蜜柚泛素蛋白连接酶RING-H2基因的克隆与表达分析

蛋白修饰研究策略分析（四）丨蛋白修饰相关的蛋白功能分析我们除了要对蛋白修饰进行检测，还要把蛋白修饰与蛋白功能结合起来进行分析才能真正阐明蛋白修饰对蛋白功能的影响。

下面我们介绍一下与蛋白修饰分析有关的常见策略和方法。

1.对蛋白修饰位点的氨基酸进行点突变磷酸化修饰常常发生的氨基酸残基包括丝氨酸（Ser，S）、苏氨酸（Thr，T）和酪氨酸（Tyr，Y）。

对于氨基酸位点的突变，以氨基酸的结构、空间位阻和电荷的相似性或差异性为基础，一般遵从下列规律：制备功能失活型突变体，常常会把原来的氨基酸残基替换为结构差异比较大的氨基酸残基。

例如，会把丝氨酸（Ser，S）和苏氨酸（Thr，T）突变为丙氨酸（Ala，A），而把酪氨酸（Tyr，Y）突变为苯丙氨酸（Phe，F）。

在命名和标记上会用原来的氨基酸名称+氨基酸位点数字+突变后的氨基酸名称来表示，如S312A，代表把某一个蛋白的第312位Ser突变为Ala。

而制备功能组成型激活突变体，会把Ser、Thr或Tyr突变为一些酸性氨基酸，如谷氨酸（Glu，E）或天冬氨酸（Asp，D）。

在研究泛素化修饰的时候，大多数都要制备功能失活型突变体，而泛素常常偶联的氨基酸残基是赖氨酸（Lysine，K），按照氨基酸突变的规律，常常会把可能被泛素化的潜在目的蛋白的赖氨酸（Lysine，K）位点突变为精氨酸（Arginine，R）。

而在进行多泛素偶联的研究时，会利用泛素表达载体、泛素连接酶表达载体以及被泛素化的潜在目的蛋白表达载体（分别带有不同标签）进行过表达后进行免疫沉淀和免疫印迹分析，这时常常会考虑泛素之间的连接位点，如K48位多泛素连接，就会在构建泛素表达载体时，把泛素短肽当中除K48位以外的所有其他赖氨酸位点都突变为精氨酸，我们把这种表达载体为泛素化位点特异性表达载体，类似的位点特异性表达载体还有K63、K11、K27、K29等不同位点特异性泛素表达载体。

当然，也会只单单把泛素短肽当中可能进行多泛素化连接的位点（如K48、K63、K11、K27、K29等不同位点）突变为精氨酸（Arginine，R），以干扰在这个位点进行多泛素化连接，这样就可以更清楚某一个位点进行多泛素化连接的作用。

植物含跨膜域ＲＩＮＧＥ３泛素连接酶研究进展孙林静　张融雪　苏京平　王胜军　佟　卉　刘燕清　孙　癑（天津市农作物研究所，天津３００３８４）［摘　要］　Ｅ３泛素连接酶（ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅｅｎｚｙｍｅ）能识别底物蛋白并将其泛素化，导致底物蛋白通过２６Ｓ蛋白酶体进行降解，是调节蛋白水平的重要因子。

植物Ｅ３泛素连接酶在调控激素响应、参与形态建成、抗病防御反应和非生物胁迫响应方面起着重要作用。

ＲＩＮＧ（ＲｅａｌｌｙＩｎｔｅｒｅｓｔｉｎｇＮｅｗＧｅｎｅ１）家族是含环指结构（ＲＩＮＧｆｉｎｇｅｒｄｏｍａｉｎ）的Ｅ３泛素连接酶家族，一般定位于细胞核。

含有跨膜结构域（ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｄｏｍａｉｎ，ＴＭＤ）定位于膜的ＲＩＮＧＥ３泛素连接酶（ＴＭＤ－ＲＩＮＧ）是该家族中较为特殊的亚家族。

通过对植物中含有跨膜域ＲＩＮＧＥ３泛素连接酶的研究进展进行总结，以期为此类基因研究提供借鉴和帮助。

［关键词］　泛素；Ｅ３泛素连接酶；环指结构；跨膜域ＲｅｓｅａｒｃｈＰｒｏｇｒｅｓｓｏｆＰｌａｎｔＲＩＮＧＥ３ＵｂｉｑｕｉｔｉｎＬｉｇａｓｅｗｉｔｈＴｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅＤｏｍａｉｎＳｕｎＬｉｎｊｉｎｇ　ＺｈａｎｇＲｏｎｇｘｕｅ　ＳｕＪｉｎｇｐｉｎｇ　ＷａｎｇＳｈｅｎｇｊｕｎ　ＴｏｎｇＨｕｉ　ＬｉｕＹａｎｑｉｎｇ　ＳｕｎＹｕｅ（ＴｉａｎＪｉｎＣｒｏｐｓＲｅｓｅａｒｃｈＩｎｓｔｉｔｕｔｅ，Ｔｉａｎｊｉｎ３００３８４，Ｃｈｉｎａ）Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｅ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎＬｉｇａｓｅｓｒｅｃｏｇｎｉｚｅａｎｄｕｂｉｑｕｉｔｉｎａｔｅｓｕｂｓｔｒａｔｅｐｒｏｔｅｉｎｓｗｈｉｃｈｌｅａｄｔｏｓｕｂｓｔｒａｔｅｐｒｏｔｅｉｎｄｅｇｒａ ｄａｔｉｏｎｂｙ２６Ｓｐｒｏｔｅａｓｏｍｅ．Ｅ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎＬｉｇａｓｅｓａｒｅｉｍｐｏｒｔａｎｔｆａｃｔｏｒｉｎｔｈｅｐｒｏｔｅｉｎｌｅｖｅｌｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ．ＰｌａｎｔＥ３ｕｂｉｑ ｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅｐｌａｙｓａｎｉｍｐｏｒｔａｎｔｒｏｌｅｉｎｒｅｇｕｌａｔｉｎｇｈｏｒｍｏｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅ，ｐａｒｔｉｃｉｐａｔｉｎｇｉｎｍｏｒｐｈｏｇｅｎｅｓｉｓ，ｄｉｓｅａｓｅｒｅｓｉｓｔ ａｎｃｅａｎｄｄｅｆｅｎｓｅ，ａｎｄａｂｉｏｔｉｃｓｔｒｅｓｓｒｅｓｐｏｎｓｅ．ＲＩＮＧｆａｍｉｌｙｉｓａｃｌａｓｓｏｆＥ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅｆａｍｉｌｙｗｉｔｈＲＩＮＧｆｉｎ ｇｅｒｄｏｍａｉｎ，ｇｅｎｅｒａｌｌｙｌｏｃａｔｅｄｉｎｔｈｅｎｕｃｌｅｕｓ．ＴｈｅＲＩＮＧＥ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅｃｏｎｔａｉｎｉｎｇｔｈｅｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｄｏｍａｉｎ（ＴＭＤ）ｗｉｔｈｍｅｍｂｒａｎｅｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎｉｓａｒｅｌａｔｉｖｅｌｙｓｐｅｃｉａｌｓｕｂｆａｍｉｌｙ．ＴｈｅｒｅｓｅａｒｃｈｐｒｏｇｒｅｓｓｏｆＴＭＤ－ＲＩＮＧＥ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅｓｉｎｐｌａｎｔｓｗｅｒｅｓｕｍｍａｒｉｚｅｄ．Ｉｔｉｓｈｏｐｅｄｔｈａｔｔｈｉｓｐａｐｅｒｃａｎｐｒｏｖｉｄｅｒｅｆｅｒｅｎｃｅａｎｄｈｅｌｐｆｏｒｔｈｅｒｅ ｓｅａｒｃｈｏｆＥ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅ．Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：Ｕｂｉｑｕｔｉｎ；Ｅ３ｕｂｉｑｕｉｔｉｎｌｉｇａｓｅ；ＲＩＮＧｆｉｎｇｅｒｄｏｍａｉｎ；ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｄｏｍａｉｎ基金项目：国家重点研发计划（２０１７ＹＦＤ０１００５０５）；转基因重大专项（２０１６ＺＸ０８００１００４－００２）第一作者简介：孙林静（１９７１－），女，黑龙江佳木斯人，天津市农作物研究所杂交粳稻研究中心副研究员。

