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七年级生物总结知识点（集锦14篇）七年级生物总结知识点第1篇探索生命1.显微镜：⑴反光镜：反射光线，光线强时用平面镜，光线弱时用凹面镜。
⑵遮光器：上面有大小不等的光圈，光线强时用小光圈，光线弱时用大光圈。
⑶目镜：放大倍数越大，镜筒越短;⑷物镜：放大倍数越大，镜筒越长(因此从低倍镜换成高倍镜后，视野变暗);⑸粗准焦螺旋：粗略调节，找到物象;⑹细准焦螺旋：精细调节，物象更清晰。
2.临时玻片的制作过程：擦玻片→中滴水(在载玻片中央滴一滴清水，若为动物细胞滴0.9﹪的生理盐水)→取材料→放水中，且展平→盖盖玻片→染色、吸水(染色用稀碘液)。
3.实际放大倍数=物镜倍数×目镜倍数，放大倍数越高看到的细胞越大细胞数目越少，视野越暗。
4.显微镜成像的规律：上下颠倒，左右相反(字母“p”在显微镜下看到的应是“d”。
5.怎样将物像移到视野的中央：像偏什么方位，就把玻片向什么方位移(如从显微镜中看到物像在左上方，应将玻片向左上方移动)。
6.显微镜中污点的找寻(转动目镜，污点动，在目镜上;或者移动标本，污点动，在玻片上;或者转动目镜、移动标本，污点都不动，则在物镜上)。
7.低倍镜换用高倍镜时视野会变暗，应换大光圈、凹面镜。
8.放在显微镜下观察的生物标本，应该薄而透明，让光线能透过。
9.科学探究常需要进行对照实验，对照实验中除了实验变量不同外，其他因素都相同(即实验变量是的)。
探究中要坚持实事求是的科学态度。
胞是生命活动的基本单位1.植物细胞的基本结构：1)细胞壁：(保护细胞内部结构、维持细胞正常形态，是全透性的。
2)细胞膜：(控制物质的进出，保持内环境相对稳定。
——“围墙和门卫”。
)3)细胞质：(液态的，可以流动的，是进行生命活动的重要场所)。
4)细胞核：(贮存并传递遗传信息。
——“管理和调控部门”)。
5)叶绿体：(把光能转变成化学能并贮存在有机物中即光合作用的场所——“生产车间”,是能量转换器)。
6)线粒体：(呼吸作用的主要场所,把有机物的化学能释放出来,是能量转换器)。
高中生物必修2知识要点总结汇总三篇高中生物必修2知识要点总结 1命活动的主要承担者——蛋白质一、氨基酸及其种类氨基酸是组成蛋白质的基本单位(或单体)。
结构要点：每种氨基酸都至少含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
氨基酸的种类由R基(侧链基团)决定。
二、蛋白质的结构氨基酸、二肽、三肽、多肽、多肽链、一条或若干条多肽链盘曲折叠、蛋白质氨基酸分子相互结合的方式：脱水缩合一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基相连接，同时失去一分子的水。
连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键三、蛋白质的功能1、构成细胞和生物体结构的重要物质(肌肉毛发)2、催化细胞内的生理生化反应)3、运输载体(血红蛋白)4、传递信息，调节机体的生命活动(胰岛素)5、免疫功能( 抗体)四蛋白质分子多样性的原因构成蛋白质的氨基酸的种类，数目，排列顺序，以及空间结构不同导致蛋白质结构多样性。
蛋白质结构多样性导致蛋白质的功能的多样性。
规律方法1、构成生物体的.蛋白质的20种氨基酸的结构通式为：NH2-C-COOH根据R基的不同分为不同的氨基酸。
H氨基酸分子中，至少含有一个-NH2和一个-COOH位于同一个C原子上，由此可以判断是否属于构成蛋白质的氨基酸。
2、n个氨基酸脱水缩合形成m条多肽链时，共脱去(n-m)个水分子，形成(n-m)个肽键，至少存在m个-NH2和m个-COOH，形成的蛋白质的分子量为n?氨基酸的平均分子量-18(n-m)3、氨基酸数=肽键数+肽链数4、蛋白质总的分子量=组成蛋白质的氨基酸总分子量-脱水缩合反应脱去的水的总分子量高中生物必修2知识要点总结 21、生命系统的结构层次依次为：细胞→__→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统细胞是生物体结构和功能的基本单位;地球上最基本的生命系统是细胞2、光学显微镜的操作步骤：对光→低倍物镜观察→移动视野__(偏哪移哪)→高倍物镜观察：①只能调节细准焦螺旋;②调节大光圈、凹面镜3、原核细胞与真核细胞根本区别为：有无核膜为界限的细胞核①原核细胞：无核膜，无染色体，如大肠杆菌等细菌、蓝藻②真核细胞：有核膜，有染色体，如酵母菌，各种动物注：病毒无细胞结构，但有DNA或RNA4、蓝藻是原核生物，自养生物5、真核细胞与原核细胞__性体现在二者均有细胞膜和细胞质6、细胞学说建立者是施莱登和施旺，细胞学说建立揭示了细胞的__性和生物体结构的__性。
