云南农业大学动物生物化学实验期末复习参考资料

《动物生物化学实验》复习题一.填空题1、生物化学实验的常用技术包括、、等。

2、牛奶中的主要蛋白质是，其占牛奶蛋白质总量的，其在pH值为的缓冲液中容易沉淀。

3、将制备酪蛋白时所得乳清，徐徐加热。

即出现沉淀。

此为乳清中的和。

4、Folin-酚试剂由和组成。

5、福林酚法测定蛋白质含量时，样品蛋白质含量的适宜范围为 ug/mL。

6、酶促反应速度最大时的环境温度称为，能使酶活性降低或丧失的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。

7、酶促反应速度最大时的pH称为，能使酶活性从无到有或使酶活性增加的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。

8、淀粉酶具有高度的性，催化蔗糖水解。

9、高浓度的硫酸铵一方面破坏了IgG分子表面的，而另一方面中和了其分子表面的，致使分子之间容易碰撞而沉淀。

10、DNA主要存在于，在细胞中，它与结合形成。

11、脱氧核糖核蛋白体在mol/L的NaLl溶液中溶解度小，在mol/L的NaLl溶液中溶解度大。

12、不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的分辨率，是因为电泳时会产生三大效应，即，和电荷效应。

13、使用硫酸铵分级沉淀的优点：系数小而且大，不易引起蛋白质。

二．是非题（）1、酪蛋白在稀碱溶液中易溶解。

（）2、酪蛋白是一种不含硫的蛋白质。

（）3、Folin-酚法是一种光谱技术，主要仪器是可见光分光光度计。

（）4、Folin-酚法测定蛋白质含量时，样品应进行适当稀释。

（）5、Folin-酚法是测定蛋白质含量的常用方法。

（）6、Folin-酚法应该用同种蛋白质做对照。

（）7、做温度对淀粉酶活性影响时，沸水浴中试管取出后即可直接加入碘液观察结果。

（）8、NaCl中Na+1是唾液淀粉酶的激活剂。

（）9、CuSO4中Cu2+是唾液淀粉酶的抑制剂剂。

（）10、硫酸铵盐析制备的IgG，保留了其生物活性的。

（）11、在制备DNA过程中氯仿—异戊醇的主要作用是除去脂类物质。

（）12、PAGE时加入蔗糖是为了增加蛋白质的解离度。

动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。

碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。

二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。

三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。

四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。

ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。

第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。

一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。

组成蛋白质的基本单位是氨基酸。

如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。

这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。

其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。

二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。

（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。

在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。

在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。

（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。

第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。

动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。

氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。

蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。

结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。

2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。

糖类分为单糖、双糖和多糖。

单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。

双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。

多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。

3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。

脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。

酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。

4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。

核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。

DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。

DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。

5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。

酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。

酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。

酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。

6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。

生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。

生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。

7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。

代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。

有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。

动物生物化学期末试卷及答案12动物生物化学期末试卷12一、名词解释（每题2分，共20分）1. 增色效应：2. 柠檬酸循环：3. 糖异生：4. 级联放大：5. 质子梯度的概念：6.无氧呼吸：7.乙醛酸循环：8. 铁硫蛋白:9. 氧化磷酸化：10.乳酸的再利用（Cori Cycle)：二、判断题（每题1分，共10分）1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA 的熔点，用Tm 表示。

（）2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（）3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。

（）4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。

（）5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。

缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。

（）6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。

（）7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。

目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。

（）8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。

（）9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（）10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。