植物学通报 2006, 23 (2): 197￣206收稿日期: 2005-09-27; 接受日期: 2005-11-28基金项目: 国家自然科学基金(30371189)和国家863计划(2001AA246102)* 通讯作者 Author for correspondence. E-mail: lyhshen@．专题介绍．泛素／２６Ｓ蛋白酶体途径与显花植物自交不亲和反应于晓敏 蓝兴国 李玉花＊(东北林业大学花卉生物工程研究所 哈尔滨 150040)摘要 植物的生长和发育离不开短命调控蛋白的有选择性降解, 其中一种重要的降解方式就是泛素/26S 蛋白酶体途径。

在这个途径中, 泛素(ubiquitin)和26S 蛋白酶体起着至关重要的作用, 需要被降解的蛋白会通过E1-E2-E3酶接合反应由Ub 进行标记, 随后标记蛋白会被26S 蛋白酶体识别并降解。

自交不亲和反应也正是通过此途径实现的, ARC1(arm repeat containing 1)和SCFs (skp1-cul1-F-box-proteins)作为E3s 分别在孢子体自交不亲和和配子体自交不亲和反应中起作用。

本文综述了就泛素/26S 蛋白酶体途径的组成及其在自交不亲和反应中的作用。

关键词 26S 蛋白酶体, 蛋白质水解, 泛素, 自交不亲和性The Ub/26S Proteasome Pathway and Self-incompatible Re-sponses in Flowering PlantsXiaomin Yu, Xingguo Lan, Yuhua Li *(Research Institute of Flower Biotechnology , Northeast Forestry University , Harbin 150040)Abstract Plant growth and development is generally controlled by selective removal of short-lived regulatory proteins. One major pathway is represented by the ubiquitin (Ub)/26S proteasome pathway.In this pathway, ubquitin and 26S proteasome play essential roles. Ub is attached to proteins des-tined for degradation by a 3-step enzymatic (E1-E2-E3) conjugation cascade, and the resulting Ub-protein conjugates are then recognized and degraded by the 26S proteasome. The arm repeat-con-taining 1 (ARC1) and the skp1-cul1-F-box (SCF) proteins, belonging to the family of E3 Ub ligases,function in both the sporophytic and gametophytic self-incompatible responses, respectively. This review highlights the recent progress toward understanding the role of the Ub/26S proteasome pathway during self-incompatible responses.Key words 26S proteasome, proteolysis, ubiquitin, self-incompatibility新多肽的形成和前体蛋白的水解控制着植物生活的所有方面。

