组成蛋白质的氨基酸的结构特点

蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。

一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。

II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。

在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。

在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。

氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。

蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。

那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。

氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。

甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。

特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。

功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。

2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。

例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。

丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。

生物化学复习资料1。

氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。

所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。

2。

酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。

氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。

试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。

简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。

三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。

四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。

蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。

自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。

生化第一章蛋白质结构与功能一、名词解释1.蛋白质的二级结构2.肽键3.肽单元4.蛋白质的一级结构5.蛋白质等电点(pI)6.蛋白质的变性7.蛋白质的复性二、填空1.组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们均属为，它们之间靠键彼此连。

2.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷，因此，氨基酸是电解质。

当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的。

3.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的构象，常见的二级结构形式包括，，和。

4.维持蛋白质二级结构的化学键是，稳定蛋白质三级结构的次级键包括，，和等。

5.构成蛋自质的氨基酸有种，除外都有旋光性。

其中碱性氨基酸有，，。

酸性氨基酸有，。

6.在pH>pI的溶液中，蛋白质大部分以离子形式存在，在pH<pI时，大部分以离子形式存在。

7.维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括和。

8.由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有双键，所以在波长处有特征性吸收峰，该特点称为蛋白质的性质。

9.蛋白质的变性是指在理化因素影响下引起蛋白质的受到破坏，导致改变，丧失，没有的断裂。

10.蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。

在每条链的两端有游离的_氨基和游离的_ ，这两端分别称为该链的_ _末端和_ 末端。

11.蛋白质的四级结构是两个或两个以上的聚合。

它们的结合力主要靠和。

12.蛋白质的α螺旋中，每_ 个氨基酸残基上升一圈,螺距为_ 。

13.根据氨基酸侧链结构和性质不同可分为_ 、、、。

三、判断1.所有的蛋白质均有一、二、三和四级结构。

2.所有氨基酸在280nm处都有最大吸收。

3.蛋白质溶液在260nm波长处有最大吸收峰，利用这一点可对蛋白质进行定量分析。

4.蛋白质一级结构改变，其空间结构一定会发生改变。

5.稳定蛋白质二级结构的力主要是氢键。

6.出现脯氨酸往往会使α-螺旋和β折叠终止。

7.蛋白质变性本质为空间结构和一级结构均发生了破坏。

氨基酸和蛋白质结构和功能一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。

在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。

３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。

（注意与实验一结合）三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。

二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。

10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。

多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。

人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。

半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。

以氨基酸形成蛋白质的结构层次一级结构是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序，通过共价键连接在一起。

氨基酸是蛋白质的组成单元，由氨基基团、羧基和侧链组成。

共有20种天然氨基酸，每种氨基酸的侧链不同，赋予蛋白质不同的性质和功能。

一级结构的顺序决定了蛋白质的整体性质，如其溶解性、稳定性和折叠能力。

二级结构是蛋白质中局部区域的空间排列。

其中最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋是一种右旋螺旋形状，由氢键稳定。

α-螺旋的氢键形成了螺旋内部的稳定结构。

β-折叠则是由相邻的氨基酸残基通过氢键形成的一系列平行或反平行的β链。

二级结构的形成是由氨基酸序列中的特定残基相互作用所决定的。

三级结构是蛋白质中整个分子的三维空间结构。

蛋白质的三级结构是由二级结构之间的相互作用和侧链之间的相互作用所决定的。

这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力和疏水效应等。

氢键是蛋白质中最重要的稳定因素之一，能够保持蛋白质的稳定性和形状。

四级结构是由两个或多个蛋白质亚基组装而成的多亚基蛋白质的空间结构。

多亚基蛋白质通过非共价键相互作用在一起，形成稳定的功能单位。

多亚基蛋白质的亚基可以相同或不同，它们之间的相互作用决定了蛋白质的整体功能和稳定性。

总结起来，蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是局部区域的空间排列，三级结构是整个分子的三维空间结构，四级结构是多个亚基组装而成的多亚基蛋白质的空间结构。

这些结构层次的形成是由氨基酸序列中的特定残基相互作用所决定的，不同层次的结构相互作用决定了蛋白质的功能和稳定性。

深入了解蛋白质的结构层次对于我们理解生物体的生命活动和疾病的发生具有重要意义。

第2节生命活动的主要承担者——蛋白质氨基酸及其种类1．氨基酸的结构(1)结构通式：。

(2)结构特点⎩⎪⎨⎪⎧数量上：至少含有一个氨基(—NH 2) 和一个羧基(—COOH )位置上：都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。

2．氨基酸的种类[判断](1)在生物体中组成蛋白质的氨基酸约有20种。

(√) (2)非必需氨基酸有12种，是人体不需要的氨基酸。

(×) (3)成人细胞有8种必需氨基酸自身不能合成。

(√)(4)必需氨基酸既可在人体内合成，也可从外界环境中获取。

(×) [巧学妙记] 口诀记忆8种必需氨基酸一(异亮氨酸)家(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)两(亮氨酸)三(色氨酸)本(苯丙氨酸)书(苏氨酸)。

