氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究

喹诺酮类药物的研究进展喹诺酮类药物是人工合成的抗菌药，很多药物都具有1~2个手性中心，且有些对映体呈现不同的药理学的、毒理学的、药效学的特性。

本文对近几年喹诺酮类的药物手性的拆分与定量进行了研究，为临床上研究喹诺酮类的药物提供了一系列参考依据。

Abstract：Quinolones are synthetic antibacterial agents. many quinolones have one or two chiral centers and some of enantiomers show different feature in pharmacology, toxicology and pharmacodynamics. In this paper, chiral separation and determination of quinolones about recent years were reviewed for providing some reference in the research of quinolones.Key words：Ofloxacin；Quinolone；Resolution;progress; Chiral喹诺酮类药物（Quinolones）在临床上又称为吡啶酮酸类或吡酮酸类，属于人工合成类的抗菌药物。

自1962年出现人工合成的第一个喹诺酮类的药物吡咯酸（Piromidic Acid）和萘啶酸（Nalidixic Acid）以来，喹诺酮类的药物发展极为迅速，其共分为四代药物，按照药物的开发年代以及药物的化学结构、临床应用和抗菌作用[1]等将其分为以下，见表1。

从喹诺酮类药物的第三代开始，就有很多结构中具有1~2个手性中心，有些对映体呈现不同的药理学的、毒理学的、药效学的特性[2]。

如S-（－）-氧氟沙星的抗菌活性是R-（+）-氧氟沙星的8～128倍，同时也是（±）-氧氟沙星的2倍[3]。

诺氟沙星与牛血清白蛋白及卵清蛋白结合物的合成
周大勇;戚晓玉;陈舜胜;周培根
【期刊名称】《上海水产大学学报》
【年(卷),期】2002(11)4
【摘要】采用碳二亚胺法制备诺氟沙星与牛血清白蛋白(BSA)的结合物,作为诺氟沙星酶联免疫用的免疫原。

经紫外光谱法测定,每分子牛血清白蛋白连接的诺氟沙星分子数为16.1个。

分别用碳二亚胺法和混合酸酐法制备诺氟沙星与卵清蛋白(OA)的结合物,作为诺氟沙星酶联免疫测定用的包被抗原。

经紫外光谱法测定,每分子卵清蛋白连接的诺氟沙星分子数分别为5.8和1.9个。

【总页数】5页(P362-366)
【关键词】结合物;诺氟沙星;牛血清白蛋白;卵清蛋白;酶联免疫吸附;测定;药物残留;碳二亚胺法
【作者】周大勇;戚晓玉;陈舜胜;周培根
【作者单位】上海水产大学食品学院
【正文语种】中文
【中图分类】TS267.5
【相关文献】
1.奶牛孕酮-卵清蛋白交联物、孕酮-牛血清白蛋白交联物的制备 [J], 庞观龙;何达崇;温和心
2.荧光光谱法研究锌(Ⅱ)存在下诺氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用 [J], 吴根华;
汪婕;陈金龙;郭畅;王培三;王冬香;汪竹青
3.诺氟沙星与牛血清白蛋白结合作用研究 [J], 赵利霞;李保新;章竹君
4.17α－羟基孕酮－丁二酸－牛血清白蛋白－异硫氰酸荧光素结合物的合成 [J], 钟志诚;孙振贤;李晓琴
5.类固醇—蛋白质结合物——辜丸酮、醛固酮和雌二醇与牛血清白蛋白结合物的制备与特性 [J], 田美荣;陈文琇;郑怀艳;傅荣全;吕延晓;丁金凤
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第28卷,第7期 光谱学与光谱分析Vol 128,No 17,pp1612216162008年7月 Spectroscopy and Spectral Analysis J uly ,2008　左氧氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的液滴荧光法研究陈泽忠,冯　锋3,杨文娟,梁文娟,李仁军,王　诚山西大同大学化学化工学院,山西大同　037009摘　要　采用液滴荧光技术与紫外2可见光度法研究了生理p H 值条件下左氧氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用机制。