高中细胞的组成知识点总结细胞的分子组成与结构1.蛋白质、核酸的结构和功能（1）蛋白质主要由C、H、O、N4种元素组成，很多蛋白质还含有P、S元素，有的也含有微量的Fe、Cu、Mn、I、Zn等元素。
结构特点是：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接再同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团。
（3）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键。
化学式表示为—NH—CO—拓展：①失去水分子数=肽键数=氨基酸数—肽链数（对于环肽来说，肽键数=氨基酸数）②蛋白质相对分子质量=氨基酸平均相对分子质量×氨基酸数量-失去水分子数×水的相对分子质量③一个肽链中至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，在肽链内部的R基中可能也有氨基和羧基。
（4）蛋白质结构多样性的原因是：组成不同蛋白质的氨基酸数量不同，氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
蛋白质多样性的根本原因是基因中碱基排列顺序的多样性。
（5）有些蛋白质是构成细胞和生物体的结构成分，如结构蛋白;有些蛋白质具有催化作用，如胃蛋白酶;有些蛋白质具有运输载体的功能，如血红蛋白;有些蛋白质起信息传递作用，能够调节机体的生命活动，如胰岛素;有些蛋白质具有免疫功能，如抗体。
（6）核酸的元素组成有C、H、O、N和P。
核酸是细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成中具有重要作用。
（7）核酸的基本单位是核苷酸，一个核苷酸是由一分子含氮的碱基、一分子五碳糖和一分子磷酸组成的。
（8）DNA中的五碳糖是脱氧核糖，RNA中的五碳糖是核糖;DNA中含有的碱基是腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶，而RNA 中含有的碱基是腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶;DNA中含有两条脱氧核苷酸链，而RNA中只含有一条核糖核苷酸链。
（9）生物的遗传物质是核酸。
拓展：①因为绝大多数生物均以DNA作为遗传物质，只有RNA病毒以RNA作为遗传物质，所以说DNA是主要的遗传物质②真核生物、原核生物的遗传物质都是DNA。
高中生物知识点总结第一单元-生命的物质基础和结构基础-1.1化学元素与生物体的关系1.2生物体中化学元素的组成特点1.3生物界与非生物界的统一性和差异性1.4细胞中的化合物一览表1.5蛋白质的相关计算1.6蛋白质的组成层次1.7核酸的基本组成单位1.8生物大分子的组成特点及多样性的原因1.9生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA的鉴定1.10选择透过性膜的特点1.11细胞膜的物质交换功能1.12线粒体和叶绿体共同点1.13真核生物细胞器的比较1.14细胞有丝分裂中核内DNA、染色体和染色单体变化规律1.15理化因素对细胞周期的影响1.16细胞分裂异常（或特殊形式分裂）的类型及结果1.17细胞分裂与分化的关系1.18已分化细胞的特点1.19分化后形成的不同种类细胞的特点1.20分化与细胞全能性的关系1.21细胞的生活史1.22癌细胞的特点1.23衰老细胞的特点1.24细胞的死亡1.25生物膜与生物膜系统1.26细胞工程1.27植物组织培养与动物细胞培养的比较1.28植物体细胞杂交与动物细胞融合的比较——点击标题即可获取内容第二单元-生物的新陈代谢-2.1酶的分类2.2