E3泛素连接酶Arkadia的结构特征、生物学功能及其在疾病发生发展中的应用本文从网络收集而来，上传到平台为了帮到更多的人，如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载本文档（有偿下载），另外祝您生活愉快，工作顺利，万事如意！引言泛素化降解是真核细胞内蛋白质降解的主要途径, 可调控细胞凋亡、转录调控、细胞周期、DNA损伤修以及免疫应答等多种细胞活动, 该途径具有依赖ATP、高效、高度选择性的特点. 其中, E3泛素连接酶Arkadia是泛素化降解过程的关键酶. 目前已知的研究报道,Arkadia可以特异性泛素化降解细胞内蛋白, 在纤维化疾病、肿瘤的发生发展及转移、气管重塑等多种疾病发病过程中都发挥着重要的作用. 本文就Arkadia研究进展综述如下1 泛素化概述泛素最早是在1975年被发现的, 他是一种分子量仅为kDa的小分子调节蛋白, 由76个氨基酸组成. 其广泛表达于哺乳动物细胞内, 同时在细菌、酵母及高等植物体内也广泛表达, 在酵母和人类之间仅有3个氨基酸的差异, 因而具有高度的保守性. 泛素可以单体形式存在,也可与靶蛋白形成复合物直到1982年, Ciechanover等对泛素化进行了更为具体的描述. 泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下, 对靶蛋白进行特异性修饰的3步酶学反应过程. 首先, E1泛素激活酶通过水解ATP获得能量, 激活泛素分子, 进而实现泛素分子与E1泛素激活酶的共价结合; 然后在E2泛素结合酶的协助下, 泛素分子由E1泛素激活酶传递给E2结合酶; E3泛素连接酶再将与E2泛素结合酶共价结合的泛素分子传递给靶蛋白, 靶蛋白经过多次泛素化过程, 被多个泛素分子标记, 形成多聚泛素链; 最终, 被多聚泛素链所标记的靶蛋白被26S 蛋白酶体降解为小分子的多肽片段, 同时释放游离的可重新利用的泛素分子. 在体内, 泛素化为一动态过程, 与其他转录后修饰过程一样, 可影响细胞内的多个信号传导过程. 泛素化与去泛素化能否保持一定的平衡对于维持机体正常的生理状态具有非常重大的意义.2 E3泛素连接酶Arkadia的结构特征E3泛素连接酶决定了靶蛋白底物的特异性, 是泛素化过程中起决定作用的关键. 目前,已知的E3泛素连接酶有600多种, 根据其结构和功能的不同, 可以分为4类: HECT结构域E3酶、RING结构域E3酶、N末端规则E3酶、及环指相关E3酶[. Arkadia是一种环形E3泛素连接酶, 广泛表达于成年哺乳动物组织中,如包括睾丸、脾脏、胰腺、肺脏、肾脏、肝脏及心脏等. 2001年Niederländer等[30]及其同事首先对Arkadia进行了报道, 他们的研究发现Arkadia可增强Nodal信号通路, 诱导Node分子形成, 这在胚胎早期发生过程中发挥着非常重要的作用.Arkadia是由994个氨基酸开放阅读框架构成的蛋白, 编码基因为RNF111 ; 他具有泛素结合酶的RING结构域及靶蛋白识别结构, 其N-末端时多个核定位信号, C-末端即是具有特征性结构-RING finger结构域. RING-finger 结构域是指70个氨基酸中的8个氨基酸(半胱氨酸和组氨酸)通过与锌离子螯合作用形成C3H2C3(RING-H2)或C3HIC4(RING-HC)构型.其氨基酸序列为: Cys-X2-Cys-Xn(9-39)-Cys-Xl~3-His-X2~3-Cys-X2-Cys -Xn(4-48)-Cys-X2-Cys(C2HC4)(X可以是任何氨基酸残基, 但在特定的位置还有特定的氨基酸残基), Cys 和His分别代表锌结合残基半胱氨酸和组氨酸, 并且每一环指结构域连有两个锌离子.3 Arkadia在信号通路中的作用/Smad信号通路中的作用b Arkadia在TGF- ,b(transforming growth factor-b Arkadia是一种细胞内蛋白, 可以通过泛素化降解细胞内蛋白而发挥增强转化生长因子)信号通路的作用. 与其他E3泛素连接酶所不同的是,Arkadia与Smad1、Smad2、Smad4、Smad5、Smad8分子不存在相互作用,bTGF- 信号通路中的抑制性分子,b仅与Smad6、Smad7具有较强的相互作用; 而Smad6分子主要在BMP信号通路发挥重要作用. Smad7分子是TGF- 、activin、nodal信号通路的激活. 因此,b超家族的Ⅰ型受体相结合, 抑制Smad2、Smad3的活化, 从而抑制TGF-b可以与TGF- 信号通路的转录活性主要是通过泛素化降解Smad7分子而实现的. 除Smad7分子以外,bArkadia增强TGF- Arkadia还可以通过降解P-Smad2/3分子发挥增强Nodal 信号通路的作用.另外, Arkadia还可以降解c-Ski/SnoN, 信号通路下游靶基因的转录. 例如,在胚胎细胞中,b去除非活化状态的R-Smad复合体, 使得活化状态的R-Smad复合体与靶基因相结合, 进而促进TGF- 信号通路下游基因的转录.因此,bArkadia的表达缺失虽可募集P-Smad2/3分子, 但却不能启动TGF- 通路的抑制因子, 如Smad7、C-ski及SnoN,b/Smad信号通路, 主要是通过泛素化降解TGF-bArkadia参与调节TGF- 信号.b来放大TGF- Arkadia在骨形态发生蛋白-7/Smads信号通路中的作用超家族的成员之一,在细胞增殖及成骨细胞分化的过程中都发挥着非常重要的作用. 其中, Smads蛋白是骨形态发生蛋白-7(boneb BMPs是TGF- morphogenetic protein-7,BMP-7)/Smads信号通路下游重要的调节因子. 首先, BMP-7蛋白与丝氨酸/苏氨酸激酶Ⅰ型和Ⅱ型受体结合形成多聚复合物, 而后结合Smads蛋白(如Smad1/5/8)发挥信号传导作用.Smad6及Smad7是BMP-7/Smads信号通路中重要的抑制分子, 信号通路的抑制分子.b构成一个重要的负反馈的环路; 其中Smad7既是BMP-7/Smads信号通路的抑制分子, 又是TGF- 信号通路的抑制作用相对较弱, 却可以有效地阻断BMP-7/Smads信号通路.b但Smad6对于TGF- Tsubakihara等的研究揭示了在BMP诱导成骨细胞分化过程中, Arkadia的缺失会导致成骨细胞分化明显减少. 他们的研究表明Arkadia主要通过降解Smad6来发挥正向调控BMP-7/Smads信号通路的作用.Arkadia在EGF信号通路中的作用Arkadia信号通路, 在表皮生长因子(epidermal growth factor, EGF)信号通路中也发挥着重要的作用.b不仅仅可以调控TGF- Mizutani等研究发现, Arkadia可以与AP2复合体u2亚基的C-末端相结合, 促进u2亚基的泛素化, 进而可以调节内皮生长因子受体(epidermal growthfactor receptor, EGFR)的介导的内吞作用. 因此,Arkadia可以通过调节EGFR的内吞作用来发挥调控EGF信号通路的作用.4 Arkadia在疾病发生发展中的作用Arkadia与纤维化Arkadia信号通路相关疾病的发生发展过程中发挥着重要的作用.b/Smads信号通路, 故Arkadia在与TGF-b 能有效地增强TGF- 是纤维化发生过程中的关键因子, 因此, Arkadia可能会参与纤维化发生发展的过程. Liu 等的研究指出,bTGF- 刺激之后, Arkadia的mRNA表达水平明显升高, 而且用小干扰RNA干扰掉Arkadia 之后,b人的正常肾小管上皮细胞在TGF- -SMA)的表达水平出现明显的降低,a-smooth muscle actin, a-平滑肌肌动蛋白(a肾脏因此Arkadia在肾小管上皮细胞间质转化过程中有着非常重要的作用; 他们的另一项研究发现: 在肾小管间质纤维化的大鼠模型中, Smad7的mRNA水平升高, 但蛋白水平却降低, 他们认为Arkadia可以通过降解Smad7促进肾小管上皮细胞向间质细胞转化; Gai等的研究也进一步证实了Arkadia 可以促进间质上皮转化这一观点.Arkadia与肿瘤Arkadia与消化系肿瘤: Arkadia在消化系肿瘤的发生发展过程中发挥着重要的作用. Sharma等研究发现Arkadia在鼠的结肠上皮细胞中表达量较高, 且在Arkadia缺失的小鼠患结直肠癌的风险远远大于野生型小鼠; 因此Arkadia作为一种肿瘤抑制因子可以有效的抑制结直肠癌的发生发展. 同时, 信号通路而实现的. 此外,b他们认为Arkadia这一抑制结直肠癌发生发展的作用主要是通过募集SnoN分子抑制TGF- 在20种人类肿瘤细胞中也检测到Arkadia的泛素化表达, 因此认为Arkadia或许参与弥漫性胃癌的发展过程.Arkadia与肺部肿瘤: 体外研究[56]发现,Arkadia 在肺肿瘤细胞NCI-H460中稳定表达, 且可明显地抑制该细胞的生长; 但在体外实验中,Arkadia却不能抑制小鼠肺部肿瘤的发展. 另有研究报道Arkadia可以加速乳腺癌及肺癌鼠的肿瘤转移, 其主要机制是因为Arkadia可以降解c-Ski, 从而发挥促进间质上皮转移的作用;Briones-Orta等利用3种不同的肿瘤细胞进行了研究, 研究发现Arkadia被干扰之后, 肿瘤细胞在肺内的定植明显受到抑制, 他们得出这样的结论: Arkadia虽不能调控肿瘤的生长, 但在肿瘤细胞的定植及早期转移过程中却有着举足轻重的作用.Arkadia与气管重塑哮喘是一种气道慢性炎性疾病, 反复发作的炎症反应致使气管重塑, 作为一种致纤维化因子,b主要表现为上皮下纤维化形成、肌细胞增生、上皮损伤、杯状细胞化生、水肿及新生血管增加. TGF- 信号通路的调控因子, 在气管重塑过程中发挥着重要的作用.b而Arkadia作为TGF- 信号通路, 进而促进气管重塑.bLi等发现Arkadia通过降低Smad7、noN/Ski蛋白表达可以显著增强TGF- 他们的研究结果预示着Arkadia或许可以作为气管重塑治疗的新的切入点, 但是具体的机制还有待于更深入的研究.5 结论信号通路的作用;b信号通路转录活性, 继而放大TGF-bArkadia具有增强TGF- 还可以通过降解Smad6分子起到增强BMPs/Smad信号通路的作用, 同时也可以发挥调控EGF信号通路的作用. 此外, Arkadia在人类多种疾病的发生发展过程中都发挥着举足轻重的作用. 以上结果预示着Arkadia或许可以作为疾病治疗的新靶点, 但是其在疾病发生发展中的具体作用还有待于进一步的深入研究.本文从网络收集而来，上传到平台为了帮到更多的人，如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载本文档（有偿下载），另外祝您生活愉快，工作顺利，万事如意！。

