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生物化学专业考研测试有哪些题型及答案生物化学专业考研测试有哪些题型及答案考生们在面对生物化学考研的时候，需要把测试题型了解清楚，并找到答案。
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生物化学专业考研测试题及答案一、单项选择题1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子E.H2A、H2B、H4A、H4B各两分子3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢：A.ATPB.糖C.脂肪D.周围的热能4.对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定5.三羧酸循环的限速酶是：A.丙酮酸脱氢酶B.顺乌头酸酶C.琥珀酸脱氢酶D.延胡索酸酶E.异柠檬酸脱氢酶6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2：A.柠檬酸B.乙酰CoAC.琥珀酸D.α-酮戊二酸7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：A.C端到N端B.从N端到C端C.定点双向进行D.C端和N端同时进行8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确9.下述从乙酰CoA合成软脂酸的说法，哪些是正确的(多选)?A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;B.在合成途径中涉及许多物质，其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;D.反应在线粒体内进行。
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
第十章蛋白质的生物合成及基因调控本章应着重掌握基因表达的概念、蛋白质生物合成体系中mRNA、tRNA及核蛋白体(核糖体)在蛋白生物合成中的作用、遗传密码及其特点、蛋白质生物合成的主要步骤及主要的酶和蛋白质因子的作用、基因表达调控中的操纵子调控系统和真核生物基因表达调控的特点，熟悉癌基因和抑癌基因的概念以及癌基因异常激活的机理，了解蛋白质生物合成与医学的关系。
一、习题(一)选择题1．下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的?a．mRNA是基因表达的最终产物b．mRNA遗传密码的方向是3'→5'c. mRNA遗传密码的方向是5'→3'd．mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合e．每分子mRNA有3个终止密码子2. 密码子UAC与下列哪个反密码子配对结合?a．AUG b．AUI c．IUA d．IAU e．CUA3. 反密码子UGA能与下列哪个密码子配对结合?a. UCA b．CALU c．A(CU d．ACT e．CUA4. 下列何处是氨酰tRNA的结合部位?a. 核蛋白体小亚基b．核蛋白体的P位c．核蛋白体的D位d．核蛋白体的A位e. 转肽酶所在的部位5. 下列有关原核生物肽链合成的论述，哪一项是正确的?a．只需ATP提供能量b. 只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d．40S亚基与mRNA结合e．最后是60S亚基结合6．下列有关真核生物肽链合成启动的论述，哪一项是正确的?a．只需ATP提供能量b．只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d．30S亚基与mRNA结合e．50S亚基与30S亚基结合7．下列参与原核生物肽链延伸的因子是a．IF—1 b．IF—2 c．IF—3 d. EF—Tu e．RF—1 8．下列参与真核生物肽链延伸的因子是a. eEF—10 b．eRF c．eIF—1 d．EF—Tu e．EF—Ts9. 有关操纵子学说的论述，下列哪一项是正确的?a．操纵子调控系统是真核生物基因调控的主要方式b. 操纵子调控系统是原核生物基因调控的主要方式c．操纵子调控系统由结构基因、启动子和操纵基因组成d．诱导物与操纵基因结合启动转录e．诱导物与启动子结合而启动转录10. 下列有关阻遏物的论述，哪一项是正确的?a．阻遏物是代谢的终产物b. 阻遏物是阻遏基因的产物c．阻遏物与启动子结合而阻碍转录的启动d．阻遏物与RNA聚合酶结合而抑制转录e．阻遏物妨碍RNA聚合酶与启动子结合11. 下列有关乳糖操纵子调控系统的论述，哪一项是错误的?a．乳糖操纵子是第一个发现的操纵子b．乳糖操作子由三个结构基因及基上游的启动子和操纵基因组成c．乳糖操纵子的调控因子有阻遏蛋白、cAMP和诱导物等e. 乳糖操纵子调控系统的诱导物是乳糖12. 下列属于顺式作用元件的是：a. 启动子b．结构基因c．RNA聚合酶d．转录因子Ⅰe．转录因子Ⅱ13. 下列属于反式作用因子的是：a．启动子b．增强子c．终止子d. 转录因子e. RNA聚合酶14. 识别启动子TATA盒的转录因子是：a．TFⅡA b．TFlib C. TFⅡDd．TFⅡE e．TFⅠF15. 促进RNA聚合酶Ⅱ与启动子结合的转录因子是；a．TFⅡA B. TFⅡB c．TFⅡDd．TFⅡE e．TFⅡF16. 下列有关癌基因的论述，哪一项是正确的?a．癌基因只存在病毒中b．细胞癌基因来源于病毒基因c．有癌基因的细胞迟早都会癌变d．癌基因是根据其功能命名的e. 细胞癌基因是正常基因的一部分17. 下列有关癌变的论述，哪一项是正确的?a．有癌基因的细胞便会转变为癌细胞b．一个癌基因的异常激活即可引起癌变c. 多个癌基因的异常激活才能引起癌变d. 癌基因无突变者不会引起癌变e．癌基因不突变、不扩增、不易位便不会癌变18. 下列何者是抑癌基因?a. ras基因b．sis基因， c. P53基因d. src基因e．myc基因(二)填空题1. 基因表达包括和。
考研生物化学知识点浓缩考研生物化学是考研生物学专业的重要科目之一，它涵盖了许多重要的知识点。
