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生化知识点总结

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1 / 18 生物化学知识点综述

第一章 糖类化学

本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：

1． 糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮， 或者是它们的缩聚物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。

图示：

2． 比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。

图示：

3． 淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。

图示

4． 糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。

说明：

5．

常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表：

核糖 葡萄糖 果糖 蔗糖 淀粉

碘液 － － － 发－ 蓝色

盐酸、间苯二酚试剂 绿色 淡红色 红色 － －

费林或本尼迪特试剂 红黄色 红黄色 红黄色 － －

加溴水 褪色 褪色 －

6． 了解糖的生理功能

（1） 是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。

（2） 提供生理活动所需能量的70%。

（3） 参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等

（4） 参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等

第二章 脂类化学

本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面：

1． 脂类的概论、分类及功能。按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。

2． 脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。

3． 自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。

4． 三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。

5． 甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。

6． 血浆脂蛋白的种类。

7． 胆固醇的结构及其衍生物。

第三章 蛋白质

本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。主要涉及以下一些知识点：

1． 蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。

2． 组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）文档可能无法思考全面，请浏览后下载!

2 / 18 和分类。

（1）根据侧链基团（R－）的极性分类

非极性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met

不带电荷的极性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn Gln Tyr

带正电荷的R基氨基酸：Lys Arg His

带负电荷的R基氨基酸：Asp Glu

（2）根据人体能否自身合成分为

必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp

非必需氨基酸：其余

（3）两种特殊氨基酸

脯氨酸：没有自由的α－氨基，它是一种α－亚氨基

胱氨酸：是关半胱氨酸在蛋白质中的主要存在形式

3． 氨基酸物理化学性质：旋光性可作一般性的了解，而酸碱性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同参加的反应，特别是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况常在试题中出现。

4． 分离方法：纸层析法和离子交换层析法的原理和实验方法常在考题中出现原理。氨基酸自动分析仪的使用要了解。

5． 氨基酸侧链基团参加 的反应作为鉴定氨基酸的方法，常用的有：色氨酸的乙醛酸反应（Ehrlish）；酪氨酸米伦氏（Millon）；苯丙氨酸的黄色反应；组氨酸的波利（Pauly）（也可以检验酪氨酸）等。常常在选择题和氨基酸的序列分析中出现。

6． 蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的）及高级结构包括二级结构（包括α－螺旋结构，β－折叠片层以及β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键、离子键、疏水键、二硫键，主要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构）的定义及类型和维持力是常考题。

亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。血红蛋白和肌红蛋白氧合曲线的差异在考题中也时有出现。

7． 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等)：其中蛋白质的变性是重点，名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质必须掌握：a.生物活性消失；b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏；c.易被蛋白质酶水解；d.-SH等基团之反应活性增加等。

8． 蛋白质结构的测定：蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。前者是经典的化学方法，后者是基于分子克隆的分子生物学方法。重组DNA测序法首先需要得到编码某种蛋白质的基因(DNA片段) ，然后测定DNA分子中核苷酸的排列顺序。再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则扒演出氨基酸的排列顺序。不必首先纯化该种蛋白质。这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简单并高效。而Edman化学降解法则比较复杂。这首先需要纯化一定量的待测蛋白质裂解成大小不同的肽段；将每一肽段作序列分析，再连接起来。两种方法各有其特点。可以相互印证和补充。在Edman化学降解中，常用肽羰与异硫氰酸苯酯反应，再用次序稀酸处理，成为异硫氰酸苯酯衍生物，用层析进行鉴定。可作为N末羰鉴定的化学试剂还有FDNB、DNS-CL等，C-末端分析常用羧基肽酶。考题中多以Edman降解出现。蛋白质的空间结构的测定方法中常用的是X放射线晶体衍射法。

9． 蛋白质的分离与合理化是我们强调的本章的一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问题，建议大家逐字背下。通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方法：

(1) 丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。

(2) 电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离。

(3) 层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。

(4) 分子筛(凝胶过滤)：是层析一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质分子进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，文档可能无法思考全面，请浏览后下载!

