3. 凝胶电泳：将SDS处理后的蛋白质样品加于聚丙烯酰胺凝胶电泳胶板上，施加电场使蛋白质迁移。
4. 分离：由于凝胶电泳胶阻力不同，蛋白质经过一段时间后在凝胶上分离成锥形区带。
5. 相对分子量测定：在同一凝胶中，已知相对分子量已知的标准蛋白质样品与待测蛋白质样品进行分析，通过对比标准蛋白质样品的迁移距离和待测蛋白质样品的迁移距离，可以推算出待测蛋白质样品的相对分子量。
需要注意的是，由于SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是以相对分子量进行分析的，所以对于蛋白质的准确分子量测定，还需结合其他方法如质谱等进行综合分析。
蛋白质的胶凝作用名词解释蛋白质是生命体中最为重要的有机物之一，它们不仅是构成细胞的基本组成部分，还能够参与到生命体内的各种生化反应中。
而蛋白质的胶凝作用则是蛋白质在生命体内发挥作用的重要方式之一。
本文将从胶凝作用的定义、分类、机制和应用等方面进行详细解释。
一、胶凝作用的定义胶凝作用是指蛋白质在一定条件下，由于其分子间的相互作用而形成的一种凝胶状物质。
这种凝胶状物质具有一定的稳定性和可逆性，可以在一定条件下保持其形态和结构，同时也可以在一定条件下恢复其原来的状态。
二、胶凝作用的分类根据胶凝作用的机制和形成条件的不同，胶凝作用可以分为以下几种类型：1. 热凝胶：是指在高温下，蛋白质分子间的相互作用增强，形成凝胶状物质的过程。
例如，鸡蛋白在加热过程中会形成热凝胶。
2. 盐凝胶：是指在一定浓度的盐溶液中，蛋白质分子间的相互作用增强，形成凝胶状物质的过程。
例如，鱼肉在加盐过程中会形成盐凝胶。
3. 酸凝胶：是指在一定酸度条件下，蛋白质分子间的相互作用增强，形成凝胶状物质的过程。
例如，豆腐在制作过程中会形成酸凝胶。
4. 酶凝胶：是指在一定酶的作用下，蛋白质分子间的相互作用增强，形成凝胶状物质的过程。
例如，奶酪在制作过程中会形成酶凝胶。
三、胶凝作用的机制胶凝作用的机制主要包括两个方面：分子间相互作用和分子构象变化。
1. 分子间相互作用：蛋白质分子间的相互作用是胶凝作用的基础。
这些相互作用包括静电相互作用、氢键相互作用、疏水相互作用等。
这些相互作用的强度和类型决定了胶凝作用的稳定性和可逆性。
2. 分子构象变化：蛋白质分子的构象变化是胶凝作用的关键。
在胶凝作用的过程中，蛋白质分子的构象发生了变化，从而使得分子间的相互作用增强，形成了凝胶状物质。
四、胶凝作用的应用胶凝作用在生命体内发挥着重要的作用，同时也被广泛应用于食品、医药、化妆品等领域。
1. 食品领域：胶凝作用是许多食品制作过程中不可或缺的一部分。
例如，豆腐、奶酪、鸡蛋等食品的制作过程中都涉及到胶凝作用。
蛋白质的凝胶机理蛋白质的凝胶是指蛋白质在适当条件下形成凝胶状态，使液态蛋白质转化为一种具有固态性质的物质。
这种凝胶通常具有高度的弹性和形态稳定性，是生物材料和食品加工等领域中重要的结构与功能材料。
蛋白质的凝胶化机理包括两个方面：一是蛋白质的分子结构和物理化学特性，二是凝胶化条件的影响。
首先，蛋白质的分子结构和物理化学特性是决定其凝胶化特性的重要因素。
蛋白质分子通常由多肽链组成，具有一定的电荷和亲疏水性质。
在特定的温度、pH值和离子强度条件下，蛋白质分子之间会发生相互作用，形成三维网络结构。
这种相互作用形式多种多样，包括静电相互作用、范德华力、氢键等。
其中离子交换和氢键作用是蛋白质凝胶化的重要因素。
离子交换作用通常是在中性或弱酸性下发生，蛋白质分子表面的负电荷与离子的正电荷相互吸引，形成胶态结构。
氢键作用则通常在弱碱性下发生，蛋白质分子之间通过氢键相互连接，形成胶状物质。
其次，凝胶化条件的影响也是影响蛋白质凝胶化的重要因素。
温度、pH值、离子强度、溶液浓度等因素对蛋白质凝胶化都有影响。
通常来说，高温、高PH值、高离子强度和高浓度容易使蛋白质分子自发地聚集形成凝胶结构。
对于某些特定的蛋白质来说，还需要加入特定的辅助剂以促进凝胶化。
例如，明胶在凝胶化前通常需要加入葡萄糖酸盐等酸性物质来降低PH值，从而促进胶态结构的形成。
总的来说，蛋白质的凝胶化机理十分复杂，需要结合蛋白质本身的分子结构和凝胶化条件的影响进行全面的研究。
