生物化学第四章酶
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生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质:蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶:由一条多肽链构成的酶,溶菌酶;寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶,磷酸化酶a ;多聚复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体,丙酮酸脱氢酶系;多功能酶:一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶,生物进化中基因融合的产物,DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类:单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶:仅由多肽链组成,如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,其催化作用依赖于两部分的共同参与,如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用:决定反应专一性辅助因子的作用:决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类:辅酶和辅基。
分类依据:按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用:与酶蛋白共价键结合紧密,不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用:与酶蛋白非共价键结合不牢固,可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心:酶分子中必需基团相对集中,形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团:可与底物结合(2)催化基团:催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原:是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义:(1)酶原是酶的安全转运形式,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
第四章酶Enzymes本章主要内容(9学时)一.酶的概念(重点)二.维生素与辅酶(重点)三.酶促反应动力学(重点)四.酶的结构和催化作用机制(重点)五.酶的调控(重点)六.人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动,都是由无数复杂的化学变化(反应)来实现的。
⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。
⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年,E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶,实现无细胞生醇发酵。
一、酶的概念⏹1926年,James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。
⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年,推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。
⏹In 1982,Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena(四膜虫).Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂(Biocatalysts):活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。
第四章酶选择题1.以下是影响酶促反应初速度的因素,例外的是:A[S]B[E]C[pH]D时间E温度2.下列有关LDH同工酶的叙述哪个是正确的?A由不同亚基组成的寡聚体B对同一底物具有不同专一性C对同一底物具有相同的Km值D电泳迁移率往往相同E结构相同来源不同3.酶分子在催化反应时,具有下列哪一种能量效应?A增高反应活化能B降低反应活化能C产物能量水平D产物能量水平E反应自由能4.下列哪一项不是辅酶的功能?A转移基团B传递氢C传递电子D某些物质分解代谢时的载体E决定酶的专一性5.酶共价修饰调节的主要方式是A甲基化与去甲基B乙酰化与去乙酰基C磷酸化与去磷酸D聚合与解聚E酶蛋白的合成与降解6.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于:A产物反馈抑制B产物阻遏抑制C非竞争性抑制D竞争性抑制E不可逆抑制7.酶的活性中心是指:A酶分子上的几个必需基团B酶分子与底物结合的部位C酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D酶分子中心部位的一种特殊结构E酶分子催化底物变成产物的部位8.酶原激活的生理意义是:A加速代谢B恢复酶活性C促进生长D避免自身损伤E保护酶的活性9.测定酶活性时要测定酶促反应的初速度,其目的是为了:A为了节约底物B为了使酶促反应速度与酶浓度成正比C为了尽快完成测定工作D为了防止出现底物抑制E为了使反应不受温度的影响10.米氏方程的意义是能很好地解释:A多酶体系反应过程的动力学过程B多底物酶促反应过程的动力学过程C单底物单产物酶促反应的动力学过程D非酶促简单化学反应的动力学过程E别构酶的酶促反应的动力学过程名词解释:1全酶2辅酶3底物4酶的活性中心5必需基团6酶原激活7活化能8Km9竞争性抑制作用10关键酶问答题1什么是酶?酶的化学本质是什么?2试述酶促反应的特点。
3试述影响酶促反应速度的因素?4当一酶促反应的速度为Vmax的80%时,Km=1.5mmol/L,求[S]?5二异丙基氟磷酸(DIFP)能使酶失活,它作用于酶活性中心的什么基团?为什么解磷定可以恢复酶的活力?6酶在的三种可逆性抑制剂作用下V、Km分别有什么变化?7什么是酶的变构调节,试述酶变构调节的特点。
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质,它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式,最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化,酶不断发展演化,形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今,酶的催化机理主要有两种类型:锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系,从而改变反应物的构象,降低反应的活化能,推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定,从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制,通过这些机制,酶能够催化各种生物反应,例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样,由氨基酸残基组成,并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构,而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型,其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位,通常由几个氨基酸残基组成,能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方,通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响,一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行,但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行,避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点,能够避免无效和副反应的发生。
另外,酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控,如基因表达的调控,以及翻译后修饰的调控,如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应,并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始,经过12种酶催化,12步反应,⽣成⼄醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关,不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。
1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶,并证明具有蛋⽩质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。
ribozyme ,deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟,⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。
没有酶,⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。
限制性核酸内切酶(限制-修饰)⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
⽣物催化剂:酶(enzyme),核(糖)酶(ribozyme),脱氧核(糖)酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点(1)、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍,并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。
(2)、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性,⼏乎没有副反应发⽣。
(3)、反应条件温和(4)、活性可调节根据据⽣物体的需要,许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节,包括:别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
第四章酶1.米氏方程的推导中假设______。
A.V与[ES]成正比B.[S]约等于[E] C.由于反应可逆,有些产物被转变为底物D.[S]》[E] E.以上都不对2.如果要求酶促反应V=Vmax×90%,则[S]应为Km的倍数是______。
A.4.5 B.9 C.8 D.5 E.90 3.关于酶的抑制剂的叙述正确的是______。
A.酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂B.酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C.酶的抑制剂均能使反应速度下降D.酶的抑制剂一般是大分子物质E.酶的抑制剂都能竞争性地使酶的活性降低4.酶催化底物反应时,将产生下列哪一种能量效应?______ A.提高反应所需的活化能B.降低反应所需的活化能C.降低反应的能量水平D.提高产物的能量水平6.关于米氏常数Km的说法。
哪个是正确的?_______ A.饱和底物浓度时的速度B.在一定酶浓度下,最大速度的一半C.饱和底物浓度的一半D.速度达最大速度半数时的底物浓度E.降低一半速度时的抑制剂浓度9.酶的纯粹竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应?_______ A.Vmax不变,km增大B.Vmax不变,km减小C.Vmax增大,km不变D.Vmax减小,km不变E.Vmax和km,都不变10.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响是属于______。
A.产物反馈抑制B.产物阻遏抑制C.非竞争性抑制D.竞争性抑制E.不可逆抑制11.对于一个符合米氏方程的酶来说,对于一个符合米氏方程的酶来说,当当[S]=Km,[I]=KI时,I为竞争抑制剂,则V为。
A.Vmax×2/3 B.Vmax×1/3 C.Vmax×1/2 .存在 抑制剂时酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度不.存在22.乳酸脱氢酶是两种肽链的四聚体,让两种肽链随意组合形成该酶,可能.乳酸脱氢酶是两种肽链的四聚体,让两种肽链随意组合形成该酶,可能 构成几种同工酶?______ A .2 B .3 C .4 D .5 23.关于酶促反应的叙述正确的是_______。