doi:10.3971/j.issn.1000-8578.2023.23.0326薯蓣皂苷靶向泛素-蛋白酶体的抗肿瘤活性研究李欣茹，王嘉琦，柯细松，周香莲Dioscin Inhibits Ubiquitin-Proteasome System in Cancer Cells LI Xinru, WANG Jiaqi , KE Xisong, ZHOU XianglianCenter for Chemical Biology, Institute of Interdisciplinary Integrative Medicine Research, Shanghai University of Traditional Chinese Medicine, Shanghai 201203, ChinaCorrespondingAuthor:KEXisong,E-mail:*******************.cn;ZHOUXianglian,E-mail:************************.cn柯细松 博士，研究员，博士生导师，上海市高层次海外人才，上海中医药大学学术荣誉体系讲席教授，中药化学生物学研究中心主任，上海中医药大学上海高水平地方高校战略创新团队带头人。

长期致力于创新抗肿瘤靶向药物发现和基于靶标的药物作用机制研究，尤其是针对“不可成药”肿瘤治疗靶标的药物发现。

以通讯作者在Nat Chem Biol 、Cell Reports 、Proc Natl Acad Sci U S A 和Cancer Res 等知名学术期刊发表系列研究论文，并被Trends Biochemical Sci 和Trends Pharmacol Sci 等国际著名期刊邀请发表多篇综述论文。

担任国际药学领域知名期刊Pharmacological Research 编委，以及Nature Chemical Biology 、Cell Reports 、Nature Comm 、Cell Chem Biol 和Trends Pharmacol Sci 等20余种学术期刊审稿人。

