2020年(生物科技行业)中山大学生物化学辅导班讲义

生物化学韩秋菊概述生物化学即生命的化学，是一门运用化学的原理及方法，研究生命机体的科学，聚焦于研究生命机体的物质组成，维持生命活动的各种化学变化及其联系。

生物化学与多个学科有紧密的联系，通过深入研究生物分子结构与功能，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、神经传导、免疫和细胞间通讯等许多生命奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个全新的阶段。

在药物的合成、开发阶段，一样离不开生物化学的理论知识，生物化学从分子水平上研究健康或疾病状态下人体结构与功能，为疾病预防、诊断与治疗，提供了理论与技术，对推动医药产业的新发展做出了重要的贡献。

第一部分蛋白质结构与功能蛋白质是由氨基酸残基以肽键相连组成的不分支的长链生物大分子。

蛋白质是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。

蛋白质是生命过程的执行者，发挥着极其重要的作用。

蛋白质种类繁多，功能较为复杂。

已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质不同。

一、蛋白质的化学组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，还可能含有硫、磷等，是一类重要的生物大分子。

蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

（一）蛋白质的基本单位1. 氨基酸的结构蛋白质的组成单位是氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。

每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。

20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。

α－氨基酸结构简式如下图所示。

图1 氨基酸结构通式2. 氨基酸的分类根据侧链R基团的极性，可将20种氨基酸分为四大类：非极性R基氨基酸；不带电荷的极性R基氨基酸；带负电荷的R基氨基酸；带正电荷的R基氨基酸。

（1）非极性R基氨基酸：丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ⅱe），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）（2）不带电荷的极性R基氨基酸：甘氨酸（GIy），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬氨酸（Asn），谷氨酰胺（Gln）；（3）带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His）；（4）带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）。

第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。

因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。

生物化学是一门医学基础理论课。

二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。

蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。

研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。

3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。

三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。

本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。

五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。

2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。

3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。

4．学习后及时做好复习，整理好笔记。

5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。

6．实验实训课是完成本课程的重要环节。

亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。

第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。

特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。

（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。

中山大学生物化学辅导班讲义复习的思路：划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时刻，dsDNA发觉的时刻。

（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。

§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种差不多的概念，差不多的功能糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids（注意与生物膜的联系）脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些差不多概念生物膜的模型与功能一些固定的讲法§3 Amino acids差不多概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的要紧性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）物理性质，光吸取，产生的缘故等电点等各种重要的概念§4～6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的差不多概念、差不多结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等如此的差不多概念结构域和超二级结构的特点，有那些？相关的要紧蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特点中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）蛋白质的要紧物理、化学性质（例如：变性、复性）蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种差不多原理、差不多方法酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）§8 酶通论化学本质、差不多概念——全酶，辅因子差不多分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）作用特点：高效、专一、活性可调剂酶命名的差不多方法（六大分类）活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学差不多概念，例如：Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学讲——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特点性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制（由方程能讲出所代表的意思）各种阻碍因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调剂差不多概念结构与功能的关系活性中心必需基团阻碍酶催化效率的因素、活性调剂的因素酶调剂的方式有哪些？（专门强调：从8到10章，可不能有大题，然而考的专门宽、专门灵活。

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二、适用范围适用院系：生命科学学院：【海洋科学、生物学（植物学、动物学、生理学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生物信息学）、生态学、植物保护、生物工程（专业学位）】生态学院：【生态学】农学院：【生态学、植物保护】适用科目：662生物化学（一）具体内容详情可以移步逸仙中大考研网--考研资料一栏，点击对应专业查看这里提醒大家，在复习备考的时候不要只顾闷头苦学，还要多多分析自己的专业情况，比如分数线、报录比，什么时候报名，什么时候现场确认都要重视起来，这些信息推荐以后查询逸仙中大考研网，都有总结好，非常节省搜集整理信息的时间，建议大家加入收藏夹，经常访问查阅。

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三、内容详情一、内部信息必读：网罗中山大学该专业的考研各类内外部信息，有助于考生高屋建瓴，深入地了解中山大学对应专业的考研知识及概况，做到纵观全局、备考充分。

去年的题型：1．填空30’ （30个空）2．判断20’ (20题)3．名词解释30’ (30个)4．问答70’（10’/题，8选7）复习的思路：划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。

（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。

§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种基本的概念，基本的功能糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids（注意与生物膜的联系）脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些基本概念生物膜的模型与功能一些固定的说法§3 Amino acids基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）物理性质，光吸收，产生的原因等电点等各种重要的概念§4～6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念结构域和超二级结构的特征，有那些？相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种基本原理、基本方法酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）§8 酶通论化学本质、基本概念——全酶，辅因子基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）作用特征：高效、专一、活性可调节酶命名的基本方法（六大分类）活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学基本概念，例如：Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制（由方程能说出所代表的意思）各种影响因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调节基本概念结构与功能的关系活性中心必需基团影响酶催化效率的因素、活性调节的因素酶调节的方式有哪些？（特别强调：从8到10章，不会有大题，但是考的很宽、很灵活。