氨基酸的结构及其种类

生命活动的主要承担者—蛋白质知识点总结第二节生命活动的主要承担者——蛋白质>一、氨基酸结构及其种类1.氨基酸的组成元素：C、H、O、N，有的含有S等元素。

2.氨基酸的结构通式：结构特点：1）氨基酸分子中，-NH2和-COOH至少各有一个；2）至少一个-NH2和一个-COOH连在同一个碳原子上；3）生物体中氨基酸种类、性质不同是由R基决定的。

即：“一个中心三个基本点”巧记】可把氨基酸想象成一个人，R基是人脸，我们分辨一个人时，主要看人的脸；羧基和氨基代表该人的双手；H代表双腿。

3.氨基酸种类：生物体中含氨基酸约20种必需氨基酸(8)种：人体不能合成，必须从外界环境中获取。

（巧计：“一家来写两三本书”）即：异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸非必需氨基酸(12)种：人体能够合成，能够不消从外界环境中获取。

二、蛋白质的结构及其多样性1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书22页过程）注意：1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基（—NH2和另一个氨基酸分子的羧基（—COOH）相连接,同时脱去一分子的水的结合方式.2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都能够：—CO—NH—或—NH—CO—或—C—NH—或—N—C—肽键透露表现式中两端的“—”透露表现不成对的电子，不能漏写。

3）回响反映产品中有“H2O”。

脱去的水分子中的“H”分别来自羧基和氨基，脱去的水分子中的“O”来自羧基。

4）参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧基，R基中的-NH 2和-COOH不介入脱水缩合。

5）一条肽链至少含有一个游离的-NH2和一个游离的-COOH，分别位于肽链的两端。

6）二肽：是指由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物；多肽：由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物，多肽通常呈链状布局，又叫肽链。

2、氨基酸组成卵白质的过程氨基酸→二肽→三肽→多肽链→一条或若干条多肽链盘曲折叠→蛋白质（连接方式：脱水缩合）△一个蛋白质分子由一条或几条多肽链组成多肽链具备一定的空间结构后即为蛋白质，因此蛋白质与多肽的差别在于有无空间结构。

第4节蛋白质是生命活动的主要承担者[学习目标] 1.概述蛋白质的主要功能。

2.说明氨基酸的结构特点及其种类。

3.描述氨基酸脱水缩合形成蛋白质的过程。

4.阐明蛋白质结构及其多样性。

一、蛋白质的功能及其基本组成单位——氨基酸1．蛋白质的功能(1)蛋白质是生命活动的主要承担者。

(2)2．蛋白质的基本组成单位——氨基酸(1)氨基酸的种类组成蛋白质的氨基酸有21种，其中8种是人体细胞不能合成的，称为必需氨基酸，这些氨基酸必须从外界环境中获取；另外13种氨基酸是人体细胞能够合成的，称为非必需氨基酸。

巧记8种必需氨基酸(2)氨基酸的元素组成及结构特点①组成氨基酸的共有元素是C、H、O、N，有的氨基酸还含有S等元素，S可作为区分蛋白质与其他有机物的特征元素。

②氨基酸的结构特点a．每种氨基酸分子至少含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH)。

b．每种氨基酸分子中都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，该碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示。

各种氨基酸的区别在于R基的不同。

③氨基酸的结构通式：。

特别提醒(1)类比推理法理解氨基酸的结构①类比：把氨基酸分子比喻成人，两只手分别代表氨基和羧基，两条腿代表氢，头代表R基，躯干代表中心碳原子。

②图示(如图)(2)氨基、羧基、R基的书写①正确的格式：—NH2、—COOH、—R(千万不要忘记在原子团前面加“—”)。

②避免两种错误格式a．写成NH2、COOH、R。

b．写成NH3、—NH3、HCOOH等。

③结构通式及氨基和羧基不同表达形式的辨别判断正误(1)蛋白质具有催化、免疫、遗传、调节等各种功能()(2)蛋白质是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子()(3)氨基酸分子的氨基和羧基都连在同一个碳原子上()(4)非必需氨基酸是指人不一定需要的氨基酸()答案(1)×(2)√(3)×(4)×氨基酸的结构观察下列四种氨基酸的结构，探究以下问题：(1)构成蛋白质的氨基酸共有的部分是。

