食品酶学总复习2013

1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。

双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。

即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。

固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。

2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。

食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。

六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。

八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。

1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术.2.酶学:研究酶的性质、作用规律、结构和作用原理、生物学功能及酶的应用的一门学科.3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性.4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶.5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶.6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性（温和或低温条件下操作）.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件.7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大分子.预防酶变性失活的措施：①低温②大多数酶在小于4或大于10下不稳定，调控酸碱度③应尽量减少泡沫④重金属、微生物、有机溶剂、蛋白水解酶的存在使酶分解8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体积或质量⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度.9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物的减少量或产物的增加量[一般测产物为好].即酶促反应速率。

食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。

酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。

同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。

变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。

胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。

胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。

酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。

具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。

称为酶的活性中心。

酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。

酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。

通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。

在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。

脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。

超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。

ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。

问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。

如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。

酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。

酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。

食品酶学复习提纲11．蛋白质变性蛋白质的天然结构是蛋白质与环境的产物，外界环境（如温度、pH、离子强度、溶剂组成）的变化使得蛋白质分子结构（二级、三级、四级结构）发生重大变化（但是不涉及一级结构的破坏）称为“变性”。

变性对于食品蛋白质的影响具有两重性。

2．氨基酸的疏水性在相同条件下（温度、压力），一种溶于水中的氨基酸的自由能与溶于有机溶剂（常为乙醇）中自由能相比所超过的数值，用?Gt,Et?W （＞0）表示，该值越大，代表该氨基酸疏水性越大。

3．酶的活性部位在酶催化底物转变为产物时，与底物结合并且催化底物分子中敏感键断裂形成新键的部位。

包括结合部位（使得底物立体有择的结合）和催化部位（催化敏感键使得底物转变为产物）两部分，这两部分可能由相同或不同的氨基酸残基或是辅助因子提供。

4．水解度（DH）控制蛋白质水解程度的参数，用被水解的肽键数目除以总的肽键数目表示。

在中性和偏碱性条件下，蛋白质水解后质子化的氨基酸解离，为保持体系pH不变，须加入碱液，利用碱的消耗量正比于被水解的肽键数目，可以计算水解度。

5．同功酶同一种酶的多种形式，它们具有遗传因素决定的氨基酸排列顺序的差别。

6．酶的辅助因子所谓酶的辅助因子是指，酶活性中心的非蛋白质有机化合物或是无机离子。

在这些辅助因子参与下，酶才具有活力。

辅助因子包括辅酶、辅基和无机离子。

（对于单肽链酶，活性中心只具有带特定侧链基团的氨基酸残基，无辅助因子，如胰凝乳蛋白酶。

） 7．酯交换反应是指酯和酸间（酸解）或是酯与醇间（醇解）或是酯与酯间（转酯作用）的酰基交换。

转酯作用也称随机化脂肪酸分布，包括单个三酰基甘油分子内或不同三酰基甘油分子间的酯交换。

8．疏水相互作用当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水―非极性界面，这是一个热力学上有利的过程，即ΔG＜0，此过程是疏水水合的部分逆转，称为“疏水相互作用”。

1.国际生化协会酶委员会将酶活力单位定义为每分钟催化1μmol底物发生转变的酶量，即1μmol/min 。

一、名次解析：（都这里出的，都很重要）1、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

（补充：1961年国际酶学会规定，l min催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。

）控制酶活力的方法主要是热处理法和冷冻法。

（补充：总活力 = 酶活力×总体积 (mL)或= 酶活力×总质量 (g)）2、比活力：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。

（补充：比活力越高，酶制剂越纯。

）3、固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

4、酶反应器：以酶为催化剂进行反应所需要的设备称之为酶催化反应器，简称酶反应器。

5、溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。

6、α-淀粉酶：以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行，首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。

以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精7、β-淀粉酶：外切酶，作用pH5.0-6.0，将C(1) 构型从α转变为β型。

以直链淀粉为底物时，当直链淀粉含有偶数葡萄糖基时，终产物为麦芽糖；当直链淀粉含有奇数葡萄糖基时，终产物除麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖。

以支链淀粉为底物时，产物为麦芽糖（50-60%）和β-限制糊精8、异淀粉酶：专一分解支链淀粉型多糖中α-1.6糖苷键形成直链淀粉和糊精9、乳糖酶：为β-半乳糖苷酶，可使乳糖分解成大致等量的葡萄糖和半乳糖及少量聚半乳糖。

10、过氧化物酶（POD）：是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。

存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。

催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。

⾷品酶学复习题（1）⾷品酶学复习题(1)1.酶的特性有哪些？（1）催化效率⾼：⽐⼀般的酶⾼106-1013倍；（2）酶作⽤的专⼀性：⼀种酶作⽤于⼀种或⼀类分⼦结构相似的物质（3）易变性：⼤多数酶的化学本质是蛋⽩质，因⽽会被⾼温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在⽣物体内参与每⼀次反应后，它本⾝的性质和数量都不会发⽣改变。