植物泛素化系统杜秋丽;李莉【摘要】植物生长发育的许多过程都受到泛素-蛋白酶体途径的调控.泛素-蛋白酶体途径包括两个连续的过程：泛素化系统将底物蛋白泛素化；26s蛋白酶体降解泛素化的靶蛋白.其中泛素化系统对底物的泛素化是通过三种关键酶即泛素活化酶、泛素结合酶和泛素连接酶的连接级联反应完成的.这三类酶通过泛素介导的蛋白质选择性降解参与植物光形态建成、配子体发育、花发育、种子发育、激素的信号转导、抗逆、抗虫等方面的调控.【期刊名称】《济宁学院学报》【年(卷),期】2011(032)003【总页数】4页(P52-55)【关键词】泛素蛋白酶体途径；泛素化系统；E1泛素活化酶；E2泛素结合酶；E3泛素连接酶【作者】杜秋丽;李莉【作者单位】济宁学院生命科学与工程系，山东曲阜，273155;济宁市第十二中学，山东济宁，272100【正文语种】中文【中图分类】Q51蛋白质是生命活动的物质基础，通过细胞中蛋白质不断降解与合成的代谢过程，参与生物体内几乎所有的生理活动［1］.过去的几十年人们一直在探索细胞如何通过转录和翻译产生各种蛋白质，而对于蛋白质究竟是如何降解的，却鲜有人研究.事实上，蛋白质降解作为蛋白质循环不可或缺的一部分，对于维持生物体内蛋白质的平衡和细胞的内稳态具有重要作用.近年来发现真核细胞中蛋白质的选择性降解主要是通过泛素—蛋白酶体途径(ubiquitin－proteasome pathway，UPP)实现的［2，3］.动物和人类疾病(如癌症、老年痴呆症、帕金森氏综合症、心血管病等)研究已经发现UPP途径在生命过程中的重要性［4，5］，因而在“泛素介导的蛋白质降解机制研究”中做出杰出贡献的以色列科学家阿龙·切哈诺沃(Aaron Ciechanover)、阿弗拉姆·赫什科(Avram Hershko)和美国科学家欧文·罗斯(Irwin Rose)获得了2004年诺贝尔化学奖.在动物垂直同源基因研究的基础上，2004年以后植物中泛素化途径的研究也日益深入［6，7］.现就植物泛素化系统的组成、基本特点和功能作简要综述.UPP途径是目前已知的真核生物体内蛋白质选择性降解最为重要的途径，同时也是细胞进行自身功能调控的重要机制，包括两个连续的过程:泛素化系统将底物蛋白泛素化;26s蛋白酶体降解泛素化的靶蛋白［1］(P556).其中泛素化系统对底物的泛素化是关键步骤，是通过三种关键酶即泛素活化酶、泛素结合酶和泛素连接酶的连接级联反应来完成的.泛素(ubiquitin，Ub)是由76个氨基酸组成的广泛存在于真核生物中的小分子蛋白，在序列上高度保守，被泛素标记的蛋白质将被特异性地识别并迅速降解.迄今被分析过的各种高等植物中的Ub氨基酸顺序几乎完全一致，与人类的泛素序列仅有3个氨基酸的差别［8］.泛素的二级结构包括5个β－折叠、3个α－螺旋和7个β－转角，并紧密折叠成球形;由于存在一个明显的疏水核和大量的氢键，Ub表现出特殊的稳定性，对酸、碱、热等抵抗力很强，不易发生变性.Ub有两个主要的功能位点，一个是C末端的76Gly，其羧基能分别与Ub活化酶和结合酶中的活性位点Cys的SH基以及靶蛋白中Lys的ε－氨基共价连接.第二个是48Lys，其ε－氨基是下一个Ub的76Gly的连接位点，即Ub1 48Lys－Ub2 76Gly，依次连接，形成多聚化Ub链.植物在快速生长及胁迫条件下，泛素基因的表达明显上调，为泛素途径快速降解短命调节蛋白及异常蛋白提供条件.泛素活化酶(Ub－activating enzyme，E1)是泛素与底物蛋白结合所需要的第一个酶，大约1100个氨基酸，含有位置固定的保守的半胱氨酸残基.它依赖ATP催化泛素C末端羧基通过高能硫酯键结合到E1的半胱氨酸的侧链上，将泛素活化.这个激活反应由两步构成:起始形成泛素一腺苷酸中间物，接下来这个中间物与El半胱氨酸残基发生反应形成E1－Ub硫酯键.E1具有高度的催化效能，在低浓度的情况下就能够激活泛素，满足下游的级联反应过程［1］(P558).E1的序列在植物、酵母和人中高度保守，酵母中有一种泛素活化酶，该基因缺失对酵母是致死的，可见泛素活化酶及Ub途径对细胞生存的重要性.植物中含多种E1，如从小麦胚芽中分离到三种类型的E1(它们的编码基因为TaUBA 1－3)，在烟草中克隆了两个E1基因(NtUBA1和NtUBA2)，从拟南芥中分离到两种E1基因(AtUBA 1和AtUBA 2).烟草泛素活化酶NtE1A和NtE1B在受到TMV、ToMV、CMV侵染后出现不同程度的表达上调.另外它们的表达在机械伤害和一些植物激素处理后也出现了表达量的增加.提示泛素化系统在植物抗病防御方面起重要作用［9］.泛素结合酶(ubiquitin－conjugating enzyme，E2)是一个多基因家族，动物和人类中数量已经扩展到100种左右，拟南芥基因组中至少存在45种E2s和E2－like基因，其成员之间不论在分子量大小、结构和功能方面都存在多样性，但是它们都有一个共同点，即都含有一个保守的大约150个氨基酸的核心结构域，在结构域的中央是决定E2s活性的半胱氨酸残基，位于蛋白表面浅的裂隙内.E2s家族中的一小部分成员只含有这个核心结构，但是其它的大部分成员还有N－或C－末端的延伸，这种结构可能与E3的识别、E2自身的活性以及底物识别有关.在底物泛素化过程中，E2s发挥非常重要的作用，泛素分子经过转硫醇反应从E1半胱氨酸残基转移给E2s活化的半胱氨酸位点，是其中必不可少的中间环节.尽管许多植物E2s亚家族的生化功能已被鉴定，但由于缺少E2突变体，有关E2在植物体内的功能及特异性了解得还很少［10］.E2下游的泛素蛋白连接酶(ubiquitin－protein ligase，E3)是一个庞大的蛋白家族，负责识别多种需要泛素化的特异性靶蛋白底物.它们是泛素连接级联系统中数量最多的，据估计拟南芥基因组中包含1300多种基因编码E3s，大于拟南芥蛋白质组的5%，调控近2600种靶蛋白，每一条级联反应途径都可以作为一种特异的方法识别特殊的降解信号.植物中的E3s可以分为四种类型:HECT、Ring/U－box、SCF和APC型.对它们的结构分析为深入了解这些酶的作用机制提供了方便. HECT(Homology to E6AP C－Terminus)类型HECT E3s由一条多肽链组成，其C－末端有一350个保守氨基酸组成的HECT结构域，包括一个Ub－E2复合体的结合位点和一个保守的半胱氨酸位点，可以接受泛素形成E3－Ub硫酯键中间体.HECT E3s含有许多与蛋白质相互作用的基序(motifs)(如C2，WW，SH3和RCC1)，对于靶蛋白的识别、Ub的连接、定位可能有重要作用.酵母仅含有5种HECT E3s，拟南芥有7种，而人体中已检测到50多种HECT E3s［11］.Ring(Real Interesting New Gene)/U－box类型Ring E3s含有典型的RING指结构域(Ringfinger motif)，是一种40－60个氨基酸残基组成的、结构疏松的多肽片段，含有由半胱氨酸和组氨酸形成的八聚体结合锌位点，其中比较典型的是RING－HC(C3HC4)和RING－H2(C3H2C3)两种类型.据估计拟南芥中有470多种潜在的RING型E3s，有的具有光形态建成的调节器COP1的结构，通常N－末端至RING指结构域之间还含有其他基序，可能起到参与靶蛋白识别的作用［12］.U－box型E3s在拟南芥中约有37种，有一个类似RING指结构域的结构，称为U－box.U－box利用其他类型的分子间相互作用来稳定指状基序(finger－motif)，而不是半胱氨酸或组氨酸与锌的螯合作用.Ring/U－box E3s并不直接参与泛素连接，而是提供一个居留点，以某种方式与Ub－E2相互作用，通过变构作用激活Ub向底物赖氨酸的转移.SCF(a complex of Skp1，CDC53，and F－box protein)类型SCF E3s家族是目前植物中发现的最大的一类蛋白家族，由四条多肽组成复合体，具有Ub－连接酶活性.之所以称为SCF是源于其三个亚基的名称:Skp1，CDC53(或Cullin)和F－box;第四个亚基RBX1(或ROC1和HRT1)含有一个Ring H2型的RING指结构域，可以结合E2－Ub.和Ring/U－box E3s一样，SCF E3s起到支架结构的作用，使活化的Ub－E2中间体与靶蛋白靠在一起，启动Ub至靶蛋白的转移，而不需形成E3－Ub中间体.SCF的特异性在于它的F－box亚基，该亚基的C－末端含有一个与蛋白质相互作用的基序，N－末端有一典型的F－box基序.F－box基序结合SKP，这样就将识别基序与具有核心泛素连接酶活性的RBX1和Cullin锚定在一起.SCF E3s的特殊组合结构使其仅改变F－box亚基就能够有效的识别许多不同的底物.APC类型最复杂的E3s是细胞分裂后期复合体(anaphase promoting complex，APC)，最初在酵母和多细胞动物(metazoans)中被鉴定出来，它们在细胞周期蛋白和几种有丝分裂关卡蛋白的程序性降解中起作用.APC具有12个或更多的亚基，包括一个Cullin和一个Ring指蛋白亚基，它们两个可能共同形成连接酶活性核心［1］(P561).