蛋白质相互作用数据库和分析方法
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蛋白互作分析
蛋白互作分析蛋白互作分析是生物信息学的一种重要方法，它能够辅助分子生物学家解决复杂的生物问题，如系统上调节蛋白质相互作用网络或核心组表达调控机制。
蛋白互作分析是一种以蛋白质互作为特征的智能生物信息学分析方法，涵盖了蛋白质互作关系的构建、提取和分析。
蛋白质互作关系可以使研究者系统性地揭示生物体内蛋白质相互作用形成的网络，从而帮助我们了解到细胞和其他书籍的生物动态和细胞过程的机制，并为新的药物开发提供有效的信息支持。
蛋白互作分析要做到深入洞察具体的蛋白质表达调控机制，可以通过以下几个步骤来实现：1.白质注释：首先从可用的生物信息库中获取蛋白质的详细信息，包括位置、结构、功能、反应以及相互作用的关系等。
通过此步骤，能够为研究提供一个完整的知识库，可以明确每个蛋白质的功能和位置。
2.白质相互作用网络构建：从多种细胞和动物的经典实验数据和大量的基因数据库中，收集大量的蛋白质互作关系，建立起蛋白质相互作用网络，提供我们一个完整的互作关系模型，帮助我们更加全面地获取到蛋白质的作用以及表达调控机制。
3.白质互作关系特性提取：根据蛋白质相互作用构建的网络，从中提取具有代表性的节点以及重要互作联系，如果这些互作关系存在共性特点，就可以进行节点的拓扑结构分析，获取网络的结构特征。
4.络分析：基于上述提取的蛋白质网络特性，可以借助特定的模型对其进行进一步的分析，从而全面了解到蛋白质的表达调控机制，进而帮助我们解决相关的科学问题。
蛋白质互作分析为大规模蛋白质网络关系的研究提供了深入洞察的视角。
借助于它，能够更加全面地获取到蛋白质的表达调控机制，从而更好地加深我们对细胞生物动态的认识，并有助于新的药物研发。
目前，蛋白质互作分析已经在癌症、慢病毒感染、肿瘤免疫治疗等多个领域得到了广泛的应用，为蛋白质网络研究提供了重要的研究方法。
蛋白质互作分析技术的发展以及其日益复杂的应用场景，极大地提高了研究者对网络表达调控机制的解析能力。
蛋白质数据库使用说明
引言：蛋白质数据是生物信息学领域中非常重要的资源之一，它提供了大量关于蛋白质序列、结构、功能以及相互作用等方面的信息。
本文旨在介绍如何使用蛋白质数据库，帮助用户更好地利用这一资源进行研究。
概述：蛋白质数据库是一个集成了许多蛋白质信息的在线资源，用户可以通过搜索、浏览、等方式获取所需的信息。
其中，常用的蛋白质数据库包括NCBI、UniProt、PDB等。
这些数据库提供了丰富的蛋白质数据，并且不断更新以满足用户需求。
正文内容：1.数据库搜索功能1.1.关键词搜索1.1.1.输入蛋白质名称1.1.2.输入序列片段1.1.3.输入关键词1.2.高级搜索选项1.2.1.提供更精确的搜索结果1.2.2.支持过滤和排序功能1.2.3.可以根据相关字段进行搜索2.数据库浏览功能2.1.蛋白质分类2.1.1.按物种分类2.1.2.按功能分类2.1.3.按家族分类2.2.数据表格浏览2.2.1.查看蛋白质基本信息2.2.2.查看蛋白质序列2.2.3.查看蛋白质结构2.3.数据图谱浏览2.3.1.查看蛋白质相互作用网络2.3.2.查看蛋白质结构域分布2.3.3.查看蛋白质功能注释3.数据库功能3.1.蛋白质序列数据3.1.1.全部序列3.1.2.特定物种的序列3.2.蛋白质结构数据3.2.1.已解析的蛋白质结构3.2.2.蛋白质结构预测结果3.3.蛋白质相互作用数据3.3.1.已验证的相互作用数据3.3.2.预测的相互作用数据4.数据库工具与资源4.1.序列比对工具4.1.1.BLAST4.1.2.PSIBLAST4.2.结构预测工具4.2.1.SWISSMODEL4.2.2.Phyre24.3.功能注释资源4.3.1.GeneOntology4.3.2.InterPro4.4.数据库交互接口4.4.1.提供API接口4.4.2.支持数据提交与5.数据库更新与维护5.1.数据更新频率5.2.数据质量保证5.3.用户反馈与支持5.4.数据库版本与历史记录总结：蛋白质数据库为研究人员提供了丰富的蛋白质信息资源，通过搜索、浏览、等功能，用户可以轻松地获取需要的数据。