8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每⼀种酶都给以三个名称：系统名，惯⽤名和⼀个数字编号。

2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶⽔解脂肪，产⽣⽢油、⽢油⼀酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊⼆烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作⽤。

4、酶活⼒：指酶催化反应的能⼒，它表⽰样品中酶的含量。

3、Km值代表反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。

固定化酶：是指在⼀定的空间范围内起催化作⽤，并能反复和连续使⽤的酶。

优点：同⼀批固定化酶能在⼯艺流程中重复多次的使⽤；固定化后，和反应物分开，有利于控制⽣产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提⾼；可长期使⽤，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动⼒学的良好模型。

26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些⽅⾯？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋⽩酶的稳定性（5）酸碱稳定性。

27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪⼏种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在⼀起的化学键，使多糖降解为⼩分⼦，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。

常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微⽣物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离⼦交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进⼊颗粒状凝胶的微孔的⼩分⼦被阻滞，不能进⼊微孔的⼤分⼦未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔⼤⼩可能改变凝胶量分级分离范围。

考试题型：填空题10分，判断题10分，单选题20分，简答题25分，论述题35分。

简答题5-6题，论述题2题。

食品酶学题目一、选择题1、有关酶的曲线中，错误的是（ D ）2、根据膜组件的型式不同，酶膜反应器可分为（） C①板框式②批量式③管式④填充柱式⑤螺旋卷式⑥中空纤维式A.①②④⑤B.②④⑤⑥C. ①③⑤⑥D.③④⑤⑥3、以下哪种酶是能够不规则的随机作用于α - 1，4 - 糖苷键的？（） AA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶4、以下哪种酶是只能水解构成分支点的α - 1,6 - 键的？（） DA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶5、酯化度大于多少可称为高酯化度？（） BA．5 B.6 C.7 D.86、在食品工业中最有价值的酸性蛋白酶是（） CA.斋藤曲霉酸性蛋白酶B.紫薇青霉酸性蛋白酶C.凝乳酶D.胃蛋白酶7、嫩肉粉的主要成分包括( ) AA.木瓜蛋白酶B.菠萝蛋白酶C.生姜蛋白酶D.凝乳酶8、国际酶学委员会的英文缩写为（A）A.ECB. ESC. UQD. CMC9、可逆的抑制剂中，反应的最大速度不变的是（A）A.竞争性抑制B.非竞争性抑制C.反竞争性抑制10.、能正确反映酶促反应的速度曲线的是（a）11、酶促反应速度不仅受温度影响还受到pH的影响，能正确反映pH-胃蛋白酶活性曲线的是（C）。

二、填空题1、酶的固定化方法主要有吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法等，固定化细胞通常采用_物理吸附法_或包埋法制备。

2、绿茶加工过程中的杀青就是利用高温钝化酶的活性，在短时间内制止由酶引起的一系列化学变化，形成绿叶绿汤的品质特点。

3、Km值增加，其抑制剂属于竞争性抑制剂，Km不变，其抑制剂属于非竞争性抑制剂，Km减小，其抑制剂属于反竞争性抑制剂。

4、 1833年Payen和Persoz从麦芽汁提取物中首次发现了淀粉酶。

随后1856年，Schoenbein 又在蘑菇中发现另一种酶——多酚氧化酶。

《食品酶学》期末考试复习题1.酶的定义及其主要研究内容酶是活细胞产生的具有高效催化功能、高度专一性和高度受控性的一类特殊蛋白质。

酶学是研究酶在细胞内生物合成机理、酶的发酵生产及调节控制、酶分离提纯、酶的作用特性及反应动力学、酶的催化作用机理、酶的固定化技术、酶的分子修饰、酶分子的蛋白质工程改性和酶的应用等内容。

2.食品酶学的含义及主要研究内容食品酶学是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中作用的科学，是酶学的重要分支学科。

主要研究食品原料、食品产品中酶的性质、结构、作用规律以及对食品储藏、加工和食品品质的影响，食品级的生产机器在食品储藏、加工等环节的应用理论与技术。

3.锁和钥匙模式、诱导契合理论锁和钥匙模式：底物分子或底物分子的一部分象钥匙一样，专一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子进行化学反应的部位与酶分子具催化功能的必需基团之间，在结构上具有紧密的互补关系。

诱导契合理论：1959年，Koshland提出的“诱导契合”理论，即当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化, 酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。

该理论用以解释酶的催化理论和专一性，同时也搞清了某些酶的催化活性与生理条件变化有关。

5.工具酶和酶制剂的定义基因工程中所应用的系列酶总称为工具酶，可粗略的分为限制酶，连接酶，聚合酶，核酸酶和修饰酶五大类。

酶制剂是指从生物中提取的具有酶特性的一类物质，主要作用是催化食品加工过程中各种化学反应，改进食品加工方法。

6.酶的专一性及其包含内容酶对其所作用的物质（称为底物）有着严格的选择性。

一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。

键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性。

7.胞外酶和胞内酶的定义在生活细胞中产生，但需被分泌到细胞外发挥作用的酶称胞外酶。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶。