昆明理工大学硕士研究生入学考试 生物化学 考试大纲(4月5日).doc
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生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法,掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法,生物大分子在体内的代谢与调节,生物能的转化与利用,生物信息分子的复制、转录、表达与调节等,懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理,灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象,能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。
二、考试形式与试卷结构(一)考试方式:闭卷,笔试(二)考试时间:180分钟(三)题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》(上、下册)(第三版)高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成,20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构(一级、二级、三级、四级结构的概念及形式)●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点,四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点;RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类,其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性;●生物膜的化学构成与结构,“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素(含米氏方程的推导)●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类(第一级分类)●熟悉特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7.新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握(NADH与FADH2)呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径,包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径,包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解;甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢:甘油的来源与去路,甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶,GPT, GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环,生糖氨基酸,生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用(重点是原核生物的DNA聚合酶)●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念;参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素)。
昆明理工大学2016年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)考试科目代码:870考试科目名称:生物化学(医学院)考生答题须知1.所有题目(包括填空、选择、图表等类型题目)答题答案必须做在考点发给的答题纸上,做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2.评卷时不评阅本试题册,答题如有做在本试题册上而影响成绩的,后果由考生自己负责。
3.答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答(画图可用铅笔),用其它笔答题不给分。
4.答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
一、判断题(请判断题目中的描述是否正确,将分别表示对错的“√”、“ ”标在答题纸对应题号之后。
共10题,每题1分,共10分)1、辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。
()2、生物体利用丙氨酸作为肌肉到肝脏运送氨的载体。
()3、所有基因都能合成蛋白质并发挥其作用。
()4、一对电子经NADH氧化呼吸链产生1.5个ATP。
()5、由于糖的有氧氧化过程能够产生大量能量,因此神经细胞、白细胞等代谢旺盛的细胞,主要通过该途径获得能量。
()6、脂肪酸的合成在胞浆进行,而β-氧化作用在线粒体中进行,两类反应所需的酶系完全不同。