STRING数据库的蛋白质相互作用(PPI)网络分析
STRING数据库的蛋白质相互作用（PPI）网络分析STRING（Search Tool for the Retrieval of InteractingGenes/Proteins）数据库是一个用于存储蛋白质相互作用（PPI）信息的在线资源。
PPI网络分析是研究蛋白质之间相互作用的一种方法。
通过分析PPI网络，研究者可以了解蛋白质的功能和作用机制，揭示生物系统的复杂性。
在本篇文章中，我们将探讨PPI网络分析的意义、方法和应用。
PPI网络分析的意义在于帮助我们理解蛋白质的功能和相互作用。
蛋白质是细胞中最重要的功能分子之一，它们通过相互作用形成复杂的网络结构，从而参与调控细胞的生理和病理过程。
通过构建PPI网络并进行分析，我们可以了解蛋白质在细胞中的相互关系，进而找到调控的关键因子。
PPI网络的构建通常基于实验数据或计算机预测。
实验方法包括酵母双杂交、共免疫沉淀和质谱分析等。
这些实验技术可以检测到蛋白质之间的物理相互作用。
计算机预测方法则基于已知蛋白质结构和序列信息，通过算法判断蛋白质之间是否可能相互作用。
STRING数据库整合了多种实验和计算方法生成的PPI数据，提供了更全面的PPI网络信息。
PPI网络分析通常包括网络图的构建和网络特性的分析。
网络图由节点和边组成，其中节点代表蛋白质，边表示蛋白质之间的相互作用。
网络构建可以基于已知的实验数据或计算机预测结果。
网络特性分析包括节点度数、网络连通性、模块化等指标的计算。
这些指标可以帮助我们了解网络的结构和特点。
PPI网络分析的应用非常广泛。
首先，它可以帮助我们预测蛋白质的功能。
蛋白质的功能通常与其相互作用的伙伴密切相关。
通过分析PPI网络，我们可以推断一个未知蛋白质的功能，并为后续实验提供指导。
其次，PPI网络分析还可以帮助我们识别关键的调控通路和靶点。
在许多疾病中，蛋白质相互作用的异常可能是病理过程的关键因素。
通过分析PPI网络，我们可以找到与疾病相关的节点和模块，并设计针对性的治疗策略。
蛋白质互作网络的拓扑与功能分析方法
蛋白质互作网络的拓扑与功能分析方法蛋白质是生物体内功能最为重要的分子之一，它们通过与其他蛋白质相互作用形成复杂的互作网络，调控生物体内的各种生理过程。
理解蛋白质互作网络的拓扑和功能在揭示细胞活动的机制和生物学过程中具有重要的意义。
本文将介绍一些常用的蛋白质互作网络拓扑与功能分析方法。
首先，研究者通常使用高通量的蛋白质相互作用筛选实验，例如酵母双杂交法或质谱联用技术，来鉴定蛋白质互作网络中的相互作用关系。
这些方法可以帮助我们了解蛋白质网络的组成和拓扑结构。
然而，由于实验技术的局限性和复杂性，筛选出的相互作用数据可能存在一定的假阳性和假阴性结果。
因此，为了准确地分析蛋白质互作网络，需要进行数据质量控制和筛选，以排除不可靠的数据。
一种常用的蛋白质互作网络拓扑分析方法是节点中心性分析。
节点中心性是衡量网络中节点（蛋白质）重要性的一种指标。
常用的节点中心性指标包括度中心性、介数中心性和接近中心性。
度中心性表示节点与其他节点直接连接边的数量，是最直观的节点中心性指标。
介数中心性表示节点在网络中的中介性，即节点在其他节点间的传递信息上起到的桥梁作用。
接近中心性表示节点与其他节点之间的平均最短距离，其值越小，说明节点在网络中更为集中或更为重要。
通过计算这些指标，可以识别出网络中的重要节点，从而深入研究其功能和调控机制。
另一种常用的分析方法是模块性分析。
蛋白质互作网络通常是由多个功能相关的子网络（模块）组成的。
模块性分析方法可用于发现网络中的模块，并对模块内的蛋白质进行功能注释。
其中一个常用的模块性分析方法是基于模块度的算法，其基本思想是通过比较网络内部和网络随机模型中的边分布来度量模块化结构的好坏。
此外，还有一些基于聚类分析或社区检测的算法，可以将网络中相互作用密切的蛋白质聚合到一起形成模块。
此外，功能富集分析也是分析蛋白质互作网络功能的重要方法之一。
功能富集分析通过比较网络中的蛋白质与数据库中的已知功能关联，来识别蛋白质互作网络中的富集功能。
如何利用STRING数据库分析蛋白间相互作用（PPI）？
