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大豆蛋白的分类及作用一、大豆蛋白的分类1、大豆粉大豆粉多数为“脱脂脱腥大豆”，因其蛋白含量较低，故价格便宜。
用于肉制品中时，能保持2倍于自身重量的水分，豆粉乳化物能保持同等重量的脂肪类物质热加工时不出油。
大豆粉功能性较差，口感和风味有很多缺憾，使用范围和使用量受到许多限制。
2、大豆浓缩蛋白大豆浓缩蛋白的蛋白质含量70%左右，多数应用在肉类制品中。
大豆浓缩蛋白的乳化凝胶比例为蛋白∶水∶脂肪=1∶4∶3，作用于肉制品中，改善口感和结构，提高产品蛋白含量。
3、大豆分离蛋白大豆分离蛋白是以低温脱溶大豆粕为原料生产的一种蛋白。
其中蛋白质含量在90%以上，氨基酸种类有近20种,并含有人体必需氨基酸。
其营养丰富，不含胆固醇，在调理制品中应用相当广泛。
4、大豆组织蛋白大豆组织蛋白是以脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白或大豆分离蛋白等为原料，经搅拌、挤压、膨化等机械的和热的作用下制成的产品。
此类蛋白具有一定的类似肉样的咀嚼感。
因而在调理肉中的应用有着特殊的应用，可以替代部分瘦肉原料。
二、大豆蛋白的功能特性及作用1、保水性大豆蛋白的保水性在肉品生产中发挥着及其重要的作用，特别是在肉糜制品加工过程中吸收、结合并束缚水的能力，不仅能够留住原料肉的汁液，增加制品的口感和风味，还能增加产品的出品率。
蛋白质的保水性同样受到很多因素的影响，如粘度、pH值、电离强度和温度等。
马宇翔等研究了大豆分离蛋白的加入对盐溶肌肉蛋白热诱导凝胶的影响，实验结果表明：大豆分离蛋白的加人，使混合蛋白凝胶的超微结构变得粗糙，降低混合蛋白凝胶的强度，但凝胶的持水能力有所提高。
2、乳化性大豆蛋白质的亲水、亲油性决定了其具有乳化稳定的性质。
大豆蛋白是一种表面活性剂,它既能降低水和油的表面张力，又能降低水和空气的表面张力，所以容易形成较稳定的乳状液。
而乳化的油滴被聚集在油滴表面的蛋白质所稳定，从而形成一种保护层。
这个保护层可以防止油滴聚集和乳化状态的破坏，从而使乳化性能稳定。
二、影响大豆蛋白的溶解度的因素分析溶解性是蛋白质的最基本的物理性质，也是任何功能性应用的最基本的要求，多数情况下，都希望得到高溶解性的蛋白（用蛋白溶解指数ＮＳＩ来衡量）。
大豆蛋白在等电点附近（ｐＨ４．２～４．６）的溶解性最小，而在高于或低于这个ｐＨ值范围时溶解度迅速提高，在减小溶解度方面，亚磷酸盐影响力最强，对于其他的盐，随着离子强度的增加，大豆蛋白的溶解度降低，盐的浓度达到开始溶解度降低是由于静电排斥力的不断减小造成的，之后盐离子浓度的增大是由于蛋白质分子间的憎水基的相互作用增强，结果使蛋白质内的电荷被离子静电屏蔽，因此溶解度又有所升高。
２００７年第６期总第１００期２、其它共存物对大豆蛋白溶解度的影响前面提到在水中ｐＨ６．５～７．０，蛋白质溶出率可达８５％，若在水中加入一定浓度的中性盐做溶出实验，可以发现，氮的溶解情况随盐的种类和浓度而有差异。
一般情况是：不论何种盐类，当浓度达到某种程度时，溶解度逐渐下降。
浓度再增高时，随着浓度的增加，溶解度则接近于对水的溶解度。
