《食品酶学》总复习(可打印修改)

①酶（enzyme）：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。

②同工酶（isoenzyme）：是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式的酶。

③胞内酶（endoenzyme）：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。

④胞外酶（exoenzyme）：在细胞内合成而被分泌到细胞外发挥作用的酶。

⑤酶活力单位（active unit）：在特定条件下(温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件)，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1 个活力单位，这个单位称为酶的国际单位(IU)。

⑥比活力（specific activity）：在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。

⑦酶原(proenzyme)：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体(无催化活力) 称为酶原。

⑧酶分子修饰（chemical modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。

⑨固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

⑩多酶体系（multienzyme system）：催化连续反应链各步反应的酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成有一定结构的复合体。

酶活力（Enzyme activity）：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

酶的多形性:很多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同的现象。

1.酶的特性及其对食品科学的重要性。

酶的特性：一般特性：酶既然是生物催化剂，它就具有催化剂一般的特征。

酶和一般催化剂一样，只能催化热力学上允许进行的反应，因为在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行。

它对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。

食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。

酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。

对食品科学的重要性主要体现在：1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。

酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。

根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。

酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。

其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。

同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶.酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。

比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。

3、酶的发酵生产对培养基的要求？培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。

(2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。

多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显著提高酶的产率。

酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。

食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。

b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。

例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。

c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。

d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。

2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。

是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。

胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。

多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。

1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。

3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。

绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。

酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。

2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。

食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。

食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。

3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。

这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。

当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。

酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。

2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。

相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。

6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。

2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。

3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。

1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。

双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。

即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。

固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。

2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。

食品酶学第一章酶学概论酶学（Enzymology）：是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。

第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1. 不自觉的应用：酿酒、造酱、制饴、治病夏禹时代（距今4千年）—酿酒公元十世纪—豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象（1）消化1777年，意大利物理学家Spallanzani 的山鹰实验。

将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。

一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。

1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化。

为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，吃饭后会有液体从瘘管中流出来。

博蒙特请圣马丁住在他家里，从瘘管中吸取胃液，观察它对各种食物的作用。

19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。

胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？（2）发酵1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。

1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。

用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。

这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。

把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则会失去对淀粉的水解作用。

1878年，德国科学家William Kühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。

希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母小插曲19世纪，Pasteur和Liebig学术长期争论1857年，法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。

食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。

六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。

八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。

食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。

2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。

酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。

3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。

4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。

6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。

7、酶原：不具备活性的酶的前体。

8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。

10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。

11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。

12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。

13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。

14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。

15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。

16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。

17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。

18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。

填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。

食品酶学整理绪论酶的分类和命名一、根据酶催化的化学反应性质分类(1)氧化还原酶类：AH2 ＋B === A＋BH2(2)转移酶类：A－R＋B ==== A＋B－R(3)水解酶类：A－B ＋H OH ==== A OH ＋BH(4)裂合酶类：裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

(5)异构酶类：催化各种同分异构体的相互转化(6)连接酶类：A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi二、根据酶的来源和作用底物分类(1)动物酶又可将酶在动物细胞内所处位置划分，如唾液淀粉酶、胰蛋白酶等(2) 植物酶又可以按植物种类划分，如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等(3) 微生物酶又可按微生物种类划分，如细菌淀粉酶、霉菌淀粉酶酶的国际系统命名法以酶所催化的整体反应为基础，明确标明酶作用的底物及催化反应的性质。

当酶作用的底物有两个时，要同时列出，并以“：”分开。

若其中一种底物为水，则可省略。

比如：L－抗坏血酸＋1/2 O2 L－脱氢抗坏血酸＋H2O习惯命名：抗坏血酸氧化酶系统命名：L－抗坏血酸:氧氧化还原酶酶编号：EC 1.10.3.3酶应用知识解决生活问题1.人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支，原因是什么？温度过高降低酶的活性2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果？温水3.口腔里有唾液淀粉酶，为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?酶具有专一性4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么？温度低，酶的活性降低，从而食物细胞的呼吸作用减弱5胃蛋白酶为何不分解胃？有胃粘膜保护6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗？pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用酶分子的组成酶单纯酶结合酶辅因子辅酶辅基金属激活剂酶蛋白结合松散结合紧密金属离子作为辅因子酶学和食品科学的关系：酶学是生物科学和食品科学的基础，懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用，才能理解食物在体内的生理作用和营养功能。