()7、当机体蛋白质合成等耗能代谢途径活跃时,对能量的需求大为增加,ATP分解为ADP和Pi的速率增加,使ATP/ADP的比值降低,ADP的浓度增加。
()8、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。
()9、L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。
()10、基因表达调控可发生在遗传信息传递过程的任何环节。
()二、填空(共10题,20空,每空1分,共20分)1、氨基酸排列顺序属于蛋白质的级结构。
2、不可逆性抑制剂常与酶的上的必需基团以键相结合。
3、肌糖原不能直接补充血糖的原因是:。
4、生物氧化的最终产物主要是、和。
5、体内合成脂肪酸和酮体所需的乙酰CoA分别来自和两条途径。
昆明理工大学2016年硕士研究生招生入学考试试题。
昆明理工大学硕士研究生入学考试《细胞生物学》考试大纲第一部份考试说明一、考试性质《细胞生物学》入学考试是为昆明理工大学医学院招收遗传学、神经生物学、细胞生物学专业的硕士研究生而设置的。
细胞生物学入学考试在考查大体知识、大体理论的基础上,注重考查考生的综合分析问题的能力。
考生应能准确地把握细胞生物学方面的基础知识和实验方式;对近期国内外有关细胞生物学杰出功效应有所了解;了解常见细胞生物学常见专业用词的英语。
二、评判目标细胞生物学入学考试在考查大体知识、大体理论的基础上,注重考查考生的综合分析问题的能力。
三、考试形式与试卷结构(一)答卷方式:闭卷,笔试。
(二)答题时刻:180分钟(三)各部份内容的考试比例(总分值为100分)1、基础知识约60%2、综合能力约40%(四)题型比例名词说明约20%简答题约40%问答题约40%第二部份考试内容1.细胞生物学进展历史. 了解细胞的发觉,细胞学说的创建及其内容要点和意义. 了解细胞学经典进展时期:原生质理论的提出,细胞割裂和细胞器的发觉,细胞学的成立. 了解实验细胞学时期:细胞遗传学、细胞生理学、细胞化学. 了解细胞生物学的形成和当前与尔后的进展方向--分子细胞生物学2.细胞的大体结构与化学组成. 细胞的形态结构了解形状、大小和种类的多样性明白得细胞是生命活动的大体单位把握动物细胞的一样结构模式把握植物细胞与动物细胞、原核细胞与真核细胞的要紧结构不同. 细胞的化学组成及其意义了解元素:要紧元素、元素分类把握有机小分子:小分子糖类、氨基酸、核苷酸、脂质把握大分子:核酸、蛋白质、大分子多糖把握水、无机盐和离子. 把握细胞的共性,细胞形态结构和化学组成与功能的相关性附:了解关于病毒与细胞的区别3.细胞生物学研究技术和大体原理. 观看细胞形态结构的技术方式和仪器光学显微技术了解一般复式光学显微镜:把握分辨率及计算公式,像差与复合透镜了解观看样品的一样制备:固定、切片、染色了解荧光显微镜与观看样品的荧光染色了解暗视野显微镜:聚光器,分辨率了解相差显微镜:用途、特有装置(光栏、相版),原理了解干与显微镜:用途、特有装置干与器了解激光共聚焦扫描显微镜及其原理、用途了解运算机等技术在光学显微技术中的应用电子显微镜技术了解透射电镜:大体构造,成像原理,分辨率;超高压电镜了解透射电镜观看样品制备:超薄切片技术,负染色和暗视场制片术冰冻劈裂一复型技术和金属投影技术了解扫描电镜和隧道电镜及其原理和用途. 细胞化学组成及其定位和动态分析技术明白得细胞和细胞器的分离:如匀浆和差速离心技术等明白得大体生物化学和分子生物学技术明白得细胞化学、免疫荧光细胞化学、细胞光度和流式细胞分离技术了解电镜细胞化学和电镜免疫细胞化学技术了解显微放射自显影、分子原位杂交. 了解细胞培育、细胞工程、显微操作、活体染色等技术方式4.细胞器的结构与功能. 内膜系统的概念及其组成成员. 内质网把握内质网的形态结构特点和类别(粗面内质网和光面内质网)明白得把握粗面内质网的要紧功能把握按信号肽假说参与分泌蛋白和溶酶体酶等蛋白合成.把握蛋白质的修饰(包括N-连接糖基化、酰基化等)和正确折叠把握光面内质网的功能:膜脂类和甾类激素合成、胞质溶胶Ca2+水平调剂、解毒和参与糖元合成与分解等. 高尔基体把握高尔基体的形态结构特点,结构分区,及各区的标志性酶把握高尔基体的功能蛋白质的修饰和加工:O-连接糖基化与磷酸化和硫酸化;N-连接糖基化的改. 溶酶体把握溶酶体的形态结构及化学组成特点把握溶酶体的功能溶酶体的大体功能-消化作用及溶酶体的亚类划分溶酶体的其他功能了解溶酶体的发生. 微体把握微体的两种类型及其一起的形态结构和酶特点明白得过氧物酶体的酶特点和功能-解毒作用,植物光呼吸中的乙醇酸代谢把握乙醛酸循环体的酶特点和功能-参与种子萌生中的糖异生作用了解关于微体的发生问题. 线粒体把握显微形态特点和要紧功能概要把握超微结构与功能定位及各部的结构和化学的组成特点明白得内膜进行能量转化(氧化磷酸化)的分子和超分子结构基础与转化机制.叶绿体把握叶绿体的显微形态特点和超微结构.显微形态特点.超微结构:类囊体(片层系统):基粒类囊体(附基粒概念)、基质类囊体、基质(内腔)明白得把握叶绿体的要紧功能-光合作用概要:总反映;时期及亚时期划分(光反映:原初反映→电子传递→ATP合成;暗反映:卡尔文循环);反映定位明白得把握类囊体膜进行光反映(光合磷酸化)的分子和超分子结构基础和反映进程. 线粒体和叶绿体的半自主性把握半自主性的要紧表现明白得细胞质合成的线粒体叶绿体蛋白之转运机制。