这对于探究蛋白质的自组装机理，开发高效凝胶材料以及改进食品加工工艺等方面都具有重要的意义。
试述蛋白质形成凝胶的机理。
蛋白质形成凝胶是一种重要的生物现象，凝胶是指蛋白质在水溶液中形成三维网状结构的凝胶态物质。
蛋白质凝胶的形成机理可以归结为以下几个关键因素：
1. 蛋白质结构：蛋白质分子具有复杂的空间结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋、β折叠等）和三级结构（立体构型）。
这些结构决定了蛋白质的相互作用和折叠状态，从而影响凝胶的形成。
2. 蛋白质间相互作用：蛋白质分子间的相互作用是凝胶形成的关键。
常见的相互作用包括静电相互作用、氢键、疏水相互作用和范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质分子在水溶液中发生聚集，形成互相连接的三维网络结构。
3. 溶剂条件：溶剂条件对蛋白质凝胶形成起着重要作用。
例如，pH值、离子强度和温度等溶液参数可以影响蛋白质的电荷状态和溶解度，进而影响凝胶的形成和稳定性。
适当的溶剂条件有利于蛋白质分子间的相互作用和凝胶结构的稳定。
4. 蛋白质浓度：蛋白质的浓度对凝胶形成也具有重要影响。
当蛋白质浓度超过某个临界值时，蛋白质分子间的相互作用会引发聚集和交联，从而形成凝胶。
这种凝胶形成的浓度临界值被称为凝胶转变浓度。
综上所述，蛋白质形成凝胶的机理是通过蛋白质分子间的相互作用和结构特性，在适当的溶剂条件下，以一定的浓度超过凝胶转变浓度，形成三维网络结构的聚集体。
凝胶的形成使得蛋白质在溶液中呈现出固体的特性，具有高度的稳定性和机械强度。
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Food Science And Technology And Economy粮食科技与经济2023 年2月第48卷 第1期Feb.2023Vol.48, No.1近年来，我国重视食物营养健康产业，提出加大双蛋白食物及强化双蛋白工程等重大项目实施力度[1]。
国务院办公厅印发的国民营养计划(2017—2030年)中指出，针对不同人群的健康需求，着力发展保健食品、营养强化食品、双蛋白食物等新型营养健康食品，并且强化双蛋白工程等重大项目实施力度[2]。
以优质动物、植物蛋白为主要营养基料，加大力度创新基础研究与加工技术工艺，开展双蛋白工程重点产品的转化推广[3]。
在食品工业中，许多食品以凝胶的形式存在，或者本质上就是一种凝胶[4]。
近年来，凝胶类相关食品因其高含水量、低热量、诱人的口味和增强饱腹感的特性而在市场上越来越受欢迎[5]。
与单一的蛋白质凝胶相比，双蛋白凝胶在调节凝胶质地方面通常更有效[6]。
大多数食品是含有不同种类蛋白的混合物体系，不同蛋白间的相互作用对食品品质有重要影响，通过不同种蛋白的复配，调控体系的凝胶性，对赋予食品独特的营养价值、形态、风味以及质地等特征更具有重要意义[7-8]。
所以本收稿日期：2022-03-09基金项目：国家青年科学基金项目（32101995）；国家粮食领域青年人才支持计划（LQ2018301）；江苏省高等学校重点学科建设项目（PAPD）；江苏省研究生科研与实践创新计划项目（KYCX21_1530）。
作者简介：徐潼，女，硕士研究生，研究方向为食品加工。
通信作者：方勇，男，博士，教授，研究方向为食品加工。
双蛋白凝胶的形成机理及其在食品加工中的应用徐 潼，丁 俭，李 彭，严 曲，方 勇（南京财经大学 食品科学与工程学院/江苏省现代粮食流通与安全协同创新中心，江苏 南京 210023）摘要：双蛋白作为理想的食品成分，在高蛋白食品配方中变得越来越具有吸引力。
与单一的蛋白凝胶相比，双蛋白凝胶具有更好的质地特性、持水性和热稳定性，其凝胶特性的增强机制主要归因于蛋白质之间增加的链缠结、非共价相互作用以及亲水基团和水之间的相互作用。
实验十一凝胶层析法分离蛋白质一、实验目的：了解凝胶层析法的原理和常用的凝胶层析填料。
掌握蛋白质的分离和纯化方法。
二、实验原理：1、凝胶层析法的原理：凝胶层析法是一种以分子量和化学性质差异为基础的分离方法。
凝胶层析是一种分子筛柱色谱技术，其原理是将分子分离利用不同孔径大小和相互作用力略有不同的凝胶颗粒。