（）三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分）1.嘧啶核苷酸合成特点是（）A.在5-磷酸核糖上合成碱基B.由FH4提供一碳单位C.先合成氨基甲酰磷酸D.甘氨酸完整地掺入分子中E.谷氨酸是氮原子供体2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（）A，NH3和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸3.核苷酸从头及补救合成中都需（）A.GlyB.AspC.一碳单位 D.CO2E.PRPP4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（）A.由ATP供能B.由天冬氨酸供氨C.XMP为中间产物D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶E.先脱氢，再氨基化5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（）A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTPB.从头合成一分子CTP耗7分子ATPC.胞嘧啶C4上的-NH2由谷氨酰胺供给D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（）A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（）A.线粒体呼吸链复合物I;B.线粒体呼吸链复合物II;C.线粒体呼吸链复合物III;D.线粒体ATP合成酶.8. 一氧化碳抑制呼吸链的位点在（）A.琥珀酸脱氢酶B.NADH脱氢酶；C. 还原辅酶Q-细胞色素c氧化还原酶D.细胞色素c氧化酶9.B型右旋DNA的螺旋距比Z型左旋DNA（）A，大； B，小； C，相同；10．在糖原合成中作为葡萄糖载体的是：（）A．ADP B．GDP C．CDP D．TDP E．UDP11．下列哪一个酶与丙酮酸生成糖无关？（）A．果糖二磷酸酶 B．丙酮酸激酶 C．丙酮酸羧化酶D．醛缩酶 E．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶12．1分子葡萄糖酵解时净生成多少个ATP？（）A．1 B．2 C．3 D．4 E．513 .位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是：（）A．1-磷酸葡萄糖 B．6-磷酸葡萄糖 C．1，6-二磷酸果糖D．3-磷酸甘油酸 E．6-磷酸果糖14. 某双链DNA纯样品含15％的A，该样品中G的含量为（）A、35％B、15％C、30％D、20％15.催化核糖-5-磷酸和ATP合成5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）的酶是（）A，磷酸核糖激酶；B，磷酸核糖酶；C，磷酸核糖焦磷酸激酶；D，ATP激酶16．1分子丙酮酸进入三羧酸循环及呼吸链氧化时：（）A．生成3分子CO2 B．生成12。

动物⽣物化学复习资料汇编⼀．绪论与酶1.名词解释:⽣物化学——简称⽣命的化学；是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。

酶——由⽣物活细胞产⽣，具有⾼度专⼀性和极⾼催化效率的⽣物催化剂。

酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作⽤才具有催化活性的酶的前体。

同⼯酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质和免疫学性质不同的⼀组酶。

酶原的激活——使⽆活性的酶原转变成有活性的酶的过程。

维⽣素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由⾷物供给的⼀类有机化合物。

酶活性部位——酶分⼦中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。

活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。

必需基团——直接参与对底物分⼦结合和催化的基团以及参与维持酶分⼦构象的基团。

诱导契合学说——酶活⼒——酶催化底物化学反应的能⼒２.酶催化作⽤的特征(P2)答：1.酶具有很⾼的催化效率 2.酶具有⾼度的专⼀性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋⽩质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。

结合酶：除蛋⽩质组分外，还有⾮蛋⽩质的⼩分⼦物质，只有两者同时存在才有催化功能。

4.维⽣素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作⽤缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚⽓病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢⼝⾓炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电⼦作⽤癞⽪病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 ⽣物素羧化酶的辅酶B9 FH4 ⼀碳基团的载体巨红细胞贫⾎B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫⾎5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活⼒及其单位（⼀）酶活⼒(酶活性): 酶催化底物化学反应的能⼒。

