生化名词解释重点
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生化重点名解1.Peptide unit(肽单元):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
2.motif(模体):在许多蛋白质分子中,两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能,如锌指结构。
3.domain(结构域):分子量大的蛋白质,三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域,折叠的较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。
4.denaturation of protein(蛋白质变性):某些物理和化学因素作用下,蛋白质的特定空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。
5.isoelectic point of protein(蛋白质等电点):在某一pH溶液中,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6.active site/active center of enzyme(酶的活性中心):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。
7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes(变构酶与酶的变构调节):体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。
这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合,使酶发生变构而改变其催化活性。
酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。
受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。
8.cvalent modification/chemical modification of enzyme(酶的共价修饰):在其它酶的催化作用下,酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰。
生化名词解释(整理)1、增色效应:在DNA变性解链过程中,由于碱基之中的共轭双键被暴露出来,使DNA在260nm 处的吸光值增加,称为增色效应。
2、核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用,催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化:底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP,这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的,在这个范围内,紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。
5、Klenow片段:利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段,其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性,称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件:指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变:基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力:即酶纯度的量度,指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言,酶的比活力越高,酶纯度越高。
9、SD序列:原核生物mRNA上起始密码子上游,普遍存在AGGA序列,因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合,与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽:即Signal Peptide,它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列,常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端),至少含有一个带正电荷的氨基酸,中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
第一章核酸化学一、名词解释1、核苷:是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸:是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物,核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键:是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸:由核苷酸或脱氧核苷酸通过3'-5'磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能,主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变,使得碱基配对必须遵循一定的规律,这就是A(腺嘌呤)一定与T (胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对,反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3'-OH及5'-OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应:是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交:是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象:是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型:是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。
1、生物化学P1也称生命的化学,是研究生物机(微生物、植物、动物)的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。
2、碱基堆积力(碱基平面堆积力)P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。
3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。
4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子,它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠,形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体,这种紧密球状结构被称为结构域。
5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂(如尿素等)的作用下,其氢键被破坏,导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。