带氨基和羧基的氨基酸-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们具有氨基和羧基两个功能团。

氨基酸可以通过连接氨基和羧基形成肽键，进而构成多肽链和蛋白质。

氨基酸在生物体内参与多种生物化学反应，如构建蛋白质、调节代谢和细胞信号传导等。

含氨基和含羧基的氨基酸是人体必需的营养物质，对维持生命活动和健康至关重要。

本文将从氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸三个方面进行介绍，旨在深入探讨氨基酸的生物学功能和作用机制。

希望通过本文的阐述，读者能够加深对氨基酸这一重要生物分子的认识，并进一步了解其在生命活动中的重要作用。

1.2 文章结构本文主要分为引言、正文和结论三个部分。

在引言部分，将对带氨基和羧基的氨基酸进行概述，说明文章的目的，并介绍文章的结构。

正文部分包括三个小节，分别介绍氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸。

在这部分将详细介绍不同种类的氨基酸的分子结构、性质和作用机制。

结论部分将总结本文的内容，探讨带氨基和羧基的氨基酸在生物学、医学等领域的意义与应用，并对未来的研究方向进行展望。

通过以上结构设计，旨在系统性地介绍带氨基和羧基的氨基酸的相关知识，使读者能够全面了解这一领域的内容，并为未来的研究提供参考和启发。

1.3 目的：本文的主要目的是探讨带有氨基和羧基的氨基酸在生物体内的重要作用和功能。

通过对氨基酸的基本结构、含氨基的氨基酸和含羧基的氨基酸进行详细的介绍和分析，旨在深入理解这些关键分子在蛋白质合成、细胞信号传导、代谢调节等方面的作用机制。

同时，本文将探讨氨基酸的多样性和功能差异，以期为进一步研究与应用提供理论基础和指导。

通过系统性地分析带有氨基和羧基的氨基酸在生物学中的重要性，有助于拓展我们对生命科学领域的认识，并促进相关领域的发展与进步。

2.正文2.1 氨基酸的基本结构氨基酸是构成蛋白质的基本单元，其分子结构包括一个氨基基团（NH2）和一个羧基（COOH）。

氨基酸分子量与种类氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，每个氨基酸分子由一个氨基（NH2）基团和一个羧基（COOH）基团以及一个中心的碳原子连接而成。

此外，氨基酸还与一个侧链基团连在一起，侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和性质。

目前已知的氨基酸种类有20种，它们在生物体内发挥重要的生物功能，包括构建蛋白质、参与代谢和信号传导等。

不同的氨基酸有不同的分子量，本文将对氨基酸的种类和分子量进行详细介绍。

首先是氨基酸的种类。

氨基酸可根据它们的侧链基团的特性分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。

根据侧链基团是否含有电离性基团，极性氨基酸可以进一步分为两类：酸性氨基酸和碱性氨基酸。

酸性氨基酸包括谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp），它们的侧链含有羧基（COOH）基团。

碱性氨基酸包括精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）和组氨酸（His），它们的侧链含有氨基（NH2）基团。

非极性氨基酸包括甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、甲硫氨酸（Met）、苏氨酸（Ser）、色氨酸（Trp）、胱氨酸（Cys）和苯丙氨酸（Phe）等。

极性氨基酸包括丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、酪氨酸（Tyr）和色氨酸（Trp）等。

接下来是氨基酸的分子量。

不同氨基酸的分子量不同，可以通过计算氨基酸的分子式中各元素的相对原子质量来得到。

氨基酸的分子式通常由化学符号和一个下标表示，下标表示氨基酸的位置，例如甘氨酸（Gly）的分子式为NH2CH2COOH。

根据氨基酸的分子式，可以计算出它们的分子量。

下面列举其中几种氨基酸的分子量：甘氨酸（Gly）的分子量为75.07克/摩尔。

丙氨酸（Ala）的分子量为89.09克/摩尔。

谷氨酸（Glu）的分子量为147.13克/摩尔。

天冬氨酸（Asp）的分子量为133.10克/摩尔。

氨基酸种类结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，临床上种类比较多，主要包括赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸等。