动物生物化学期末试卷2（考试时间 90 分钟）一、名词解释（共6题，每题3分，共18分）1.蛋白质的一级结构：2.酶原：3.生物氧化：4.必需脂肪酸：5.呼吸链：6.半保留复制二、单项选择：（每题2分，共30分）1.测得某一蛋白质样品氮含量为0．2克，此样品蛋白质含量多少克A．1.00克 B．1.25克 C．1.50克 D．3.20克2.20种编码氨基酸中唯一的α-亚氨基酸是( ).A.脯氨酸B.半胱氨酸C.甘氨酸 D蛋氨酸3.下列那类核酸常含有稀有碱基：（）A、 mRNAB、tRNAC、rRNAD、线粒体RNA(mtRNA)4.能促进脂肪酸动员的激素是（）A.肾上腺素B.胰高血糖素C.促甲状腺激素D.促肾上腺皮质激素E.以上都是5.关于糖酵解的错误的描述是（）A.是成熟红细胞的功能方式B.产生是乳酸和ATPC.在细胞液中进行D..需要氧参与反应6.下列代谢过程中在线粒体中进行的是：（）A.糖酵解B.磷酸戊糖途径C.三羧酸循环D.糖原的合成7．丙酮酸脱氢酶不含下列哪种维生素（）A.维生素PPB.维生素B1C.维生素B2D.维生素AE.硫辛酸8．在体内合成胆固醇的原料是（）A.丙酮酸B.草酸C.苹果酸D.乙酰CoAE.α-酮戊二酸9.代谢过程中，可作为活性甲基的直接供体是（）A、甲硫氨酸B、s—腺苷蛋酸C、甘氨酸D、胆碱10.生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为（）A.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.联合脱氨基D.直接脱氨基11.参与呼吸链传递电子的金属离子是（）A.镁离子B.铁离子C.锌离子D.钴离子E.钙离子12.将活化的脂肪酸载入线粒体的是A.肉碱B.乙酰肉碱C.乙酰CoAD.柠檬酸13.一氧化碳中毒是由于抑制了哪种细胞色素？A、Cytaa3B、CytbC、Cytb566D、Cytc14.嘌呤核苷酸从头合成的过程中，首先合成的是：A．AMP B．GMP C．XMP D．IMP15.嘌呤分解的终产物是A. 尿素 B．尿酸 C．尿嘧啶 D.尿胆素三、填空题（每空1分，共20分）1.蛋白质的基本组成单位是。

第3章蛋白质1、蛋白质的生理功能：(1)催化作用（2）贮存与运输（3）调节作用（4）运动（5）防御（6）营养（7）结构（8）膜成分（9）参与遗传蛋2、蛋白质分类根据物理特性和功能：分为球状蛋白及纤维状蛋白2类。

化学组成：（1）简单蛋白：水解只产生1种氨基酸。

清蛋白(又名白蛋白，albumin)、球蛋白(globulin)、谷蛋白(glutelin)、醇溶谷蛋白(prolamine)、精蛋白(protamine)、组蛋白(histone)、硬蛋白(scleroprotein)等（2）结合蛋白：蛋白质+辅基核蛋白(nucleoprotein)、磷蛋白(phosphoprotein)、金属蛋白(metalloprotein)、色蛋白(chromoprotein)3、蛋白质化学组成所有蛋白质均含有：C 50%-55%H 6%-8%O 20%-23%N 15%-17%某些蛋白质含有：S 0.3%-2.5% 以及P少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素自然界的氨基酸有300种，只有20种氨基酸参与蛋白质构成。

氨基酸分类：在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四大类,不带电荷极性氨基酸：甘Gly,丝Ser, 苏Thr, 半胱Cys,酪（Y）Tyr,天冬酰Asn,谷氨酰（Q）Gln带负电荷极性氨基酸：天冬（D）Asp, 谷(E)Glu带正电荷极性氨基酸：组His, 精（R）Arg, 懒（K）Lys非极性氨基酸：丙Ala, 缬Val, 亮Leu, 异亮Ile, 脯Pro, 苯丙（F）Phe, 色(W)Trp, 甲硫（蛋）MetR基分类含非极性侧链基团含极性侧链基团含芳香基团含碱性侧链基团（带正电荷）含酸性侧链基团（带负电荷）氨基酸的等电点：溶液在某一特定PH时，某种氨基酸以两性离子的形式存在且正负电荷数相等，这时溶液的PH为该氨基酸的等电点蛋白质结构层次蛋白质结构极其复杂，但具有明显的结构层次一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架的局部空间结构）超二级结构（二级结构单位的集合体）结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域）三级结构（多肽链上所有原子和基团的空间排布）四级结构（由球状亚基或分子缔合而成的集合体）蛋白质：不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子，是生命的物质基础肽键：前一个氨基酸分子的羧基与下一个氨基酸分子的氨基缩合，失去一个水分子形成肽，C-N化学键为肽键4、蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架的局部空间结构蛋白质的三级结构：多肽链上所有原子和基团的空间排布蛋白质的四级结构：亚基的种类，数目，空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构二级结构主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲三级结构的稳定主要靠非共价相互作用氨基酸亲水的基团倾向于分布在分子的表面，疏水的基团在分子的内部。

