生物化学---作业讲解

第七章 氨基酸代谢名词解释氮平衡（nitrogen balance）必需氨基酸（essential amino acids）食物蛋白质互补作用(supplementary effect)蛋白质的营养价值(nutritive value)假神经递质(falseneurotransmitter)蛋白质的腐败作用(putrefaction)一碳单位(onecarbonunit)氨基酸的代谢库(metabolic pool)转氨基作用(transamination)嘌呤核苷酸循环(purinenucleotide cycle)联合脱氨基作用(transdeamination)氧化脱氨基作用(oxidatlvedeamination)生糖氨基酸（glucogenic amino acid）生酮氨基酸（ketogenic amino acid）生糖兼生酮氨基酸（glucogenic and ketogenic amino acid）丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle)鸟氨酸循环(ornithinecycle)苯酮酸尿症(phenylkeronuria，PKU)活性蛋氨酸(actlvemethionine)甲硫氨酸循环(methioninecycle)PAPS问答题1. 试述谷氨酸通过代谢可以转变成哪些物质?请写出其主要的反应式及关键酶。

2. 写出下列氨基酸与 -酮戊二酸转氨基后生成相应 -酮酸的名称。

3. 为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标?4. 试述鸟氨酸循环、丙氨酸-葡萄糖循环、蛋氨酸循环的生理意义。

5. 试述谷氨酰胺生成及分解的意义。

6. 简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。

7. 什么是尿素循环，有何生物学意义?8. 试述氨中毒肝昏迷的机制。

为什么对高氨血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂。

9. 简述 -氨基丁酸的生成及生理功能。

10. 试述苯丙氨酸的代谢途径。

绪论查找并了解5-8件与生物化学课程相关的诺贝尔生理医学奖工作及意义。

第一章核酸8/10/3[课后小结]熟悉核酸的分类和生物学功能、分子组成、化学结构特点。

掌握DNA一级结构、高级结构、核小体、核酸的变性、复性、分子杂交。

理解核酸（DNA与RNA）结构与功能的关系。

熟悉核酸重要的理化性质、变性和复性及其应用。

了解核酸酶的概念分类名词解释(英语解释)单核苷酸(mononucleotide) 3′,5′-磷酸二酯键（phosphodiester bonds）碱基互补规律(complementary base pairing) 核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）退火（annealing）增色效应（hyper chromic effect）发夹结构（hairpin structure）DNA的熔解温度（melting temperature T m）分子杂交（molecular hybridization）环化核苷酸(cyclic nucleotide)DNA复性（退火）一般在低于其T m值约20℃的温度下进行的。

填空题1．DNA双螺旋结构模型是___于___年提出的。

2．核酸的基本结构单位是___。

3．脱氧核糖核酸在糖环___位置不带羟基。

4．两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于___中，RNA主要位于___中。

5．核酸分子中糖环与碱基之间的连键为___键。

核苷与核苷之间通过___键连接成多聚体。

6．核酸的特征元素___。

7．B型DNA双螺旋的两条多核苷酸连为___、___方向的螺旋，螺距为___，每匝螺旋有___对碱基，每对碱基的转角是___。

8．在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重___，T m（熔解温度）则___，分子比较稳定。

9．在___条件下，互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。

10．___RNA分子指导蛋白质合成，___RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

《生物化学》作业参考答案第一章绪论一、名词解释：1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。

二、问答题：1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。

从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。

生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。

第二章蛋白质化学一、名词解释：1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。

二、问答题：1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。

答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。

利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。

2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。

答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种。

α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。

生物化学第二章试题讲解第二章蛋白质的结构与性质一、本章重点1.蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。

2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质。

3.肽的组成及结构特点。

肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。

4.蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点。

5.蛋白质结构与功能的关系。

6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。

二、名词解释氨基酸(amino acid)：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，组成蛋白质的氨基酸的氨基一般连在α-碳上。

必需氨基酸(essential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

非必需氨基酸(nonessential amino acid)：指人（或其它脊椎动物）自身能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

等电点(pI, isoelectric point)：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

茚三酮反应(ninhydrin reaction)：在加热条件下，氨基酸或肽与水合茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

分配层析(chromatography)：按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

离子交换层析(ion-exchange chromatography)：利用离子交换剂(柱中装填物) 对要分离的各种离子的亲和力的不同，使离子在层析柱中达到分离目的的方法。

