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生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
生化常考的150个重点知识1. 构成蛋白质的基本结构是L-α-氨基酸2. 牛胰岛素分子中有3个S-S键（1个链内、2个链间键）3. 用硫酸铵沉淀蛋白质不会导致变性（重金属盐会导致变性）4. 蛋白质的紫外线吸收波是280nm，核酸是260nm。
5. 蛋白质的主键是氢键，核酸是磷酸二酯键6. 缺乏VB1会患脚气病。
7. 1分子葡萄糖彻底氧化可净生成32ATP，1分子草酰乙酸12.5ATP，1分子乙酰辅酶A（乙酰CoA）10ATP8. 酮体包括乙酰乙酸，β-羟基丁酸和丙酮。
9. 哺乳动物体内合成尿素的反应过程是鸟氨酸循环。
10. 原核细胞DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶Ⅲ。
11. 人体内嘌呤分解的终产物是尿酸。
12. 终止密码子有UAG,UGA,UAA三种13. 正协同效应的别构酶，动力学曲线是S型曲线14. 蛋白质的二级结构有α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲四种形式。
15. tRNA的二级结构为三叶草型，一般由四臂四环组成，其中连接氨基酸的臂称为氨基酸臂16. 既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为抗体酶，有催化活性的RNA称为核酶17. 根据酶促反应性质，将酶分为六大类：氧化还原酶类，裂合酶类，转移酶类，水解酶类，异构酶类，连接酶类18. 糖酵解的三个限速酶是己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
19. 胆固醇在肝脏中可转化为胆汁酸，在性腺中可转化为性激素，在肾上腺皮质中可转化为皮质酮。
20. 肝脏中活性最高的转氨酶是谷丙转氨酶（GPT）心肌中活性最高的是谷草转氨酶（GOT）21. 动物体内的α-酮酸有三条去路：合成氨基酸，转变成糖或脂肪，氧化分解为CO2和H2O。
22. 原核细胞RNA聚合酶的全酶形式是α2ββ'δ，核心酶形式是α2ββ'23. 有催化活性的RNA是核酶24. 三羧酸循环中有4次脱氢反应，2次脱羧反应。
25. 真核生物DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶-δ，合成引物的是DNA聚合酶-α。
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生物化学知识点综述第一章糖类化学本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：1．糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮，或者是它们的缩聚物或衍生物。
根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。
以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。
图示：2．比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
图示：3．淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。
图示4．糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
说明：5．6．了解糖的生理功能（1）是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。
（2）提供生理活动所需能量的70%。
（3）参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等（4）参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等第二章脂类化学本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面：1．脂类的概论、分类及功能。
按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。
2．脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。
3．自然界常见的脂肪酸。
必需脂肪酸的定义及种类。
4．三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。
5．甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。
6．血浆脂蛋白的种类。
7．胆固醇的结构及其衍生物。
第三章蛋白质本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。
在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。
主要涉及以下一些知识点：1．蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。
2．组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）和分类。
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
一．名词解释1.Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
2.增色效应：DNA变性时，其溶液OD260增高的现象。
3.退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4.核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5.DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6.Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7.DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8.核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10.糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11.丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12.乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13.糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14.糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15.血糖：血液中的葡萄糖。
16.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
17.酮体：酮体主要包括乙酰乙酸，B-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时的特有中间代谢产物。
18.必需脂肪酸：不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素。
19.脂肪的β氧化:指脂酰基的β-原子开始，进行脱氢加水再脱氢及硫解四部连续的反应，将脂酰基断裂生成生成一个分子乙酰-COA和比原来少两个碳的脂酰-CoA的过程。
20.血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯，磷脂，胆固醇及其酯以及游离脂酸。
21.必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：缬氨酸 (Val)、异亮氨酸 (Ile)、亮氨酸 (Leu)、苏氨酸（Thr）、蛋氨酸 (Met)、赖氨酸 (Lys)、苯丙氨酸 (Phe)、色氨酸（Trp）。
22.一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(one carbon unit)。
23.氨基酸的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用24.蛋白质的营养价值：蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。
25.蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
26.半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。
子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。
两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
这种复制方式称为半保留复制。
27.冈崎片段：DNA复制过程中，由于滞后链是在分段合成的基础上进行非连续合成子代链，从而形成一些不连续的片段。
