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第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。
它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。
化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时，常分为一级反应、二级反应及零级反应。
研究证明，酶催化过正的第一步是生成酶-底物中间产物，Michaelis-Menten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式，即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。
Km是酶的一个特征常数，以浓度为单位，Km有多种用途，通过直线作图法可以得到Km及Vmax。
Kcat称为催化常数，又叫做转换数（TN值），它的单位为s-1，kcat值越大，表示酶的催化速率越高。
kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。
酶促反应除了单底物反应外，最常见的为双底物反应，按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应，用动力学直线作图法可以区分。
酶促反应速率常受抑制剂影响，根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。
根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制3类，可以分别推导出抑制作用的动力学方程。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，其动力学常数Kˊm变大，Vmax不变；非竞争性抑制Km不变，Vˊmax变小；反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。
通过动力学作图可以区分这3种类型的可逆抑制作用。
可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制，过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。
不可逆抑制剂中，最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。
研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。
温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响，酶反应有最适温度及最适pH，要选择合适的激活剂。
在研究酶促反应速率及测定酶的活力时，都应选择酶的最适反应条件。
习题1.当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和[S]之间有何关系？[Km=0.25[S]]解：根据米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])得：0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])Km=0.25[S]2.过氧化氢酶的Km值为2.5×10-2 mol/L，当底物过氧化氢浓度为100mol/L时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。
第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和_____________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.辅助因子包括________________，________________和________________等。
其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。
3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。
5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。
7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。
8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。
第九章酶促反应动力学第一节化学动力学基础一、反应速率及其测定二、反应分子数和反应级数反应分子数反应级数三、各级反应的特征（一）一级反应其速率与反应物浓度的一次方成正比。
-dc/dt=kclnc=-kt+lnc0lnc=-kt+B（直线）K=(1/t)ln(c0/c)c=(1/2)c0时k=(ln2)/t1/2t1/2=(ln2)/k半衰期与反应物的初始浓度无关。
（二）二级反应反应的速率与反应物浓度的二次方成正比。
1．若A和B为同一物质-dc/dt=kc2，dc/c2=-kdt；c/c0=1/(1+kc0t)；c/c0=1/2时，k=1/c0t1/2。
2．A和B的初始浓度相同k=(1/t){x/[a(a−x)] }3．A和B的初始浓度不同k=[1/t(a−b)]/ln{[b(a−x)]/[a(b−x)]}a：反应物A的初始浓度。
b：反应物B的初始浓度。
(a-x)：反应时间为t时A的浓度。
(b-x)：反应时间为t时B的浓度。
（三）零级反应反应速率与反应物的浓度无关。
-dc/dt=k，或dx/dt=k。
X=kt，或k=x/t。
第二节底物浓度对酶反应速率的影响一、中间产物学说中间产物学说的实验依据：（1）核酸和酶的复合物可直接用电镜观察；（2）下图；（3）复合物的溶解度和稳定性有所变化；（4）有些复合物可直接分离得到。
酶催化的反应中各成份的变化：酶反应的速度在不停地变，实验上只有初速度的测定才有意义。
酶反应的初速度与底物浓度之间的关系：二、酶促反应的动力学方程式（一）米氏方程的推导米氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S])符合v-[S]曲线。
若Km>>[S]，v=(Vmax/Km)[S]；若[S]>>Km，v=Vmax；由v=Vmax[S]/(Km+[S])，得Km=[S][(Vmax/v)-1]，为典型的双曲线方程。
（二）动力学参数的意义1．Km的意义**值等于反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，单位是浓度单位，是酶的特征常数，酶对一定的底物只有一个特定的Km：V/2=V[S]/(Km+[S])，则Km=[S]。