当有盐类共存时，大豆蛋白的溶解度也发生变化，当ＮＡＣＬ的浓度为０．０１ＭＯＬ／Ｌ左右时，影响最小，当０．５ＭＯＬ／Ｌ左右时，在ｐＨ４～５的范围内，溶解度明显增高。
这说明氯化纳的存在可以促进蛋白质的溶解。
但氯化钙的存在则有所不同，当氯化钙浓度为０．００５ＭＯＬ／Ｌ时，几乎没影响；当氯化钙浓度０．００９ＭＯＬ／Ｌ时，在很宽的ｐＨ范围内溶解被抑制，即使ｐＨ为９时，溶解度也相当低；相反当氯化钙浓度提高至０．２５ＭＯＬ／Ｌ时，大豆蛋白的溶解几乎不受ｐＨ的影响大豆蛋白的溶解性也受加工过程的影响。
例如，为使脂肪氧化酶和胰蛋白酶抑制素失活而对大豆蛋白进行的湿热处理导致大豆蛋白的溶解度降低。
三、大豆蛋白的溶解特性的重要作用及意义大豆蛋白用于流质食品的生产时，其溶解特性，即在各种条件下的溶解程度和溶解稳定性，便理所当然地成为加工中的首要问题。
但大豆蛋白溶解特性的重要性还不仅限于此，当发挥蛋白质所具有的各种物理机能。
大豆蛋白的性质及功能应用摘要针对大豆蛋白的组成，阐述了大豆蛋白的性质，包括溶解性、持水性、乳化性、起泡性、凝胶性、吸油性和粘度，并总结了大豆蛋白的功能应用，以期为大豆蛋白的利用提供参考。
关键词大豆蛋白；组成；性质；功能应用大豆中含有丰富的植物蛋白，其产量高、价格低廉，含蛋白质40%左右，为蛋白质含量最高的食物。
因此，对大豆蛋白的提取、加工、应用等研究已成为热点。
为此，笔者对大豆蛋白的组成、性质及功能应用进行阐述。
1 大豆蛋白的组成大豆蛋白中含有多种蛋白质，主要是贮存于子叶亚细胞结构——蛋白质中的蛋白[1]。
周瑞宝等[2]采用了超速离心方法对大豆蛋白质进行了分离分析，并将其分为2S、7S、11S、15S 4个主要组分（以沉降模式为依据），这些成分在不同的大豆品种中所占的比例有一定的差异。
但是通常情况下：7S和11S这2个组分占70%以上，而2S和15S 2个组合含量所占比例比较少，约占10%。
李荣和、朱建华等[3-4]采用免疫学电泳技术对大豆蛋白进行了分析，又可将其分成α-伴大豆球蛋白（2S）、β-伴大豆球蛋白和γ-伴大豆球蛋白（7S）以及大豆球蛋白（11S）和15S（以免疫性质的差异为依据）。
而这些组成按照分子量由大到小的排列顺序是：15S最大，约为600 kDa，其次是11S、7S，而2S最小，约为1～30 KDa。
现主要介绍7S大豆蛋白质和11S大豆蛋白。
1.1 7S大豆蛋白质7S大豆蛋白质的分子量为18～210 kDa，它是由多糖与蛋白质的N端天门冬氨酸结合而成的共轭型糖蛋白，每个7S球蛋白分子含有38分子甘露糖及12分子葡萄糖胺。
7S蛋白质的等电点分别为4.9、5.2和5.7，同时7S球蛋白中含有5%的α-螺旋结构、35%的β-片层结构和60%的不规则结构，因此其具有致密折叠的高级结构。
另外分子中3个色氨酸残基几乎全部处于分子内部；4个半胱氨酸残基，每2个结合在一起形成二硫键[5]。
也有研究发现7S蛋白质非常敏感于离子强度及酸碱值，比如在离子强度0.5或pH值3.6状态下，7S蛋白则分别以单体和二聚物的形态存在着[5-7]。
大豆蛋白结构
摘要：
1.大豆蛋白简介
2.大豆蛋白的结构特点
3.大豆蛋白的应用领域
4.大豆蛋白的发展前景
正文：