在准备考研生物化学时，我们需要对这些知识点进行深入的学习和理解。
本文将对考研生物化学的知识点进行浓缩，帮助考生进行针对性的复习和备考。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质（1）氨基酸：构成蛋白质的基本单位，包括20种自然氨基酸和众多非常规氨基酸。
（2）蛋白质的结构：包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
（3）蛋白质的功能：包括酶的催化作用、结构支持、免疫防御、传递信息等。
2.核酸（1）核苷酸：构成核酸的基本单位，分为脱氧核苷酸和核苷酸。
（2）DNA和RNA的结构：包括双链结构和单链结构。
（3）核酸的功能：DNA负责遗传信息的传递和储存，RNA参与基因表达和蛋白质合成。
二、酶的性质和功能1. 酶的特点（1）酶的催化作用：降低活化能，加速反应速率。
（2）酶的底物特异性：酶对底物有选择性，与底物发生特定的反应。
（3）酶的酶活性与环境条件的关系：酶活性受温度、pH值等因素的影响。
2. 酶的分类（1）氧化还原酶：参与氧化还原反应，例如过氧化氢酶、葡萄糖氧化酶等。
（2）水解酶：参与水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。
（3）转移酶：参与底物之间的转移反应，例如乙酰胆碱酯酶、转氨酶等。
三、代谢途径与能量转化1. ATP的合成（1）糖酵解：糖分解为乳酸或酒精，产生少量ATP。
（2）三羧酸循环：将葡萄糖完全氧化为二氧化碳和水，产生大量ATP。
（3）呼吸链：将电子从细胞的供体通过呼吸链传递给细胞色素c，最终与氧气结合，产生水。
2.氧化与还原（1）氧化：物质丧失电子或氢原子。
（2）还原：物质获得电子或氢原子。
（3）NAD+/NADH和FAD/FADH2参与氧化还原反应。
四、代谢途径与物质转化1.糖代谢（1）糖原合成与降解：糖原是动物体中的储备能源，通过糖原合成酶和糖原分解酶进行互相转化。
（2）糖酵解：糖通过糖酵解途径转化为乳酸或酒精，产生能量。
考研生物化学真题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的催化作用机制中，下列哪项是正确的？A. 酶可以降低反应的活化能B. 酶可以改变反应的平衡点C. 酶可以改变反应的速率常数D. 酶可以改变反应的化学性质2. 下列关于DNA复制的描述，哪项是错误的？A. DNA复制是半保留性的B. DNA聚合酶是催化DNA复制的关键酶C. DNA复制发生在细胞分裂的间期D. DNA复制需要RNA引物3. 细胞呼吸过程中，下列哪项不是氧化磷酸化发生的场所？A. 细胞质基质B. 线粒体内膜C. 线粒体基质D. 线粒体的外膜...（此处省略其他选择题）二、简答题（每题10分，共30分）1. 简述糖酵解过程中的三个主要阶段及其关键酶。
2. 描述光合作用中的光依赖反应和光合磷酸化过程。
3. 解释细胞周期的各个阶段及其生物学意义。
三、计算题（每题15分，共30分）1. 假设某酶催化的反应速率常数k=0.05 s^-1，初始底物浓度[S]0=1.0 mM。
计算在反应开始后5分钟内底物的浓度变化。
2. 给定一个细胞在有丝分裂的G1期，细胞体积为1000 µm^3，细胞周期为24小时。
计算在G1期结束时细胞的体积。
四、论述题（每题20分，共20分）1. 论述细胞凋亡的分子机制及其在生物体中的生理意义。
考研生物化学答案一、选择题1. 答案：A（酶可以降低反应的活化能）2. 答案：B（酶不能改变反应的平衡点）3. 答案：A（细胞质基质不是氧化磷酸化发生的场所）...（此处省略其他选择题答案）二、简答题1. 糖酵解过程中的三个主要阶段包括：糖的磷酸化、裂解成两个三碳化合物、还原成丙酮酸。
关键酶包括己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
2. 光依赖反应包括光能的吸收、电子传递链和ATP的合成。
光合磷酸化是利用光依赖反应产生的ATP和NADPH进行的一系列反应。
3. 细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。
G1期是细胞生长和准备DNA复制的时期，S期是DNA复制的时期，G2期是细胞进一步生长和准备分裂的时期，M期是细胞分裂的时期。
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。
8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。
9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。
10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为D N A酶和R N A酶。
11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
考研备考：生物化学知识点总结世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类地影响是巨大地.生物学技术渗透于社会生活地众多领域，食品生产中地转基因大豆、啤酒用于制衣地优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品地生产和开发以及试管婴儿技术地应用，逐渐流行推广起来地生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术地应用.生物学地最新研究成果都会引起世人地注意，如此新兴和前景广阔地专业自然吸引了广大同学地考研兴趣.为此，针对生物学专业课基础阶段地复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结：第一章糖类化学学习指导：糖地概念、分类以及单糖、二糖和多糖地化学结构和性质.重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)地结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象型及型;α及β型;单糖地物理和化学性质.