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科,在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容(一)蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成;2、氨基酸的分类及简写符号;3、氨基酸的理化性质及化学反应;4、氨基酸的分析分离方法;5、肽的结构、性质与生物活性肽;6、蛋白质分子结构:一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式,包括超二级结构、结构域等;7、蛋白质一级结构测定:多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等;8、蛋白质的理化性质:包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等;9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术:包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等;10、蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理。
(二)核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能;2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等;3、DNA的分子结构:DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等;4、RNA的分子结构:包括RNA一级结构、高级结构,如tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA 结构特点,tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等;5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能;6、DNA测序方法及其过程;7、核酸及核苷酸的性质:包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质;8、核酸的变性、复性与杂交;9、核酸及其组分的分离纯化:包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等;10、核酸研究的常用技术和方法:包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
昆明理工大学硕士研究生入学考试《普通生物学》考试大纲适用专业:071001植物学,071002 动物学,071003 生理学,071005微生物学,071006 神经生物学,071007 遗传学,071008 发育生物学071009 细胞生物学071010生物化学与分子生物学第一部分考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150 分,考试时间为180 分钟.二、答题方式答题方式为闭卷、笔试.三、试卷的内容结构细胞结构与功能 20%动物、植物及微生物的结构及生理 15%生物的遗传变异及基因工程技术 35%生物进化及生态 30%四、试卷的题型结构名词解释 20%填空题 20%简答题 30%论述题 30%第二部分考察的知识及范围1.掌握生命的定义和生命的基本特征、生物分类系统和生物命名的基本方法;2.掌握细胞的基本概念、细胞的类别及细胞的结构,了解生物膜的结构、膜的流动镶嵌模型以及物质的跨膜运输,掌握原核与真核细胞形态结构的差异。
3.掌握细胞通讯的基本原理和方式途径;掌握光合作用的概念,了解光合作用的机理及意义;掌握细胞的分裂、分化、衰老和死亡;4.了解动、植物和微生物的结构、生理功能、生长发育、生殖和分类特征;了解神经系统、激素系统、免疫系统的信息传递及三者之间的协同作用;5.理解和掌握遗传学三大定律:Mendel的分离定律、自由组合定律和Morgan的基因连锁和互换定律;了解性连锁基因和伴性遗传现象、生物的性别决定。
6.掌握生物的遗传本质--基因的基本概念、遗传信息的传递途径(转录和翻译过程)、基因调控,生物遗传变异,掌握基因工程的基本原理和应用,了解单克隆抗体技术及其应用;7.掌握生物技术的定义,了解它对人类社会经济发展的巨大影响:基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程和蛋白质工程的应用和发展前景;正确认识生物技术的发展和应用所带来的诸如安全性、伦理和社会等一系列问题。
了解人类基因组的研究、细胞癌化原因及研究进展;8.掌握进化论与自然选择理论,了解基因频率和自然选择。
考研《生物化学》考研大纲一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸的结构、分类和性质。
氨基酸的等电点计算。
2、蛋白质的结构与功能蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念和特点。
蛋白质结构与功能的关系,如肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能。
3、蛋白质的理化性质蛋白质的两性解离和等电点。
蛋白质的沉淀、变性和复性。
4、蛋白质的分离、纯化和鉴定蛋白质分离纯化的常用方法,如盐析、透析、电泳、层析等。
蛋白质含量测定的方法,如凯氏定氮法、双缩脲法等。
二、核酸化学1、核酸的种类和组成脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)的分类和组成成分。
核苷酸的结构和性质。
2、核酸的结构DNA 的双螺旋结构模型的要点和意义。
RNA 的种类、结构和功能。
3、核酸的理化性质核酸的紫外吸收特性。
核酸的变性、复性和杂交。
4、核酸的提取与鉴定核酸提取的常用方法和原理。
核酸鉴定的方法,如琼脂糖凝胶电泳等。
三、酶学1、酶的概念和特点酶的定义和催化作用特点。
酶的分类和命名。
2、酶的结构与功能酶的活性中心的概念和组成。
酶原和酶原的激活。
3、酶的作用机制酶催化反应的机制,如降低反应的活化能等。
4、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素,如底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。
米氏方程的推导和应用。
5、酶的调节酶活性的调节方式,如别构调节和共价修饰调节。
酶含量的调节机制。
四、维生素与辅酶1、维生素的分类和功能水溶性维生素和脂溶性维生素的分类。
各类维生素的主要功能和缺乏症。
2、辅酶的概念和作用辅酶与酶的结合方式和作用机制。
五、生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别。
2、呼吸链呼吸链的组成成分和电子传递顺序。
氧化磷酸化的机制和影响因素。
3、 ATP 的生成和利用ATP 的生成方式,如底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
ATP 在生命活动中的作用。
六、糖代谢1、糖的消化吸收食物中糖的消化过程和吸收机制。
2、糖的无氧分解糖酵解的反应过程、关键酶和生理意义。
昆明理工大学2007年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)
考试科目代码:827 考试科目名称:生物化学
试题适用招生专业:生物化工、生物化学与分子生物学、微生物、植物学
考生答题须知
1.所有题目(包括填空、选择、图表等类型题目)答题答案必须做在考点发给的答题纸上,做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2.评卷时不评阅本试题册,答题如有做在本试题册上而影响成绩的,后果由考生自己负责。
3.答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答(画图可用铅笔),用其它笔答题不给分。
4.答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
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昆明理工大学2010年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)
考试科目代码:842 考试科目名称:生物化学
试题适用招生专业:071001植物学、071005微生物学、071010生物化学与分子生物学、081703生物化工、430139生物工程
考生答题须知
1.所有题目(包括填空、选择、图表等类型题目)答题答案必须做在考点发给的答题纸上,做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2.评卷时不评阅本试题册,答题如有做在本试题册上而影响成绩的,后果由考生自己负责。
3.答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答(画图可用铅笔),用其它笔答题不给分。
4.答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
昆明理工大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲第一部分考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分,考试时间为180分钟.二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
三、试卷的内容结构生物化学基本名词、概念30%酶动力学、代谢途径及调控50%知识综合应用、学科进展20%四、试卷的题型结构名词解释20%简答40%问答40%第二部分考察的知识及范围一、糖:糖的概念、主要分类及其各自的代表;糖类的元素组成、化学本质及生物学作用;单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质;糖的鉴定原理;糖蛋白的生物活性二、脂和生物膜:脂质的类别、生物学功能;重要脂肪酸、甘油脂和磷脂的通式以及特性;脂蛋白的分类与生物学功能。
生物膜的化学组成、结构和功能,“流体镶嵌模型”的要点;跨膜运输类型。