如何利⽤STRING数据库分析蛋⽩间相互作⽤（PPI）？相信很多⼈在做蛋⽩分析的时候，经常被蛋⽩与蛋⽩间的互作⽹络所烦恼，那今天，我们就来给⼤家介绍⼀个神器，帮助⼤家能简单快捷地完成蛋⽩与蛋⽩互作⽹络。
这个软件是STRING。
STRING本⾝就收录了2031个物种，9.6 Million个蛋⽩和1380 Million种相互作⽤。
出来能进⾏蛋⽩-蛋⽩间互作⽹络外，这个数据库还能⽤来查找关注的蛋⽩的调控因⼦，共表达，基因组共线性，物种共存在，⽂本挖掘，实验验证信息等等，是⼀个对科研⼈员来说⼗分实⽤的数据库。
⾸页我们直接点击SEACH，进⾏搜索⾃⼰想要查找的蛋⽩质。
可以按蛋⽩名字搜索，也可以按序列搜索，都可以输⼊多个或多条，也可以按照蛋⽩家族或者物种浏览。
那我们就以trpA为例进⾏说明⼀下吧~这是搜索出来的结果。
每个点代表⼀个蛋⽩，他们都是可以进⾏拖动的。
点击其中⼀个蛋⽩，我们可以查看其详细注释信息，结构信息，功能域信息，序列信息，同源基因，还能以此基因为核⼼重构⽹络（与其相互作⽤最强的基因的⽹络展⽰）等。
由下边的图例解释说明可见，不同颜⾊的线代表相互作⽤确定的依据，有基于认证过的数据库，实验验证，基因邻近，共表达，同源推测，⽂本挖掘等。
如果关联的蛋⽩很多的情况下，我们还能直接通过点的颜⾊，直接找到相关蛋⽩。
同时，我们还可以进⾏筛选，调整线型的含义，相互作⽤的数⽬，数据来源，可信度筛选, 互作点数⽬限制等的不同操作。
⾯对这么多的基因，我们当然希望能做个功能富集分析，这样就能更加直接地看到每个蛋⽩的功能、偏好性等等的信息。
我们也可以直接点击“Analysis”进⾏选择分析。
调整完毕，最后就可以点击Exports输出结果。
今天的介绍就到这⾥了，希望能帮到⼤家喔~。
蛋白质数据库使用说明
蛋白质数据库使用说明蛋白质数据库使用说明概述本文档提供了蛋白质数据库使用说明，包括数据库访问方式、数据搜索和分析方法等。
通过阅读本文档，用户将了解如何有效地利用蛋白质数据库进行蛋白质相关研究。
1. 数据库访问方式1.1 网站访问蛋白质数据库可以通过网站进行访问。
用户需要在浏览器中输入数据库的网址，并使用提供的用户名和密码进行登录。
一旦登录成功，用户将可以浏览数据库中的蛋白质信息。
1.2 API接口蛋白质数据库通常也提供了API接口，用户可以通过编程方式获取和操作数据库中的数据。
通过API接口，用户可以实现自动化的数据获取和分析。
2. 数据搜索2.1 关键词搜索用户可以通过关键词搜索来查找与特定蛋白质相关的信息。
在数据库的搜索框中输入关键词，数据库将返回与关键词相关的蛋白质条目。
2.2 高级搜索蛋白质数据库通常也提供了高级搜索功能，用户可以使用更复杂的搜索方式来满足特定需求。
高级搜索功能包括使用逻辑运算符、指定搜索范围等。
3. 数据分析3.1 蛋白质比对用户可以使用蛋白质数据库中的比对工具来进行蛋白质比对分析。
比对工具可以帮助用户找到在不同蛋白质序列之间的相似性和差异性。
3.2 功能注释蛋白质数据库还提供了功能注释工具，可以帮助用户预测蛋白质的功能。
用户可以根据数据库中的注释信息来了解蛋白质的功能和作用。
4. 数据蛋白质数据库通常也提供数据功能，用户可以将数据库中的数据到本地进行进一步的分析和处理。
功能可以提供多种格式的数据文件，如文本文件、Excel文件等。
附件本文档没有涉及附件。
法律名词及注释本文档没有涉及法律名词及注释。
蛋白质分析相关数据库及网站
表1蛋白质相互作用分析相关数据库及网站蛋白质序列分析和结构预测【实验目的】1、掌握蛋白质序列检索的操作方法；2、熟悉蛋白质基本性质分析；3、熟悉基于序列同源性分析的蛋白质功能预测，了解基于motif、结构位点、结构功能域数据库的蛋白质功能预测；4、了解蛋白质结构预测。
【实验内容】1、使用Entrez或SRS信息查询系统检索人脂联素（adiponectin）蛋白质序列；2、使用BioEdit软件对上述蛋白质序列进行分子质量、氨基酸组成、和疏水性等基本性质分析；3、对人脂联素蛋白质序列进行基于NCBI/Blast软件的蛋白质同源性分析；4、对人脂联素蛋白质序列进行motif结构分析；5、对人脂联素蛋白质序列进行二级结构和三维结构预测。