以及二糖和多糖地结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖地提取、纯化和鉴定.资料个人收集整理，勿做商业用途第二章脂类化学学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂地组分、结构和性质.磷脂，糖脂和固醇彼此间地异同.资料个人收集整理，勿做商业用途第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质地化学组成，种氨基酸地简写符号、氨基酸地理化性质及化学反应、蛋白质分子地结构(一级、二级、高级结构地概念及形式)、蛋白质地理化性质及分离纯化和纯度鉴定地方法、了解氨基酸、肽地分类、掌握氨基酸与蛋白质地物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构地测定方法、理解氨基酸地通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构地类型及特点，四级结构地概念及亚基、掌握肽键地特点、掌握蛋白质地变性作用、掌握蛋白质结构与功能地关系资料个人收集整理，勿做商业用途第四章核酸化学学习指导：核酸地基本化学组成及分类、核苷酸地结构、和一级结构地概念和二级结构特点地三级结构、地分类及各类地生物学功能、核酸地主要理化特性、核酸地研究方法;全面了解核酸地组成、结构、结构单位以及掌握核酸地性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸地性质;掌握地二级结构模型和核酸杂交技术.资料个人收集整理，勿做商业用途第五章激素化学学习指导：激素地分类;激素地化学本质;激素地合成与分泌;常见激素地结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理.了解激素地类型、特点;理解激素地化学本质和作用机制;理解第二信使学说.资料个人收集整理，勿做商业用途第六章维生素化学学习指导：维生素地分类及性质;各种维生素地活性形式、生理功能.了解水溶性维生素地结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素地结构特点和功能.资料个人收集整理，勿做商业用途第七章酶化学学习指导：酶地作用特点;酶地作用机理;影响酶促反应地因素(米氏方程地推导);酶地提纯与活力鉴定地基本方法;熟悉酶地国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶地基本概念和应用.了解酶地概念;掌握酶活性调节地因素、酶地作用机制;了解酶地分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力地测定方法资料个人收集整理，勿做商业用途第八章生物膜与细胞器学习指导：生物膜地化学组成和结构，“流体镶嵌模型”地要点;原核细胞和真核细胞地显微结构差异和生物膜概念;细胞膜和细胞器地组分、结构和功能;膜脂和膜蛋白地特征和定位.资料个人收集整理，勿做商业用途第九章糖代谢学习指导：糖地代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关地酶;糖地无氧分解、有氧氧化地概念、部位和过程;糖异生作用地概念、场所、原料及主要途径;糖原合成作用地概念、反应步骤及限速酶;糖酵解、丙酮酸地氧化脱羧和三羧酸循环地反应过程及催化反应地关键酶及其限速酶调控位点;掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点;光合作用地概况;光呼吸和途径;理解光反应过程和暗反应过程;了解单糖、蔗糖和淀粉地形成过程.资料个人收集整理，勿做商业用途第十章脂代谢学习指导：脂肪代谢地概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸地氧化过程及其能量地计算;酮体地生成和利用;胆固醇合成地部位、原料及胆固醇地转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白;理解脂肪酸地生物合成途径;了解磷脂和胆固醇地代谢;掌握脂肪酸β氧化过程及能量生成地计算资料个人收集整理，勿做商业用途第十一章蛋白质代谢学习指导：蛋白质和氨基酸地一般代谢途径;个别氨基酸地代谢途径;蛋白质地生物合成和分解;蛋白质代谢地调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间地相互关系.资料个人收集整理，勿做商业用途第十二章核酸代谢学习指导：嘌呤、嘧啶核苷酸地分解代谢与合成代谢地途径;外源核酸地消化和吸收;碱基地分解;核苷酸地生物合成;常见辅酶核苷酸地结构和作用复制地一般规律复制地基本过程;真核生物与原核生物复制地比较;转录地基本概念;参与转录地酶及有关因;原核生物地转录过程转录后加工地意义、、地转录后加工过程;逆转录地过程;逆转录病毒地生活周期地复制：单链病毒地复制，双链病毒地复制传递加工遗传信息;核酸代谢调节.资料个人收集整理，勿做商业用途第十三章生物氧化学习指导：新陈代谢地概念、类型及其特点与高能磷酸化合物地生物学功能;电子传递过程与地生成;呼吸链地组分、呼吸链中传递体地排列顺序;掌握氧化磷酸化偶联机制.生物氧化与能量地产生和转移.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育张老师整理了几个节约时间地准则：一是要早做决定，趁早备考;二是要有计划，按计划前进;三是要跟时间赛跑，争分夺秒.总之，考研是一场“时间战”，谁懂得抓紧时间，利用好时间，谁就是最后地胜利者.资料个人收集整理，勿做商业用途.制定详细周密地学习计划.这里所说地计划，不仅仅包括总地复习计划，还应该包括月计划、周计划，甚至是日计划.努力做到这一点是十分困难地，但却是非常必要地.我们要把学习计划精确到每一天，这样才能利用好每一天地时间.当然，总复习计划是从备考地第一天就应该指定地;月计划可以在每一轮复习开始之前，制定未来三个月地学习计划.以此类推，具体到周计划就是要在每个月地月初安排一月四周地学习进程.那么，具体到每一天，可以在每周地星期一安排好周一到周五地学习内容，或者是在每一天晚上做好第二天地学习计划.并且，要在每一天睡觉之前检查一下是否完成当日地学习任务，时时刻刻督促自己按时完成计划.