蛋白质蛋白质的生物学功能1、蛋白质的化学组成，组成蛋白质的氨基酸种类（20种），名称，符号，通式，侧链基团的特征，（两性离子的概念，等电点实验部分考过），必需氨基酸，非必需氨基酸，生糖氨基酸，生酮氨基酸2、肽的形成，肽键，肽链，肽平面（可以画图），肽单位，二面角关于蛋白质的构象（空间结构）一二三和四级结构的概念（实例），超二级结构和结构域的概念关于四种非共价键的概念（选择题）3、蛋白质的结构和功能的关系一级结构和功能的关系高级结构和功能的关系。

重点在定位和变构的概念（实例BNase和Hb血红蛋白原理，变构激活，抑制）核酸DNA和RNA在细胞内的分布特点A、T、G、C和U的化学结构及其核糖或脱氧核糖的连接方式（了解）核酸中核苷酸的连接方式（3,5，。

磷酸二酯键），多聚核苷酸的表示法。

DNA双螺旋结构的内容要点碱基互补配对原则及其生物学意义DNA超螺旋结构，核糖体真核染色体DNA的结构核酸的理化性质DNA变性（Tm）（增色效应），影响Tm的因素，复性，分子杂交，探针等概念RNA的类型，作用和结构特点（3种RNA。

