免疫球蛋白中有多少对二硫键
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1.免疫:免疫指机体识别“自己”与“非己”(self-nonself),对“非己”抗原发生清除、排斥反应,以维持机体内环境平衡与稳定的生理功能,包括免疫防御功能、免疫监视功能和免疫稳定三大功能。
2. 免疫防御(immunologic defence):是针对外来抗原(如微生物或毒素)的一种免疫保护作用,或称为抗感染免疫。
如果免疫应答表现过于强烈,则在清除抗原的同时,也会造成组织损伤,即发生超敏反应(变态反应)。
如免疫应答过低或缺如,则可发生免疫缺陷病。
3.免疫监视(immunologic surveillance):正常情况下,体内的某些免疫细胞能发现并处理(杀伤、消毁)体内经常出现的少量异常细胞。
4.免疫稳定(immunologic homeostasis):正常情况下,机体可经常地清除损伤或衰老的自身细胞,以维持免疫机能在生理范围内的相对稳定性。
1. 抗原:能诱导机体免疫系统发生特异性免疫应答并能与相应应答产物(Ab或致敏淋巴细胞)在体内或体外发生特异性结合的物质。
亦称免疫原.2. 免疫原性:指抗原能刺激特定的免疫细胞,使免疫细胞活化、增殖、分化,最终产生免疫效应物质抗体和致敏淋巴细胞的特性。
3.抗原性:指能与免疫应答产物相互作用起反应的性能。
原称反应原性或免疫原反应性4.半抗原: 只具有抗原性而无免疫原性的物质。
5.完全抗原: 同时具有免疫原性和抗原性的物质。
6.抗原决定族: 是指抗原性物质表面决定该抗原特异性的特殊化学基团,又称表位。
7.共同抗原: 具有共同或相似的抗原表位的不同抗原。
8.异嗜性抗原: 在人不同种属动物植物和微生物细胞表面上存在的共同抗原。
它们之间有广泛交叉反应,与种属特异性无关。
又称Forssman 抗原。
9.超抗原: 只需极低浓度(1-10ng/ml)既可激活大量的T细胞克隆,产生极强的免疫应答效应,但其激活机制与方式有别于常规抗原与有丝分裂原.10.TD-Ag : 胸腺依赖性抗原, 这类抗原需在T细胞辅助才能激活B细胞产生Ab,绝大多数Ag属此类。
第2章免疫球蛋白这一章主要讲述免疫球蛋白的基本结构、其他成分、水解片段及其结构与功能的关系,抗体的异质性(免疫球蛋白的独特型),免疫球蛋白的表达,免疫球蛋白的生物学功能与特性,人工制备抗体:单克隆抗体和基因工程抗体概念等为主要内容。
一、免疫球蛋白的结构(免疫球蛋白分为分泌性和膜型两类)(1)、四肽链---所有Ig分子的单体结构都是由四肽链的对称结构,包括两条完全相同的分子质量较大的重链(H链)和两条完全相同的分子质量较小的轻链(L链),以二硫键链接而成“Y”字形。
(2)两个区:可变区和恒定区可变区:重链和轻链近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其组成和排列有较大差异,并决定抗体与抗原结合的特异性。
恒定区(C端):在同一种属中其氨基酸的组成或排列比较恒定,相对保守。
(3)铰链区:位于CH1和CH2之间可转动的区域,含丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,有利于Ig V区与抗原互补性结合;有利于暴露补体结合位点;对蛋白酶敏感。
结构域:免疫球蛋白的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接的球形结构域。
具有一定的生理功能,又称为功能区。
二、免疫球蛋白的其他成分有J链和分泌片免疫球蛋白肽链的某部分易被蛋白酶水解。
免疫球蛋白的水解片段有木瓜蛋白酶和胃蛋白酶三、抗体的异质性1.抗体可变区的异质性:抗原多样性所致抗体异质性2.抗体恒定区的异质性:类 IgM、IgG、IgA、IgD、IgE亚类 IgG1 、IgG2、 IgG3、 IgG4型κ型、λ型亚型λ1、λ2、λ3、λ43.免疫球蛋白异质性的原因外源因素----外源性抗原内源因素----免疫球蛋白本身亦是抗原,包含多种不同的抗原表位4.独特型在Ig的V区,其氨基酸序列不同,显示不同的免疫原性,即每个Ig分子所特有抗原特异性标志。
抗独特型抗体:AId四、免疫球蛋白的合成与表达1.合成:Ig主要有脾、淋巴结和其他淋巴组织内的浆细胞所产生。
2.组装:包括四个阶段----①基因转录②四肽链装配③结合糖基形成完整的Ig分子④由高尔基体向细胞膜转运3.表达1)不同分化阶段B细胞的Ig表达2)膜型与分泌型Ig的转变3)B细胞活化后重链C区转换4.代谢特征:IgG半寿期最长为23天;Ig均分布于血管内、外环境中;IgE合成率最低五、免疫球蛋白的生物学功能:V区的功能:A.特异性识别和结合抗原,;B.免疫调节;C.超抗体活性C区的功能:a.激活补体;b.细胞亲嗜性(与细胞表面受体结合);c.调理作用;d.抗体依赖细胞介导的细胞毒作用(ADCC);e.介导Ⅰ型超敏反应六、各类免疫球蛋白的生物学活性:尤其记忆具有特征性的特点(1)IgG:①多为单体,含血清量高②出生后3个月开始合成,3-5岁接近成人水平③多数抗菌、抗病毒、抗毒素抗体均属IgG类④是唯一能通过胎盘的Ig,对新生儿抗感染起重要作用;⑤具有活化补体经典途径的能力⑥具有调理作用、ADCC作用和结合SPA(葡萄球菌A蛋白)等;⑦参与Ⅱ型、Ⅲ型超敏反应。
e3-3 免疫球蛋白
生物体内的抗体分为IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
现以IgG为例,对抗体的结构与功能作简单的介绍。
IgG由2条重链(heavy chainH链)和2条轻链(light chain,L链)组成,分子内有大量的二硫键。
其中链内二硫键12个,链间二硫键4个[图e3-3(1)]。
多肽链分为可变区(variable region,V区)和恒定区(constant region,C区)。
C区氨基酸序列高度保守,V区氨基酸序列变化较大。
IgG的二级结构几乎全是β折叠,由无规则卷曲连接。
IgG的三级结构由12个球形结构域组成,每个结构域均被二硫键锁住。
图e3-3(1) 免疫球蛋白的三维结构模式图
1分子IgG可被木瓜蛋白酶切成2个Fab片段和1个Fc片段。
其中Fab的可变区含有1个抗原结合位点,因此是1价,Fc则含有2个补体结合位点;使用胃蛋白酶可将抗体切成1个F(ab′)2片段和若干个Fc肽段。
其中F(ab′)2能结合2分子抗原,因此是2价[图e3-3(2)]。
抗体在结合抗原以后,其构象从Y型变成T型。
图e3-3(2) IgG的酶促降解。
1.免疫球蛋白的基本结构
Ig单体是两条相同的重链(H链)和两条相同的轻链(L链)通过二硫键连接而成Y形单体。
Ig单体是免疫球蛋白分子的基本单位。
2.根据重链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同,将Ig分为5类(5个同种型)即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。
3.IgG
单体分子;在血清和细胞外液中含量最高;是再次免疫应答产生的主要抗体,是抗感染的主力军;唯一可以通过胎盘的Ig,在新生儿抗感染免疫中起到重要作用。
4.IgM
分子量最大;人类发育过程中最早合成的抗体;是抗原刺激机体诱导体液免疫应答中最早产生的(感染早期免疫);半衰期5天,血清中IgM水平增高提示有近期感染。
5.IgA
分泌型IgA(SIgA)是外分泌液中的主要抗体,在局部抗感染免疫中发挥重要作用。
6.IgE
血清中含量最少的Ig,为亲细胞抗体,可通过Fc段介导I型超敏反应。
7.IgD
膜结合型IgD是B细胞分化发育成熟的标志。
8.免疫球蛋白的生物学功能
(1)识别并特异性结合抗原表位。
(2)激活补体。
(3)结合Fc受体。
①调理作用:IgG的Fc段与中性粒细胞、巨噬细胞上受体结合,从而增强吞噬细胞对抗原的吞噬作用;
②抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(ADCC);
③介导I型超敏反应;
④穿过胎盘和黏膜;
⑤中和作用。
以上就是对免疫球蛋白的知识点总结,希望同学们在复习当中有所收获。
第三章免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)1.免疫球蛋白Ig:具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
分为分泌型免疫球蛋白sIg、膜型免疫球蛋白mIg2.抗体(antibody,Ab)①概念:B细胞在抗原的刺激下分化为浆细胞,产生具有与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白,称为抗体。
②存在部位:血清、其他体液或外分泌液中。