大豆蛋白是一种来源于大豆植物的优质蛋白质，其营养价值高、不含胆固醇，受到广泛关注。
大豆蛋白的结构是其功能性质和应用领域的基础，本文将对其结构进行详细介绍。
首先，大豆蛋白是由多个氨基酸通过肽键相连而成的多肽链。
其氨基酸组成主要包括：丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸和半胱氨酸等。
这些氨基酸的种类和比例决定了大豆蛋白的结构和功能性质。
其次，大豆蛋白的结构特点主要体现在其球状蛋白和纤维状蛋白的组成上。
球状蛋白主要存在于大豆种子中，其分子结构相对较小，具有较高的溶解性和稳定性。
纤维状蛋白主要存在于大豆豆皮中，其分子结构较大，具有较高的纤维含量和持水性。
再者，大豆蛋白的应用领域广泛，包括食品工业、生物技术和医疗保健等多个领域。
在食品工业中，大豆蛋白可以作为肉类替代品、蛋白粉和饮料等产品的原料；在生物技术中，大豆蛋白可以作为生物活性肽、酶和抗体等生物制品的来源；在医疗保健领域，大豆蛋白可以作为营养补充剂，帮助患者恢复健
康。
最后，随着科学技术的不断发展，大豆蛋白在各个领域的应用前景日益广阔。
未来，通过基因编辑等技术手段，有望进一步提高大豆蛋白的产量和品质，满足不断增长的市场需求。
总之，大豆蛋白作为一种具有优良营养和功能性质的植物蛋白，其结构特点决定了其在多个领域的应用潜力。
大豆蛋白结构引言大豆是世界上最重要的农作物之一，也是植物性蛋白质的主要来源之一。
大豆蛋白是一种优质的蛋白质，含有丰富的氨基酸，对人体健康具有重要意义。
本文将深入探讨大豆蛋白的结构，包括其组成、功能以及与人体健康的关系。
大豆蛋白的组成大豆蛋白是由多种不同的蛋白质组成的复合物。
主要成分包括大豆球蛋白、大豆球蛋白分子和大豆异黄酮。
其中，大豆球蛋白占据了大豆蛋白总量的70-80%。
大豆球蛋白是由多个蛋白亚基组成的大分子复合物。
它主要由两种亚基组成，即α亚基和β亚基。
这两种亚基通过硫键相互连接，形成球蛋白的三维结构。
大豆球蛋白还含有一些小分子物质，如磷脂、多糖和矿物质等。
大豆异黄酮是一种植物雌激素，具有抗氧化、抗炎和抗肿瘤的作用。
它在大豆蛋白中以非共价形式存在，与蛋白质分子相互作用。
大豆蛋白的功能大豆蛋白具有多种重要的功能，对人体健康具有积极影响。
1. 营养功能大豆蛋白是一种优质蛋白质，含有人体所需的多种氨基酸。
其中，赖氨酸和苏氨酸是人体必需的氨基酸，而大豆蛋白中含有丰富的赖氨酸和苏氨酸。
因此，适当摄入大豆蛋白可以满足人体对氨基酸的需求，促进生长发育和维持正常身体功能。
2. 功能性大豆蛋白具有多种功能性，可以用于食品加工和医药领域。
在食品加工中，大豆蛋白可以作为乳化剂、稳定剂和胶凝剂使用。
它可以改善食品的质地、口感和稳定性，延长食品的保质期。
在医药领域，大豆蛋白具有抗氧化、抗炎和抗肿瘤的作用。
它可以帮助预防心血管疾病、糖尿病和某些癌症。
3. 环境功能大豆蛋白具有一定的环境功能。
它可以作为一种可再生的资源，减少对动物性蛋白质的需求。
同时，大豆蛋白的生产过程中产生的废弃物可以用于生物质能源的生产，减少对化石燃料的依赖。
大豆蛋白与人体健康的关系大豆蛋白对人体健康有多种积极影响。
1. 心血管健康大豆蛋白可以降低血液中的胆固醇和甘油三酯水平，减少心血管疾病的风险。