筛选出目标蛋白质，可以使蛋白质的体积和形态不变，在不同的凝胶孔道中，根据差别的大小和化学性质，保留下相应的物质。
2、凝胶层析填料：凝胶层析填料主要有两种，一种是大小相近的聚合物（凝胶）颗粒，另一种是大小不等的树脂颗粒。
无论凝胶或树脂供自层析列，其孔径大小和化学性质的选择，决定了它们对蛋白分离的"筛选作用”。
三、实验步骤：1、样品制备取少量分子量相近的蛋白质，制成约0.1%浓度。
样品过滤后，加入适量蛋白酶切割，切割后的肽段易于在小孔径的凝胶层析柱中分离。
根据孔径大小的区别，把每种试剂都制备成相应的缓冲液。
先将凝胶层析柱制备至一定的高度，再用缓冲液升高凝胶中的溶液封闭层，制成“蛋白质层”和“缓冲液层”。
先在样品和缓冲液层上出发液滴，然后同时加入样品和缓冲溶液。
维持稳定的流量，使各种蛋白质按照大小、形态和化学成分从上到下、逐渐通过凝胶层析柱。
要确保各种蛋白质低级沉积，必须将它们分离出来，破坏凝胶层析柱内的层次结构是一种常见的方法。
四、实验结果：通过实验，学生能够了解凝胶层析法的原理和常用凝胶层析填料，学习蛋白质的分离和纯化方法。
经过纯化后的蛋白质可以用于以下的实验，比如电泳，Western blot和质谱分析等。
蛋白质凝胶摘要：凝胶特性是食品蛋白质的重要功能特性，蛋白质的凝胶行为及其流变性质是形成某些食品独特的质构、感官和风味的决定性因素长期以来，人们对蛋白质的凝胶行为进行了广泛深入的研究，但对蛋白质凝胶的机理和凝胶动力学还没有完全了解：本文对当前有关蛋白质凝胶的类型、凝胶过程中蛋白质分子构象的变化、形成蛋白质凝胶的主要作用力和凝胶动力学过程的研究进展作了综述：随着现代分析研究技术的进步，对蛋白质凝胶行为的认识也逐渐深入关键词：蛋白质，凝胶机理1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结构或基体(matrix)。
如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出来。
如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。
由于凝胶过程是一个动态过程，也受外界环境的 pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。
纤维状蛋白质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组成。
Ledward报道，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网络。
Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点而构建成三维网络。
球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集而形成的。
Tombs认为球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的“念珠串状”网络结构和随机聚集的网络结构。
“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。
这种凝胶是在低离子强度和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。
当环境的离子强度较高及pH接近等电点pI时，则形成随机聚集的凝胶。
然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。
在串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。
经典的球形蛋白质分子展开的“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在一动态的中间体。
已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。
这种中间体状态被称为“熔融球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的紧凑的球形分子。