酶促反应序列及其意义2.3生物体内ATP的来源2.4生物体内ATP的去向2.5光合作用的色素2.6光合作用中光反应和暗反应的比较2.7C3植物和C4植物光合作用的比较2.9C4植物中C4途径与C3途径的关系2.10C4植物比C3植物光合作用强的原因2.11光能利用率与光合作用效率的关系2.12影响光合作用的外界因素与提高光能利用率的关系2.13光合作用实验的常用方法2.14植物对水分的吸收和利用2.15植物体内的化学元素（1）2.17生物固氮2.18氮循环2.19三类微生物在自然界氮循环中的作用2.20人和动物体内三大营养物质的代谢2.21人体的必需氨基酸2.22细胞的有氧呼吸2.23细胞内的无氧呼吸2.24有氧呼吸与无氧呼吸的比较2.25呼吸作用产生的能量的利用情况2.26新陈代谢的类型2.27微生物的类群2.28微生物的营养2.29微生物的代谢2.30微生物的生长2.31微生物的生长曲线与生长速率的关系2.32发酵工程简介第三单元-生命活动的调节-3.1植物生命活动调节——激素调节3.2人和高等动物的体液调节3.3神经调节3.4动物行为产生的生理基础3.5内环境与物质交换3.6水、钠、钾的来源与去向3.7水盐平衡的调节3.8血糖平衡的调节3.9体温的调节3.10免疫概述3.11抗原与抗体3.12体液免疫和细胞免疫3.13免疫失调引起的疾病3.13免疫学的应用（选学）第四单元-生物的生殖与发育-4.1生殖的类型4.2动物有性生殖细胞的形成（没有交换）4.3减数分裂中非姐妹染色单体的交叉互换4.4减数分裂中染色体行为及数目与配子类型的关系4.5减数分裂与有丝分裂的比较（以动物细胞为例）4.6被子植物的个体发育4.7动物的个体发育第五单元生物的遗传、变异与进化5.1证明DNA是遗传物质的实验（1）——肺炎双球菌的转化实验5.2证明DNA是遗传物质的实验（2）——T2噬菌体感染细菌实验5.3证明RNA是遗传物质的实验——烟草花叶病毒的感染实验5.4DNA是遗传物质的理论证据（遗传物质的必备条件）5.5核酸是生物的遗传物质5.6DNA的组成单位、分子结构和结构特点5.8DNA分子的复制5.9DNA半保留复制的实验证明5.10基因的结构及控制蛋白质的合成5.11染色体组与基因组比较5.13遗传的中心法则5.14基因工程的基本内容5.15基因分离定律中亲本的可能组合及其比数5.16基因分离定律的特殊形式5.17基因自由组合定律的一般特点5.18遗传定律中各种参数的变化规律5.19自由组合遗传题的快速解法5.20自由组合定律中基因的相互作用5.21杂交育种5.22人类的____染色体与Y染色体5.23人类性别畸型及其原因5.24性别分化与环境的关系5.25伴性遗传的特点5.26伴性遗传中的致死效应5.27通过性状识别性别的杂交设计5.28人类常染色体遗传病与伴____遗传病的比较5.29细胞质遗传的一般形式5.30核质互作雄性不育遗传情况表5.31植物的三系配套杂交（选学）5.32判断核、质遗传的方法5.33人类线粒体基因组5.34细胞核遗传与细胞质遗传的比较5.35细胞质遗传与伴性遗传的比较5.36生物变异的类型5.37基因突变5.38基因重组5.39基因突变与基因重组的比较5.40染色体结构变异5.41染色体数目变异5.42四倍体（AAaa）的自交分析5.43三体（AAa）的自交分析5.44染色体变异的几个概念的比较5.45普通小麦（异源六倍体）的自然形成途径5.46单倍体育种5.47多倍体育种5.49人类的遗传病5.50人类遗传病的预防（优生）5.51自然选择学说与现代进化理论的比较5.52达尔文进化理论的三个原则与群体遗传学5.53种群、基因库、基因频率、基因型频率5.54常染色体上基因频率和基因型频率的计算与关系5.55遗传平衡定律5.56性染色体上基因频率和基因型频率的计算5.57突变和基因重组产生进化的原材料5.58选择的类型5.59自然选择决定生物进化的方向5.60改变生物种群基因频率的因素5.61突变与选择的关系5.62隔离的类型5.62物种形成的方式5.63现代生物进化理论的核心第六单元-生物与环境-6.1生态因子的组成6.2非生物因子的作用6.2生物种间关系比较6.2生态因子作用的一般特征6.3种群的一般特征6.4种群数量变化规律6.5群落的概念及结构6.6生态系统的概念及分类6.7生态系统的成分6.7典型生态系统的特点比较6.8生态系统的营养结构6.8生态系统的能量流动6.9生态系统的物质循环6.10能量流动和物质循环的关系6.11生态系统的稳定性6.12生物圈及其稳态6.12全球环境问题6.