这些片段称为~28.领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为~。
29.随从链：另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为~。
30.互补DNA（cDNA）：以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补的DNA链。
31.转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
32.结构基因(structural gene):DNA分子上转录出RNA的区段，称为~。
33.模板链(template strand):DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为~，也称作有意义链或Watson链。
34.顺式作用元件：不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有不同的DNA序列，但这些序列都可统称为 ~。
35.反式作用元件: 能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，现已发现数百种，统称为~36.核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。
37.蛋白质生物合成：蛋白质生物合成也称为翻译，是细胞内以信使RNA为模板，按照RNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。
38.密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸(或其他信息)，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。
39.S-D序列：在各种mRNA起始AUG上游约8～13核苷酸部位，存在一段由4～9个核苷酸组成的一致序列，富含嘌呤碱基，如-AGGAGG-，称为~，又称核糖体结合位点。
40.生物转化：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
二．简答和论述：1.DNA和RNA的区别DNA双螺旋结构模型的要点是：（1）DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G=C）。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5’-3’，另一条链的走向就一定是3’-5’’。
（2）DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°.，螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3.RNA的种类、分布、功能信使RNA(mRNA)的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
转运RNA(tRNA)的功能：活化，搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
核糖体RNA(rRNA)的功能：参与组成核蛋白体，作为核蛋白质生物合成的场所。
5.tRNA的二级结构（三叶草型）。
6.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何意义？在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。
反应部位：胞浆。
糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。
1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2)6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖3)6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖4)磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5)磷酸丙糖的同分异构化6)3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7)1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸并通过底物水平磷酸化生成ATP8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9)2-磷酸甘磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP10)油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
意义：在机体缺氧的情况下快速供能，对肌收缩更为重要，红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。
7.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？(一).丙酮酸经丙酮酸羧化支路转变为磷酸烯醇式丙酮酸，该过程由两个反应组成：丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，共消耗2个ATP 。
关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶(二).1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖关键酶：果糖二磷酸酶-1（三）6-磷酸葡萄糖在催化下水解为葡萄糖关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶8.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循环可生成多少克分子ATP？5或7+2*12.5=30或329.叙述血糖的正常含量、来源、去路。
血糖的来源：人体对食物糖的消化吸收，肝糖原的分解或是肝内糖异生生成的葡萄糖释放入血，体内非糖物质的转化。
血糖的去路：氧化分解生成二氧化碳、水和能量，合成肝、肌糖原，进行磷酸戊糖途径等产生其他糖，通过脂类、氨基酸代谢生成脂肪、氨基酸等。
血糖的正常值：３．８９～６．１１ｍｍｏｌ／Ｌ10.糖代谢所述代谢中共涉及多少关键酶？他们是哪些？无氧氧化关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
三羧酸循环：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
有氧氧化：丙酮酸脱氢酶复合体、剩余和无氧氧化一样。
糖异生关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。
11.磷酸戊糖途径有何重要意义。
磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH 和5—磷酸核糖一.为核酸的生物合成提供核糖二.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应（1） NADPH是体内许多合成代谢的供氢体（2） NADPH参与体内羟化反应（3） NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态12.试述肝脏是如何合成和分解糖原？糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉细胞定位：胞浆(1)葡萄糖己糖激酶或葡萄糖激酶（肝）磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;，需ATP(2)6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖(3)1-磷酸葡萄糖在UDPG焦磷酸化酶作用下转变成尿苷二磷酸葡萄糖(4)UDPG与糖原n（糖原引物）在糖原合酶作用下以α-1,4-糖苷键式结合方式生成糖原n+1与UDP，此过程消耗能量(5)以α-1,4-糖苷键式形成糖原分枝糖原分解 (glycogenolysis ):习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
亚细胞定位：胞浆（1）肝糖原在糖原磷酸化酶作用下分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖，（2）脱枝酶的作用：葡聚糖转移酶将3个葡萄糖残基转移到邻近糖链的末端，仍以a-1,4-糖苷键连接，剩下以a-1,6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被a-1,6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。
在几个酶的共同作用下，最终产物中约85%为1-磷酸葡萄糖，15%为游离葡萄糖。
（3）1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖（4）6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶作用下水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌中。