1、赖氨酸：为碱性必需氨基酸，由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。

赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低，在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面具有积极的营养学意义。

2、色氨酸：是植物体内生长素生物合成重要的前体物质，其结构与IAA相似，在高等植物中普遍存在，也是人体中重要的神经递质-5-羟色胺的前体，可用于妊娠期妇女营养补充剂和乳幼儿的特殊奶粉，用于烟酸缺乏症，可作为安神药，可调节精神节律，改善睡眠。

3、蛋氨酸：是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。

蛋氨酸可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化起到解毒的作用，可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病。

此外常见的氨基酸还包括组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、谷氨酸等，均具有重要的临床意义。

第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。

每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。

20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。

根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。

（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。

由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。

有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。

除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。

酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。

氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。

较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。

（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。

（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。

Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。

氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。

氨基酸基本单位一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有重要的生物学功能。

本文将从氨基酸的定义、结构、分类、生理功能等多个方面进行详细介绍。

二、氨基酸定义氨基酸是由一个羧基(-COOH)和一个氨基(-NH2)组成的有机化合物，它们通过一个碳原子(C)相互连接。

这个碳原子被称为α-碳原子。

除了羧基和氨基外，α-碳原子还与一个侧链(R)相连。

三、氨基酸结构1. 羧基：羧基是由一个碳原子和两个氧原子组成的官能团。

在pH值为7.4时，羧基带负电荷。

2. 氨基：氨基是由一个氮原子和两个氢原子组成的官能团。

在pH值为7.4时，氨基带正电荷。

3. α-碳原子：α-碳原子是连接羧基和侧链的中心碳原子。

4. 侧链：侧链是与α-碳原子相连的不同官能团，不同种类的侧链决定了不同种类的氨基酸。

四、氨基酸分类1. 按侧链的性质分类：(1) 极性氨基酸：侧链中含有极性官能团，可与水分子形成氢键，如丝氨酸、谷氨酸等。

(2) 非极性氨基酸：侧链中不含有极性官能团，不能与水分子形成氢键，如甘氨酸、丙氨酸等。

(3) 硫代氨基酸：侧链中含有硫原子，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。

2. 按人体内是否能合成分类：(1) 必需氨基酸：人体无法自行合成，必须从食物中摄入，如异亮氨酸、苯丙氨酸等。

(2) 非必需氨基酸：人体可以自行合成，不需要从食物中摄入，如天冬氨酸、谷氨酰胺等。