高中生物知识点总结（二）1、生命系统的结构层次依次为：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统细胞是生物体结构和功能的基本单位;地球上最基本的生命系统是细胞2、光学显微镜的操作步骤：对光→低倍物镜观察→移动视野中央（偏哪移哪）→高倍物镜观察：①只能调节细准焦螺旋;②调节大光圈、凹面镜3、原核细胞与真核细胞根本区别为：有无核膜为界限的细胞核①原核细胞：无核膜，无染色体，如大肠杆菌等细菌、蓝藻②真核细胞：有核膜，有染色体，如酵母菌，各种动物注：病毒无细胞结构，但有DNA或RNA4、蓝藻是原核生物，自养生物5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质6、细胞学说建立者是施莱登和施旺，细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。
营养学基础知识蛋白质蛋白质是人体内非常重要的一种营养物质，它在维持人体正常生理功能和健康方面起着至关重要的作用。
蛋白质是由一系列氨基酸组成的，它们通过化学键结合在一起，形成复杂的三维结构。
蛋白质在人体内的功能多种多样，涉及到细胞结构、酶活性、免疫功能等方面。
蛋白质在细胞结构中起着重要的作用。
细胞是构成人体的基本单位，而细胞中的许多结构都是由蛋白质构成的。
例如，肌肉组织中的肌纤维就主要由肌蛋白组成。
此外，蛋白质还参与构建细胞膜，维持细胞的完整性和稳定性。
蛋白质还具有酶活性。
酶是一种催化剂，它可以加速生物体内各种化学反应的进行。
这些酶大多数都是蛋白质，它们通过与底物结合，使底物发生化学变化。
例如，消化系统中的胃蛋白酶可以分解食物中的蛋白质，促进消化吸收。
此外，许多代谢反应也需要蛋白质酶的参与。
蛋白质还在免疫功能中发挥着重要的作用。
免疫系统是人体的防御系统，它可以识别并消灭入侵的病原体。
免疫系统中的抗体是一种特殊的蛋白质，它们可以与病原体结合，并通过激活其他免疫细胞来清除病原体。
此外，蛋白质还参与调节免疫反应的平衡，维持机体内的免疫稳态。
蛋白质还在生长发育中发挥着重要作用。
儿童和青少年处于生长发育阶段，他们需要额外的蛋白质来支持身体的发育。
蛋白质是构成身体组织的基本单位，它能够提供必需的氨基酸，促进细胞分裂和组织修复。
蛋白质还参与了人体内的许多调节过程。
例如，一些激素和神经递质就是由蛋白质合成的，它们可以调节人体内的许多生理功能。
蛋白质还参与血液的凝固、氧气的运输以及维持酸碱平衡等重要生理过程。
总的来说，蛋白质在人体内的地位不可忽视。
它在细胞结构、酶活性、免疫功能以及生长发育等方面都起着重要作用。
因此，我们在日常饮食中要注意摄入足够的蛋白质。
富含蛋白质的食物有肉类、鱼类、乳制品、豆类和坚果等。
合理搭配食物，摄入多样化的蛋白质来源，可以帮助我们维持身体健康和正常的生理功能。
高中生物整理知识点（实用11篇）高中生物整理知识点第1篇遗传与进化第一章遗传因的发现相对性状：一种生物的同一种性状的不同表现类型。
控制相对性状的基因，叫作等位基因。
性状分离：在杂种后代中，同时出现显性性状和隐性性状的现象。
假说-演绎法：观察现象提出问题分析问题提出假说设计实验验证假说分析结果得出结论。
测交：f1与隐性纯合子杂交。
分离定律的实质是：在减数分裂后期随同源染色体的分离，等位基因分开，分别进入两个不同的配子中。
自由组合定律的实质是：在减数分裂后期同源染色体上的等位基因分离，非同源染色体上的非等位基因自由组合。
表现型指生物个体表现出来的性状，与表现型有关的基因组成叫作基因型。
第二章基因和染色体的关系减数分裂是进行有性生殖的生物在产生成熟生殖细胞时，进行的染色体数目减半的细胞分裂。
在减数分裂过程中，染色体只复制一次，而细胞分裂两次。
减数分裂的结果是，成熟生殖细胞中的染色体数目比精(卵)原细胞减少了一半。
减数分裂过程中染色体数目的减半发生在减数第一次分裂过程中。
一个卵原细胞经过减数分裂，只形成一个卵细胞(一种基因型)。
一个精原细胞经过减数分裂，形成四个精子(两种基因型)。