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：规划进度.分别制定总计划、月计划、周计划、日计划学习时间表，并把它们贴在最显眼地地方，时刻提醒自己按计划进行.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：互相监督.和身边地同学一起安排计划复习，互相监督，共同进步.方法三：定期考核.定期对自己复习情况进行考察，灵活运用笔试、背诵等多种形式..分配好各门课程地复习时间.一天地时间是有限地，同学们应该按照一定地规律安排每天地学习，使时间得到最佳利用.一般来说上午地头脑清醒、状态良好，有利于背诵记忆.除去午休时间，下午地时间相对会少一些，并且下午人地精神状态会相对低落.晚上相对安静地外部环境和较好地大脑记忆状态，将更有利于知识地理解和记忆.据科学证明，晚上特别是九点左右是一个人记忆力最好地时刻，演员们往往利用这段时间来记忆台词.因此，只要掌握了一天当中每个时段地自然规律，再结合个人地生活学习习惯分配好时间，就能让每一分每一秒都得到最佳利用.资料个人收集整理，勿做商业用途方法一：按习惯分配.根据个人生活学习习惯，把专业课和公共课分别安排在一天地不同时段.比如：把英语复习安排在上午，练习听力、培养语感，做英语试题;把政治安排在下午，政治地掌握相对来说利用地时间较少;把专业课安排在晚上，利用最佳时间来理解和记忆.资料个人收集整理，勿做商业用途方法二：按学习进度分配.考生可以根据个人成绩安排学习，把复习时间向比较欠缺地科目上倾斜，有计划地重点复习某一课程.资料个人收集整理，勿做商业用途方法三：交叉分配.在各门课程学习之间可以相互穿插别地科目地学习，因为长时间接受一种知识信息，容易使大脑产生疲劳.另外，也可以把一周每一天地同一时段安排不同地学习内容.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程教育：凯程考研成立于年，国内首家全日制集训机构考研，一直从事高端全日制辅导，由李海洋教授、张鑫教授、卢营教授、王洋教授、杨武金教授、张释然教授、索玉柱教授、方浩教授等一批高级考研教研队伍组成，为学员全程高质量授课、答疑、测试、督导、报考指导、方法指导、联系导师、复试等全方位地考研服务.资料个人收集整理，勿做商业用途凯程考研地宗旨：让学习成为一种习惯；凯程考研地价值观口号：凯旋归来，前程万里；信念：让每个学员都有好最好地归宿；使命：完善全新地教育模式，做中国最专业地考研辅导机构；激情：永不言弃，乐观向上；敬业：以专业地态度做非凡地事业；服务：以学员地前途为已任，为学员提供高效、专业地服务，团队合作，为学员服务，为学员引路.如何选择考研辅导班：在考研准备地过程中，会遇到不少困难，尤其对于跨专业考生地专业课来说，通过报辅导班来弥补自己复习地不足，可以大大提高复习效率，节省复习时间，大家可以通过以下几个方面来考察辅导班，或许能帮你找到适合你地辅导班.资料个人收集整理，勿做商业用途师资力量：师资力量是考察辅导班地首要因素，考生可以针对辅导名师地辅导年限、辅导经验、历年辅导效果、学员评价等因素进行综合评价，询问往届学长然后选择.判断师资力量关键在于综合实力，因为任何一门课程，都不是由一、两个教师包到底地，是一批教师配合地结果.还要深入了解教师地学术背景、资料著述成就、辅导成就等.凯程考研名师云集，李海洋、张鑫教授、方浩教授、卢营教授、孙浩教授等一大批名师在凯程授课.而有地机构只是很普通地老师授课，对知识点把握和命题方向，欠缺火候.资料个人收集整理，勿做商业用途对该专业有辅导历史：必须对该专业深刻理解，才能深入辅导学员考取该校.在考研辅导班中，从来见过如此辉煌地成绩：凯程教育拿下五道口金融学院状元，考取五道口人，清华经管金融硕士人，人大金融硕士个，中财和贸大金融硕士合计人，北师大教育学人，会计硕士保录班考取人，翻译硕士接近人，中传状元王园璐、郑家威都是来自凯程，法学方面，凯程在人大、北大、贸大、政法、武汉大学、公安大学等院校斩获多个法学和法硕状元，更多专业成绩请查看凯程网站.在凯程官方网站地光荣榜，成功学员经验谈视频特别多，都是凯程战绩地最好证明.对于如此高地成绩，凯程集训营班主任邢老师说，凯程如此优异地成绩，是与我们凯程严格地管理，全方位地辅导是分不开地，很多学生本科都不是名校，某些学生来自二本三本甚至不知名地院校，还有很多是工作了多年才回来考地，大多数是跨专业考研，他们地难度大，竞争激烈，没有严格地训练和同学们地刻苦学习，是很难达到优异地成绩.最好地办法是直接和凯程老师详细沟通一下就清楚了.资料个人收集整理，勿做商业用途建校历史：机构成立地历史也是一个参考因素，历史越久，积累地人脉资源更多.例如，凯程教育已经成立年（年），一直以来专注于考研，成功率一直遥遥领先，同学们有兴趣可以联系一下他们在线老师或者电话.资料个人收集整理，勿做商业用途有没有实体学校校区：有些机构比较小，就是一个在写字楼里上课，自习，这种环境是不太好地，一个优秀地机构必须是在教学环境，大学校园这样环境.凯程有自己地学习校区，有吃住学一体化教学环境，独立卫浴、空调、暖气齐全，这也是一个考研机构实力地体现.此外，最好还要看一下他们地营业执照.资料个人收集整理，勿做商业用途。
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
考研药学综合（生物化学）模拟试卷10(题后含答案及解析)题型有：1. 名词解释题 2. 填空题 3. 单项选择题 4. 判断题请判断下列各题正误。
5. 简答题1．岗崎片段(Okazaki fragment)正确答案：岗崎片段是指DNA的随后链的合成方向与复制叉的前进方向相反，只能断续地合成5’一3’的多个短片段。
它们随后连接成大片段。
2．帽子结构(cap structure)正确答案：帽子结构是真核细胞中mRNA的5’一端有一段特殊的结构。
它是由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5’一端核苷酸相连，形成5’，5’一三磷酸连接(5’，5’一triphosphate linkage)通常有三种类型：m7G5’ppp5’Np、m7G5’ppp5’NmpNp、m7G5’ppp5’NmpNmpNp分别称为O型、I型、Ⅱ型。
O型是指末端核苷酸的核糖未甲基化；I型是指末端一个核苷酸的核糖甲基化；Ⅱ型是指末端两个核苷酸的核糖甲基化。