结合蛋白质生物合成）酶------------生物催化剂酶的概念，要注意核酶酶的分类，命名，活性的表示方法（了解就行）酶的特点（为什么叫酶，为什么叫生物催化剂，其特点）酶的专一性（实例），酶的应用（比较简单）酶的化学本质辅酶辅基与维生素的关系及其应用，金属离子的作用，结合酶中辅酶和辅基与酶蛋白的关系酶的活性中心（定义）与必需基团酶原的激活和意义（实例）活化能的概念钥锁学说与诱导契合，中间产物学说，酶的一般催化原理（学说的东西了解就行）3、重力学：影响酶催化活性的因素:PH，温度，酶浓度，底物浓度（米氏曲线，米氏方程，米氏常数及其意义等），激活作用与抑制作用，主要是竞争与非竞争作用的动力学性质（实例，有机磷农药等都是竞争性抑制重力学特点，图）很重要酶活性的调节----反馈控制的概念共价修饰（实例）变构调节（实例）同工酶（实例）糖代谢的有关途径酵解途径（阶段，关键酶）有氧氧化途径（阶段，关键酶，计算ATP）异生途径（关键酶，乳酸的再利用）糖原的合成与分解的特点及其调节（符号）磷酸戊糖途径（氧化阶段，生物学含义，意义是什么）各途径的生理意义脂代谢有关的途径动物机体脂类的组成和生理功能（常识性）脂肪动员（激素敏感脂酶）甘油的代谢方式（与糖代谢联系）偶数饱和脂酸的β-氧化（计算ATP，写步骤）奇数脂酸（丙酸）的代谢途径和意义丙氨酸羧化酶，丙酮酸羧化酶酮体生成和利用及其意义（生成的部位，关键酶，戊二酸单酰辅酶A合成酶缩写符号）不饱和脂肪酸的氧化分解（了解）比较脂肪酸的β-氧化和生物合成（酶、原料等）布置过作业不饱和脂肪酸的合成和必需脂酸（了解定义就行了），饱和（关键酶所催化的反应，脂肪酸的提纯）脂肪酸合成的基本途径，肝脏在脂代谢中的作用磷脂和胆固醇合成的基本原料，大致过程，特点及其在动物体内生物转变，磷脂的合成代谢，胆固醇和磷脂的区别血浆脂蛋白的结构、种类和基本功能，符号，高密度，等氨基酸代谢的有关反应氨基酸一般分解代谢的两种方式-----脱羧作用和脱氨作用氧化脱氨、转氨作用和联合转氨作用（画图示，举例子）氨的来源和去路（谷氨酰胺，氨）尿素生成-----鸟氨酸/精氨酸循环（氨和二氧化碳来源）谷氨酰胺的合成和分解尿酸α-酮酸的代谢（氨基化、生糖、生酮和兼生氨基酸）含胺类小分子激素来源（芳香族氨基酸）（知道方程式）谷胱甘肽（GSH）和肌酸等的生成重要的一碳基团来源（选择题）核苷酸的代谢途径嘌呤和嘧啶的分解产物，分解代谢，合成代谢（PRPP）嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成（核糖的形式，环上原子和基团来源）脱氧核苷酸的生成方式（知道就行）代谢途径之间的联系糖类、脂类、氨基酸和核苷酸的代谢联系，它们之间的相互联系和相互影响糖代谢与脂代谢糖代谢与氨基酸代谢脂代谢与氨基酸代谢核苷酸代谢与其他物质代谢（教材P174）能量代谢生物氧化（概念）动物机体能量的产生、转移、贮存和利用的方式自由能、高能化合物与高能磷酸键、基团转移势NADH和琥珀酸两条呼吸链的组成成分、电子传递方式、产生ATP 的数目和部位，水生成，ATP生成，氧化磷酸化，底物水平磷酸化定义（举例子）NADH从胞浆到线粒体的转运（两种穿梭作用）穿梭作用特点从DNA到蛋白质----遗传信息分子的表达DNA的合成----复制半保留复制及其意义主要的复制酶和复制因子（DNA聚合酶等的作用）非常重要DNA的复制过程（半不连续复制）冈崎片段DNA损伤的修复反向转录作用（反转录酶，cDNA）RNA的生物合成RNA转录和DNA复制的不同之处原核真核RNA聚合酶的功能转录的过程真核和原核基因的差别真核RNA转录后的加工和修饰，注意作图的地方蛋白质的生物合成-----翻译mRNA与遗传密码tRNA与解码系统（结构和功能）氨基酰tRNA合成酶绝对专一性rRNA与核糖体（功能与结构）大小亚基，真原核差别蛋白质生物合成的基本过程多肽链翻译后的修饰与加工蛋白质的到位（信号肽假说）氨基酸活化基因表达调节中心法则转录是基因表达的中心环节原核基因表达调节操纵子（实例，Lac操纵子的作用机制）真核基因表达调节，基序基因调节蛋白及其结构基元基因调节序列大分子的跨膜运输（分泌蛋白的转运和受体介导的内吞作用）细胞信号传导受体的特点三类膜受体（门控通道，与G蛋白联系的受体以及酪氨酸蛋白激酶受体）G蛋白与G蛋白联系的受体的特点生物膜及其功能（重点是信号传导，三种受体）生物膜的化学组成（磷脂与蛋白质、性质）膜的结构----流动镶嵌模型小分子和离子跨膜运输简单扩散促进扩散主动转运（钠泵）蛋白激酶A 系统激活腺苷酸环化酶产生第二信使cAMP 腺苷酸环化酶激活蛋白激酶A蛋白激酶C系统激活磷脂酶C产生第二信使IP3，甘油二脂（符号）IP3引起钙离子释放，钙调蛋白依赖性蛋白激酶激活（作用方式）DC和钙离子激活蛋白激酶C（了解）酪氨酸蛋白激酶受体系统酪氨酸蛋白激酶受体特点和作用方式DNA转录调节受体系统（胞内受体系统）转导信号方式重点是G蛋白受体系统名词解释要有例子注：红色底纹为特别重点，黄色底纹为重点，红色字体要格外注意。