五、生理功能1. 构成蛋白质：多个氨基酸通过肽键连接形成多肽和蛋白质。

蛋白质是人体各种组织和器官的重要构成物质。

2. 能量来源：氨基酸可以通过脱羧反应产生能量，被身体利用。

3. 生物合成：氨基酸可以作为生物合成的原料，如谷氨酰胺可以合成核苷酸等。

4. 信号分子：一些特定的氨基酸可以作为神经递质和荷尔蒙，参与人体的调节和控制。

六、结论氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种生理功能。

不同种类的氨基酸由于侧链的差异而具有不同的性质和功能。

了解氨基酸的结构、分类和生理功能对于深入了解蛋白质及其作用机制具有重要意义。

天然氨基酸种类一、定义天然氨基酸是指在生物体内自然合成或通过生物体内代谢途径产生的氨基酸。

它们是构成蛋白质的基本单位，对生命活动起着至关重要的作用。

（一）按结构和性质分类1. 非极性脂肪族氨基酸甘氨酸（Gly，G）结构特点：是结构最简单的氨基酸，侧链基团为氢原子。

性质：具有一定的灵活性，在蛋白质结构中常出现在转角等特殊部位。

丙氨酸（Ala，A）结构特点：侧链为甲基（-CH₃）。

性质：是一种中性、非极性氨基酸，在许多蛋白质中含量较高。

缬氨酸（Val，V）结构特点：侧链为异丙基（-CH(CH₃)₂）。

性质：属于疏水性氨基酸，对维持蛋白质的三级结构有重要作用。

亮氨酸（Leu，L）结构特点：侧链为异丁基（-CH₂CH(CH₃)₂）。

性质：是一种必需氨基酸，在蛋白质的疏水区有重要功能。

异亮氨酸（Ile，I）结构特点：侧链为仲丁基（-CH(CH₃)CH₂CH₃）。

性质：也是必需氨基酸，在蛋白质结构和功能中发挥独特作用。

脯氨酸（Pro，P）结构特点：是一种亚氨基酸，其侧链与氨基氮原子形成环状结构。

性质：会使肽链产生特殊的弯曲结构，对蛋白质的折叠和稳定性有影响。

2. 极性不带电荷氨基酸丝氨酸（Ser，S）结构特点：侧链含有羟基（-OH）。

性质：具有亲水性，可参与磷酸化等修饰反应，在酶的活性中心等部位常见。

苏氨酸（Thr，T）结构特点：侧链含有羟基（-OH），且为手性碳原子。

性质：是必需氨基酸，可被磷酸化修饰，在蛋白质功能调节中有作用。

半胱氨酸（Cys，C）结构特点：侧链含有巯基（-SH）。

性质：巯基具有还原性，两个半胱氨酸可通过二硫键（-S S -）连接，对稳定蛋白质的高级结构非常重要。

甲硫氨酸（Met，M）结构特点：侧链含有甲硫基（-SCH₃）。

性质：是必需氨基酸，在蛋白质合成起始中有特殊作用。

天冬酰胺（Asn，N）结构特点：侧链含有酰胺基（-CONH₂）。

性质：具有一定的极性，在蛋白质结构中与其他氨基酸相互作用。

氨基酸空间结构氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们具有独特的空间结构。

这些结构对于蛋白质的功能至关重要。

本文将介绍几种常见氨基酸的空间结构及其在生物体内的重要作用。

一、甘氨酸（Glycine）甘氨酸是最简单的氨基酸，它的空间结构非常特殊。

甘氨酸的侧链只有一个氢原子，因此它的侧链非常小。

这使得甘氨酸在蛋白质中能够处于很多不同的位置，从而增加了蛋白质的灵活性。

甘氨酸在蛋白质折叠和稳定性中起到重要作用。

二、丝氨酸（Serine）丝氨酸具有一个羟基（-OH）的侧链。

这个羟基使得丝氨酸具有一定的亲水性。

丝氨酸在蛋白质中常常参与磷酸化反应，从而调控蛋白质的功能。

此外，丝氨酸还可以通过与其他氨基酸的侧链形成氢键相互作用，从而影响蛋白质的折叠结构。

三、赖氨酸（Lysine）赖氨酸具有一个长链的侧链，其中包含一个胺基（-NH2）。

赖氨酸在蛋白质的结构和功能中起着重要的作用。

它的侧链可以与其他氨基酸的侧链形成离子键，从而稳定蛋白质的立体结构。

此外，赖氨酸还参与DNA的结合和修复过程，对细胞的正常功能具有重要影响。

四、谷氨酸（Glutamic acid）谷氨酸具有一个羧基（-COOH）的侧链。

这个羧基使得谷氨酸具有一定的酸性。

谷氨酸在蛋白质中常常作为酸性残基存在，与碱性氨基酸如赖氨酸和精氨酸形成盐桥，稳定蛋白质的结构。

此外，谷氨酸还参与神经递质的合成和释放，对神经系统的正常功能至关重要。

五、半胱氨酸（Cysteine）半胱氨酸具有一个硫氢基（-SH）的侧链。

这个硫氢基在蛋白质中常常形成二硫键，从而稳定蛋白质的结构。

半胱氨酸还参与细胞的氧化还原反应，调节细胞内的氧化状态。

六、苏氨酸（Threonine）苏氨酸具有一个羟基（-OH）和一个甲基（-CH3）的侧链。

这个羟基使得苏氨酸具有一定的亲水性。

苏氨酸在蛋白质中常常作为磷酸化位点存在，参与蛋白质的调控和信号传导。

以上只是几种常见氨基酸的空间结构及其作用的简要介绍。

实际上，氨基酸的种类很多，它们的空间结构和功能也各不相同。