将抗体介导的免疫称为体液免疫。
将含有抗体的血清称为抗血清或免疫血清。
③电泳区带:抗体活性大部分在γ区带,故抗体曾有γ球蛋白(或丙种球蛋白)之称。
第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构:由二硫键相连的四条对称的多肽链构成的单体。
形成一“Y”字形结构。
重链、轻链四肽链结构:所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。
两条重链(H)和两条轻链(L)。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
(一)重链与轻链(天然的Ig单体结构中,两条重链同类,两条轻链同型。
)1.重链(heavy chain,H链)450~550个氨基酸残基,分子量约55~75kD。
根据Ig重链恒定区的分子结构和抗原特异性的不同,Ig可分为五类:即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE,相应H链为γ、μ、α、δ及ε链。
2. 轻链轻链为重链的1/2,约由214个氨基酸组成。
根据轻链的不同,分为κ、λ两型。
正常人血清Ig的κ:λ=2 :1(二)可变区和恒定区1.可变区(variable region,V区)近N端的1/2 L链和1/4(或1/5)H链,氨基酸的组成及序列变化较大,而得名。
⑴超变区(hypervariable region,HVR):V区内变化最为剧烈的特定部位。
L链3个,H链3个。
因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补,故又称互补性决定区(complementarity determing region,CDR)。
不同Ig分子在超变区结构上各自具有独特的氨基酸排序和构型特点,也称为Ig分子的独特型或独特型决定簇。
免疫球蛋白免疫球蛋白的结构(一)抗体(antibody,Ab)是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性结合,发挥免疫功能。
免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
所有抗体都是免疫球蛋白,但免疫球蛋白不都是抗体免疫球蛋白的结构Ig是糖蛋白,由两条较长的多肽链和两条较短的多肽链通过二硫键相连而形成四条肽链结构(H2L2)。
重链(Heavy chain)•由450-550a.a.组成,MW:50-75KD •两条重链之间以二硫键相连,呈Y 字型•分为可变区(V区)和恒定区(C 区)•五类重链:γ、α、μ、δ和ε•相应的Ig:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE•IgG和IgA又可分为若干亚类引自司传平音像教程Subclasses of IgGIgG1IgG4IgG3IgG2g1,g2,g3和g4等Igg 链分别参与组成IgG1、IgG2、IgG3和IgG4等分子。
IgG3的铰链区最长,IgG2铰链区较短。
四种亚类的IgG 分子在血清中的浓度不同,所发挥的生物学特性亦不相同。
IgASecretory pieceJoining chainIgM JoiningchainIgMsecreted IgMMembrance bound IgM sIgMIg α Ig b Ig α Ig bIgDIgE轻链(Light chain)由214a.a组成,MW:25KD分为可变区(V区)和恒定区(C区)其C末端以二硫键与相对重链相连两型轻链:κ、λ人类κ∶λ=2∶1λ链又可分为4种亚型可变区(Variable region)位于重链或轻链的N端,占轻链的1/2,重链的1/4或1/51.氨基酸组成和排列顺序随抗体特异性而异2.重链和轻链的可变区分别称为VH和VL又分为超变区(HVR)和骨架区(FR)3.赋予抗体特异性恒定区(Constant region)位于重链或轻链的C端,占轻链的1/2,重链的3/4或4/51.氨基酸组成和排列顺序相对恒定2.重链和轻链的恒定区分别称为CH和CL3.不同类Ig CH的长度不同如IgG、IgD和IgA具有3个CH,而IgE、IgM有4个CH4.是Ig分类和分型的依据,也是制备第二抗体的抗原基础•IgG、IgD和IgA具有3个CH•IgE、IgM具有4个CH超变区(Hypervariable region, HVR)•VH和VL各有3个氨基酸组成和顺序高度可变的区域•这些区域结构与抗原决定簇互补,所以又称为互补决定区(CDR)•抗原-抗体特异结合的关键部位•决定了抗体的特异性和亲和力骨架区(Framework region, FR)铰链区(hinge region)位于CH1和CH2之间富含脯氨酸,有弹性使Ig伸展自如IgE和IgM 无铰链区THANKS!。