三、蛋白质化学:蛋白质的化学组成,蛋白质的生物学功能;20种氨基酸的简写符号、通式;氨基酸的理化性质及化学反应;氨基酸、肽的分类;蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念、形式和特点);蛋白质一级结构测定方法;蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法及其原理(包括含量和分子量测定);蛋白质的变性作用;蛋白质结构与功能的关系。
四、酶学:酶和生物催化剂的概念和发展;酶的化学本质和生物学功能;酶的国际分类和命名;酶的分子结构与其活性的关系;酶的作用机理和酶活性的调节;影响酶促反应的因素;酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法;酶学概念、多酶复合体系。
五、维生素与辅酶以及激素:维生素分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能;激素的概念、分类和作用机理。
六、生物氧化和生物能学:生物氧化的特点和方式;呼吸链的概念、组成成份和排列顺序;生物氧化中能量的转移和利用;ATP的生成方式;氧化磷酸化偶联机制及其影响因素;ATP的生物学功能。
七、核酸化学:核酸的化学组成、分类、分布和生物学功能;核苷酸组成、结构单位及核苷酸的性质;DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构;DNA测序方法及过程;RNA的分类及各类RNA的生物学功能;核酸的主要理化特性;核酸的变性、复性和杂交;核酸研究常用的技术和方法。
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能-- 变性作用,变构作用6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握:核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点,DNA的熔解温度( Tm)概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质;3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖;4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物;重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握:酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念,酶原激活实质中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素: A、 D、E、 K2.水溶性维生素:维生素 C, B1, B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用;常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
昆明理工大学硕士研究生入学考试《普通生物学》考试大纲第一部分考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分,考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
三、试卷的内容结构生物与生命科学、细胞 20%能量与代谢、遗传及分子基础 30%动物、植物及微生物的结构及生理 20%生物的遗传变异及基因工程技术 20%生物进化及生态 10%四、试卷的题型结构名词解释 20%填空题 20%简答题 40%论述题 20%第二部分考察的知识及范围1.掌握生命的定义和生命的基本特征、生命的化学组成。
2.掌握糖类、脂类、蛋白质、核酸的结构、种类及功能。
3.掌握细胞的基本概念、细胞的类别及细胞的结构,生物膜的结构、膜的流动镶嵌模型以及物质的跨膜运输,掌握原核与真核细胞结构的差异。
4.掌握细胞通讯的基本原理和方式途径;掌握光合作用的概念,光合作用的机理及意义;了解细胞的分裂、分化、衰老和死亡。
5.掌握细胞呼吸的概念、本质、分类及主要过程。
6.掌握动、植物和微生物的结构、生理功能、生长发育、生殖和分类特征;了解神经系统、激素系统、免疫系统的信息传递及三者之间的协同作用。
7.理解和掌握遗传学三大定律:Mendel的分离定律、自由组合定律和Morgan的基因连锁和互换定律;了解性连锁基因和伴性遗传现象、生物的性别决定。
8.掌握生物的遗传本质——基因的基本概念、遗传信息的传递途径(复制、转录和翻译过程)、基因调控,生物遗传变异,掌握基因工程的基本原理和应用,了解单克隆抗体技术及其应用。
9.掌握生物技术的定义,了解它对人类社会经济发展的巨大影响;掌握基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程和蛋白质工程的应用和发展前景;正确认识生物技术的发展和应用所带来的诸如安全性、伦理和社会等一系列问题。
了解基因组学、功能基因组学及生物信息学的研究进展。
10. 掌握进化论与自然选择理论,了解基因频率和自然选择。
了解物种的概念,隔离在物种形成中的作用,了解适应和进化形式,进化理论的发展。