6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理,或把变性的DNA与RNA放在一起,只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能,一旦进行退火处理,它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链,这一过程称为分子杂交。
7、等电点P40在某一PH值的溶液中,若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,氨基酸带有数量相等的正负两种电荷,即静电荷等于零,此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。
8、超二级结构P49在蛋白质中,某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用,在局部区域形成有规则的二级结构聚合体,充当更高层次结构的构件,该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。
9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中,一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化,引起分子构象和功能的改变,并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。
10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质,通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质,不能通过透析或超滤的方法除去。
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性:当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,其分子内部原有的高级结构构象发生变化,蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位:酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位,即包括结合部位和催化部位。
3.内含子:大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列,不在mRNA中出现。
4.外显子:真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基:含量较少的碱基,多数为主要碱基的修饰物。
(tRNA中大约有10%为稀有碱基)6.联合脱氨:是生物体主要的脱氨基方式,是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合,人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸,在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基,这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物:即抗代谢抑制剂,都是与代谢物在结构上的类似物,他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗,以减少正常代谢物参加反应的机会,从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶:是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶,用于特异切割DNA,是一种工具酶。
9.α螺旋:蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转,使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
(一般为右手螺旋)10.半保留复制:DNA在复制时,每一条DNA单链在新链合成中充当模板,按碱基配对方式形成两个新的DNA分子,每一个分子都有一条新链一条旧链,这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解:葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸,并伴随生成ATP的过程为糖酵解,此过程于胞液中进行,是动物,植物,微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因:真核生物的结构基因,由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成,这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm:DNA的热变性是一个突变过程,类似于结晶的熔解,将紫外线吸收量(260nm)的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
1:蛋白质一级结构(primary structure):多肽链中的氨基酸序列;2:蛋白质的二级结构(secondary structure):蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象,称为二级结构。
常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;3:蛋白质的三级结构(protein tertiary structure):由二级结构元间构建成的总三维结构,包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系;4:蛋白质的四级结构(Quaternary structure):四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象;5:α-螺旋(α-helix):是蛋白质中含量最多的2级结构元件,是一种重复性的结构,每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键;6:β-折叠(β-sheet):是蛋白质中2级结构元件的一种,是一种重复性的结构,可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条多肽链,肽主链沿纸条形成锯齿状,有平行式和反平行式2种;7:生物活性肽(biological active peptide ):在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽,如催产素,脑啡肽等;8:肽单位(peptide unit):肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位;9:盐析(salting-out):当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降,当离子强度增加到足够高时,很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来,这种现象称为盐析;10:等电点(isoelectric point):对某一种蛋白质而言,当在某一ph时,其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零,这一ph值称为蛋白质的等电点;11:谷胱甘肽(glutathione GSH);动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性,维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态;12:DNA变性(denaturation):DNA受到加热过酸过碱时,引起双螺旋区的氢键断裂,变成单链的现象;13:蛋白质变性(denaturation):蛋白质为大分子物质,有一定空间结构和生物学功能。