它还可以改善血管功能，降低血压，预防动脉硬化和血栓形成。
大豆蛋白质的功能特性大豆分离蛋白具有高粘性和高溶解性，能迅速复水并形成高温稳定的胶状物。
用于各种肉食制品时，具有极强的组织结构力、吸水力和乳化力，能促进肉制品中脂肪与水的结合，降低肉制品在蒸煮过程中肉汁及水分的散失，减少制品出油，提高肉制品弹性，并充分渗透到肉制品内部肌肉细胞中，从而最终强化产品质量，降低生产成本。
一、概念大豆蛋白制品越来越广泛地用于食品加工的各个领域，这一方面是由于大豆蛋白质的营养价值高、资源丰富、原料成本低；另一方面则是因为大豆蛋白质还具有与食品的嗜好性、加工性等相关联的各种功能特性。
而且随着研究的深入，后一个理由（加工性、或称功能特性）越来越显得重要起来。
所谓功能特性，就是指大豆蛋白质在食品加工和储藏过程中所起的特殊作用，如乳化性、吸油性、吸水性和保水性、胶凝性等，它们是大豆蛋白质本身固有的物化性质（成分、氨基酸序列、形态结构）的反应，它们的发挥受与其共存的某些食物组分（水、盐、蛋白质、糖、脂肪等）的影响，同时还受所接触环境（如温度等加工条件）的左右，因此，蛋白质的功能特性是由多方因素所决定的。
蛋白质的物化性质，取决于它的氨基酸组成，分子大小以及形态结构等，所以，一切能改变蛋白质氨基酸组成、分子大小、形态结构的因素也必将影响其功能特性。
但是，这种影响是相当复杂的，究竟什么样的结构显示什么样的功能特性？功能特性与结构及其变化有什么样的相互关系？这些问题尚不了解，多数仍处于推测阶段。
关于大豆蛋白质功能特性的测试方法，目前仍无标准可寻。
现有一些实验方法，使用范围也十分有限，而且所得数据往往与生产实践难以符合。
在功能特性与蛋白质的溶解度之间，曾经发现了一个相近的相互关系。
因此，在生产某些产品，如大豆粉时，为了某些功能特性，常常通过测定NSI或PDI来控制产品质量。
然而，使用不同的加工条件生产的两种不同豆粉，即使得出同样的NSI和PDI值，其功能特性也不相同。
所以，对于一定的功能特性，唯一可作的试验，就是把大豆蛋白掺到食品中去，最后再鉴定。
一大豆蛋白的结构与特征由于研究蛋白质的出发点不同，其分类方法也不同。
关于大豆蛋白的分类，一般有4种分类方法，分别按溶解度、构成蛋白质的最根本单位、结构和生理功能分类。
大豆球蛋白是由奥斯本〔Osborn〕和丹皮鲍尔〔Dampball〕首先用食盐溶液萃取，经反复透析沉淀而得到的一种蛋白质。
由于该蛋白质的长轴和短轴之比小于10:1，因而命名为大豆球蛋白。
球蛋白外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶。
这种蛋白质也溶于水或碱溶液，加酸调pH至等电点4.5或加硫酸铵〔55%〕至饱和，那么沉淀析出，故又称为酸沉蛋白。
而清蛋白因无此特性，故又称为非酸沉蛋白。
根据构成蛋白质的最根本单位来分类，大豆蛋白根本上都属于结合蛋白，此种蛋白质由简单蛋白与其他非蛋白成分结合而成，即水解后所得产物不只是氨基酸，还含有一些配体，如糖等。
可以说大豆蛋白绝大局部都是糖蛋白，只是含糖多少不同。
大豆蛋白是具有四级结构的蛋白质。