食品酶学第一章绪论1、酶学：是研究酶的结构、性质、作用原理和作用规律、生物学功能及应用的一门学科。

2、酶：由生物活细胞产生的，具有高效和专一的催化功能的生物大分子。

3、酶活：指酶催化某一化学反应的能力。

它表示样品中酶的有效含量。

（U）4、酶活单位：1min内催化1mol分子底物转化的酶量称该酶的一个活力单位。

(IU)5、酶总活力：样品的全部酶活力。

（总活力=酶活力*总体积）6、比活力：单位蛋白质所含有的酶活力。

是酶的纯度指标，与纯度成正比。

7、回收率：提纯后与提纯前的酶活力之比。

表示在提纯过程中酶的损失程度。

（回收率↑损失程度↓提纯倍数↓）8、提纯倍数：提纯前与提纯后的酶的比活力之比。

表示酶提纯过程中酶纯度提高的程度。

（提纯倍数↑提纯程度越↑提纯效果↑）9、酶活的测定方法：通过测定酶促反应过程中单位时间内反应物的减少量，或产物的生成量，即测定酶促反应的速率来确定的。

10、一般催化剂的共有特性（1）只改变反应的速率，不改变反应的性质、方向、平衡点（2）在反应过程中不消耗（3）降低反应的活化能11、生物催化剂的特性高效性、高度专一性、高度受控性、易变性、代谢相关性12、酶的命名方法：习惯命名法、系统命名法13、酶分六大类：水解酶、裂解酶、合成酶；转移酶、异构酶、氧化还原酶14、第二章酶的生产与分离纯化1、微生物酶源的优点（1）容易得到生产所需的酶类微生物种类繁多，来源广泛，理论上可利用微生物生产任何一种酶类（2）容易获得高产菌株通过菌种筛选和人工诱导，使微生物定向高产所需的酶类（3）生产周期短、成本低、不受季节的控制（4）易于分离提纯2、酶分离纯化的总原则：（1）明确原料的特性与数量（2）了解所分离酶的结构特点，及在细胞中的存在状态（3）建立一个可靠和快速的测定酶活和纯度的方法（4）了解各种方法的原理、特性、优缺点（5）各种方法的使用顺序要安排得当（6）时刻防止酶变性（7）充分考虑各种因子的影响和实际的试验条件3、酶的提取方法（1）机械法：高速组织捣碎机、匀浆器、研磨器①高速组织捣碎机：操作简便，破碎效果好；但易引起局部高温导致酶失效，使用时需考虑酶的特点谨慎使用②细胞匀浆器：细胞破碎程度比高速组织捣碎机要好，且机械切力小，不易破坏生物大分子；但处理量小③细胞研磨器：（2）物理法：冻融法、加压破碎法、冷热破壁法、超声波破壁法①冻融法：（-15℃冰冻，室温融化）反复冻融后细胞结构遭到破坏，大部分细胞可被破坏，适用于细胞壁比较脆弱的细胞②加压破碎法：③渗透压法：先高渗，再突然转入低渗或水溶液，适用于细胞壁比较脆弱的细胞④冷热破壁法：（沸水中90℃左右数分钟，再浸入冰水中迅速冷却，如此反复多次）（3）生物化学法：酶处理法、细胞自溶法、丙酮干粉法①酶处理法：外源的溶菌酶or各种细胞壁酶进行水解，使细胞内容物释放，成本高，且不利于后期酶的除杂②细胞自溶法：在一定pH和T下，利用组织细胞中自身的酶对细胞降解，历时较长，不易控制，成分复杂，可能破坏待分离酶。

一、名次解析：（都这里出的，都很重要）1、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

（补充：1961年国际酶学会规定，l min催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。

）控制酶活力的方法主要是热处理法和冷冻法。

（补充：总活力 = 酶活力×总体积 (mL)或= 酶活力×总质量 (g)）2、比活力：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。

（补充：比活力越高，酶制剂越纯。

）3、固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

4、酶反应器：以酶为催化剂进行反应所需要的设备称之为酶催化反应器，简称酶反应器。

5、溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。

6、α-淀粉酶：以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行，首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。

以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精7、β-淀粉酶：外切酶，作用pH5.0-6.0，将C(1) 构型从α转变为β型。

以直链淀粉为底物时，当直链淀粉含有偶数葡萄糖基时，终产物为麦芽糖；当直链淀粉含有奇数葡萄糖基时，终产物除麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖。

以支链淀粉为底物时，产物为麦芽糖（50-60%）和β-限制糊精8、异淀粉酶：专一分解支链淀粉型多糖中α-1.6糖苷键形成直链淀粉和糊精9、乳糖酶：为β-半乳糖苷酶，可使乳糖分解成大致等量的葡萄糖和半乳糖及少量聚半乳糖。

10、过氧化物酶（POD）：是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。

存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。

催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。

一、填充题1、酶分子修饰生物法是通过的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行和以期获得化学结构更为合理的蛋白质。

2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：、、、和。

3、吸附法是通过载体表面和表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化中的方法。

吸附法又可分为法和法。

4、重氮法是将与水不溶性载体的重氮基团通过相连接而固定化的方法，是共价键法中使用最多的一种。

5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即；另一类是应用固定化酶进行的。

6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用的特异反应将待测物与酶连接；（2）通过酶与底物产生，用于定量测定。

二、名词解释1、同工酶：2、产酶促进剂：3、酶活力：4、溶菌酶三、简答题1、酶学对食品科学有哪些重要性?2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？3、固定化酶有哪些优点？4、固定化细胞有哪些优越性？5、酶的一般特征有哪些?6、在酶的提取中，生物组织的破碎方法有哪些？7、固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低，其原因有哪些？8、利用微生物产酶的优点有哪些？四、论述题1、溶菌酶在食品上的应用？2、超氧化物歧化酶SOD在食品中的应用？3、ELISA技术在食品分析中的应用?4、酶的固定会根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法，在具体选择时，一般应遵循以的原则是什么？5、蛋白酶作为食品添加剂的应用？6、酶联免疫测定（ELISA）试剂盒的组成。

⾷品酶学复习题（1）⾷品酶学复习题(1)1.酶的特性有哪些？（1）催化效率⾼：⽐⼀般的酶⾼106-1013倍；（2）酶作⽤的专⼀性：⼀种酶作⽤于⼀种或⼀类分⼦结构相似的物质（3）易变性：⼤多数酶的化学本质是蛋⽩质，因⽽会被⾼温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在⽣物体内参与每⼀次反应后，它本⾝的性质和数量都不会发⽣改变。

8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每⼀种酶都给以三个名称：系统名，惯⽤名和⼀个数字编号。

2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶⽔解脂肪，产⽣⽢油、⽢油⼀酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊⼆烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作⽤。

4、酶活⼒：指酶催化反应的能⼒，它表⽰样品中酶的含量。

3、Km值代表反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。

固定化酶：是指在⼀定的空间范围内起催化作⽤，并能反复和连续使⽤的酶。

优点：同⼀批固定化酶能在⼯艺流程中重复多次的使⽤；固定化后，和反应物分开，有利于控制⽣产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提⾼；可长期使⽤，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动⼒学的良好模型。

26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些⽅⾯？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋⽩酶的稳定性（5）酸碱稳定性。

27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪⼏种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在⼀起的化学键，使多糖降解为⼩分⼦，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。

常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微⽣物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离⼦交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进⼊颗粒状凝胶的微孔的⼩分⼦被阻滞，不能进⼊微孔的⼤分⼦未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔⼤⼩可能改变凝胶量分级分离范围。

考试题型：填空题10分，判断题10分，单选题20分，简答题25分，论述题35分。

简答题5-6题，论述题2题。

食品酶学题目一、选择题1、有关酶的曲线中，错误的是（ D ）2、根据膜组件的型式不同，酶膜反应器可分为（） C①板框式②批量式③管式④填充柱式⑤螺旋卷式⑥中空纤维式A.①②④⑤B.②④⑤⑥C. ①③⑤⑥D.③④⑤⑥3、以下哪种酶是能够不规则的随机作用于α - 1，4 - 糖苷键的？（） AA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶4、以下哪种酶是只能水解构成分支点的α - 1,6 - 键的？（） DA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶5、酯化度大于多少可称为高酯化度？（） BA．5 B.6 C.7 D.86、在食品工业中最有价值的酸性蛋白酶是（） CA.斋藤曲霉酸性蛋白酶B.紫薇青霉酸性蛋白酶C.凝乳酶D.胃蛋白酶7、嫩肉粉的主要成分包括( ) AA.木瓜蛋白酶B.菠萝蛋白酶C.生姜蛋白酶D.凝乳酶8、国际酶学委员会的英文缩写为（A）A.ECB. ESC. UQD. CMC9、可逆的抑制剂中，反应的最大速度不变的是（A）A.竞争性抑制B.非竞争性抑制C.反竞争性抑制10.、能正确反映酶促反应的速度曲线的是（a）11、酶促反应速度不仅受温度影响还受到pH的影响，能正确反映pH-胃蛋白酶活性曲线的是（C）。

二、填空题1、酶的固定化方法主要有吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法等，固定化细胞通常采用_物理吸附法_或包埋法制备。

2、绿茶加工过程中的杀青就是利用高温钝化酶的活性，在短时间内制止由酶引起的一系列化学变化，形成绿叶绿汤的品质特点。

3、Km值增加，其抑制剂属于竞争性抑制剂，Km不变，其抑制剂属于非竞争性抑制剂，Km减小，其抑制剂属于反竞争性抑制剂。

4、 1833年Payen和Persoz从麦芽汁提取物中首次发现了淀粉酶。

随后1856年，Schoenbein 又在蘑菇中发现另一种酶——多酚氧化酶。

《食品酶学》期末考试复习题1.酶的定义及其主要研究内容酶是活细胞产生的具有高效催化功能、高度专一性和高度受控性的一类特殊蛋白质。

酶学是研究酶在细胞内生物合成机理、酶的发酵生产及调节控制、酶分离提纯、酶的作用特性及反应动力学、酶的催化作用机理、酶的固定化技术、酶的分子修饰、酶分子的蛋白质工程改性和酶的应用等内容。

2.食品酶学的含义及主要研究内容食品酶学是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中作用的科学，是酶学的重要分支学科。

主要研究食品原料、食品产品中酶的性质、结构、作用规律以及对食品储藏、加工和食品品质的影响，食品级的生产机器在食品储藏、加工等环节的应用理论与技术。

3.锁和钥匙模式、诱导契合理论锁和钥匙模式：底物分子或底物分子的一部分象钥匙一样，专一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子进行化学反应的部位与酶分子具催化功能的必需基团之间，在结构上具有紧密的互补关系。

诱导契合理论：1959年，Koshland提出的“诱导契合”理论，即当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化, 酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。

该理论用以解释酶的催化理论和专一性，同时也搞清了某些酶的催化活性与生理条件变化有关。

5.工具酶和酶制剂的定义基因工程中所应用的系列酶总称为工具酶，可粗略的分为限制酶，连接酶，聚合酶，核酸酶和修饰酶五大类。

酶制剂是指从生物中提取的具有酶特性的一类物质，主要作用是催化食品加工过程中各种化学反应，改进食品加工方法。

6.酶的专一性及其包含内容酶对其所作用的物质（称为底物）有着严格的选择性。

一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。

键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性。

7.胞外酶和胞内酶的定义在生活细胞中产生，但需被分泌到细胞外发挥作用的酶称胞外酶。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶。

食品酶学导论考试重点、名词解释1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。

2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。

比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。

4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。

5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。

6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。

7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。

（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。

）9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。

10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。

12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。

13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。

15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。

、重点知识概括1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。

2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。