生物化学习题第一章蛋白质的化学一、填空题1、组成蛋白质分子的氨基酸有20 种,它们的结构通式是__________________ ,其中碱性氨基酸有________ 、赖氨酸___________ 、精氨酸______________ 、酸性氨基酸有和天冬氨酸和谷氨酸 ,含硫的氨基酸有半胱、蛋氨酸；分子量最小的氨基酸是________ o2、组氨酸的等电点是7.59,溶于pH值7的缓冲液中，并置于电场中，组氨酸应向电场的阴极的方向移动。

3、蛋白质的平均含氮量为16 %,今测得lg样品含氮量为10mg,其蛋白质含量应为—.25—%o5、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的色氨酸，酪氨酸和苯丙氨酸三种氨基酸残基有吸收紫外光的能力。

6、蛋白质在等电点时净电荷为 ____________ ,溶解度最大。

7、蛋白质的二级结构类型主要有a ■螺旋，B •折叠，转角，—无规卷曲，稳定二级结构的主要作用力是一非共价键。

8、镰刀状细胞贫血病是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的。

9、球状蛋白分子中，一般非极性氨基酸侧链位于分子内部, 极性性氨基酸侧链位于分子表面。

10、蛋白质胶体亲水性的稳定因素是—水化层_和_同性电荷层实验室常用盐析方法破坏这种稳定性。

11、 _______________________________ 氨基酸等电点是 ,在等电点时，氨基酸主要以一两性—离子形式存在,在pH〉pl的溶液中，大部分以负离子形式存在，在pHvpI的溶液中，大部分以正离子形式存在。

12、结合蛋白酶是由酶蛋白和辅助因子两部分组成。

13、蛋白质的盐溶指的是低浓度盐溶液使蛋白质溶解，盐析指的是高浓度盐溶液使蛋白质沉淀。

14蛋白质的一级结构是指氨基酸排列顺序。

15、蛋白质具有生物活性的结构形式是________ o16、血红蛋白的氧饱和曲线是一S一型,肌红蛋白的氧饱和曲线为J 一型。

17、利用葡聚糖凝胶柱层析法（分子筛层析法）对盐析沉淀的蛋白质脱盐时，先被洗脱下来的是一分子质量大的分子,随后被洗脱下来的是一分子质量小。

《动物⽣物化学》复习题第⼀章：绪论⼀、思考题：1、⽣物化学的研究内容是什么？概述⽣物化学的发展阶段。

2、⽣物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？⼆、名词解释⽣物化学静态⽣化动态⽣化机能⽣化第⼆章：蛋⽩质⼀、问答题和计算题1、为什么说蛋⽩质是⽣命活动最重要的物质基础？2、试⽐较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？3、为什么说⼀级结构是蛋⽩质功能的基础，⾼级结构是蛋⽩质表现功能所必须？试举例说明。

4、为什么说蛋⽩质⽔溶液是⼀种稳定的亲⽔胶体？5、什么是蛋⽩质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋⽩质变性在实践中的应⽤。

6、已知某蛋⽩质的多肽链是 -螺旋。

该蛋⽩质的分⼦量为240 000，求蛋⽩质的分⼦长度。

(蛋⽩质中⼀个氨基酸的平均分⼦量为120)7. 指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是⾮极性的氨基酸。

如果⽤胰蛋⽩酶⽔解这段肽，其产物是什么？Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile （2005.南农考研题）8. 当蛋⽩质溶液的离⼦强度从零增⾄⾼值时，开始溶解度增加，然后溶解度降低，直⾄产⽣沉淀，说明原因解释现象。

（北师⼤2000考题）9、蛋⽩质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋⽩质变性的试剂。

10、某氨基酸溶于pH7的⽔中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是⼤于6、等于6还是⼩于6？11、⼀个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进⾏纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？⼆、名词解释等电点（pI）肽键和肽链肽肽平⾯及⼆⾯⾓⼀级结构⼆级结构三级结构四级结构超⼆级结构结构域蛋⽩质变性与复性分⼦病别构效应三、是⾮题1.构成蛋⽩质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原⼦上都有⼀个氨基。

( 对 )2.⼀个氨基酸在⽔溶液中或固体状态时是以两性离⼦形式存在。