这里G代表鸟苷，N指任意核苷，m在字母左侧表示碱基被甲基化，右上角数字表示甲基化位置，右下角数字表示甲基化数目，m在字母右侧表示核糖被甲基化。
这种结构有抗5’一核酸外切酶的降解作用。
在蛋白质合成过程中，它有助于核糖体对mRNA的识别和结合，使翻译得以正确起始。
3．RNA剪接(RNA splicing)正确答案：RNA剪接(RNA splicing)是指从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个个连续的RNA分子的过程。
4．(年)外显子(exon)正确答案：外显子(exon)是既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。
外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。
5．核酸正确答案：核酸是指由单核苷酸通过磷酸二酯键相连而组成的高分子化合物的总称。
它可以分为DNA和RNA两类。
6．抗体酶(abzyme)正确答案：抗体酶即催化性抗体，是抗体的高度特异性与酶的高效催化性巧妙结合的产物，其本质上是一类在可变区赋予了酶活性的免疫球蛋白。
生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵cAMP：第二信使⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑵DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA③基因工程酶⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑵F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑵部位：线粒体基质、内膜⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS①核糖的分解途径是：HMS②生物合成中除ATP供能外⑴合成糖还需：UTP⑵合成脂肪还需：GTP⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG②植物合成淀粉时需：ADPG③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑴β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑵饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑶不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、I le、Lys⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑴氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑴组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑴嘌呤碱基N1-AspC2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-GlnC4、C5、N7-GlyC6-CO2⑵嘧啶碱基C2-CO2N3-GlnN1、C4、C5、C6-Asp②脱氧核苷酸的合成⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑵dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成。
生物化学考研题库完整版生物化学考研题库完整版生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的机理和过程。
考研生物化学是研究生考试中的一门重要科目，涉及的内容广泛且深入。
为了帮助考生更好地备考，本文将提供一份生物化学考研题库完整版，供考生参考。
第一部分：基础知识1. DNA是由哪些核苷酸组成的？2. RNA的主要功能是什么？3. 蛋白质的合成过程是怎样的？4. 请解释DNA复制的过程。
5. 什么是基因突变？有哪些类型？6. 请解释DNA修复的机制。
7. 什么是转录和翻译？8. 什么是酶？酶的功能是什么？9. 请解释ATP的合成过程。
10. 什么是代谢途径？请列举几个常见的代谢途径。
第二部分：生物大分子1. 请解释蛋白质的结构和功能。
2. 什么是酶动力学？请解释酶的底物结合和催化过程。
3. 请解释核酸的结构和功能。
4. 什么是DNA超螺旋结构？请解释其重要性。
5. 请解释多糖的结构和功能。
6. 什么是脂质？请解释脂质的分类和功能。
7. 请解释细胞膜的结构和功能。
8. 什么是胆固醇？请解释其在人体中的作用。
9. 请解释核糖体的结构和功能。
10. 什么是免疫球蛋白？请解释其在免疫系统中的作用。
第三部分：代谢途径1. 请解释糖酵解的过程和产物。
2. 什么是三羧酸循环？请解释其重要性。
3. 请解释脂肪酸合成的过程。
4. 什么是胆固醇合成途径？请解释其重要性。
5. 请解释氨基酸代谢的过程。
6. 什么是尿素循环？请解释其重要性。
7. 请解释核苷酸代谢的过程。
8. 什么是脂质代谢？请解释其重要性。
9. 请解释葡萄糖异生的过程和调控机制。
10. 什么是氧化磷酸化？请解释其在能量代谢中的作用。
第四部分：信号转导1. 请解释细胞膜受体的结构和功能。
2. 什么是细胞内信号传导？请解释其机制。
3. 请解释酪氨酸激酶受体的信号转导机制。
4. 什么是G蛋白偶联受体的信号转导机制？5. 请解释细胞内钙离子信号转导的过程。
《生物化学》考研大纲比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径及各途径之间关系，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
第一章蛋白质化学蛋白质的元素组成，氨基酸化学，蛋白质的结构，蛋白质一级结构序列的测定，蛋白质的结构与功能之间的关系，蛋白质的性质，蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用。