1．根据氨基酸的结构通式，分析组成蛋白质的主要元素有哪些？ 提示：C 、H 、O 、N 等。

2．组成蛋白质的氨基酸中至少含有一个氨基和一个羧基。

如果氨基酸中不止一个氨基或羧基，多出的氨基或羧基可能在什么位置？提示：有一个—COOH 和一个—NH 2连在同一个碳原子上，多余的—COOH 和—NH 2在R 基上。

3．试判断下列有机酸，哪些属于组成蛋白质的氨基酸？并说明判断理由。

提示：(1)是。

—NH2和—COOH连在同一个碳原子上。

(2)不是。

—NH2和—COOH没连在同一个碳原子上。

(3)不是。

没有—NH2。

1．氨基酸的组成元素基本组成元素是C、H、O、N，有的含有S等元素。

2．氨基酸的结构通式3．氨基酸的分类组成蛋白质的氨基酸根据能否在人体内合成，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

(1)必需氨基酸：人体细胞中不能合成，必须从食物中获取，共8种。

(2)非必需氨基酸：既可以从食物中获得，又可以在人体内由其他化合物转化而来，共12种。

氨基酸的脱水缩合1．蛋白质的结构层次2．脱水缩合的过程(1)过程①名称：脱水缩合。

(2)物质②名称：二肽。

(3)结构③名称：肽键，其结构简式为。

1．结合脱水缩合过程，分析失去的水分子中的氢和氧元素的来源，肽键和失去水分子的数量关系。

⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。

结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。

蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。

肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。

①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。

每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。

蛋白质的结构与功能蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

第一节蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。

蛋白质元素组成的特点:蛋白质的含氮量平均为16％。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 一．蛋白质的基本组成单位：氨基酸1.结构特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子。

2.分类：1. 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸2. 极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸4. 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸5. 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸3.氨基酸的理化性质：（1）两性解离及等电点（2）紫外吸收（3）茚三酮反应二．肽键与肽链：1.肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2. 一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)。

3.10以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)。

4. 肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

5. 开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)。

6.体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽（GSH）: 由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成, 半胱氨酸上的巯基为谷胱甘肽活性基团.2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

第一单元走近细胞及组成细胞的分子第3讲蛋白质和核酸考点一：蛋白质的结构和功能1．蛋白质的元素组成：[典例1]在分泌蛋白的合成、加工、运输和分泌过程中，用含35S标记的氨基酸作为原料，则35S存在于右图中的。

2．蛋白质的基本单位——思考：食物中的蛋白质经过哪些过程才能转变为人体的蛋白质？（1）组成蛋白质的氨基酸的结构①结构特点：②结构通式：[典例2]分析下列几种化合物，回答有关问题：①②③④⑤(1)这些化合物是否皆为组成蛋白质的氨基酸？为什么？(2)天冬氨酸的R基为—C2H4ON，请确定一个天冬氨酸分子中含有的C、H、O、N的原子数。

（2）种类：在生物体中组成蛋白质的氨基酸有种，它们之间的区别在于的不同。

①氨基酸：人体细胞不能合成，必须从外界直接获取，8种(婴儿9种)。

甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。

②氨基酸：人体细胞能够合成的，13种。

3．蛋白质的合成及其结构、功能多样性原因(1)二肽的形成过程a.过程①名称：；场所：。

b.物质②：。

c.结构③：，其结构简式为：。

d.H2O中H的来源：；O来源于。

思考：脱水缩合前后发生了哪些变化？(2)蛋白质的结构层次氨基酸蛋白质(3)蛋白质分子结构多样性的原因氨基酸①②③肽链的盘曲、折叠方式及其形成的千差万别。

思考：①肽链为什么能盘曲折叠形成具有复杂的空间结构的蛋白质？②什么是蛋白质变性？哪些因素可以引起蛋白质的变性？有哪些方面的应用③蛋白质变性后可以恢复吗？为什么煮熟的蛋白质更容易消化？④蛋白质变性后能用双缩脲试剂鉴定吗？如果用蛋白酶处理后呢？(4)蛋白质的功能①功能②功能多样性的原因？根本原因？4．氨基酸形成蛋白质时的相关计算（1）n个氨基酸形成一条或m条多肽时的数量关系氨基酸数肽键数=脱水数游离氨基游离羧基N原子数O原子数一条肽链nm条肽链n思考：若脱水缩合形成环肽，怎样计算脱水数、肽键数、游离的氨基数、羧基数？[典例3]某直链多肽的分子式为C22H34O13N6，水解后共产生以下3种氨基酸，下列叙述正确的是A．合成1分子该物质将产生6个水分子B．在细胞中合成该物质时只需要3种tRNAC．该多肽分子含一个游离氨基和一个游离羧基D．每个该多肽分子水解后可以产生3个谷氨酸（2）蛋白质分子量计算由n个氨基酸形成含m条肽链的蛋白质，该蛋白质的相对分子质量是(假设氨基酸的平均相对分子质量为a)，若该蛋白质中存在c个二硫键，则该蛋白质的相对分子质量是 。