【实验方法】1、人脂联素蛋白质序列的检索：（1）调用Internet浏览器并在其地址栏输入Entrez网址（/Entrez）；（2）在Search后的选择栏中选择protein；（3）在输入栏输入homo sapiens adiponectin；（4）点击go后显示序列接受号及序列名称；（5）点击序列接受号NP_004788 （adiponectin precursor；adipose most abundant gene transcript 1 [Homo sapiens]）后显示序列详细信息；（6）将序列转为FASTA格式保存（参考上述步骤使用SRS信息查询系统检索人脂联素蛋白质序列）；2、使用BioEdit软件对人脂联素蛋白质序列进行分子质量、氨基酸组成和疏水性等基本性质分析：打开BioEdit软件→将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列输入分析框→点击左侧序列说明框中的序列说明→点击sequence栏→选择protein→点击Amino Acid Composition→查看该蛋白质分子质量和氨基酸组成；或者选择protein后，点击Kyte & Doolittle Mean Hydrophobicity Profile→查看该蛋白质分子疏水性水平；3、人脂联素蛋白质序列的蛋白质同源性分析：（1）进入NCBI/Blast网页；（2）选择Protein-protein BLAST （blastp）；（3）将FASTA格式序列贴入输入栏；（4）点击BLAST；（5）查看与之同源的蛋白质；4、人脂联素蛋白质序列的motif结构分析：（1）进入http://hits.isb-sib.ch/cgi-bin/PFSCAN网页；（2）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏；（3）点击Scan；（4）查看分析结果（注意Prosite Profile中的motif information）；5、人脂联素蛋白质序列的二级结构预测：（1）进入下列蛋白结构预测服务器网址http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein//predictprotein.html（The PredictProtein Server）；（2）在You can栏点击default；（3）填写email地址和序列名称；（4）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏点击Submit；（5）从email信箱查看分析结果；6、人脂联素蛋白质序列的三维结构预测：（1）进入/swissmod/SWISS-MODEL.html （SwissModel First Approach Mode）网页；（2）填写email地址、姓名和序列名称；（3）将人脂联素蛋白质序列的FASTA格式序列贴入输入栏；（4）点击Send Request；（5）从email信箱查看分析结果（注：需下载软件入rasmol查看三维图象）。
蛋白结构域互作分析方法
蛋白结构域互作分析方法蛋白结构域互作分析是研究蛋白质相互作用的重要方法之一、蛋白结构域是蛋白质分子中的一段连续的高保守序列，具有特定的结构和功能。
通过分析蛋白质结构域之间的相互作用，可以揭示蛋白质互作网络的拓扑结构，进而理解蛋白质功能及其在细胞内信号传导、转录调控、蛋白质合成、代谢调控等生物过程中的作用。
本文将介绍几种常用的蛋白结构域互作分析方法。
1. 结构域相互作用数据库的分析方法：结构域相互作用数据库存储了已知的蛋白质结构域组合的信息，如DIP、BIND、IntAct等。
通过结构域相互作用数据库，可以获取蛋白结构域之间的已知相互作用信息，进而预测相关蛋白之间的互作关系。
这种方法主要依赖于结构域相互作用数据库的积累和维护，具有较高的可靠性。
2.蛋白互作预测方法：蛋白互作预测方法通过分析蛋白序列中的保守结构域进行预测。
保守结构域是指在进化过程中高度保守的结构域，其具有相似的结构和功能。
在预测蛋白互作时，首先利用多序列比对和引擎等工具识别出蛋白序列中的保守结构域，然后通过比较已知互作蛋白结构域与待预测蛋白结构域之间的相似性，来预测它们之间的互作潜力。
4.结合实验方法的结构域互作分析：结合实验方法的结构域互作分析是通过实验手段来验证已预测或研究的蛋白结构域之间的相互作用关系。
常见的实验方法包括酵母双杂交、共沉淀、共免疫沉淀、亲和层析等。
通过这些实验方法，可以验证预测蛋白结构域的相互作用关系，并获取更全面、可靠的互作信息。
综上所述，蛋白结构域互作分析方法包括结构域相互作用数据库的分析方法、蛋白互作预测方法、结构域互作网络分析方法以及结合实验方法的结构域互作分析。
这些方法通过不同的途径揭示了蛋白质结构域之间的相互作用网络，为深入理解蛋白质功能及其在生物过程中的作用提供了重要的分析工具。
蛋白质互作质谱分析：从样本到结果的全面质谱分析蛋白
蛋白质互作质谱分析：从样本到结果的全面质谱分析蛋白蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞内发挥着各种重要的功能。
而蛋白质之间的相互作用对于细胞的正常功能和调控起着至关重要的作用。
因此，研究蛋白质之间的互作关系对于我们理解生物体内的生命过程具有重要意义。
蛋白质互作质谱分析就是一种用于研究蛋白质相互作用的重要技术。
一、什么是蛋白质互作质谱分析？蛋白质互作质谱分析是一种利用质谱技术研究蛋白质相互作用的方法。
质谱技术是一种通过测量蛋白质分子的质量和荷电量来确定其结构和性质的方法。
蛋白质互作质谱分析则是在质谱技术的基础上，通过分析蛋白质之间的相互作用来揭示它们在细胞内的功能和调控机制。
二、蛋白质互作质谱分析的步骤蛋白质互作质谱分析通常包括以下几个步骤：1.样品制备。
样品制备是蛋白质互作质谱分析的第一步。
在这一步中，我们需要从细胞或组织中提取蛋白质，并对其进行纯化和富集。
这可以通过一系列的化学和生物学方法来实现，例如离心、柱层析和电泳等。
2.蛋白质消化。
蛋白质消化是蛋白质互作质谱分析的关键步骤之一。
在这一步中，我们将蛋白质样品用酶进行消化，将其分解为小的肽段。
常用的酶有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等。
消化后的肽段将成为后续质谱分析的目标物。
3.质谱分析。
质谱分析是蛋白质互作质谱分析的核心步骤。
在这一步中，我们将消化后的肽段进行质谱分析，以确定其质量和荷电量。
常用的质谱技术有质谱仪和质谱图谱分析等。
通过质谱分析，我们可以获得肽段的质谱图谱，并进一步推断蛋白质的序列和结构。
4.数据分析。
数据分析是蛋白质互作质谱分析的最后一步。
在这一步中，我们需要对质谱数据进行处理和解读，以确定蛋白质之间的相互作用关系。
常用的数据分析方法有数据库搜索和生物信息学分析等。
通过数据分析，我们可以获得蛋白质互作网络图，并进一步研究蛋白质的功能和调控机制。
三、蛋白质互作质谱分析的应用蛋白质互作质谱分析在生物医学研究中具有广泛的应用。
它可以帮助我们理解蛋白质之间的相互作用关系，揭示细胞内的信号传导和调控机制。
蛋白质互作网络的构建与分析
蛋白质互作网络的构建与分析蛋白质是生物体内重要的组成部分，其功能与互作关系对于生命体的正常运作至关重要。
蛋白质互作网络的构建与分析，对于深入理解生物体内互作关系以及相关疾病的发生机制具有重要意义。
本文将介绍蛋白质互作网络的构建方法以及分析技术。
一、蛋白质互作网络的构建方法1. 实验方法蛋白质互作网络的构建可以通过实验方法来完成。
其中最常用的方法之一是酵母双杂交技术，该技术利用酵母细胞内的转录激活因子与靶蛋白结合，诱导目标基因表达。
通过将蛋白质融合到该转录激活因子上，可以实现蛋白质之间的相互作用的筛选与鉴定。
另外，还可以利用免疫共沉淀技术、凝胶过滤法、质谱法等多种实验方法来构建蛋白质互作网络。
这些方法可以帮助研究者识别与目标蛋白质相互作用的蛋白质，并建立互作关系的网络图。
2. 计算方法除了实验方法外，计算生物学方法在蛋白质互作网络的构建中也起到了重要的作用。
通过分析蛋白质序列、结构等信息，可以预测蛋白质之间的相互作用，并构建起互作网络。