第二章核酸化学核酸的组成与类别，DNA的结构与功能，RNA的结构与功能，核酸的性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理。
第三章酶学酶的概念，酶的命名和分类，酶的结构与酶的活性，酶的作用机制，酶的制备与酶活力测定，酶促反应动力学，别构酶、固定化酶、同工酶。
第四章维生素重点注意维生素与缺乏病，维生素与辅酶（辅基）之间的关系及其在酶促反应中的作用。
第五章激素几种重要的动物激素，搞清它们的化学本质以及对物质代谢的影响。
第六章代谢总论与生物氧化物质代谢的三大调节方式以及相互之间的关系，呼吸链的概念、传递顺序，ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化（偶联机理），理解体内物质氧化过程中水、CO2、ATP是如何生成的。
第七章糖代谢糖代谢概况，搞清各代谢途径的生理意义，掌握各途径的关键酶、重要中间产物。
重点掌握糖有氧氧化途径，哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP，掌握ATP的计算方法等。
将各途径联系起来，理解生物体如何来恒定血糖浓度。
第八章脂代谢脂肪酸的β-氧化作用。
掌握脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点，脂肪在产能和贮能中的作用；酮体的生成和利用；脂代谢与糖代谢联系。
第九章蛋白质的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氨的去路（搞清不同的生物对氨有不同的处理方式），尿素循环，由α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖、脂代谢相联系；生糖氨基酸和生酮氨基酸。
第十章核酸代谢限制性核酸内切酶的作用特点，掌握基因重组的基本原理和方法，了解基因工程在海洋生物学、水产养殖等领域中的应用和发展前景；核酸的生物合成：掌握DNA和RNA合成的方式、特点，掌握DNA的损伤与修复的机理，理解生物学的中心法则，搞清生物信息遗族与变异的机制。
生物化学-考研-题库-答案学习资料目录第一章蛋白质的结构与功能 (2)第二章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (36)第五章脂类代谢 (49)第六章生物氧化 (62)第七章氨基酸代谢 (71)第八章核苷酸代谢 (80)第九章物质代谢的联系与调节 (86)第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)第十三章基因表达调控 (119)第十四章基因重组与基因工程 (128)第十五章细胞信息转导 (136)第十六章肝的生物化学 (151)第十七章维生素与微量元素 (162)第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171)第二十章酸碱平衡 (175)第一章蛋白质的结构与功能一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. Phe2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-二硝基氟苯法B. 二甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是A. 减少＋2B. 增加＋2C. 增加＋1D. 减少＋1E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nmA. 11B. 110D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D.四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. －NCCNNCCNNCCN－B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D. 蛋白质的粘度大E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. α－链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B. 肌红蛋白（分子量16900）C. 牛胰岛素（分子量5700）D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素D. 血红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. HisB. TrpC. 瓜氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个γ-肽键B. 有一个功能性的基团－巯基C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有A. C＝OB. C－NC. Cα－ND. Cα－C16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。