从受热时的未变性状态到熔融球蛋白的转变及这种部分变性的形式主要与热凝胶的形成有关。
2形成蛋白质热凝胶的作用力蛋白质凝胶是变性的蛋白质分子间排斥和吸引相互作用力相平衡的结果。
一般认为，形成和维持蛋白质凝胶的作用力主要是疏水相互作用、氢键、静电相互作用等物理作用力，但含有巯基的蛋白质分子间 SH-SS交换反应也可能对蛋白质的凝胶作用有贡献。
2．1 疏水相互作用蛋白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了I临近多肽非极十牛片段的疏水相互作用：因而，平均疏水性(例如蛋白质中疏水氨基酸的比率)应该影响凝胶的形成过程 I Shimada和Matsushita等报道，含有高于31．5％克分子分数的非极性氨基酸残基的蛋白质形成凝结型凝胶．而那些含有低于31．5％克分子百分数的非极性氨摹酸残基的蛋白质则形成半透明型凝胶。
这种分类方法清楚地表明疏水相互作用对凝胶形成的重要性和从蛋白质的氨基酸组成预测凝胶特性的可能性。
但是 Maria Babajimopoulos等认为疏水相互作用和静电相互作用对于大豆分离蛋白凝胶的形成是可以忽略的.2．2 氢键有关氢键对蛋白质凝胶形成的作用，不同的研究者得到的结论相似。
Catsimpoolas 和Meyer报道．用6mol／L的尿素处理预凝胶，抑制r大豆分离蛋白冷却时形成凝胶，因此认为氢键和疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力。
但是高浓度的尿素可能导致蛋白质严重变性，破坏了蛋白质的二级结构，而二级结构x,j-于球蛋白形成凝胶来说是必需的，因为氢键是形成与凝胶有关的B一折叠结构的主要作用力.Maria Babajimopoulos等认为与大豆分离蛋白凝胶过程有关的主要作用力是氢键和范德华力，而疏水相互作用和静电相互作用可以忽略：Shigeru Utsumi等也报道氢键是大豆11S球蛋白、7S球蛋白和大豆分离蛋白凝胶的形成及维持凝胶网络结构的最重要的物理作用力。
2．3 静电相互作用静电相互作用通常在蛋白质聚集过程中表现为相互排斥力，特别是在体系仅含有一种蛋白质或含有相似等电点的不同种蛋白质的情况下。
pI时蛋白质的净电荷为零，当环境的pH接近pI时，蛋白质分子快速随机的聚集，因而很容易形成凝结块在pH条件远离pI 时，由于存在较高的净负电荷，静电排斥力占主导，蛋白质分子的聚集不会发生。
当体系的pH处于pI和极端pH的中间区域时，静电排斥力和相互吸引作用力 (主要是疏水相互作用)很好地平衡，从而形成凝胶网络…。
凝胶中静电排斥力的重要性已被在介质中添加盐类所证实．即在pH远离pI的条件下，加入盐类屏蔽了蛋白质分子表面过剩的电荷，并使蛋白质间连接形成纤细的“念珠串”状网络结构。
然而，在介于pI和极端pH中间的pH条件下，加入盐类打破了吸引力和排斥力间的平衡．导致形成聚集体或凝结块。
2．4 二硫键Koseki等证实，即使一些蛋白质的SH—SS间的交换反应被抑制，凝胶的形成也是可能的，因此他们认为分子间的共价二硫键(S—S)不充当起始的凝胶网络的骨架。
Shigeru Utsumi等也认为SH-SS间的交换反应对于大豆11S凝胶的形成是不必要的，但对于形成强的弹性凝胶很重要。
由凝胶的溶解性试验表明，通过形成分子间的二硫键可以获得凝胶网络的物理完整性。
二硫键是否在凝胶网络的连接区形成或它们仅仅有助于增加多肽的有效链长目前还不清楚。
但在后一种情况下，长的多肽链很容易缠绕在一起，因而在凝胶网络内加强了非共价键的形成。
3蛋白质凝胶的应用3．1 蛋白质凝胶在吸水凝胶方面的应用吸水凝胶是一种通过水合作用迅速吸收大量水分而成凝胶状的不溶性亲水高聚物。
它能吸收自身重量数十倍甚至数千倍的液体，同时具有较强的保液能力。
目前国内外研究和应用最多的主要是聚丙烯酸与聚丙烯腈类高吸水凝胶，这类凝胶有很好的持水能力，不足之处是它们不可生物降解，并且自身含有未反应的有毒单体，在应用上受到一定的限制。
近10年来，已有化学改性蛋白质凝胶被用于制备吸水材料，因为蛋白质无污染，是可生物降解的天然物。
Hwang等通过乙二胺四乙酸二酐改性大豆蛋白，经戊二醛交联得到最大吸水量可达自重300多倍的吸水凝胶。