例如，基于同源性的方法可以通过分析已知蛋白质互作对的结构与序列相似性，预测新的蛋白质互作对。
此外，还可以利用基因组学数据来构建蛋白质互作网络，如基因共表达分析、基因组间的串联表达等。
二、蛋白质互作网络的分析技术1. 拓扑分析对于构建好的蛋白质互作网络，拓扑分析可以揭示网络中的重要蛋白质以及它们的相互作用规律。
常用的拓扑分析方法包括节点度分布分析、模块化分析、关键蛋白质鉴定等。
节点度分布分析可以帮助研究者了解网络中节点的连接情况，从而发现核心蛋白质和周边蛋白质。
模块化分析可以将网络划分为多个功能上相似且具有内部高度连接性的模块，帮助揭示蛋白质功能模块之间的作用规律。
关键蛋白质鉴定则可以识别网络中最为重要的节点，该节点的删除对于整个网络的结构和功能有重要影响。
2. 生物信息学分析蛋白质互作网络的分析还可以借助生物信息学分析方法。
通过整合蛋白质互作网络与基因组学、转录组学等大规模数据集，可以揭示蛋白质的功能以及其在信号传导、代谢通路等方面的作用。
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蛋白质相互作用数据库和分析方法1. 蛋白质相互作用的数据库 蛋白质相互作用数据库见下表所示： 数据库名 说明网址BIND 生物分子相互作用数据库http://bind.ca/DIP 蛋白质相互作用数据库/IntAct 蛋白质相互作用数据库/intact/index.html InterDom 结构域相互作用数据库.sg/ MINT 生物分子相互作用数据库http://mint.bio.uniroma2.it/mint/ STRING 蛋白质相互作用网络数据库http://string.embl.de/ HPRD 人类蛋白质参考数据库/HPID 人类蛋白质相互作用数据库http://wilab.inha.ac.kr/hpid/ MPPI 脯乳动物相互作用数据库http://fantom21.gsc.riken.go.jp/PPI/ biogrid蛋白和遗传相互作用数据，主要来自于酵母、线虫、果蝇和人 /PDZbase 包含PDZ 结构域的蛋白质相互作用数据库 /services/pdz/start Reactome生物学通路的辅助知识库/2. 蛋白质相互作用的预测方法蛋白质相互作用的预测方法很非常多，以下作了简单的介绍1) 系统发生谱这个方法基于如下假定：功能相关的(functionally related)基因，在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在，这种存在或不存在的模式(pattern)被称作系统发育谱；如果两个基因，它们的序列没有同源性，但它们的系统发育谱一致或相似．可以推断它们在功能上是相关的。
2)基因邻接这个方法的依据是，在细菌基因组中，功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域，构成一个操纵子，这种基因之间的邻接关系，在物种演化过程种具有保守性，可以作为基因产物之间功能关系的指示。
这个方法似乎只能适用于进化早期的结构简单的微生物。
所以在人的蛋白质相互作用预测时不采用这个方法。
3)基因融合事件这个方法基于如下假定：由于在物种演化过程中发生了基因融合事件，一个物种的两个(或多个)相互作用的蛋白，在另一个物种中融合成为一条多肽链， 因而基因融合事件可以作为蛋白质功能相关或相互作用的指示。
4)镜像树这个方法的思想是，功能相关的蛋白质或同一个蛋白的域之间，受功能约束，其进化过程应该保持一致， 即呈现共进化(CO—evolution)特征，通过构建和比较它们的系统发育树，如果发现树的拓扑结构显示相似性，这种相似的树被称作镜像树，那么，可以推测建树基因的功能是相关的。
5)突变关联物理上相互接触的蛋白质， 比如处在同一个结构复合物中的蛋白质，其中一个蛋白质在进化过程中累计的残基变化，通过在另一个蛋白质中发生相应的变化予以补偿，这种现象被称作关联突变。
6)序列信号关联通过检查实验上已经证实的相互作用蛋白质对，发现序列特征信号(sequence-signatures)在不同对的相互作用蛋白中重复地出现，这一现象被称作序列信号关联。