3 / 18 小分子后洗脱出来。

10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系，并结合随后章节的学习反复加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构，一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子，就是以蛋白质的结构与功能为基础。同时，变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较，正确理解专业名词的概念，使“概念”变成自己知识网上的纽节，就会不断积累蛋白质结构与功能的知识，？以不变应万变“，去应答研究生入学考试中各种可能的出题方式。

第四章 酶

酶这一部分很重要，近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质，而人体各功能的实现，最终还需依靠酶来完成，有关酶的概念和化学本质经常在各地的研究生入学考试题中出现，主要有以下一些考点：

1． 酶的分子结构：主要是考查一些基本概念：单纯酶、结合酶、全酶、辅基和辅酶、必需基团、活性中心、结合基团、催化基团，结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质，以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。

2． 酶促反应的特点：这一部分内容出现的频率也圈套，希望大家能记住。其特点主要表现在以下几个方面：

(1) 高效充，少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反应；

(2) 度特异性：酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶作用于一种化合物，进行一种类型的反应；

(3) 酶促反应没有副作用；

(4) 酶的催化作用是受调控的。

3． 酶的分类也在许多试卷上出现过，特别是在代谢中，有重要功能的一些酶归属于哪一类的问题，下表进行举例：

酶分类编号举例

分类 编号 举例

氧化还原酶 1 谷氨酸脱氢酶EC1.4.1.3

转移酶 2 天冬氨酸氨基转移酶EC2.6.1.1

水解酶 3 精氨酸酶EC3.5.3.1

裂解酶 4 果糖二磷酸醛缩酶EC4.1.2.13

异构酶 5 磷酸葡萄糖异构酶EC5.3.1.9

合成酶 5 谷氨酰胺合成酶EC6.3.1.2

4． 酶活力(或酶活性表示法)用反应初速度表示酶活力。酶活力单位：U；酶的比活力：U/mg蛋白质。

5． 酶反应动力学部分建议大家把公式跟四种抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的kmVm的变化情况----图形记住了，kmVm的变化也就轻松了，不然老混淆。其中也有几个概念：最适pH、最适温度、酶的比活性。

(1) 底物浓度对酶促反应速度的影响：一般来说，在其因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度影响的作图呈双曲线，具体来说：

a. 当作用物浓度([S])很低时，反应速度(V)随[S]增高而成直线比例上升。

b. 当 [S]继续增高时，V也增高，但不成比例。

c. 当[S]达到一定高度时，V不再随[S]增高而增高，反应达到最大速度(Vmax)。

在这一部分，米氏议程及其应用，km的意义用及其求法是出现最频繁的考点。

米氏方程为：

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生化学习要点指导

生化学习要点指导

生物化学要点

第一章 绪论

一、生物化学的的概念：

生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

三、生物化学研究的主要方面：

1．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章 糖类

一．糖的定义：

二．糖的分类：

三．单糖：

1.单糖的定义，手性碳原子

2.单糖的性质：旋光性与变旋性

四．寡糖：蔗糖、麦芽糖、乳糖（还原性与变旋性）

五．多糖：糖原、淀粉、纤维素。

第三章脂质和生物膜化学

一．油脂的理化性质：熔点、皂化值、碘值、酸值

二．磷脂：甘油磷脂、神经鞘磷脂

三．生物膜：膜脂、膜蛋白。

第四章 蛋白质的结构与功能

一．组成蛋白质分子的元素

其中各种蛋白质的含氮量很接近，约16%。因此，每g氮=6.25g蛋白质。

100g样品中蛋白质含量（g%）=每g样品含氮克数×6.25×100。

二、 氨基酸：

1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

3.氨基酸的重要性质：茚三酮反应（定性颜色反应）

生化方面的知识

生化方面的知识

肌酸激酶同工酶的临床意义

肌酸激酶同工酶有三种，即CK-MB、CK-BB和CK-MM。其中CK-BB主要存在于大脑、肾、前列腺及子宫组织；CK-MM主要存在于骨骼肌、心肌；而CK-MB则主要存在于心肌。虽然血清肌酸激酶（CK）是诊断心肌梗死的一个极其灵敏的指标，但其对于心肌损害诊断的特异性不及CK-MB。急性心肌梗死发作在胸痛出现后3小时左右即开始增高，16-24小时达最高峰，72小时后恢复正常。临床及时测定CK-MB诊断心肌梗死的灵敏度基本为100%。CK-MB的检测结果以国际单位/升（IU/L）表示。

CK-MB活性增高是心肌损害的特异性指标,对心肌梗死早期诊断很有价值.增高主要见于急性心肌梗塞。有胸痛发作后，血清肌酸激酶同工酶上升先于总活力升高，24小时达峰值，36小时内其波动与总活力相平行，到48小时消失。8～12小时达峰值者比24小时达峰值预后佳。若下降后再度上升，提示有心肌梗塞复发。

载脂蛋白A1的临床意义

脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法，目前已经发现很多种类，一般分为5～7类，主要测定其ApoA1，ApoB两种。