昆明理工大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲适用专业:071001 植物学、071002 动物学、071003 生理学、071005 微生物学、071006 神经生物学、071007 遗传学、071008 发育生物学、071009 细胞生物学、071010 生物化学与分子生物学、0710011 生物物理学、081703 生物化工、085238 生物工程
第一部分考试形式和试卷结构
一、试卷满分及考试时间
试卷满分为150分,考试时间为180分钟.
二、答题方式
答题方式为闭卷、笔试.
三、试卷的内容结构
生物化学基本名词、概念30%
酶动力学、代谢途径及调控50%
知识综合应用、学科进展20%
四、试卷的题型结构
客观题(含判断、选择、填空)20%
综合计算(含能量代谢、酶学计算)20%
名词解释、简答、问答60%
第二部分考察的知识及范围
一、糖的化学定义,还原糖与非还原糖、多糖定义分类、环式结构的书写、
糖苷键类型;糖的生物学功能;糖脂、糖蛋白的生物学特性。
二、脂的定义、分类、结构、生物学功能;必需脂肪酸;脂蛋白的分类与生
物学功能;皂化、碘值、酸败等;甘油三酯;磷脂与各水解位点对应的磷脂酶;甾醇的的生物学功能。
三、氨基酸的定义、结构特点;必需氨基酸;甲醛滴定测定浓度;侧链化学
反应;20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及分类;蛋白质的生物学功能;
蛋白质元素组成特点,凯式定氮原理及其优缺点;多肽链的基本组成单位L-氨基酸;肽键、多肽链、蛋白质一级结构(含二硫键)、二级结构定义及其类型、超二级结构概念、motif、domain、高级结构概念。
维系高级结构的作用力;二面角;变性、复性;氨基酸及蛋白质光谱特性;蛋白质分离方法及其原理(含色谱理论);蛋白含量测定方法及其原理;Edman降解法;高级结构测定的方法及其基本原理;各种常见蛋白酶水解位点;蛋白质结构与功能的关系;初步了解二级结构预测与三级结构预测。
四、酶的生物学功能;酶的化学本质、分子结构;酶促反应的特点及机理;
酶促反应的动力学;调节酶;酶活性测定;酶的命名与分类原则;常见酶抑制剂类型及其双倒数作图法特点;酶学概念,包括活性中心、调节位点等等;
酶的变构调节、可逆磷酸化与化学修饰;多酶复合体系;
五、维生素及抗生素部分:不作为考察重点,合计考分不超过6分。
维生素
定义;重点掌握B族维生素与辅酶及其生物学功能。
抗生素部分,重点考察生物化学动态部分中提及的抗生素及其机制。
六、激素不作为考察重点,考分不超过3分。
七、膜生物学重点考察跨膜运输类型、能量消耗;结合ATP的生物学合成机
制、穿梭机制了解生物膜的选择通透性及其生物学功能。
八、核酸的发现和研究进展概况;核酸的分类、分布和生物学意义;核酸的
化学组成;DNA的分子结构;RNA的结构与功能;核酸的理化性质;核酸酶的分类原则及作用特点;双螺旋结构特点与类型;双脱氧序列测定基本原理;rRNA的类型与分布;tRNA结构特点;变性、退火等概念。
九、光合磷酸化,氧化磷酸化,底物水平磷酸化;支链淀粉与糖原的酶水解;
血糖浓度的调控机制;糖的酵解、产ATP位点、产H位点、调控;磷酸戊糖途径及其生物学功能;糖的异生及其调控。
三羧酸循环、产ATP位点、产H位点、调控;柠檬酸穿梭等穿梭机制;能荷及其对能量代谢的调控作用;
反馈调节作用;各代谢途径中重点调控位点;ATP合成的生物学机制。
十、各氨基酸的具体分解与合成途径不作为考察重点。
但需了解生糖、生酮
和生糖兼生酮氨基酸。
联系糖代谢途径掌握丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸与酮酸的对应关系;鸟氨酸循环;转氨作用及各种脱氨方式;氨在血液中的运输方式;不同类型动物排氨方式。
十一、α、β、ϖ氧化的机理;脂肪酸的生物合成(重点为软脂酸合成途径);分解与合成的差异、调控、场所;不饱和脂肪酸的生物学合成。
十二、DNA(生物)合成的概念,包括以DNA为模板指导的DNA合成(复制),以RNA为模板指导的DNA合成(反转录)及DNA的修复合成(损伤修复);原核生物DNA复制的特点,参与复制的酶和因子(包括它们的功能);真核生物DNA复制特点、酶;反(逆)转录酶的功能,过程及其生物学意义;端粒酶的概念与功能,干细胞与肿瘤;环境因素造成DNA损伤的几种类型,修复合成的几种主要方式的名称,切除修复过程;转录的概念及特点;原核生
物RNA聚合酶组成及功能、真核生物RNA聚合酶功能;病毒RNA转录机制;RNA转录后加工;核酶(ribozyme)概念。
十三、蛋白水解酶及小肠各种蛋白水解酶活化途径;蛋白质生物合成体系的组成;蛋白质生物合成过程;真核与原核生物蛋白质合成异同及肽链合成后的加工过程;了解分子病,并能举例说明;蛋白质合成阻断剂作用原理;蛋白质折叠理论、分子伴侣、折叠酶(二硫键异构酶、脯氨酸顺反异构酶);合成后加工与修饰。
十四、基因表达与调控的概念、意义;基因表达方式与规律(特点);基因表达调控原理及要素;操纵子概念及乳糖操纵子工作原理;真核基因结构、转录及调节特点;基因表达调控的要素,如顺式作用元件、反式作用因子、启动子或启动序列、增强子、转录因子等;原核、真核基因调控主要区别。
知识综合与拓展部分:了解第二信使cAMP,GPCR;了解基因组(学)、蛋白质组(学)研究内容、基本方法及对现代生物学的影响;基因工程原理;RNAi;PCR原理。