Rathna等进一步研究了用乙醇处理的EDTAD改性大豆蛋白和鱼蛋白凝胶。
所得凝胶的最大吸水量可达自重的400多倍，乙醇还可除去凝胶中的水分，萃取蛋白凝胶中低分子量臭味物质和凝胶中未反应的戊二醛。
刘琼等∞则在制备EDTAD改性明胶蛋白凝胶时重点探讨酰化前蛋白质预处理，通过紫外一可见分光光度法确定了酰化反应的工艺条件蛋白质浓度为l％，pH值为12，酰化反应时间为2～3m。
酰化改性明胶制得的水凝胶，其吸水量最大可达自重的100多倍。
研究还发现此水凝胶体系有pH敏感性，可用作药物控释的载体。
3．2蛋白质凝胶在智能凝胶方面的应用智能型水凝胶是一类对外界刺激能产生敏感响应的水凝胶，外界刺激可以是温度、pH值、溶剂、盐浓度、光、化学物质等。
根据对外界刺激的响应情况，智能型水凝胶分为：温度敏感型水凝胶、pH敏感型水凝胶、光敏感型水凝胶、压力响应型水凝胶、生物分子响应型水凝胶等。
由于敏感型水凝胶的这种智能性，其在药物缓释、蛋白质的分离提纯、人工肌肉等方面有着广阔的应用前景智能凝胶以合成材料为主，近年，以蛋白质或蛋白质经改性后制得对环境产生敏感响应的凝胶开始出现。
WaitercMstin水发现LEA—l蛋白加入水能生成水凝胶。
该水凝胶可作为吸收材料的有效组成、皮肤治疗剂、药物或化妆品赋形剂、改善食物吸湿和保湿作用的添加剂、保持生物分子完整性的防冻剂、增强有机体抗干渗透、耐热性和耐寒性的材料。
丝心蛋白和壳聚糖共混，与戊二醛交联制得半互穿网络结构的智能水凝胶，其可用作非诺洛芬钙缓释制剂的载体嗍。
周英辉等嗍明胶／海藻酸钠聚合物交联互穿网络作为基材，制备了一种pH敏感型微胶囊药物制剂。
该制剂在酸性环境中释放百分率较小，而在碱性环境中为突释型制剂，释放率升高，体现了蛋白质的特性，适用于在酸性环境中需要保护药效、在碱性环境中发挥药效的药物。
3．3蛋白质凝胶在组织工程材料等方面的应用蛋白质凝胶还可应用于组织工程基材、创伤敷料和合金膜等生物材料方面。
高学军等闭以戊二醛为交联剂，利用冻干工艺制得的胶原海绵可用于生物杂化人工皮肤组织工程的研究。
国外有文献报道，将转化生长因子引入到胶原海绵中，可以释放具有生物活性，这种海绵体材料是骨修复的理想材料吲。
马芳制备了一种丝素／明胶共混膜，随着明胶含量的增加，共混膜的溶胀率、透气性、热稳定性都有所提高，改善了原有丝素膜的性能。
邹勇等溯制备的明胶一壳聚糖合金膜是一种优质的皮外覆盖材料。
何兰珍等阿通过冷冻壳聚糖一明胶共混液诱导相分离的方法，制备了多孔性、亲水性、透气性良好的壳聚糖一明胶海绵状伤口敷料。
4结语蛋白质是天然亲水高分子化合物，蛋白质凝胶无毒、可生物降解且生物相容性好。
由于人们对环境问题的日益重视，寻求具环境友好特征的吸水材料和生物材料成为热点问题，而蛋白质凝胶的研究为人们提供了一种新的思路。
作者认为，以下几个问题值得重视。
国内外对于蛋白质凝胶在吸水材料、智能凝胶和人工材料方面研究与应用有一定的报道，但从蛋白分子结构深入研究，并考虑凝胶功能与蛋白质结构和凝胶结构的关系的报道仍不多。
系统的蛋白质凝胶结构与功能关系研究可为蛋白质凝胶应用提供良好的理论基础，对于天然基材料的应用也十分有意义．在这方面仍需要国内外学者的继续努力。
参考文献l 顾雪蓉，朱育平．凝胶化学．北京：化学工业出版社， 20052 贾伟，高文远．药物控释新剂型．北京：化学工业出版社，20053顾雪蓉，朱育平．凝胶化学．北京：化学工业出版社， 20054 贾伟，高文远．药物控释新剂型．北京：化学工业出版社，20055 胡坤，赵谋明，林伟锋，等．物理作用力对大豆分离蛋白凝胶质构特性的影响．食品科学，20056李云，华欲飞，李向红．大豆蛋白预先热聚集对其凝胶性质的影响．食品科技，20077王飞镝，周智鹏，崔英德，等．DSC研究大豆蛋白凝胶中水的状态叨．功能材料，20068耿信笃，白泉，王超展．蛋白折叠液相色谱法．北京：科学出版社，20069彭湘红，张俐娜．壳聚糖一丝心蛋白包药微球的结构和释放性能研究扁分子学报，200010周英辉，黄明智．明胶／海藻酸钠复合体系用于pH敏感智能药物释放体系的研究．北京化工大学学报， 2003如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。