生物化学考研试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间构象B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的分子量答案：B2. 下列哪种物质不是酶的辅因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 底物答案：D3. 糖酵解过程中，ATP的生成发生在：A. 第一步B. 第三步C. 第七步D. 第十步答案：C4. 脂质中的甘油三酯主要储存在人体的哪个部位？A. 肝脏B. 肌肉C. 皮下D. 心脏答案：C5. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供模板B. 提供能量C. 提供起始点D. 催化反应答案：C6. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 精氨酸答案：C7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的作用是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生水答案：A8. 蛋白质的变性是指：A. 蛋白质的氨基酸序列改变B. 蛋白质的空间构象破坏C. 蛋白质的分子量增加D. 蛋白质的水解答案：B9. 核酸分子中，碱基配对遵循的规律是：A. A与T配对B. G与C配对C. A与C配对D. T与G配对答案：B10. 下列哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素C答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括____和____。
答案：α-螺旋，β-折叠2. 核酸分子的复制方式有____和____。
答案：半保留复制，全保留复制3. 糖酵解过程中产生的NADH在有氧条件下可以进入____，参与电子传递链。
答案：线粒体4. 脂质代谢过程中，甘油三酯的分解产物是____和____。
答案：甘油，脂肪酸5. DNA聚合酶在DNA复制过程中的作用是____。
答案：合成新的DNA链6. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中获取的氨基酸，包括____、____、____等。
考研生物化学-10(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、选择题(总题数：19，分数：47.50)1.R-A-G在pH7.0时所带的净电荷为______。
（分数：2.50）A.-1B.0C.1 √D.2解析：2.某蛋白质的等电点为7.5，在pH6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是______。
（分数：2.50）A.原点不动B.向正极移动C.向负极移动√D.向下移动E.无法预测解析：3.分离含二硫键的肽段可以用______。
（分数：2.50）A.SDS-PAGE电泳B.对角线电泳√C.琼脂糖电泳解析：4.针对配基的生物学特异性的蛋白质分离方法是______。
（分数：2.50）A.凝胶过滤B.离子交换层析C.亲和层析√解析：5.有一蛋白质水解物，在pH6时，用阳离子交换柱层析，第一个被洗脱的氨基酸是______。
（分数：2.50）A.Val(pI=5.96)B.Lys(pI=9.74)C.Asp(pI=2.77) √D.Arg(pI=10.76)E.Tyr(pI=5.66)解析：6.今有a、b、c、d四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是a＞b＞c＞d，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应该是______（分数：2.50）A..a √B..bC..cD..d解析：7.下列关于伴刀豆球蛋白A-琼脂糖的应用，哪一项是正确的?______（分数：2.50）A.可用于脂蛋白的亲和层析B.可用于糖蛋白的亲和层析√C.可用于血清蛋白的亲和层析D.可用于胰岛素的亲和层析E.以上各项全不能用解析：8.对于蛋白质的溶解度，下列叙述中哪一条是错误的?______（分数：2.50）A.可因加入中性盐而增高B.在等电点时最大√C.可因加入中性盐而降低D.可因向水溶液中加入乙醇而降低E.可因向水溶液中加入丙酮降低解析：9.向血清中加入等容积的饱和硫酸铵液，可使______。
（分数：2.50）A.大部分白蛋白沉淀B.大部分白蛋白和球蛋白沉淀C.大部分球蛋白沉淀√D.只有纤维蛋白原沉淀解析：10.下列______不是蛋白质的性质之一。
（分数：2.50）A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加C.变性蛋白质的溶解度增加√D.有紫外吸收特性解析：11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的______。
（分数：2.50）A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH是它的等电点√B.通常蛋白质的溶解度在等电点时最大C.大多数蛋白质在饱和硫酸铵中溶解度最大D.由于蛋白质在等电点时溶解度大，所以一般沉淀蛋白质时应远离等电点E.以上都不对解析：12.下列______是氨基酸和蛋白质所共有的性质。
（分数：2.50）A.胶体性质B.两性性质√C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应解析：13.双缩脲反应主要用于测定______。
（分数：2.50）A.DNAB.RNAC.蛋白质√D.葡萄糖解析：14.测得某一蛋白质样品的氮含量为1.20g，此样品约含蛋白质多少?______ （分数：2.50）A.10.00gB.7.50g √C.5.00gD.2.50g解析：15.以下哪个不是变性蛋白质的主要特征______。
（分数：2.50）A.三级结构被破坏B.理化性质改变C.不易被蛋白酶水解√D.生物学活性丧失解析：16.变性后的蛋白质有如下哪一特点?______（分数：2.50）A.溶解度增加B.溶解度降低√C.一级结构改变D.二硫键断裂解析：17.有一糖蛋白经测定其含氮量为0.5mol，那么其蛋白质含量为多少?______ （分数：2.50）A.43.75g √B.45.64gC.1.12gD.无法计算解析：18.下列关于多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp的叙述，哪个是错的?______ （分数：2.50）A.在pH12时，在电场中向阳极运动B.在pH3时，在电场中向阴极运动C.在pH5时，在电场中向阴极运动D.在pH11时，在电场中向阴极运动√E.该多肽的等电点大约在pH8解析：19.盐析分离蛋白质常用的是______。