对于有性生殖的生物来说，减数分裂和受精作用对于维持每种生物前后代体细胞染色体数目的恒定，对于生物的遗传和变异，都是十分重要的。
同源染色体：配对的两条染色体，形状和大小一般都相同，一条来自父方，一条来母方。
同源染色体两两配对的现象叫作联会。
联会后的每对同源染色体含有四条染色单体，叫作四分体，四分体中的非姐妹染色单体之间经常发生交叉互换。
减数第一次分裂与减数第二次分裂之间通常没有间期，或者间期时间很短。
男性红绿色盲基因只能从母亲那里传来，以后只能传给女儿，叫交叉遗传。
性别决定的类型有xy型(雄性：xy，雌性：和zw型(雄性：zz，雌性：zw)。
高中生物整理知识点第2篇生命活动的主要承担者——蛋白质一、氨基酸及其种类1、定义：氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
生物知识点记忆方法（推荐9篇）生物知识点记忆方法第1篇将生物学知识编成“顺口溜”，生动有趣，印象深刻，不易遗忘。
例如：判断遗传病的显性或隐性关系：无(病)中生有(病)为隐性(遗传病)有(病)中生无(病)为显性(遗传病)大量元素——他(C)请(H)杨(O)丹(N)留(S)人(P)盖(Ca)美(Mg)家(K);微量元素——铁(Fe)棚(B)铜(Cu)门(Mn)新(Zn)驴(Cl)木(Mo)碾(Ni) 生物知识点记忆方法第2篇第一章生命的物质基础第一节、组成生物体的化学元素名词：1、微量元素：生物体必需的，含量很少的元素。
如：Fe(铁)、Mn(门)、B(碰)、Zn(醒)、Cu(铜)、Mo(母) ，巧记：铁门碰醒铜母(驴)。
2、大量元素：生物体必需的，含量占生物体总重量万分之一以上的元素。
如：C (探)、 0(洋)、H(亲)、N(丹)、S(留)、P(人people)、Ca(盖)、Mg(美)K(家) 巧记：洋人探亲，丹留人盖美家。
3、统一性：组成细胞的化学元素在非生物界都可以找到，这说明了生物界与非生物界具有统一性。
4、差异性：组成生物体的化学元素在细胞内的含量与在非生物界中的含量明显不同，说明了生物界与非生物界存在着差异性。
语句：1、地球上的生物现在大约有200万种，组成生物体的化学元素有20多种。
2、生物体生命活动的物质基础是指组成生物体的各种元素和化合物。
3、组成生物体的化学元素的重要作用：① C、H、O、N、P、S 6种元素是组成原生质的主要元素，大约占原生质的97%②.有的参与生物体的组成。
③有的微量元素能影响生物体的生命活动(如：B能够促进花粉的萌发和花粉管的伸长。
当植物体内缺B时，花药和花丝萎缩，花粉发育不良，影响受精过程。
)第二节组成生物体的化合物名词：1、原生质：指细胞内有生命的物质，包括细胞质、细胞核和细胞膜三部分。
不包括细胞壁，其主要成分为核酸和蛋白质。
如：一个植物细胞就不是一团原生质。
高二化学知识点总结归纳（30篇）高二化学知识点总结归纳最新（精选30篇）高二化学知识点总结归纳最新篇1盐类的水解(只有可溶于水的盐才水解)1、盐类水解：在水溶液中盐电离出来的离子跟水电离出来的H+或OH-结合生成弱电解质的反应。
2、水解的实质：水溶液中盐电离出来的离子跟水电离出来的H+或OH-结合,破坏水的电离，是平衡向右移动，促进水的电离。
3、盐类水解规律：①有弱才水解，无弱不水解，越弱越水解;谁强显谁性，两弱都水解，同强显中性。
②多元弱酸根，浓度相同时正酸根比酸式酸根水解程度大，碱性更强。
(如:Na2CO3>NaHCO3)4、盐类水解的特点：(1)可逆(与中和反应互逆)(2)程度小(3)吸热5、影响盐类水解的外界因素：①温度：温度越高水解程度越大(水解吸热，越热越水解)②浓度：浓度越小，水解程度越大(越稀越水解)③酸碱：促进或抑制盐的水解(H+促进阴离子水解而抑制阳离子水解;OH-促进阳离子水解而抑制阴离子水解)6、酸式盐溶液的酸碱性：①只电离不水解：如HSO4-显酸性②电离程度>水解程度，显酸性(如:HSO3-、H2PO4-)③水解程度>电离程度，显碱性(如：HCO3-、HS-、HPO42-)7、双水解反应：(1)构成盐的阴阳离子均能发生水解的反应。
双水解反应相互促进，水解程度较大，有的甚至水解完全。
使得平衡向右移。
(2)常见的'双水解反应完全的为：Fe3+、Al3+与AlO2-、CO32-(HCO3-)、S2-(HS-)、SO32-(HSO3-);S2-与NH4+;CO32-(HCO3-)与NH4+其特点是相互水解成沉淀或气体。
双水解完全的离子方程式配平依据是两边电荷平衡，如：2Al3++3S2-+6H2O==2Al(OH)3↓+3H2S↑高二化学知识点总结归纳最新篇21、功能高分子材料：功能高分子材料是指既有传统高分子材料的机械性能，又有某些特殊功能的高分子材料。
高中生物知识点总结第1篇第一节基因指导蛋白质的合成1转录定义：在细胞核中，以DNA的一条链为模板合成mRNA的过程。
场所：细胞核模板：DNA的一条链信息的传递方向：DNA-mRNA原料：含A、U、C、G的4种核糖核苷酸产物：mRNA2翻译定义：游离在细胞质中的各种氨基酸，以mRNA为模板合成具有一定氨基酸排列顺序的蛋白质，这一过程叫做翻译。
场所：核糖体条件：ATP、酶、原料（AA）、模板（mRNA）搬运工：转运RNA（tRNA）信息传递方向：mRNA-蛋白质密码子：mRNA上3个相邻的`碱基决定1个氨基酸，每3个这样的碱基又称为1个密码子. 翻译位点：一个核糖体与mRNA的结合部位形成2个tRNA的结合位点。
（一种tRNA携带相应的氨基酸进入相应的位点）.3、RNA的类型信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）4、RNA与DNA的不同点是：五碳糖是核糖而不是脱氧核糖，碱基组成中有碱基U（尿嘧啶）而没有T(胸腺嘧啶)；从结构上看，RNA一般是单链，而且比DNA短。
每种tRNA只能转运并识别 1 种氨基酸，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基，称为反密码子。
tRNA种类为：61种5基因控制蛋白质的合成时：基因的碱基数：mRNA上的碱基数：氨基酸数=6：3：1 第二节基因对性状的控制1、中心法则：遗传信息可以从DNA流向DNA，即DNA的自我复制；也可以从DNA流向RNA，进而流向蛋白质，即遗传信息的转录和翻译。
但是，遗传信息不能从蛋白质流向蛋白质，也不能从蛋白质流向DNA或RNA。
近些年还发现有遗传信息从RNA到R NA（即RNA的自我复制）也可以从RNA流向DNA（即逆转录）。
2、基因、蛋白质与性状的关系：（1）基因通过控制酶的合成来控制代谢过程，进而控制生物体的性状，如白化病等。
（2）基因还能通过控制蛋白质的结构直接控制生物体的性状，如镰刀型细胞贫血等。
基因与基因；基因与基因产物；与环境之间多种因素存在复杂的相互作用，共同地精细的调控生物体的性状。
蛋白质知识点（汇总9篇）蛋白质知识点第1篇蛋白质溶液与盐溶液的反应盐溶液的浓度大小，轻金属盐溶液和重金属盐溶液对蛋白质的影响是不同的：(1)浓的轻金属盐溶液能使蛋白质发生盐析。
蛋白质凝结成固体而从溶液中析出，盐析出来的蛋白质仍保持原有的性质和生理活性，盐析是物理过程，也是可逆的。
利用盐析，可分离提纯蛋白质。
(2)稀的轻金属盐溶液，不会降低蛋白质在水中的溶解度，反而会促进蛋白质的溶解。
(3)重金属盐溶液，不论是浓溶液还是稀溶液，均能使蛋白质变性，变性后的蛋白质不再具有原有的可溶性和生理活性，变性过程是化学过程，变性是不可逆的。
加热、紫外线、强酸、强碱、某些有机物也能使蛋白质变性。
利用此性质可杀菌、消毒。
蛋白质知识点第2篇1.蛋白质：以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
氨基酸分子以脱水缩合的方式相互结合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接,同时脱去一分子的水。
如图所示：肽键：连接两个氨基酸分子的化学键,如图中虚框内所示。
二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。
多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的、含有多个肽键的化合物。
2.蛋白质分子结构的多样性蛋白质分子结构的多样性可以从以下四个层次加以理解：(1)氨基酸的种类不同；(2)氨基酸的数量不同；(3)氨基酸的排列顺序不同；(4)肽链的数目和空间结构不同。
