蛋白质的结构与功能ppt

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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。

第01章蛋白质的结构与功能课件

目录
蛋白质的分子结构包括:
第一章蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。
目录
第一章蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
目录
第一章蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属于空间结构，即构象（conformation）。构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。

蛋白质的一级结构与功能的关系PPT资料(正式版)

❖ 蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，可根据一级结构的特点自然折
叠和盘曲，形成一定的空间构象。蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。
DNA序列分析技术和基因识别方法的进步，我们可以从DNA推导出大量的蛋白质序列。蛋白质的结构和功能
蛋白质一级结构是空间结构的基础
一级结构决定了二级结构
❖ 一级结构决定了二级结构：
❖
Chou和Fasman对29种蛋白质的一级结构和二级结构关系
❖
进行统计分析，发现：
❖ Glu、Met、Ala和Leu残基是α-螺旋最强的生成者，
DGNlyA、❖序A列la、分蛋S析e白技r是术质β折和分迭基最因子强识的生别成方多者法肽的进链步并，我非们呈可以线从形DN伸A推展导出，大而量的是蛋折白质叠序和列。盘曲构成特有的比较稳定的空些次级键对间于结维系构Hb。分蛋子空白间质构象的有生重要物作学用，活例性如在和四理亚基化间性的8质对盐主键要(见前决图定—血于红空蛋白间结结构与构亚的基间完连整接示，意因)，此它们仅的仅形成和断裂将使整测个定分子蛋的白空间质构分象发子生的变化氨。基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生进在自有行蛋从可统白 A能n计质直fin分折接物蛋前se析叠运n学白者提，过用出发程适活和溶蛋现中当性酶于白：一的质系算和等水折列法理），叠不，的同从化和后信的氨性纤者息力基隐都酸质维不含起序。状溶在到列蛋了出例蛋于白重发如白水质要，的作预球质，一用测状（显级，蛋结包白蛋角而构括质白蛋易中疏的，水结质白见科作构（、，学用。家、多胶此们静见原种对电蛋力于蛋性白、血白质质氢结键浆、不构和中肌能的范预德的凝仅测华白蛋用进力行。蛋白蛋了白、白大量、纤质的球维的研究蛋蛋一，白白级分子、等结生血）构物学红，的家将另一方面，氨随基着D酸NA排测序列技顺术的序发来展，解人释类基。因组及更多的模式生物基因组已经或将要被完全测序，DNA序列数量将会急增，而由于

蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文

• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧铜蓝蛋白 ——运输铜铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7）氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体
钙结合蛋白中结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合螺旋区与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽。 1938年德国化学家Gerardus J. Mulder引用

蛋白质 ppt课件

蛋白质缺乏症
蛋白质缺乏症是指由于蛋白质摄入不足或吸收障碍导致的营养缺乏病。
在儿童中，蛋白质缺乏症还可能导致生长发育迟缓、智力发育不良等。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
症状包括体重减轻、肌肉萎缩、贫血、免疫力下降等。
蛋白质过量的危害
01
02
03
04
虽然蛋白质是人体必需的营养素，但摄入过多也会对健康造
成负面影响。
蛋白质的分类
根据结构
可分为简单蛋白质和结合蛋白质。
根据功能
可分为酶、激素、抗体、载体、血红蛋白等。
蛋白质的结构与功能
结构
蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构是指蛋白质中氨基酸的排列顺序；二级结构是指蛋白质中局部主链的构象；三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置；四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及相互作用。
蛋白质 PPT 课件
目录
CONTENTS
• 蛋白质简介 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与疾病 • 蛋白质在生物体内的应用 • 蛋白质研究的前沿与展望
01 蛋白质简介
定义与组成
定义
蛋白质是由氨基酸组成的大分子有机化合物，是构成细胞和组织的主要物质之一。
组成
蛋白质由20种不同的氨基酸通过肽键连接而成，其分子量通常在 10,000道尔顿以上。
高蛋白饮食可能导致肾脏负担加重，引发肾脏疾病。
过量的蛋白质在体内代谢过程中会产生大量的氨和尿素，增加肝脏负担，并可能导致肝病
。
此外，高蛋白饮食还可能引发肥胖、心血管疾病等健康问题
。
04 蛋白质在生物体内的应用
蛋白质在食品工业中的应用
蛋白质作为食品添加剂

生物化学课件-蛋白质结构与功能

1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)：构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。取代原子或者基团的取向。这种排列的改共价键的变会牵涉到共价键形成和破坏，变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。构象(conformation)：取代基团单键旋转时：构象形成的不同的立体结构，形成的不同的立体结构，这种空间位置的改变会牵涉到氢键的形成和破坏会牵涉到氢键的形成和破坏，改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价键不被破坏。键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大不相同，不相同，但结三级）构（三级）相似，功能也相载氧）似（载氧）结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键）一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键）二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之间形成）间形成）三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、四级结构：次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力、配位键）离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法：端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切它能从多肽链的N 端逐个的向里水解）酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法：端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病）同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病