名词解释重点1.酶enzyme:由活细胞产生的一类具有催化作用的大分子物质,主要为蛋白质,包含少量核酸,具有高度专一性+催化效率+不稳定性+催化活性可调节性。
2.酶的活性中心:酶分子表面上一些功能基团集中,构成一定空间构象的区域(占酶分子很小部分),此区域与底物结合,催化底物转变为产物3.酶原zymogen:有些酶在以无活性的前体形式合成和分泌,运送到特殊部位,当体内需要时,经特异性的水解酶作用转变为有活性的酶而发挥作用。
这些不具有催化活性的酶的前体。
酶原激活activation of zymogen:某种物质由无活性的酶原→有活性的酶的过程。
4.酶原激活的生理意义:a.生成酶的细胞本身不因受蛋白酶消化而破坏;b.使酶在规定的部位受激活并发挥生理作用同工酶isoenzyme:催化相同化学反应,但分子结构、理化性质、免疫原性不同的酶。
别构酶allosteric enzyme:往往具有四级结构,为四亚基寡聚酶,酶分子的调节亚基受别构剂影响→轻微的构象变化→影响酶活性,又称调节酶。
修饰酶modification enzyme:即酶在其它酶作用下→酶分子结构修饰(可逆共价化学修饰)→催化活性发生改变。
5.维生素D:是一种脂溶性的维生素,为胆固醇衍生物,参与钙、磷的调节,缺乏儿童易患佝偻病,成人易患软骨病,摄入过多造成维生素D中毒。
6.维生素E:异戊烯侧链的二氢呋喃结构,是一种脂溶性的维生素。
又称生育酚。
其主要作用为抗氧化和与生育有关。
7.维生素K:是一种脂溶性的维生素,是具有异戊二烯侧链的萘醌结构。
缺乏会出现凝血障碍(r-谷氨酰羧化酶)。
8.酮体ketone bodies:脂酸在肝内氧化的中间产物,包括乙酰乙酸(acetoaceticacid),β-羟丁酸(β-hydroxybutyricacid),丙酮(acetone)。
肝内合成,肝外利用。
9.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
【生化:名词解释大全】第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
第一章糖糖:糖类是多羟基醛类或多羟基酮及其聚合物和某些衍生物的总称。
单糖:凡是不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
也称为简单糖,如葡萄糖、果糖和核糖等。
寡糖:水解产生较少数量(2~20)的相同或不同单糖分子的糖类,也称为低聚糖。
多糖(polysaccharide )多糖是水解时产生20个以上单糖分子的糖类。
同多糖:水解时只产生一种单糖或单糖衍生物。
杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或单糖衍生物。
复合糖:糖类与蛋白质、脂类等生物分子形成的共价化合物等。
必需脂肪酸:人体不能合成,必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
第三章蛋白质大多数蛋白质含氮量接近于16%蛋白质含量= 每克样品中含氮的克数⨯6.25单纯蛋白仅由氨基酸组成缀合蛋白由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成蛋白质功能:催化功能、调节功能、转运功能、贮存功能、运动功能、结构成分、支架作用、防御功能、异常功能。
脂蛋白:脂质和蛋白质以非共价键(次级键:疏水键、范德华引力等)结合形成的复合物。
血浆脂蛋白,与脂的运输有关。
血浆脂蛋白的分为:乳糜微粒、极低密度脂蛋白、中间密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。
对于不含辅基的单纯蛋白质,aa残基的平均分子量为110。
构成蛋白质的常见AA只有20余种(更确切地说为19种氨基酸和一种亚氨基酸即脯氨酸),且都是α-氨基酸。
除甘氨酸外,19种AA都具有旋光性,蛋白质中发现的氨基酸都是L型的。
必需氨基酸:人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。
两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
pKa1= pH - lg [A0] / [A+] pKa2= pH - lg [A-] / [A0]PI:在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,净电荷为零,此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
pI取决于兼性离子(A0)两边pKa值的算术平均值。
名词解释一、基因与基因组学1.基因(gene):是一段携带功能产物(多肽,蛋白质,tRNA和rRNA和某些小分子RNA)信息的DNA 片段,是控制某种性状的的遗传单位。
2.基因组(genome):是指一个细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质。
泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质;在真核生物,基因组是指一套染色体(单倍体)DNA。
3.C值(C value):基因组的大小通常以一个基因组中的DNA含量来表示。
4.C值佯谬(C value paradox):这种生物体的进化程度与基因组大小之间不完全成比例的现象称为C值佯谬。
5.N值佯谬(N value paradox): 基因组中基因数目与生物进化程度或复杂程度的不对称性6.蛋白质组:一个基因组、一种生物或一种细胞/组织所表达的全套蛋白质.蛋白质组学:就是从整体的角度,分析细胞内动态变化的蛋白质组成成份、表达水平与修饰状态,了解蛋白质之间的相互作用与联系,揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律的一个新的研究领域7.基因家族(genefamily)概念:指核苷酸序列或编码产物的结构具有一定同源性的一些基因。
8.基因组学(genomics):发展和应用基因作图、DNA测序、基因定位等新技术以及计算机程序,分析生命体(包括人类)全部基因组结构及功能。
9.断裂基因(split gene):基因多为不连续的,被插入序列(IS)所分隔,这种现象称为断裂基因。
断裂基因由内含子(intron)(非编码序列)和外显子(exon)(编码序列)交替组成。
10.基因超家族(gene superfamily):结构上具有一定的相似性,但功能不一定相似,且进化上的亲缘关系较远。
如免疫球蛋白基因超家族、丝氨酸蛋白酶基因超家族等11.假基因(Ψ):在多基因家簇中,有的成员并不表达基因产物,称假基因。
12.家系分析法:通过分析统计家系中有关遗传性状的连锁情况和重组率而进行基因定位的方法。
结构域:指一些较大的蛋白质分子,其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
等电点:氨基酸在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,这时溶液的ph称为该氨基酸定的等电点。
蛋白质变性:指在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间结构被破坏,从而导致其理化性质、生理活性丧失的现象
Km:即米氏常数,是酶的特征性常数,数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