亲和层析(affinity chromatography)：蛋白质分子能对配基专一性地结合成复合物，改变条件，又能解离，利用这种特性而设计的一种层析技术。

第十七章 肝脏生化名词解释生物转化（biotransformation）加单氧酶系（monooxygenase）初级胆汁酸(primarybile acid)次级胆汁酸(secondarybileacid)胆汁酸的肠肝循环(bileacid enterohepatic circulation)未结合胆红素（unconjugated bilirubin）结合胆红素（conjugated bilirubin）黄疸（jaundice）胆素原的肠肝循环问答题1. 肝在人体的物质代谢中起着哪些重要作用?2. 何谓生物转化作用?影响其因素有哪些?有何生理意义?3. 什么是胆汁酸的肠肝循环，有何生理意义?4. 简述胆固醇与胆汁酸之间的代谢关系。

5. 试述胆红素的来源与去路6. 根据血清胆红素的来源可将黄疸分为哪三类，其各自病因为何?7. 说明三类黄疽血清胆红素及尿三胆的特点。

8. 肝在胆红素代谢中有何作用?9. 结合胆红素与未结合胆红素有什么区别?对临床诊断有何用途?10. 为什么苯巴比妥钠能使新生儿生理性黄疽期缩短、黄疽尽快消退?简述新生儿照射蓝光减轻新生儿黄疸的原因。

参考答案：名词解释生物转化（biotransformation）[答案]人体内经常存在一些非营养物质，这些物质既不能构成组织细胞的结构成分，又不能氧化供能，其中一些对人体有一定的生物学效应或毒性作用，机体在排出这些物质之前常将其进行各种代谢转变(在肝进行氧化、还原、水解和结合反应)，这一过程称为生物转化。

加单氧酶系（monooxygenase）[答案]存在于细胞微粒体内，是含细胞色素P450的酶，催化许多脂溶性物质从O2接受一个氧原子，生成羟基化合物或环氧化合物，另一个氧原子被NADPH供氢还原生成H2O。

该酶系与体内很多重要活性物质的合成以及药物、毒物的代谢有密切关系。

初级胆汁酸(primarybile acid)[答案]是胆固醇在肝细胞内分解生成的具有24碳的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合物次级胆汁酸(secondarybileacid)[答案]由初级胆汁酸在肠道中经细菌作用氧化生成的胆汁酸；包括脱氧胆酸和石胆酸及其与甘氨酸和牛磺酸的结合物。

生物化学实验实验基本原理1 有效数字计算（结合电子天平的应用等）加减法：进行数字加减时，最后结果所保留的小数点后的位数应与参与运算的各数中小数点后位数最少者相同，其尾数“四舍五入”。

如：0.124+1.2345+12.34=13.6979，应取13.70。

乘除法：进行数字乘除时，最后结果的有效数字应与参与运算的各数中有效数字位数最少者为准，而与小数点的位数无关，其尾数“四舍五入”。

如：1.23×0.12=0.1476,应取0.15。

2 误差分析误差为实验分析的测定值与真实值之间的差值。

误差越小，测定值越准确，即准确度越高。

误差可用绝对误差和相对误差表示。

绝对误差= 测定值- 真实值相对误差= 绝对误差÷真实值×100%一般用相对误差表示结果的准确度，但因真实值是并不知道的，因此实际工作中无法求出分析的准确度，只得用精确度来评价分析的结果。

3 偏差分析（结合“可溶性蛋白或赖氨酸实验”要求掌握）精确度表示在相同条件下，进行多次实验的测定值相近的程度。

一般用偏差来衡量分析结果的精确度。

偏差也有绝对偏差和相对偏差两种表示方法。

绝对偏差= 单次测定值- 算术平均值（不计正负号）相对偏差= 绝对偏差÷算术平均值×100%例如：分析某一材料糖含量，共重复测定5次，其结果分别为：16.1%，15.8%，16.3%，16.2%，15.6%，用来表示精确度的偏差可计算如下：分析结果算术平均值个别测定的绝对偏差（不计正负）16.1% 0.1%15.8% 0.2%16.3% 16.0% 0.3%16.2% 0.2%15.6% 0.4%平均绝对偏差=（0.1%+0.2%+0.3%+0.2%+0.4%）÷5 = 0.2%平均相对偏差= 0.2÷16.0×100% = 1.25%在实验中，有时只做两次平行测定，这时就应用下式表达结果的精确度：两次分析结果的差值÷平均值×100%4 实验结果的表述：实验结果可用列表法（“影响酶作用的因素”常用）和作图法（综合实验用）表示。