蛋白质的功能及其与结构之间的关系PPT课件

2019/11/9
3
兼职蛋白（moonlighting proteins）
定义：一些蛋白质虽然只有一种结构，但却能行使几种甚至多种不同的功能。这些兼有其他功能的蛋白质被称为兼职蛋白。
实例：（1）磷酸己糖异构酶除了在细胞内参与糖酵解以外，还能由T淋巴细胞分泌到胞外充当一种神经白介素，促进胚胎内某些脊髓神经元和感觉神经元的存活，以及促进B淋巴细胞的成熟。此外，它还是一种自分泌运动因子在由某些癌细胞分泌以后，可刺激癌细胞的迁移和扩散；（2）参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液，而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶-DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；（3）大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
Hb因为具有四级结构，因此具有正协同效应、波尔效应和别构效应，这三个效应都有利于Hb行使运输氧气的功能。
2019/11/9
27
肌红蛋白和血红蛋白的比较
2019/11/9
28
Mb与Hb的在一级结构的比较
2019/11/9
29
Hb的 a 链β链与Mb具有相似的三维结构
Mb 2019/11/9
2019/11ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ9
22
二价态的血红素铁结合氧气
2019/11/9
23
肌红蛋白的三维结构
2019/11/9
24
2019/11/9
血红素辅基与CO或O2的结合
25
肌红蛋白的氧合曲线
2019/11/9
26
Hb的结构与功能
Hb由四个亚基组成，因而有四级结构。每一个亚基称为珠蛋白，单个亚基的一级结构与Mb差别较大，只有27个位置的氨基酸残基与Mb相同，但二级和三级结构却与Mb十分相似。

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3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
蛋白质 (protein) 是由许多氨基酸
(amino acids) 通过肽键 (peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
生物化学与分子生物学
Biochemistry and Molecular Biology
生物化学与分子生物学教研室生物化学与分子生物学党支部
绪论
• 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。
• 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其调控机制的科学。
H2N C CH2 CH COO O NH3
C CH2 CH COO CH N H HO CH2 CH COO NH3 HO CH2 CH COO NH3 HS CH2 CH COO NH3 NH3
天冬酰胺 Asparagine (Asn)
谷氨酰胺酪氨酸 H2N C CH2 CH2 CH COO Glutamine O NH 3 Tyrosine (Tyr) (Gln) 半胱氨酸 Cysteine (Cys)
修饰氨基酸：
蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。
非生蛋白氨基酸：蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。
（二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 COO H3C NH3 CH2 CH COO NH3 COO H2N H2C C H2 CH CH2
异亮氨酸 Isoleucine (Ile) 苯丙氨酸 Phenylalanine (Phe) 脯氨酸 Proline (Pro)
2. 极性中性氨基酸
蛋氨酸 CH3SCH2CH2 CH COO 色氨酸 Methionine NH 3 Tryptophan (Try) (Met) 丝氨酸 Serine (Ser)
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，
但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20种，且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸丙氨酸 L-氨基酸的通式
（一）氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸
3. 酸性氨基酸
4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H CH COO NH3 H3C CH COO NH3 H3C CH CH COO H3C H3C H3C CH CH2 NH3 CH COO NH3
甘氨酸 Glycine(Gly) 丙氨酸 Alanine (Ala) 缬氨酸 Valine (Val) 亮氨酸 Leucine (Leu)
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 • 酶
• 生物氧化
• 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
本课内容简介（二）
• 核酸的结构与功能 • 核苷酸代谢
• 基因信息的传递
• 细胞信息传递 • 癌基因、抑癌基因与生长因子 • 血液的生化
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
一、生物化学发展简史
二、生物化学研究内容三、生物化学与医学
四、本课内容简介
生物化学研究内容
1. 生物分子的结构与功能
2. 物质代谢及其调节
3. 遗传信息的传递及其调控
生物化学与医学
1. 生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域 2. 生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 3. 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究
二、肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C H O H OH + H N C COOH H R2 H2O R1 H2N C
H
H C N O
H C COOH R2
肽键
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端（carboxyl terminal） • 主链和侧链
6. 支链氨基酸：Val、Leu、Ile
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
CH2 CH2 CH2 CHCOONH2+
二硫键
COOH COOH CH CH2 S S CH2 2H NH2 NH2 CH COOH
2 CH CH2 SH
NH2
C ys
胱氨酸
赖氨酸 Lysine (Lys)
HC N C H C CH2 CH COO NH NH3
精氨酸 Arginine (Arg)
组氨酸 Histidine (His)
习惯分类方法
1. 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 2. 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 3. 含硫氨基酸：Cys、Met 4. 杂环族氨基酸：His 5. 杂环族亚氨基酸：Pro
H3C CH CH COO HO NH3
苏氨酸 Threonine (Thr)
3. 酸性氨基酸
OOC CH2 CH COO NH3 OOC CH2 CH2 CH COO NH3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
谷氨酸 Glutamic acid (Glu)
4. 碱性氨基酸
NH2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH3 NH2CNHCH 2CH2CH2 CH COO NH NH3