名词解释免疫球蛋白免疫球蛋白(Immunoglobulin,简称Ig)是一类在脊椎动物的免疫系统中起着重要作用的蛋白质。
免疫球蛋白具有多样性、特异性和记忆性,可以识别和结合到抗原分子上,从而发挥抗原特异性免疫应答的关键角色。
免疫球蛋白是由免疫细胞,如B淋巴细胞,分泌的抗体分子。
它由两个重链和两个轻链组成,通过二硫键连接形成“Y”字形的结构。
在人类中,免疫球蛋白可以分为五个亚型:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。
每种亚型都有不同的结构和功能。
IgG是最常见的免疫球蛋白亚型,占血浆中免疫球蛋白的75-80%。
它可以通过胎盘传递给胎儿,提供被动免疫保护。
IgG参与体液免疫,对细菌、病毒和其他微生物产生中和作用,增强细胞毒性效应,并激活其他免疫细胞。
IgA是存在于体液中的主要免疫球蛋白,占血浆中免疫球蛋白的15-20%。
它在黏膜表面和分泌物中起着保护作用,抵御细菌和病毒的侵袭。
IgA可以通过乳汁、唾液、泪液等分泌物传递给新生儿,提供局部被动免疫保护。
IgM是第一种被合成和分泌的免疫球蛋白,占血浆中免疫球蛋白的5-10%。
它作为早期免疫应答的标志物,在感染初期扮演着重要角色。
IgM以聚合物的形式存在,具有很强的结合力和激活补体的能力。
IgD是免疫球蛋白家族中最少见的亚型,占血浆中免疫球蛋白的0.2-0.5%。
IgD的功能尚不明确,但它被认为参与B淋巴细胞的激活和调节。
IgE是免疫球蛋白家族中最少见的亚型,在免疫应答中起到重要作用。
IgE主要参与过敏反应,与细胞表面的肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合,引发组织过敏炎症反应。
免疫球蛋白通过与抗原结合,可以触发多种免疫应答机制。
它可以中和病原体,阻止其入侵宿主细胞;通过激活补体系统,诱导炎症反应和细胞溶解;促进巨噬细胞和自然杀伤细胞的体外杀伤作用;参与调节T细胞和B细胞的活化、增殖和分化等。
在免疫学研究和临床应用中,免疫球蛋白具有多种用途。
例如,通过测量免疫球蛋白的浓度和亚型比例,可以评估免疫功能状态;通过单克隆抗体技术,可以制备特异性抗体来治疗某些疾病;通过免疫球蛋白的结构研究,可以揭示免疫应答的机制,为药物研发提供指导。
免疫球蛋白中有多少对二硫键
免疫球蛋白是一种特殊的蛋白质,也被称为抗体,是免疫系统中起关键作用的分子。
它们由两个轻链和两个重链组成,而这些链之间的连接主要通过二硫键来实现。
二硫键是一种化学键,是两个硫原子之间的共价键。
在免疫球蛋白的结构中,二硫键起到了重要的作用,稳定了蛋白质的结构,并且使得免疫球蛋白能够发挥其特定的功能。
免疫球蛋白的二硫键通常存在于其重链的C区域。
在人类的免疫球蛋白中,重链有五个不同的类别,分别是IgM、IgG、IgA、IgD和IgE,而每个类别的重链都有不同数量的二硫键。
具体来说,IgM是一种最早产生的抗体,其重链中有10对二硫键。
IgG是体内最常见的抗体,其重链中有12对二硫键。
IgA是存在于体液中的抗体,其重链中有9对二硫键。
IgD是存在于B细胞表面的抗体,其重链中有10对二硫键。
IgE是参与过敏反应的抗体,其重链中有8对二硫键。
这些二硫键的存在使得免疫球蛋白能够保持其稳定的结构,并且能够与抗原结合,从而发挥其免疫功能。
当抗原进入人体后,免疫球蛋白中的二硫键能够使其在体内寻找并结合相应的抗原,从而触发免疫反应。
除了免疫球蛋白外,许多其他的蛋白质也含有二硫键。
二硫键在细
胞内起到了连接和稳定蛋白质结构的重要作用。
此外,二硫键还参与了许多生物过程,如细胞信号传导、蛋白质折叠和分子识别等。
总结起来,免疫球蛋白中含有多少对二硫键取决于其重链的类别。
这些二硫键的存在使得免疫球蛋白能够保持其稳定的结构,并且能够与抗原结合,从而发挥其免疫功能。
二硫键在免疫球蛋白以及其他蛋白质中都发挥着重要的作用,对于维持生命活动具有重要意义。