第九章 物质代谢的联系与调节名词解释物质代谢(metabolism)限速酶(1imitingvelocityenzymes)变构酶(Allostericenzyme)与变构调节(Allostericregulation)酶的化学修饰(chemicalmodifacation)泛素(Ubiquitin反馈控制(feedback)蛋白激酶(ProteinKinase)酶的诱导剂(enzymeinducer)变构调节(Allostericregulation)调节酶(regulatoryenzyme)问答题1. 简述丙酮酸在代谢中的作用。

2. 试述乙酰CoA在代谢中的作用。

3. 脂肪能否进行糖异生?4. 简述甘氨酸的生化作用。

5. 列出至少8种维生素的辅酶形式及其参与的生化代谢。

6. 简述酶的化学修饰的特点。

7 简述人体在长期饥饿状态下，物质代谢有何变化。

8. 体内脂肪酸可否转变为葡萄糖?为什么?9. 糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明其转变的途径或不能转变的原因。

10. 为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢，有何生理意义?11. 讨论下列物质能否相互转变?简述其理由。

12. 试述体内草酰乙酸在物质代谢中有什么作用?13. 试述丙酮酸在体内物质代谢中的重要作用。

14. 三大营养物质，即糖、脂肪和蛋白质在机体内可以相互转变吗?简述其理由。

15. 为什么减肥的人也要限制糖类的摄入量?试从营养物质代谢的角度加以解释。

16. 请列举5种肝脏特有的代谢途径(在正常情况下，其他组织器官很难或很少进行的代谢过程)，并分别说明其主要生理意义。

17. 比较脑、肝、骨骼肌在糖、脂代谢和能量代谢上的主要特点。

18. 短期饥饿时，机体如何进行三级水平调节的?19. 试述人体在短期饥饿和长期饥饿情况下，糖、脂、蛋白质代谢有何特点？20. 试比较酶的变构调节和化学修饰调节的不同。

参考答案：名词解释物质代谢(metabolism)[答案]机体在生命活动过程中不断摄人O2及营养物质，在细胞内进行中间代谢，同时不断排出CO2及代谢废物，这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢,包括分解、合成和能量代谢。

生物化学上册作业一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.回答下列问题:(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu. (5).Ser-Ala.12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？13. 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？14.试解释酶为什么具有立体特异性。

15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？16. 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。

17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。

这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。

第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D 型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。

在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman 反应）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。

试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题）答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。

1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。

2）抑制糖异生：①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生；②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等；3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。

4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。

5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。

2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题)答：1）胰岛素它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低；2）胰岛素促泌剂①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。

3）胰岛素曾敏剂如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。

另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。

4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。

生物化学练习题及讲解推荐高中一、选择题1. 下列哪种物质不属于蛋白质？A. 胰岛素B. 血红蛋白C. 胆固醇D. 胶原蛋白2. 氨基酸通过哪种化学键连接形成多肽链？A. 肽键B. 酯键C. 糖苷键D. 磷酸二酯键二、填空题1. 核酸的基本组成单位是_________。

2. 酶的催化作用是通过_________来降低反应的活化能。

三、简答题1. 简述DNA复制的过程。

2. 描述细胞呼吸过程中的三个阶段及其主要发生场所。

生物化学练习题讲解一、选择题1. 正确答案：C。

胆固醇是一种脂质，不属于蛋白质。

蛋白质是由氨基酸组成的大分子，具有特定的三维结构和功能。

2. 正确答案：A。

氨基酸通过肽键连接形成多肽链，肽键是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成的。

二、填空题1. 核苷酸。

核酸是由核苷酸组成的，每个核苷酸由一个糖分子、一个磷酸基团和一个含氮碱基组成。

2. 活性中心。

酶通过其活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物，从而降低反应的活化能，加速反应速率。

三、简答题1. DNA复制是一个半保留的过程，包括以下几个步骤：- 解旋：DNA双螺旋结构被解旋酶解开，形成复制叉。

- 合成：DNA聚合酶在模板链上添加互补的核苷酸，形成新的DNA 链。

- 校对：DNA聚合酶具有校对功能，能够识别并修复错误的配对。

- 连接：DNA连接酶将新合成的DNA片段连接起来，形成完整的DNA分子。

2. 细胞呼吸分为三个阶段：- 糖酵解：发生在细胞质中，将葡萄糖分解成两个丙酮酸分子，产生少量ATP。

- 三羧酸循环（TCA循环）：发生在线粒体基质中，丙酮酸被进一步氧化分解，产生更多的ATP。

- 电子传递链：发生在线粒体内膜上，通过电子传递和质子梯度产生大量的ATP。

通过这些练习题和讲解，可以加深对生物化学基础知识的理解，为高中生物化学学习打下坚实的基础。