植物蛋白按其在一系列溶剂里的溶解性分类〔此方法至今仍被沿用〕：溶于水的清蛋白〔albumin〕；不溶于水但溶于盐的球蛋白〔globulin〕；不溶于水但溶于70%-80%乙醇的溶蛋白〔prolamine〕；不溶于水、醇，但溶于稀酸或稀碱的谷蛋白〔glutelin〕。
因此，根据蛋白质组分在不同溶剂中的溶解性，可按顺序用蒸馏水、稀盐、乙醇、稀碱分别提取清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白，分别收集提取液来测定蛋白质组分含量。
根据生理功能分类法可分为贮藏蛋白和生物活性蛋白两类。
贮藏蛋白是主体，占总蛋白的70%左右，其中7S球蛋白约占37%，11S 球蛋白约占31%。
这种蛋白质没有生物活性，但它与大豆的加工性关系密切。
生物活性蛋白包括得较多，如胰蛋白酶抑制剂、β-淀粉酶、血细胞凝集素、脂肪氧化酶等，它们在总蛋白中所占比例不多，但对大豆制品的质量却有非常大的影响。
〔一〕蛋白体蛋白体外表有一层膜，使之接近球形。
大豆蛋白直径为5-2021，但大多数在5-8um这个狭小范围内。
以蛋白质单体而言，蛋白体中的蛋白质主要为大豆球蛋白和伴大豆球蛋白，还有其他的如外源凝集素、胰蛋白酶抑制剂和许多未确定的多肽类物质。
如前所述，大豆蛋白是一系列高分子化合物的总称，其组成极为复杂，相对分子质量很难测定。
目前已应用于大豆蛋白相对分子质量测定的方法有超离心沉降法、凝胶电泳法、光散色法等。
由Svedberg等开展出的超高速离心机别离的方法是测定蛋白质相对分子质量方法中最令人满意的一种。
蛋白质在离心机中沉降的速率取决于蛋白质相对分子质量、形状、密度、分散介质的密度与黏度，以及超速离心机的离心力。
大豆蛋白大约有90%是以脱水蛋白贮积形式存在的，其中多半是球朊、各种酶、凝集素、隔膜脱阮等。
它主要存在于细胞中的蛋白体内，其直径为1-5um，根据蛋白质分子大小不同，用超离心沉降法对水解浸出脱脂粕所得的蛋白质进行测定。
按照溶液在离心机中沉降速率来分，可分为4个组分，即2S、7S、11S和15S。
每一组分是一些质量接近的分子混合物，如果将每个组分的蛋白质进一步别离，可以获得蛋白质单体或相类似的蛋白质。
大豆蛋白的分子质量分布非常广，为8-600Da，而且是非均匀分布的。
这个分子质量分布用凝胶电泳分析法也得到了证实。
大豆蛋白的分级组分中，7S和11S是主要的，约占大豆球蛋白总量的70%，约有80%的蛋白质分子质量在100kDa以上。
〔二〕大豆蛋白的分级组分1、2S组分低分子质量的2s组分，占大豆蛋白的10%左右，分子质量为8-21.5kDa，其含有胰蛋白酶抑制剂、细胞色素c、尿素酶、2S球蛋白和两种局部检定的球蛋白等，其中的2S球蛋白即为α-伴大豆球蛋白。
研究2S组分的比拟少。
在酸沉蛋白中，别离出了分子质量为26kDa的2S蛋白，其N端结合有天冬氨酸。
这些低分子质量的蛋白质通常存在于乳清中，常常需要进行加热以消除不良作用而有利于消化。
圆偏光二色性测定结果说明，Bowman-Birk胰蛋白酶抑制剂即使存在α-螺旋结构，也是极微量的。
但是，由于其分子中胱氨酸含量较高，因此能形成较多的二硫键，进而形成有限的三级结构。
另外，当蛋白质含量为在0.1%以上时，Bowman-Birk胰蛋白酶抑制剂具有四级结构，也就是说，可缔合成二聚体或三聚体。