左氧氟沙星对牛血清白蛋白产生荧光猝灭,且猝灭过程是由于复合物形成而引起的静态猝灭。

根据F rster 偶极2偶极非辐射能量转移理论算出供体2受体的结合距离为2168nm 。

由Linewear 2Burk 方程求出不同温度下反应时复合物的形成常数K LB 和结合位点数n 及对应温度下结合反应的热力学参数,证明二者主要靠疏水作用力结合。

同时采用同步荧光分析技术,对蛋白质与药物结合时构象的变化进行了探讨。

关键词　左氧氟沙星;牛血清白蛋白;液滴荧光;结合反应;热力学参数中图分类号:O65718 文献标识码:A 文章编号:100020593(2008)0721612205　收稿日期:2007201206,修订日期:2007204212　基金项目:国家自然科学基金项目(20575057),山西省自然科学基金项目(20051031)和山西省教育厅高科技开发研究项目(2003033)资助　作者简介:陈泽忠,1970年生,山西大同大学化学化工学院讲师 3通讯联系人 e 2mail :feng 2feng64@2631net引　言 血清白蛋白是血浆中含量最丰富的载体蛋白,药物进入血浆后首先与血清白蛋白结合,然后再被运送到身体各部位,药物分子与蛋白质之间的复合物通常是借助分子间作用力而形成的[1]。

这种复合物可称为超分子化合物,是处于生命科学与化学之间的一个边缘性研究课题,对这类问题的深入研究有助于阐明生物大分子与小分子配体间的相互作用的化学本质[226]。

替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究谢郢;李永成;杨立云;张业中【期刊名称】《化学与生物工程》【年(卷),期】2010(27)9【摘要】在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟(TGF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,替加氟使牛血清白蛋白的荧光强度发生了静态猝灭.根据修正的Stern-Volmer方程,在292 K、298 K、304 K、310 K下,替加氟与牛血清白蛋白的有效猝灭常数分别为2.279×104 L·mol-1、1.405×104 L·mol-1、7.244×103 L·mol-1和6.348×103 L·mol-1.猝灭过程的ΔH和ΔS分别为-55.00 kJ·mol-1和-105.17 J·mol-1·K-1,表明范德华力和氢键是维持复合物TGF-BSA稳定的主要作用力.圆二色谱和三维荧光光谱分析发现,替加氟使牛血清白蛋白的α-螺旋结构含量减少,导致部分蛋白质肽链发生解旋,牛血清白蛋白分子的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化.【总页数】5页(P48-52)【作者】谢郢;李永成;杨立云;张业中【作者单位】长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.抗肿瘤药物替加氟与牛血清白蛋白相互作用的热化学研究 [J], 李林尉;王冬冬;孙德志;魏新庭;刘敏;赵强2.番泻苷A与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 王健;陈圣典;王甜叶;陈俭娇;黄小权;韩茹霞;符玲3.亚甲基蓝及其代谢产物与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 赵刚;杨丹;何茜;黄曦瑶;罗勇4.光谱法与计算机模拟法研究六溴环十二烷与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 庹浔;宋继敏;付豪;吕小兰5.丹酚酸B与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 张传英;彭鑫;饶恒军;齐崴;苏荣欣;何志敏因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究何嫦;黄蓉;盛柳钦;闫华【期刊名称】《广东化工》【年(卷),期】2011(038)010【摘要】在HF/6-31G水平对12种氟喹诺酮类药物分子进行量子化学计算,用ALOGPS 2.1程序计算了它们的正辛醇/水分配系数logP。