（分数：2.50）A.NaClB.Na2SO4C.KNO3D.(NH4)2SO4 √E.NH4NO3解析：二、填空题(总题数：12，分数：30.00)20.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的 1。
（分数：2.50）解析：等电点21.Western印迹法的原理是用 1鉴定蛋白质的一种方法。
（分数：2.50）解析：抗原抗体的免疫反应(或抗原与抗体的特异结合)22.测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在 1，主要由于蛋白质中存在着 2、 3、 4残基侧链基团。
（分数：2.50）解析：280nm，Phe，Tyr，Trp23.蛋白质在等电点pH时的溶解度 1，由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，所以在 2nm波长附近有一特征的吸收。
（分数：2.50）解析：最小，28024.测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是 1。
（分数：2.50）解析：对角线电泳25.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 1及 2。
（分数：2.50）解析：水化层，双电层26.除去蛋白样品中盐分的方法一般为 1和 2。
（分数：2.50）解析：超滤，透析27.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲 1，乙 2，丙 3。
（分数：2.50）解析：不移动，向正极移动，向负极移动28.实验室最常用的盐析试剂是硫酸铵，理由是 1。
（分数：2.50）解析：溶解度大，具有较多的离子电荷，较大离子浓度，沉淀的蛋白质不变性29.已知一种蛋白质的等电点为4.5，当蛋白质水溶液的pH8.0时，该蛋白质应带1电荷，并2(能或不能)结合阳离子交换剂。
（分数：2.50）解析：负，不能30.现有一个含有L、K和E三种氨基酸的混合液，欲用阳离子交换树脂分离之，用pH5.5缓冲液洗脱时，先下来的氨基酸应为 1。
（分数：2.50）解析：E31.蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的1被破坏，引起天然构象解体，变性蛋白质的2结构仍保持完好。
（分数：2.50）解析：空间构象，一级结构三、判断题(总题数：9，分数：22.50)32.由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征，据此可以作为紫外吸收法定性测蛋白质的依据。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] 只有三个带苯环的芳香族氨基酸具有280nm的紫外吸收。
33.某化合物和茚三酮反应生成蓝紫色，因而可以断定它是氨基酸或蛋白质。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] 茚三酮反应是氨基酸的a -NH 2所引起的反应。
首先是氨基酸被氧化分解，放出氨和二氧化碳，氨基酸生成醛，水合茚三酮则生成还原型茚三酮。
在弱酸性溶液中，还原型茚三酮、氨和另一分子茚三酮反应，缩合生成蓝紫色物质。
所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽或蛋白质都产生蓝紫色物质，但脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，因其α-氨基被取代，所以产生不同的衍生物。
但是此反应不是蛋白质或氨基酸的特有反应，某些具有还原茚三酮并且可以释放氨的化合物即可发生此类反应。
34.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] 双缩脲反应是具有类似于双缩脲的结构的物质具有的反应，不是蛋白质或肽特有。
肽或蛋白质类似于双缩脲的结构要求具有两个或两个以上肽键，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。
35.在pH7.0的缓冲液中，二肽Ala-Glu向电场的阴极泳动。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] 此二肽带负电荷，向阳极移动。
36.某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
（分数：2.50）A.正确√B.错误解析：37.用SDS-PAGE电泳法测定蛋白质相对分子质量是根据蛋白质分子所带的电荷量而定。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] SDS-PAGE电泳法分离蛋白质分子时，是一种分子筛效应，根据蛋白质分子的大小进行分离，从而可以测定其分子量。
在该体系中，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子质量，与原来所带电荷和分子形状无关。
38.有一种蛋白质水解产物是以下氨基酸：Val(pI5.96)、Lys(pI9.76)、Asp(pI2.77)、Arg(pI10.76)和Tyr(pI 5.66)。
当这些氨基酸用阳离子交换树脂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是Asp。
（分数：2.50）A.正确√B.错误解析：[解析] 阳离子交换树脂上是阴离子，吸附带正电荷的氨基酸，洗脱时最先下来的是带负电荷最多的氨基酸。
39.当不同分子大小的蛋白质混合物流经凝胶柱层析时，小分子物质因体积小最先被洗脱出来。
（分数：2.50）A.正确B.错误√解析：[解析] 凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子的带电状况无关。
在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。
比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。
40.相对分子质量相同的两种蛋白质，如分子中酪氨酸和色氨酸残基数亦相同，其摩尔消光系数可能不同。
（分数：2.50）A.正确√B.错误解析：。