蛋白质知识点第3篇蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析.这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质.(4)变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.蛋白质知识点第4篇【分析】1、构成蛋白质的基本单位是氨基酸，每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢和一个R基，氨基酸的不同在于R基的不同，构成蛋白质的氨基酸有20种。
2、氨基酸在核糖体中通过脱水缩合形成多肽链，而脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基(-COOH )和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接，同时脱出一分子水的过程;连接两个氨基酸的化学键是肽键，其结构式是-CO-NH-。
【解答】A、若蛋甴质的空间结构被破坏，则蛋白质的生物活性将丧失，A错误;B、检测生物组织中是否含有蛋白质可用双缩脲进行显色反应，看是否出现紫色，B错误;C、氨基酸序列相同的多肽链也可折叠成不同的空间结构，C正确;D、将抗体溶于NaCl溶液中属于盐析，不会破坏其空间结构，D错误。
故选：C。
【习题四】(20XX秋•杭州期末)下列有关蛋白质的叙述，正确的是() 蛋白质中的氮元素只存在于氨基中组成每一种蛋白质的氨基酸均有20种氨基酸的种类和空间结构决定了蛋白质的功能热变性后的蛋白质还能与双缩脲试剂发生反应呈现紫色【考点】蛋白质的结构和功能的综合.【分析】1、蛋白质的基本单位是氨基酸，组成生物体的氨基酸有20种，N元素就存在于氨基酸的氨基中，但是氨基酸脱水缩合后，氨基大多数都形成了肽键，因此蛋白质中N元素存在于肽键中.2、蛋白质鉴定利用双缩脲试剂，显色反应的原理为：双缩脲试剂与蛋白质中的肽键形成紫色的络合物.【解答】A、蛋白质的氮元素主要存在于肽键中，A错误;B、组成蛋白质的氨基酸共有20种，但并不是每种蛋白质均含有20种氨基酸，B错误;C、组成蛋白质的氨基酸的种类、数目和排列顺序、及肽链空间结构决定了蛋白质的功能，C错误;D、蛋白质变性只是空间结构发生改变，肽键并没有变化，双缩脲试剂与肽键结合产生紫色反应，D正确。
故选：D。
高一上学期生物蛋白质和核酸知识点(一)氨基酸的结构与性质羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)两个官能团，既具有氨基又具有羧基的性质。
说明：1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。
习惯命名法如常见的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子，次近的碳原子称为β-碳原子，依次类推。
如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。
2、某些氨基酸可与某种硝基化合物互为同分异构体，如：甘氨酸与硝基乙烷等。
3、氨基酸结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，氨基具有碱性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有碱性，是一种两性化合物，在与酸或碱作用下均可生成盐。
氨基酸在强碱性溶液中显酸性，以阴离子的形式存在，而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在，在溶液的pH合适时，则以两性的形式存在。
如：4、氨基酸结构中存在羧基(-COOH)在一定条件下可与醇作用生成酯。
5、氨基酸结构中羧基(-COOH)和氨基(-NH2)可以脱去水分子，经缩合而成的产物称为肽，其中-CO-NH-结构称为肽键，二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。
如：发生脱水反应时，酸脱羟基氨基脱氢多个分子氨基酸脱水生成多肽时，可由同一种氨基酸脱水，也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。