多个APC基因已从拟南芥中鉴别出来，在植物细胞周期中起作用.植物体内每周大约有超过50%的蛋白质被更新.蛋白质降解作为蛋白质代谢不可或缺的一部分，对于维持植物体内蛋白质的平衡和细胞的内稳态具有重要作用:细胞内大约有30%新合成的蛋白质因为错误折叠而被降解;而每个细胞每分钟产生大约5×105个需要在两天内降解的短命蛋白质［13］;这些蛋白质中的大约90%通过泛素化系统贴上泛素的“标签”而被选择性降解.蛋白质的泛素化降解不仅去除了异常和短命的蛋白质，而且为生长状态的植物细胞提供了自由氨基酸.蛋白质的泛素化降解同时也是细胞进行自身功能调控的重要机制，参与调节植物生命活动的几乎各个方面，包括细胞周期、胚的发育、光形态建成、昼夜节律、花发育、植物激素信号转导、同源异形性、抗逆、抗病和衰老等过程［14－19］，UPP途径的改变会造成不同生理过程受到阻遏.蛋白质的泛素化降解研究开始集中于动物和人类，因为UPP途径的改变与动物和人类疾病(如癌症、老年痴呆症、帕金森氏综合症、心血管病等)密切相关.2004年以后植物中泛素化降解途径的研究取得了一定的进展，但多集中在模式植物拟南芥上.目前仅明确了30多个泛素化系统有关基因的功能.分析表明拟南芥基因组至少编码2种E1s，45种E2s或E2－like蛋白质，超过1300种E3s，大于拟南芥蛋白质组的5%，调控近2600种靶蛋白.如此庞大的数目提示泛素化降解途径功能的多样性和重要性.对泛素化系统相关基因功能的深入研究，有助于进一步揭示泛素介导的蛋白质降解调控植物生长发育的更多机制.【相关文献】［1］Smalle J，Vierstra R D.The ubiquitin 26S proteasome proteolytic pathway［J］.Annu Rev Plant Biol，2004，55:555－590.［2］Guo Q F，Zou Q，Wang W.Phssiological function of plant ubiquitin/26s proteasome pathway and its molecular biology［J］.Plant Physiol Comm，2004，40:533－539.［3］Glickman M H，Ciechanover A.The ubiquitin－proteasome proteolyticpathway:destruction for the sake of construction［J］.Physiol Rev，2002，82:373－428. ［4］Ciechanover A，Schwartz A L.Ubiquitin－mediated degradation of ellular proteins in health and disease［J］.Hepatology，2002，35(1):3－6.［5］Ciechanover A.Intracellular protein degradation:from a vague idea thru the lysosome and the ubiquitin－proteasome system and onto human diseases and drug targeting［J］.Cell Death and Differentiation，2005，12:1178－1190.［6］Du QL，Cui WZ，Zhang CH，et al.GmRFP1 encodes a previously unknown RING－type E3 ubiquitin ligase in Soybean(Glycine max)［J］.Mol Biol Rep.2010，37(2):685－93. ［7］Stone SL，Callis J.Ubiquitin ligases mediate growth and development by promoting protein death［J］.Curr Opin Plant Biol，2007，10:624－632.［8］Callis J，Vierstra R D.Ubiquitin and ubiquitin genes in higher plants［J］.PlantMol.Cell Biol，1989，6:1－30.［9］Mari Takizawa，Akiko Goto，and Yuichiro Watanabe.The Tobacco Ubiquitin－activating Enzymes NtE1A and NtE1B Are Induced by Tobacco Mosaic Virus，Wounding and Stress Hormones［J］.Mol.Cells，2005，19(2):228－231.［10］van Wijk SJ，Timmers HT.The family of ubiquitin－conjugatingenzymes(E2s):deciding between life and death of proteins［J］.FASEB J，2010，24(4):981－93.［11］Downes B P，Stupar R M，Gingerich D J，et al.The HECT ubiquitin proteinligase(UPL)family in Arabidopsis:UPL3 has a specific role in trichome development［J］.Plant J，2003，35:729－742.［12］Hellmann H，Estelle M.Plant development:regulation by protein degradation ［J］.Science，2002，297:793－797.［13］Yewdell J W.Immunoproteasomes:Regulating the regulator［J］.Proc Natl Acad Sci USA，2005，102:9089－9090.［14］Stone SL，Williams LA，Farmer LM，et al.KEEP ON GOING，a RING E3 ligase essential for arabidopsis growth and development，is involved in abscisic acid signaling ［J］.The Plant Cell，2006，22:415－428.［15］Zhang X，Garreton V，Chua NH.The AIP2 E3 ligase acts as a novel negative regulator of ABA signaling by promoting ABI3 degradation［J］.Genes Dev，2005，19:1532－1543.［16］Zhang Y，Yang C，Li Y，et al.SDIR1 is a RING Finger E3 ligase that positively regulates stress－responsive abscisic acid signaling in Arabidopsis［J］.The Plant Cell，2007，19(6):1912－1929.［17］Cao Y，Dai Y，Cui S，et al.Histone H2B Monoubiquitination in the Chromatin of FLOWERING LOCUS C Regulates Flowering Time in Arabidopsis［J］.The Plant Cell，2008，20:2586－2602.［18］Gu X，Jiang D，Wang Y，et al.Repression of the floral transition via histone H2B monoubiquitination［J］.Plant J，2009，57:522－533.［19］Xu L，Ménard R，Berr A，et al.The E2 ubiquitin－conjugating enzymes，AtUBC1 and AtUBC2，play redundant roles and are involved in activation of FLC expression and repression of flowering in Arabidopsis thaliana［J］.Plant J，2009，57:279－288.。