利用序列域信号关联作为相互作用蛋白质的识别指示，可以预测未知功能蛋白与已知蛋白的相互作用，减少直接实验的搜索空间。
7)保守的蛋白间相互作用相互作用的蛋白质在物种演化过程中具有保守性，因此，可以通过在一个物种中建立的蛋白质相互作用网络，预测其它物种的蛋白质间相互作用。
这是后基因组时代产生的一个分子进化概念，使人们联想到直系同源基因（orthologs）和平行同源基因(paralogs)两个概念。
Walhout首先提出了”interologs”这个新概念,后由Matthews等利用酵母双杂交法分析了1195个酿酒酵母相互作用蛋白在线虫(C.elegans)中的保守性,获得了16%-31%线虫保守相互作用蛋白，它们主要集中在核心代谢过程（core metabolicprocesses）并预期随着亲缘关系的远近，保守性作相应变化。
8)同源结构复合物设想三维结构已知的蛋白质复合物，各自的同家族成员以同样的方式发生相互作用.9)进化速率关联蛋白质的进化速率由这个蛋白质同其它蛋白质发生相互作用的数量决定，并呈负相关，即相互作用的数量越多进化速率越低，而不是通常设想的蛋白质的进化速率由这个蛋白质对机体的重要性决定，这是一个极重要的概念。
Fraser等13Ol利用一组实验上证实的酵母相互作用蛋白，量化分析了进化速率、适合度(fitness)和序列共进化(sequence CO —evolution)之间的关系；统计分析显示，在酵母蛋白质相互作用网络中，连接点越多的蛋白质进化速率进化越低，可能的原因是，这些蛋白质需要与更多的相互作用伴体(partner)共进化。
10)共鸣识别模型MRRM预测蛋白质相互作用从蛋白质一级结构预测蛋白质相互作用，它假设生物分子(包括蛋白质和DNA)之间的相互作用是通过共鸣能量的传递来实现的，RRM恰当地引入了一些蛋白质的物理参数，并且运用了信号分析方法(Digital Signal Analysis，DSP)使得对于蛋白质和基因的分析脱离了局部性。
11)通过Domain相互作用来预测蛋白质相互作用Domain是蛋白质最小的功能单元，它们之间的相互作用一定程度上就决定了蛋白质之间的相互作用。
按照这个方法将所有的氨基酸序列进行聚类，如果类与类之间的相互作用的序列对的个数超过了一定阈值，则表示与两个类的代表序列同源的蛋白质之间都可能会发生相互作用。
12)根据蛋白结构来预测蛋白相互作用Lappe等人认为，虽然蛋白质之间的相互作用并不能直接用作预测，但是在结构上相似的蛋白质将有可能具有相似的功能，至少会给出一定的功能提示。
分类的原则可按照SCOP给出的层次进行，分类方法是将已知序列的蛋白质相互作用对分别与SCOP的典型结构进行匹配，使之对应到每一个类中。
预测已知与其他蛋白相互作用关系的蛋白的序列结构可以列出该蛋白结构组成的最大可能情况。
3.蛋白质相互作用数据分析3.1蛋白质相互作用可靠性评价对于实验数据而言，由于大规模蛋白质相互作用实验如酵母双杂交实验存在较高的假阳性，所以一般会对产生的数据做一个评价。
对于预测的数据更需要一个打分系统进行评估。
常用的评估打分方法有下以几种：1）基于拓扑结构的证据该方法通过其他模式生物酵母、线虫、果蝇、小鼠等的实验蛋白质相互作用，通过基因ortholog关系预测到所分析物种的蛋白质相互作用，然后与分析的网络合并，对于重叠的或者三或四个蛋白相互作用回形模体中的相互作用给予高分。
这个方法对于数据量过于庞大的网络数据因为大部分都会是三或四个蛋白相互作用回形模体，以致于效果不太好。
2）基于GO term的证据蛋白质相似的细胞功能和定位与蛋白质相互作用成簇是相关的，在蛋白质相互作用对上如果两个蛋白质的功能在同一个GO term上，认为该蛋白质相互作用对有更好的可靠性。
3）共表达数据参考证据如果有实验证据证明两个蛋白质共表达，那么他们之间相互作用的可能性就高。
4）贝叶斯理论的应用基于贝叶斯理论收集一个正数据集和一个负数据集通过技术对所选择的方法进行评估。
3.2蛋白质相互作用网络分析1）度分布和Hub蛋白度是指顶点所连接的边的数量。
计算蛋白质相互作用网络上所有蛋白质的度，可以作一个度分布，如果度分布服从幂率的网络称为无尺度（scale-free）网络。