另外，根据沉降平衡试验可以推定，当含量为1%时，在同单体等量的二聚体中，约含有7%的三聚体。
进一步的渗透压研究结果说明，即使将含量提高到0.3%，虽然三聚体不存在，但单体与二聚体仍然是等量存在的。
Kunitz胰蛋白酶抑制剂由1条多款构成，有2个二硫键，其固有黏度、荧光旋光等物理性质测定结果显示，该抑制剂具有对称的致密而坚实的结构。
由圆偏光二色性测定结果可见，该蛋白质处于未变性状态时，均未见到ɑ-螺旋或β-折叠结构。
但是，二硫键断开后，圆偏光二色性的光谱发生较大变化。
如果将2个二硫键复原，那么胰蛋白酶抑制剂活性消失；再氧化后，活性又恢复。
但是，如果将1个二硫键选择性复原，那么活性并不消失：如果将2个二硫键均复原，那么分子被翻开，并且在缓冲溶液中其固有黏度增加。
在二硫键复原后，使已复原的巯基〔-SH〕烷基化，再用8mol/L的尿素溶液处理，那么分子进一步被翻开。
2、7S组分7S组分占大豆蛋白42%左右，分子质量为61-210kDa，由几种不同种类的蛋白质组成，即血细胞凝集素、脂肪氧化酶、β-淀粉酶及7S球蛋白，其中7S球蛋白所占比例最大，约占组分的1/3，占大豆蛋白总量的1/4。
7S球蛋白是一种糖蛋白，含糖量约为5.0%，其中甘露糖为3.8%、氨基葡萄糖为1.2%。
与11S球蛋白相比，7S球蛋白中色氨酸，甲硫氨酸、胱氨酸含量略低，而赖氨酸含量那么较高。
因此可以说7S球蛋白更能代表大豆蛋白的氨基酸组成。
血细胞凝集素是一种糖蛋白，其分子结构尚不清楚。
如果从其分子中无胱氨酸桥这一点来看，其高级结构不会致密坚实。
它有2个N端残基，说明它有2个多肽链，即有2个次级单位。
如果用酚-乙酸-巯基乙醇-尿素溶剂破坏其四级结构，那么用圆盘电泳检测，可得到2个次级单位。
脂肪氧化酶可能是由两个分子质量为58kDa的次级单位构成的。
用盐酸胍或十二烷基磺酸钠可使其向次级单位解离。
从粗伴大豆球蛋白中别离出来的不同免疫性组分包括α-伴大豆球蛋白、β-伴大豆球蛋白和τ-伴大豆球蛋白。
ɑ-伴大豆球蛋白具有2S组分的酶活特性，而β-伴大豆球蛋白和τ-伴大豆球蛋白都不具有酶活性。
在高离子强度下，β-伴大豆球蛋白表现出7S的沉降系数，在低离子强度下表现出的又为9S-10S的沉降系数，而τ-伴大豆球蛋白不会出现此种变化。
另外，据Thanh 和Shibasaki〔1976〕报道，以分级等电点沉淀法为根底，β-伴大豆球蛋白在pH4.3时沉淀，而τ-伴大豆球蛋白仍是可溶的。
β-伴大豆球蛋白由于是7S组分的最大组成局部，故被研究得较多，而另两种〔即a大豆球蛋白和大豆球蛋白〕那么没引起人们足够的重视。
7S球蛋白即β-伴大豆球蛋白，目前，人们普遍认为7S球蛋白具有1种三聚体结构，分子质量约为180kDa。
它通常有3种亚单位结构，称为ɑ’亚基、ɑ亚基和β亚基。
用尿素使这种亚基结构复杂的天然结构变性之后，通过离子交换色谱或十二烷基硫酸钠〔SDS〕聚丙烯酰胺凝胶电泳〔PAGE〕可使它们其中一种亚基结构从另一种中溶出。
基于第二种方法中的电泳运动性，测得ɑ’亚基、ɑ亚基和β亚基的分子质量分别为57kDa、57kDa和42kDa。
这3种亚基结构都富含天冬氨酸/天冬酰胺、谷氨酸/谷氨酰胺和亮氨酸/精氨酸。