“国家大学生创新性实验计划”项目结题报告两大泛素化E3连接酶家族——Cullins 及RING家族的进化关系和适应意义杨燕雯 蒋春平指导老师：杨继2008年3月摘要 泛素化作为蛋白质翻译后调控的重要途径，已被证明与蛋白质降解、肿瘤发生、细胞周期调控等有密切关联，而E3连接酶作为泛素化过程中最具复杂性和多样性的环节，近十多年成为国内外的研究热点，特别是与细胞周期调控相关的Cullins家族以及与泛素化降解肿瘤抑制基因p53相关的RING家族成为研究细胞生长、凋亡和肿瘤发生的重点。

本文选择RING家族中与p53相互作用的MDM2、COP1、Pirh2进行了结构预测，并研究了这三个蛋白与泛素蛋白（Ub）的结合、高能位点及其作用。

对于分类较明确、序列较齐全的Cullins家族，本文从动物中选取了172条序列，构建了Cullins家族及各亚家族的系统发育树。

除此之外，本文还将现存的所有cullin家族序列进行收集和比对，确定了各家族之间关系以及关键的位点。

关键词 E3连接酶，RING家族，结构预测，泛素蛋白，Cullins家族，系统发育树背景介绍 从1994年确认泛素化过程需要E1活化酶（E1，ubiquitin-activating enzyme）、E2结合酶(E2, ubiquitin-conjugation enzyme)和E3连接酶(E3,ubiquitin protein ligase)共同作用以来（Martin et al.），对于泛素化的机制已有了基本的了解：E1激活泛素分子，这种反应需要ATP能量；激活后的泛素分子通过转酰基作用被进一步转移到E2上，继而与特异性地结合了底物蛋白的E3结合，完成底物蛋白质的泛素化过程，随后与26S蛋白酶体相偶联，使蛋白质降解（图1）。

蛋白质泛素化降解途径已经被证明与许多重要的生命过程有密切关系，现已知道参与了细胞周期调控（对CDKs,CKIs,cyclins的分解）、细胞增殖（促进EGF-R,PDGF-R）、细胞凋亡（P53）、信号转导（抑制BMP,TGF-ß）、细胞免疫和炎症反应（IKKs的活性调节）、肿瘤发生（促进HIF-1alfa分解以及K6－polyub形成）、调控基因转录（促进c-jun,c-fos,c-myc分解）以及调控DNA的复制与修复过程。

泛素-蛋白酶体系统与线粒体关系研究进展窦忠霞;张晓梅;孟晓波【摘要】泛素-蛋白酶体系统(UPS)是真核细胞内特异性蛋白降解系统,参与多种生物学活动,包括细胞周期调控、信号转导、细胞凋亡、蛋白质转录及翻译等.UPS异常与人类许多恶性肿瘤、神经退行性病变、心血管疾病及糖尿病等疾病的发生、发展有关.UPS各组分已成为许多疾病的研究焦点.UPS与线粒体关系密切,不但参与线粒体蛋白质量控制、维持线粒体形态,而且直接介导线粒体自噬.【期刊名称】《医学综述》【年(卷),期】2015(021)023【总页数】3页(P4258-4260)【关键词】泛素-蛋白酶体系统;线粒体;细胞周期调控;信号转导;细胞凋亡【作者】窦忠霞;张晓梅;孟晓波【作者单位】内蒙古自治区人民医院儿科,呼和浩特010017;内蒙古自治区人民医院儿科,呼和浩特010017;内蒙古自治区人民医院儿科,呼和浩特010017【正文语种】中文【中图分类】R363;R34Apoptosis人体细胞中存在多种蛋白降解途径，研究最多的是溶酶体途径和泛素-蛋白酶体(ubiquitin-proteasome system，UPS)途径，其中溶酶体途径主要降解细胞内吞的胞外蛋白质，UPS主要降解胞内泛素标记的蛋白质。

UPS通过一系列酶促级联反应对细胞内一些半衰期短的调节蛋白和一些结构异常、错构或受损伤的蛋白进行泛素化，最终导致泛素化的蛋白质被蛋白酶体降解或发生功能改变。

该途径的异常与细胞内多种病理状态及许多疾病的发生、发展密切相关。

线粒体是细胞氧化供能中心，其形态结构、数量分布及代谢等均易受细胞内、外环境的影响而发生明显的变化。

而泛素连接酶的功能异常可直接造成线粒体功能异常。

现就UPS系统与线粒体关系的研究进展予以综述。

UPS由泛素、泛素活化酶、泛素结合酶、泛素连接酶、26S蛋白酶体及去泛素化酶等组成，单独的泛素没有任何生物学功能。

其发挥作用首先在腺苷三磷酸(adenosine triphosphate，ATP)供能的情况下被泛素活化酶激活；然后将其转移到泛素结合酶上，通过硫酯键与泛素结合酶活性位点的半胱氨酸相连；最后由泛素连接酶募集特异的底物和泛素结合酶，促使泛素从与泛素结合酶形成的硫酯中间产物转移到靶蛋白赖氨酸残基上，将底物泛素化[1]。