以此可以判断网络是随机网还是无尺度（scale-free）网络，见下图。
对于无尺度网络大多数顶点的度都是低的，只有少数顶点的度较高，这些少数顶点在蛋白质相互作用网络上就是Hub蛋白。
2）最短路计算，平均路长，路分布网络中两顶点间的距离用最短路来度量，即从一个顶点到另一个顶点所需要通过的最少边的数目。
平均路长指网络中所有顶点对间最短路的平均值。
路分布指对所有路长做一个分布，见下图。
3）聚集系数及其分布聚集系数描述其邻接点之间的连接程度，即网络的局部集团化程度，其数学定义如下：其d(v)是顶点v的度， |N（v）|代表顶点v的d(v)个邻接点之间的真接连线的数目。
CC （v）的值介于0-1之间。
由此定义可知，若v的任意两个邻居间都有连线，CC（v）等于1，若v的所有邻居之间都无连线，CC(V)等于0。
聚集系数分布见下图：5）拓扑系数的度分布拓扑系数(topological coefficients)的数学定义是TCp=average(J(p, j)/kp , 其中J(p, j)是指顶点p和j 之间的所有顶点数，kp是指顶点p的度。
拓扑系数的度分布参考下图：除了以上所说的之外，蛋白质相互作用网络还可以计算Eigenvector centrality、Center、Barycenter以其模块分析，采用的还是数学方法，这里就不一一介绍了。
4.Pajek的应用介绍4.1 Pajek简要介绍Pajek在斯洛文尼亚语中是蜘蛛的意思，是一个用来做大型网络分析和软件，它运行在window环境下，软件可以在官方网站下载:(http://vlado.fmf.uni-lj.si/pub/networks/pajek/)。
它被应用于与网络相关的各个领域的研究，如社会关系研究、情报分析等。
本文介绍该软件在蛋白质相互作用网络研究中的一些应用。
在官方网站除了pajek主程序之外，还有一些用来做格式转化的小程序，例如txt2pajek, Excel2pajek是非常实用的程序。
Pajek官方网站Pajek具有很强大的网络分析能力，如下图所示，pathway有多种方法去处理一个大型网络，包括了层次化（hierarchy），简约化（reduction）, 抽取前后关系（context）, 抽取部分网络（cut-out）。
它的主要目标有三个：1）从大网络中抽提有意义的小网络；2）网络的图形化显示；3）实现一系列的大型网络的分析算法。
4.2 Pajek的输入文件Pajek有6种数据对象，如下所示1）Network:主要对象，用来定义顶点和边，输入文件的扩展名为.net。
蛋白质相互作用主要用的就是该数据对象。
2）Partitions: 用来定义每个顶点属于哪一个类别，文件扩展名为.clu。
3）Permutations: 顶点的重新排列，文件扩展名为.per。
4）Clusters: 顶点的子集，文件扩展名为.cls。
5）Hierarchies: 层次结构排列的顶点，文件扩展名为.hie。
6）Vectors: 定义每一个顶点的一些数字化属性，文件扩展名为.vecPajek操作窗口Pajek主窗口 Pajek图形显示窗口菜单 简要说明File 六种数据对象的输入/输出操作Net 对单个网络的操作Nets 两个网络的运算Operations 对网络或者其它数据的操作Transform 依据分类、集聚和向量的网络变换Partition 对分类的操作Partitions 在两个分类上操作Vector 对网络和向量的操作Vectors 对两个向量的操作Permutation 排序相关的操作Cluster 对类进行操作Hierarchy 层次相关的操作Options 对软件的一些设置Draw 画图相关的选项Macro 与宏相关的操作Info 查询信息Tools 调用第三方软件最简单的Pajek network输入文件（1-mode network），如下所示：文件内容（） 网络图*Vertices 61 "a"2 "b"3 "c"4 "d"5 "e"6 "f"*Edges1 21 32 3*Arcs4 54 65 6*Vertices 6 表示以下开始在对顶点的定义，总的顶点数是6个。