相关性分析表明,氟喹诺酮与牛血清白蛋（BSA）主要靠静电作用相结合。

通过多元线性回归建立了氟喹诺酮与BSA结合作用的定量构效关系（QSAR）模型。

%The quantum chemistry method was employed to calculate the molecular geometries and electronic structures of 12 fluoroquinolones at the HF/6-31G level,and ALOGPS 2.1 software was used to calculate n-octanol/water partition coefficient（logP） of them.Correlation analysis showed that electrostatic forces played a major role in the interaction between fluoroquinolones and bovine serum albumin（BSA）.Multiple linear regression analysis was adopted to establish the QSAR model of fluorequinolones-BSA interaction.【总页数】3页(P226-227,231)【作者】何嫦;黄蓉;盛柳钦;闫华【作者单位】台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000【正文语种】中文【中图分类】O64【相关文献】1.亲和毛细管电泳法和荧光法研究氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 张黎伟;张新祥2.流动注射在线氧化荧光法结合透析采样研究盐酸硫利达嗪与牛血清白蛋白的结合作用 [J], 马建;张志琪3.环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应[J], 商志才;易平贵;俞庆森;林瑞森4.Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白结合位点数和结合平衡常数的研究 [J], 陈得军;闫长领;王公轲;杨海燕;卢雁5.氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白作用的研究 [J], 金瑞祥;张贵珠;冯喜增;何锡文;史慧明因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

改进荧光法研究氟洛芬与牛血清白蛋白的相互作用种宝红;刘保生;李志云;曹世娜【期刊名称】《发光学报》【年(卷),期】2013(034)010【摘要】为解决经典荧光光谱法在研究药物与蛋白结合机理中存在的缺陷,以蛋白与兽用药氟洛芬(FF)的结合为例,在生理条件(pH =7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,以氟洛芬为荧光检测对象、牛血清白蛋白(BSA)为猝灭剂,通过改进荧光研究方法研究了药物与蛋白结合机理.结果表明,FF与BSA之间发生了静态猝灭,主要通过静电引力结合,其结合位点数约为1,Hill系数nH略大于1,表现为弱的正协同作用.同时运用紫外吸收光谱法对该方法进行了验证,表明改进荧光法能更准确和全面地表征蛋白和药物的相互作用.【总页数】6页(P1380-1385)【作者】种宝红;刘保生;李志云;曹世娜【作者单位】河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.荧光各向异性结合同步荧光法研究1-羟基芘与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 张静;陈薇晓;张唯;段滢;朱玉秀;朱亚先;张勇2.荧光法研究琥珀酸曲格列汀与牛血清白蛋白的相互作用及分析应用 [J], 龚爱琴;金党琴;朱霞石3.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究 [J], 陈开意;何文妮;邵波4.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究进展 [J], 陈开意;何文妮;邵波5.荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 吕艳阳;张亚茹因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

左氧氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的液滴荧光法研究陈泽忠;冯锋;杨文娟;梁文娟;李仁军;王诚【期刊名称】《光谱学与光谱分析》【年(卷),期】2008(28)7【摘要】采用液滴荧光技术与紫外-可见光度法研究了生理pH值条件下左氧氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用机制.左氧氟沙星对牛血清白蛋白产生荧光猝灭,且猝灭过程是由于复合物形成而引起的静态猝灭.根据FOrster偶极-偶极非辐射能量转移理论算出供体-受体的结合距离为2.68nm.由Linewear-Burk方程求出不同温度下反应时复合物的形成常数KLB和结合位点数n及对应温度下结合反应的热力学参数,证明二者主要靠疏水作用力结合.同时采用同步荧光分析技术,对蛋白质与药物结合时构象的变化进行了探讨.【总页数】5页(P1612-1616)【作者】陈泽忠;冯锋;杨文娟;梁文娟;李仁军;王诚【作者单位】山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009;山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009;山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009;山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009;山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009;山西大同大学化学化工学院,山西,大同,037009【正文语种】中文【中图分类】O657.8【相关文献】1.荧光法研究琥珀酸曲格列汀与牛血清白蛋白的相互作用及分析应用 [J], 龚爱琴;金党琴;朱霞石2.核黄素与脱氧核糖核酸相互作用的液滴荧光法研究 [J], 陈泽忠;白云峰;柴化鹏;赵义清;冯锋3.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究 [J], 陈开意;何文妮;邵波4.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究进展 [J], 陈开意;何文妮;邵波5.维生素B_6与牛血清白蛋白相互作用的液滴荧光法研究 [J], 柴化鹏;冯锋;陈泽忠;梁文娟;白云峰;董川;双少敏因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。