“国家大学生创新性实验计划”项目结题报告两大泛素化E3连接酶家族——Cullins 及RING家族的进化关系和适应意义杨燕雯 蒋春平指导老师：杨继2008年3月摘要 泛素化作为蛋白质翻译后调控的重要途径，已被证明与蛋白质降解、肿瘤发生、细胞周期调控等有密切关联，而E3连接酶作为泛素化过程中最具复杂性和多样性的环节，近十多年成为国内外的研究热点，特别是与细胞周期调控相关的Cullins家族以及与泛素化降解肿瘤抑制基因p53相关的RING家族成为研究细胞生长、凋亡和肿瘤发生的重点。

本文选择RING家族中与p53相互作用的MDM2、COP1、Pirh2进行了结构预测，并研究了这三个蛋白与泛素蛋白（Ub）的结合、高能位点及其作用。

对于分类较明确、序列较齐全的Cullins家族，本文从动物中选取了172条序列，构建了Cullins家族及各亚家族的系统发育树。

除此之外，本文还将现存的所有cullin家族序列进行收集和比对，确定了各家族之间关系以及关键的位点。

关键词 E3连接酶，RING家族，结构预测，泛素蛋白，Cullins家族，系统发育树背景介绍 从1994年确认泛素化过程需要E1活化酶（E1，ubiquitin-activating enzyme）、E2结合酶(E2, ubiquitin-conjugation enzyme)和E3连接酶(E3,ubiquitin protein ligase)共同作用以来（Martin et al.），对于泛素化的机制已有了基本的了解：E1激活泛素分子，这种反应需要ATP能量；激活后的泛素分子通过转酰基作用被进一步转移到E2上，继而与特异性地结合了底物蛋白的E3结合，完成底物蛋白质的泛素化过程，随后与26S蛋白酶体相偶联，使蛋白质降解（图1）。

蛋白质泛素化降解途径已经被证明与许多重要的生命过程有密切关系，现已知道参与了细胞周期调控（对CDKs,CKIs,cyclins的分解）、细胞增殖（促进EGF-R,PDGF-R）、细胞凋亡（P53）、信号转导（抑制BMP,TGF-ß）、细胞免疫和炎症反应（IKKs的活性调节）、肿瘤发生（促进HIF-1alfa分解以及K6－polyub形成）、调控基因转录（促进c-jun,c-fos,c-myc分解）以及调控DNA的复制与修复过程。

P27蛋白与头颈鳞状细胞癌胡林平;滕尧树;陈漫漫;曾国辉;朱瑾【摘要】头颈鳞状细胞癌(HNSCCs)是人体常见恶性肿瘤之一,发病率呈逐年上升趋势,但其发病机制目前尚不清楚.近年来研究发现,细胞核内、外的P27蛋白异常表达,可通过不同的信号转导机制,在多种HNSCCs细胞的浸润和迁移等病理过程中发挥不同的调控作用,从而影响HNSCCs患者的预后.本文综述P27蛋白在HNSCCs临床病理特征及预后判断中的研究进展.【期刊名称】《中国眼耳鼻喉科杂志》【年(卷),期】2017(017)001【总页数】4页(P68-70,76)【关键词】P27蛋白;头颈鳞状细胞癌;病理机制;预后【作者】胡林平;滕尧树;陈漫漫;曾国辉;朱瑾【作者单位】浙江中医药大学第二临床医学院杭州310053;浙江省杭州市第一人民医院耳鼻喉科杭州310006;浙江中医药大学第二临床医学院杭州310053;浙江中医药大学第二临床医学院杭州310053;浙江省杭州市第一人民医院耳鼻喉科杭州310006【正文语种】中文头颈鳞状细胞癌(head and neck squamous cell carcinomas，HNSCCs)作为全球第六大常见的恶性肿瘤，发病率呈逐年上升趋势，恶性程度较高，预后与肿瘤局部复发和淋巴结转移密切相关，但其浸润、转移的分子病理机制目前尚不清楚。

P27 蛋白是由P27基因表达而来，其主要是通过抑制细胞周期蛋白依赖性激酶(cyclin dependent kinases，CDKs)复合物活性，以发挥限制性调节细胞周期进程的作用。

近来研究发现，P27蛋白的异常表达参与了HNSCCs细胞的浸润和迁移等病理过程，因而与HNSCCs临床病理特征密切相关。

本文综述P27蛋白在HNSCCs的临床病理特征及预后判断中的研究进展，以期为探索HNSCCs的分子病理机制及分子靶向治疗提供新的理论依据。

P27蛋白又称细胞周期依赖性激酶抑制蛋白B(cyclin dependent kinase inhibitors B, DKNIB)，属于CDKI中的Cip/Kip家族。

水稻E3泛素连接酶研究进展戴阳朔;董铮;李魏;戴良英【摘要】E3泛素连接酶是一个种类繁多的蛋白大家族,在泛素-蛋白酶体途径中决定底物蛋白特异性.植物中已发现的E3主要分为单亚基类型如HECT型、Ring型、U-box型和多亚基类型如SCF复合体两大类,它们在植物生长发育及响应逆境胁迫等过程中起着重要的作用.综述了水稻中不同种类的E3泛素连接酶主要介导的生物学功能及其机制,并对进一步研究做了展望.%The ubiquitin ligase E3 is a protein family including many types,and it decides the specificity of protein substrate in the ubiquitin-proteasome pathway.The E3s found in plants are mainly divided into single-subunit type,such as HECT type,Ring type andU-box type,and multi-subunit type,such as SCF complex.These E3s play an important role not only in the process of plant growth and development but also in response to various stresses.In this paper,the regulation of biological functions by ubiquitin ligase E3 in rice was reviewed,and the further study was prospected.【期刊名称】《作物研究》【年(卷),期】2013(027)003【总页数】5页(P279-283)【关键词】水稻;泛素连接酶E3;生长发育;胁迫反应【作者】戴阳朔;董铮;李魏;戴良英【作者单位】湖南农业大学生物安全科学技术学院,长沙410128;作物基因工程湖南省重点实验室,长沙410128;湖南农业大学生物安全科学技术学院,长沙410128;作物基因工程湖南省重点实验室,长沙410128;湖南农业大学生物安全科学技术学院,长沙410128;作物基因工程湖南省重点实验室,长沙410128;湖南农业大学生物安全科学技术学院,长沙410128;作物基因工程湖南省重点实验室,长沙410128【正文语种】中文【中图分类】S511.01;Q814泛素—蛋白酶体途径(ubiquitin－proteasome pathway，UPP)广泛存在于真核生物中，主要包括泛素化系统和26S蛋白酶体系统两部分。