6、α-氨基酸的制取：蛋白质水解可得到多肽，多肽水解可得到α-氨基酸。
各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。
(二)蛋白质的结构与性质：蛋白质的组成中含有C、H、O、N、S等元素，是由不同的氨基酸经脱水反应缩合而成的有机高分子化合物;蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，同样具有羧基(-COOH)和氨基(-NH2)的性质;蛋白质溶液颗粒直径的大小达到胶体直径的大小，其溶液属于胶体;酶是一种具有催化活性的蛋白质。
说明：1、蛋白质的结构：在天然状态下，任何一种蛋白质都具有独特而稳定的结构;而蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2、蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，具有两性，可与酸或碱作用生成盐。
3、在酸、碱或酶的催化作用下，蛋白质可发生水解反应，最终生成氨基酸。
水解时肽键断裂分别生成羧基和氨基。
如：各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸4、盐析：向蛋白质溶液中加入某些浓的轻金属无机盐溶液(如食盐、硫酸铵、硫酸钠)等，可使蛋白质在水中的溶解度降低，从溶液中析出，这个过程称为盐析，盐析是个可逆的过程，向析出的沉淀中再加入水，沉淀又会溶解，此时，没有破坏蛋白质本身的性质，是一个物理变化过程，可用来分离提纯蛋白质。
5、变性：受热、酸碱、重金属盐、某些有机物(乙醇、甲醛等)、紫外线等作用时蛋白质可发生变性，失去其生理活性;变性是不可逆过程，是化学变化过程。
6、某些苯环的蛋白质遇浓硝酸变性，产生黄色物质，利用这一性质可鉴别蛋白质，这就是蛋白质的颜色反应。
7、灼烧蛋白质会产生烧焦羽毛的气味，利用这一性质可鉴别蛋白质。
8、酶也是蛋白质，是一种具有催化活性的蛋白质，有强的催化作用，酶的催化作用有如下几个特点：①条件温和，不需加热;②专一性;③高效性(三)核酸的结构和生理功能核酸是具有重要生理功能的一类生物大分子，分为核糖核酸(简称RNA)和脱氧核糖核酸(简称DNA)两种。
核酸分子由核苷酸聚合而成。
核苷酸是一个含杂环的碱基与一个核糖或脱氧核糖结合形成核苷，核苷再通过核糖或脱氧核糖中的羟基与磷酸形成磷酸酯。
核酸彻底水解后可得到核糖或脱氧核糖。
核酸对人体的生理功能的重要性在于它携带着遗传信息。
DNA是遗传物质，生物的信息从DNA传到作为“信使”的RNA，最终指导蛋白质的合成。
蛋白质知识点第5篇蛋白质的化学结构、基本单位及其功能蛋白质由C、H、O、N元素构成，有些含有P、S基本单位：氨基酸约20种结构特点：每种氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基，并且都连结在同一个碳原子上。
(不同点：R基不同) 氨基酸结构通式：(略)肽键：氨基酸脱水缩合形成，-NH-CO-有关计算:脱水的个数=肽键个数=氨基酸个数n–链数m蛋白质分子量=氨基酸分子量×氨基酸个数–脱去水分子的个数×18 蛋白质多样性原因：氨基酸的种类、数目、排列顺序不同;构成蛋白质多肽链数目、空间结构不同。
蛋白质的分子结构具有多样性，决定蛋白质的功能具有多样性。
功能：1、有些蛋白是构成细胞和生物体的重要物质2、催化作用，即酶3、运输作用，如血红蛋白运输氧气4、调节作用，如胰岛素，生长激素5、免疫作用，如免疫球蛋白(抗体)小结：一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。
蛋白质知识点第6篇蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有蛋白质的存在，常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
蛋白质知识点第7篇一个通式-两个标准-三个数量关系--四个原因--五大功能(1)一个通式：是指组成蛋白质的基本单位氨基酸；氨基酸的通式只有1个，即(形象记忆：碳周围有四个邻居，三个固定邻居即-H、-COOH、-NH2，一个变动邻居即-R基)。