ɑ亚基和ɑ’亚基具有非常相似的氨基酸组成，两者都不含胱氨酸但含有低量的甲硫氨酸，相比之下，β亚基那么不含甲硫氨酸，此外，所有的β-伴大豆球蛋白的亚基结构都是糖蛋白，且含有4%-5%的碳水化合物。
因此可以认为，7S 球蛋白是糖基化结构。
随亚基结构组成的不同，β-伴大豆球蛋白的结构也不同。
理论上，β-伴大豆球蛋白存在10种结构形式，其中已有6种〔B1-B6〕被证明是存在的。
这6种结构的亚基组成如下：B1由1个ɑ’亚基和2个β’亚基组成；B2由1个ɑ亚基和2个β亚基组成；B3由1个ɑ亚基、1个ɑ’基和1个β亚基组成；B4由2个ɑ亚基和1个β亚基组成；B5由2个ɑ亚基和1个ɑ’亚基组成；B6由3个ɑ亚基组成。
另一种名为β’的亚基结构仅存在于某些大豆品种中。
有关β’亚基的根本结构目前仍不清楚，但其中的氨基酸成分说明它富含含硫氨基酸。
从大豆蛋白的营养价值和由大豆制成的食品的理化特性这两点来看，这些特性是非常有意义的，其中食品的生化特性与β’亚基通过二二硫键的聚合作用有关。
3、11S组分11s组分占大豆蛋白的31%左右，分子质量约为360kDa，其组分比拟单一，到目前为止仅发现一种11S球蛋白，它可谓种子中的巨型球蛋白，11S球蛋白是大豆中含量最多的蛋白质成分，等电点为5.0。
11S球蛋白是大豆种子中的主要贮藏蛋白，是由12个亚基构成的寡聚蛋白，聚合度在2021左右。
每一个亚基也是一个球状分子。
在这些亚基中，呈酸性的亚基〔别离后带羧基〕共有6种，命名为A亚基，即分子质量为34-44kDa的酸式多肽；呈碱性的亚基有两种，命名为B亚基，即分子质量约为2021a的碱式多肽。
每种A亚基与另一种B亚基通过二硫键连接，形成比拟稳定的中间亚基，即AB亚基。
这些中间亚基共有6种。
联合应用尿素和一种二硫化物复原剂，如β-巯基乙醇〔β-ME〕就可使这些亚基和多肽分解。
可利用DEAE-葡聚糖凝胶层析对复原和变性的酸式多肽进行分析，而碱式多肽那么可利用CM-Sephadex层析别离得到。
已有5种主要的亚基结构被定性，即A1a B2、A1b B1b、A2B1a、A3B4和A5A4B3。
以物理性质为根底，这些亚基可被分成两个不同的组：Ⅰ组包括前3种亚基，而Ⅱ组那么包括另外2种亚基。
Ⅰ组中的亚基的分子质量更趋于一致且比Ⅱ组中的亚基含有更多的甲硫氨酸。
后面这两个特征对于致力于提高种子甲硫氨酸含量的育种人员来说尤为重要。
在这5种主要的亚基中，G5是一个例外，它的酸式结构由两种多肽〔即A5A4〕组成，并在距其前驱多肽的一NH2端约100个氨基酸处有一蛋白质溶解分裂键，因此在变性时，A4结构就从与连接有A5B3结构的二硫化物中别离出来。
11S球蛋白也是一种糖蛋白，只不过糖的含量要比7S组分少得多，只有0.8%。
11S球蛋白含有较多的谷氨酸，天冬氨酸，以及少量的组氨酸、色氨酸和胱氨酸。
旋光色散和红外吸收光谱测定说明，11S球蛋白的二级结构，三级结构与7S球蛋白相类似。
11s球蛋白中，ɑ-螺装结构为数很少，主要是逆平行β-折叠结构和不规那么结构，紫外光谱研究说明，在11S球蛋自三级结构中有86酪氨酸线基侧链和23个色氨酸线基侧链，其中有34-37个酪氨酸、10个色氨酸处于分子立体结构的外表，其余的那么处于分子内部的硫水区域。