酶的竞争性抑制作用:抑制剂与酶的底物结构相似,抑制剂可与底物竞争结和酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用
糖异生:在肝线粒体和胞液内,由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
磷酸戊糖途径:葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+(H离子),前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织氧化利用的过程称脂肪动员
酮体:酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢物,包括乙酰乙酸,β-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体,经血液运输到肝外组织氧化利用
血浆脂蛋白:血浆脂蛋白是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体,是血浆脂质的运输和代谢形式。
转氨基作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上,形成另一种氨基酸,原来的氨基酸生成相应的酮酸
一碳单位:具有一个碳原子的基团,包括:甲基,甲烯基。
一碳单位不仅与氨基酸代谢密切相关,还参与嘌呤、嘧啶的生物合成
尿素循环:是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除毒害的作用。
从头合成:指利用氨基酸、二氧化碳、一碳单位等小分子物质为原料,经过多步酶促反应,合成核苷酸的过程。
补救合成:指利用体内游离的碱基或核苷,经过简单的反应,合成核苷酸的过程关键酶:在代谢途径中催化单向反应的酶,通常催化的反应速度最慢,故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度
胆色素:胆色素是铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物,包括胆绿素、胆红素、胆素原、和胆素
初级胆汁酸:肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸,包括胆酸、鹅脱氧胆酸及分别与甘氨酸、牛磺酸结合形成的结合物
变构调节:指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性
共价修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性
呼吸链:是由多种酶和辅酶构成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上形成一条使氢氧化成水并释放能量的连续反应体系
高能化合物:指在标准条件下发生水解时,可释放出大于20.9KJ/mol能量的化合物
糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖或糖原在胞液中经酶催化生成乳酸的过程。
氧化磷酸化:代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传递给氧生成水,同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程
三羧酸循环:指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,反复进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,在重复循环反应的过程
必需脂肪酸:机体自身不能合成,必须由食物提供,是动物不可缺少的营养素,包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
底物水平磷酸化:指由于脱氢或脱水引起代谢物分子内部能量聚集形成高能键,然后将高能键转移给ADP形成ATP的过程
P/O比值:是指物质氧化时,每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数
β氧化:脂肪酸氧化生成乙酰辅酶A的途径。
脂肪酸活化成脂酰辅酶A后,逐步氧化脱下乙酰辅酶A。
每次氧化从β碳原子开始
活性中心:酶分子中某些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,集中形成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并
催化底物转化为产物
蛋白质腐败作用:肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。
腐败作用的产物大多有害,也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质乳酸循环:在肌肉中葡萄糖经糖无氧氧化生成乳酸,乳酸经血液运至肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取,这种循环进
行的代谢途径叫做乳酸循环
Tm:指DNA热变性过程中,紫外光吸收值增加达到最大值的一半时所对应温度同工酶:指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质及组织学分布等不同的一组酶
糖原合成:葡萄糖在胞液中经磷酸化生成6-磷酸葡萄糖,转化为1-磷酸葡萄糖后,在焦磷酸化酶催化下生成UDPG,最后由UDPG提供葡萄糖,
在糖原和酶催化下,将G连接到糖原引物上的过程
糖原分解:一般指肝糖原在胞液中经糖原磷酸化酶催化生成1-磷酸葡萄糖,变成6-磷酸葡萄糖后,在肝中分解成葡萄糖释放入血
糖有氧氧化:在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳,并释放能量的过程
痛风:尿酸水溶性差,当血尿酸浓度高于470μmol/L,尿酸盐沉积于关节、软组织等部位,引起的疼痛
应激:人体受到一些异乎寻常的刺激,如创伤、剧痛、冻伤、缺氧及剧烈情绪波动等所作出一系列反应的“紧张状态”
黄疸:当总胆红素超过17.1μmol/L时称为高胆红素血症,胆红素可扩散至组织造成组织的黄染,称为黄疸
结合胆红素:人胆汁中结合胆红素主要是双葡萄糖醛酸胆红素,仅有少量单葡萄糖醛酸胆红素,但是当血浆中的胆红素结合不正常时,它们大多成
为单葡萄糖醛酸胆红素,二者均可被分泌入胆汁,这两种在肝内质
网上与葡萄糖醛酸结合转化的胆红素称为结合胆红素
酶的最适温度:使酶促反应速度达到最快时环境的温度。
胆汁酸肠肝循环:胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收经门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型胆汁酸,经胆道再次排入肠腔的过程
血脂:血浆中所含脂类统称为血脂,包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂、游离脂酸等
氮平衡:摄入食物的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系,可以反映体内蛋白质代谢的概况
生物转化:非营养物质在排出体外之前,机体对其进行的代谢转变,目的是增加水溶性或极性,易于通过尿液或胆汁排出体外。
联合脱氨基作用:α-氨基酸与α-酮戊二酸通过转氨作用生成L-谷氨酸,后者在L-谷氨酸脱氢酶的作用下,经氧化脱氨作用释放出游
离的NH3。
血糖:是指血液中的葡萄糖,肝糖原分解主要用于补充血糖
整体水平调节:指机体在神经系统的主导下,通过神经-体液途径直接调控所有细胞水平和激素水平的调节方式,使不同组织、器官中物质代谢途
径相互协调和整合,以适应环境的变化,维持内环境的相对稳定DNA双螺旋结构:两条多聚核苷酸链的走向呈反平行,外侧为亲水性的脱氧核糖-磷酸骨架,两条链的碱基之间以氢键结合,碱基对平面与
双螺旋结构的螺旋轴垂直。