ApoA1主要由肝脏合成，小肠也可合成，它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白，占HDL-CHOL总蛋白的60%～70%，ApoA1的测定可直接反映HDL-CHOL的水平。

载脂蛋白A1正常参考值：1.00－1.60mmol/L。

一般情况下，血清载脂蛋白A1可以代表HDL水平，与HDL呈明显正相关。冠心病患者，脑血管患者载脂蛋白A1偏低。家族性高TG血症患者HDL往往偏低，载脂蛋白A1不一定低，不增加冠心病危险；但家族性混合型高脂蛋白血症患者HDL与载脂蛋白A1却会轻度下降，冠心病危险性高。载脂蛋白A1缺乏症，家族性低α脂蛋白血症，鱼眼病等血清中HDL与载脂蛋白A1极低。此外未控制的糖尿病，慢性肝病，肾病综合征，慢性肾功能衰竭等都可以引起载脂蛋白A1降低。

生化末考知识点

生化末考知识点

一原核生物Prokaryotes: Prokaryotes are the most numerous and widespread organisms which have no defined membrane-bond nucleus.真核生物 A eukaryotic cell is surrounded

by a plasma membrane, has a membrane-bond nucleus and contains many other subcellular organelles.二.质膜的功能Plasma membrance:①maintain ionic composition and osmotic

pressure②selectively permeable③communication④exocytosis and endocytosis 三RER功能：膜蛋白和分泌蛋白合成部位the sites of membrane and secretory protein biosynthesis.四高尔基Golgi apparatus细胞的分拣中心，蛋白质翻译后的修饰sorting center of the cell; post-translational modification.五、线粒体Mitochondria产生ATP,脂肪酸分解、柠檬酸循环produce ATP, fatty acid degradation and the citric acid cycle.

一.氨基酸种类amino acids:①hydrophobic, aliphatic amino acids疏水脂肪族②hydrophobic, aromatic amino acids疏水芳香族③polar, charged amino acids极性带电荷④polar,

uncharged amino acids极性不带电荷二、PI:the PH at which amino has no net charge is termed its isoelectric point. Peptide bond三、肽键：proteins are linear sequences of amino acids

生化检验知识点归纳总结

生化检验知识点归纳总结

生化检验知识点归纳总结

一、生化检验的基本原理

1. 生化检验的定义：生化检验是通过对人体的生化物质进行定量或定性的分析，以达到对体内生化状态和功能的了解的一种检验方法。

2. 生化检验的基本原理：生化检验是通过测定人体内的生化物质，如葡萄糖、蛋白质、脂类、酶等物质的含量和活性，以及相关代谢产物的浓度来反映体内生化过程的变化，为疾病的诊断、鉴别诊断和疗效监测提供重要的实验依据。

二、常用指标及其临床意义

1. 血糖：血糖是人体内最主要的能量来源，其测定对糖尿病、甲状腺功能异常、妊娠、垂体功能异常等有重要的临床意义。

2. 肝功能指标：包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、直接胆红素、白蛋白、球蛋白、谷氨酰转肽酶等指标，可以反映肝功能的变化，对肝炎、肝硬化、药物中毒等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。

3. 肾功能指标：包括肌酐、尿素氮、尿酸、血尿酸、尿蛋白、尿微量白蛋白等指标，可以反映肾脏的排泄功能和肾小球滤过功能的变化，对肾炎、肾结石、肾功能衰竭等疾病的诊断和鉴别诊断具有重要意义。

4. 血脂指标：包括总胆固醇、甘油三酯、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白等指标，可以反映血脂代谢的变化，对高血脂症、动脉粥样硬化等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。

三、常见的生化检验项目

1. 血清蛋白电泳：通过电泳分离血清蛋白，以及对蛋白的定量和鉴定，可以对免疫性疾病、肝病、肾病、恶性肿瘤等疾病进行诊断和鉴别诊断。

2. 血清肝功能指标：主要包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、碱性磷酸酶、总胆红素、直接胆红素、间接胆红素、白蛋白、球蛋白等指标的测定，用于评价肝细胞功能和肝细胞损伤的程度。

3. 血清肾功能指标：主要包括肌酐、尿素氮、尿酸、尿微量白蛋白等指标的测定，用于评价肾小球滤过功能和肾小管功能的变化。

4. 血清电解质及酸碱平衡指标：包括钠、钾、氯、钙、镁、磷酸盐、二氧化碳结合力等指标的测定，用于评价电解质的平衡和酸碱的调节功能。