生物化学氨基酸代谢知识点总结

蛋白质分解和氨基酸代谢1．氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。

来源、去路：2．三种主要脱氨基形式：L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸，可逆反应。

不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 。

变构激活剂-ADP，GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。

转氨基作用：在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。

体内合成非必需氨基酸的重要途径。

联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。

体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。

3．转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）：催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。

肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。

天冬氨酸氨基转移酶（AST）：催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。

心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。

生理功能：判断肝、心功能是否正常。

辅酶：磷酸吡哆醛。

4．血液中氨的运输方式：谷氨酰胺：氨的暂时储存形式和运输形式。

脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。

血液把谷氨酰胺运输到肝和肾，最后以尿素和铵盐的形式排出。

葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。

肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。

谷氨酰胺的作用：氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一，临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。

肝：把氨合成尿素，排出体外。

肾：把氨合成铵盐，排出体外。

5．鸟氨酸循环：尿素在体内合成的全过程。

（1）氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。

需有ATP提供能量。

氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。

而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。

第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。

机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。

处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。

一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。

1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。

如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。

多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。

三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。

细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。

第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。

本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。

氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。

一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。

反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。

特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。

一、概述20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。

氨基酸的合成途径主要有以下5类：1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。

2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。

3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。

4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。

5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。

二、脂肪族氨基酸的合成（一）谷氨酸类型1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。

2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。

此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。

谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。

3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。

可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。

4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。

半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。

5. 赖氨酸：蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。

（二）天冬氨酸类型1. 天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。

2. 天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP 的两个高能键。

生物化学丨氨基酸代谢氨基酸代谢蛋白质的生理功能及营养作用一、蛋白质的生理功能1.维持细胞组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动3.氧化供能蛋白质在肠道的消化吸收及腐败作用一、胃蛋白酶作用的特点：①胃蛋白酶的最适pH为1.5—2.5；二、氨基酸的吸收氨基酸的吸收部位是小肠，主要是耗能的主动吸收过程。

三、蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用。

氨基酸的一般代谢一、转氨酶又称氨基转移酶，催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，形成转氨基反应。

其辅酶是磷酸吡哆醛。

二、氨基酸的脱氯基作用1.转氨基作用：转氨酶。

2.氧化脱氨：L—谷氨酸脱氢酶。

3.联合脱氨基作用：转氨基作用偶联L—Glu氧化脱氨，存在于肝、肾、脑等组织。

4.嘌呤核苷酸循环：存在于心肌和骨骼肌。

氨的代谢一、氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。

2.肠道吸收的氨。

3.肾小管上皮细胞分泌的氨。

二、氨的转运（一）丙氨酸－葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，丙氨酸脱下的氨在肝合成尿素，脱氨后形成的丙酮酸异生成葡萄糖经血液循环运回肌肉。

（二）谷氨酰氨的运氨作用在脑和肌肉组织，氨和谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并由血液运至肝和肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。

血液中丙氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸的含量相对较高。

三、氨的去路（一）在肝内合成尿素是体内氨的主要去路尿素合成过程又称鸟氨酸循环，鸟氨酸循环的要点：1.部位：肝细胞的线粒体、胞液。

2.终产物：尿素。

3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I：位于线粒体中，其激活剂为N 一乙酰谷氨酸；精氨酸代琥珀酸合成酶。

氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。

二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。

而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。

1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。

蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。

胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。

（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。

这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。

关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。

A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。

他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。

2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。

在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。

一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。

3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。

ﻩ第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补２.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血,转运）3.氧化供能氮平衡1．氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人)氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡:摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。

蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2．必需氨基酸甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来３．蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。

第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化１.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2．小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强２.吸收机制：耗能的主动吸收过程通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、组成三联体，由供能将氨基酸、转入细胞内，再由钠泵排出细胞。

通过谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶谷氨酰基转移酶,具体过程参Ｐ１９9图大肠下段的腐败作用1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。

2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚;可利用物质(少)，如脂肪酸、维生素第三节:氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1．蛋白质降解速率半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：溶酶体内非依赖途径+蛋白酶体内依赖途径（泛素化过程参课本P２０1):①溶酶体内非依赖途径•不依赖•利用溶酶体内组织蛋白酶(）•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白蛋白酶体内依赖途径（依赖泛素的降解过程)•依赖•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E１:泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库１.代谢“三进四出”：进食物消化吸收，组织蛋白分解,非必需氨基酸转化出脱氨基作用,脱羧基作用，代谢转变,组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式：１.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：１. 定义在转氨酶（)的作用下，某一氨基酸去掉α－氨基生成相应的α－酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

《生物化学》第二节氨基酸及氨气的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用。

1) 谷氨酸→γ-氨基丁酸。

2) 组氨酸→组胺：扩血管、缩平滑肌、促胃酸分泌。

3) 色氨酸→五羟色胺5-HT：静止性震颤。

4) 鸟氨酸→多胺（精胺、精脒）：肿瘤的诊断。

⭐记○：精卫填海→鸟2. 氨基酸氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基氧化脱氨基：变成谷氨酸在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

必需氨基酸可以在体内完成转氨基作用✔只是体内没有对应的α-酮酸，所以不能合成不能转氨基的氨基酸：不抢书来→羟脯氨酸、脯氨酸、苏氨酸、赖氨酸转氨酶的辅酶：磷酸吡哆醛反应肝脏功能ALT 谷丙转氨酶/丙氨酸氨基转移酶AST 谷草转氨酶/天冬氨酸氨基转移酶↑：酒精性肝病、损害太严重L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基存在于肝、脑、肾中；辅酶为NAD+ 或NADP+（体内唯一）；GTP、ATP 为其抑制剂；GDP、ADP 为其激活剂非氧化转氨基嘌呤核苷酸循环主要发生在肌肉腺苷酸脱氨酶缺乏：联合免疫缺陷综合征3. 氨气的来源①氨基酸的脱氨基左右（主要来源）②酰胺的分解：肾小管的泌氨③胺类分解④肠道的腐败②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺④肾小管泌氨：分泌的NH3 在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。

尿素循环氨基甲酰磷酸（CPS）氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ必需有乙酰谷氨酸才有活性乙酰谷氨酸合成酶必需有精氨酸才有活性瓜氨酸瓜兮兮的到处跑→瓜氨酸从线粒体里跑出来消耗4ATP①嘌呤核苷酸循环吃天天闲得很脱氨基什么循环回到什么②尿素循环/鸟氨酸循环瓜天天精得很生成尿素什么循环回到什么。