蛋白质

蛋白质是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分。它是人类生命活动最重要的物质基础。在人体细胞中，蛋白质约占1/3，成年人体内平均约含蛋白质16.3%，皮肤和骨骼肌中约占80%，胶原约占25%，血液中约占5%，其总量仅次于水分。蛋白质由不同的氨基酸所组成，其中一部分可以由人体自己合成，称为非必需氨基酸；而另外约有八种氨基酸必需由食物供给，称为必需氨基酸。食物中如含有齐全的必需氨基酸，而且数量又多，这种食物蛋白质营养价值就高。如牛肉、鸡蛋、鱼、典豆等，其含完全蛋白质较丰富，所以营养价值就高。而米面等食物所含的蛋白质为不完全蛋白质，所以营养价值就低些。因此，饮食单调就会造成营养失调。平时注意各种食品的搭配，就可以发挥蛋白质互补作用。有实验表明，营养价值最高的食品是35%鸡蛋白和65%土豆蛋白的混制品。

蛋白质在人体内的主要功能是：

(1) 构成酶、激素、抗体以及机体组织。(2)促进人体生长发育。(3)维持毛细血管渗透压。(4)供给人体部分能量。

人体每天需要通过食物摄入一定量的蛋白质，用以常机体生长、更新、组织修补以及各种生理功能的需要。也就是说，生命的产生、存在与消亡，无一不与蛋白质有关。

人体的神经、肌肉、血液、骨骼、甚至毛发没有一处不含蛋白质，一个几公斤重的婴儿长成为一个几十公斤重的大人，体内各种组织成分的自我更新都离不开蛋白质。人体的新陈代谢是通过成千上万种化学反应来实现的，而这些反应都需要酶来催化，酶能在正常体温下，广泛参加人体各种各样的生命活动。如肌肉收缩、血液循环、呼吸、消化、生长、发育和繁殖以及各种各样的思维活动。如果没有酶的参加，生命活动就无法进行。而这些具有各种各样特异作用的酶，和调节生理功能的一些激素一样，本身也是蛋白质。

由此可见，在生命活动中蛋白质是无处不存在的，而且具有多种多样的重要功能。生物体一旦失去蛋白质，那么一切生命活动即将停止，生命终结。所以说，蛋白质是生命物质。

高二化学补充材料

一、蛋白质的盐析:蛋白质溶液中加浓无机盐溶液，使蛋白质析出

对象:高分子等(如蛋白质等)

变化条件:浓无机盐溶液

变化实质:物理变化(溶解度降低)

变化过程:可逆

用途:分离，提纯

二、 蛋白质的变性:蛋白质在某些条件作用下凝聚，丧失生理活性

对象:高分子等(如蛋白质等)

变化条件:受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐，某些有机物等

变化实质:化学变化

变化过程:不可逆

用途:杀菌，消毒等

三、蛋白质的胶体凝聚：胶体中加入强电解质，不同电荷的胶体或加热而使之凝聚成大颗粒

对象:带电的胶粒

变化条件:强电解质，不同电荷的胶体，加热

变化实质:物理变化

变化过程:不可逆

用途:鉴别，分离等

四、蛋白质的水解反应：

蛋白质+H2O（酶的催化）＝ 氨基酸

蛋白质的性质

(1)溶解性：

有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。有的难溶于水(如丝、毛等)。

(2)水解：

我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也不断地分解，最后主要生成尿素，排出体外。

(3)盐析：

少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。

(4)变性：

蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。

蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。

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1. 据下图所示的化合物的结构简式回答下列问题：

2CH2HNabcdefgCOOH2CH2NHCHCONHC2CHCOCONHCHCOOHH图1①②③④ACC图2

（1）图1所示化合物名称为_________。它是由______个氨基酸失去____个分子的水而形成的，这种反应叫做________________。图中第二个氨基酸残基的R基是

（2）若图2为脱氧核苷酸链,则从碱基组成上看,还应有的碱基是___________（中文名称）；图中②是_________，④的名称是________________________。

（3）图3通常表示细胞中发生的 过程，图中画出来 种核苷酸

2.用氨基酸自动分析仪测定几种多肽化合物和蛋白质的氨基酸数目如表

多肽化合物 氨基酸 多肽化合物 氨基酸

① 催产素 9 ⑥ 人促黑色素细胞激素

22

② 牛加压素 9 ⑦ 牛胰蛋白酶

223

③ 血管舒张素 9

⑧ 人胰岛素

51

④ 平滑肌舒张素 10 ⑨ 免疫球蛋白Ig

660

⑤ 猪促黑色素细胞激素 13 ⑩ 人血红蛋白

574

（1）表中①②③的氨基酸数目虽相同，但其生理作用彼此不同，这是因为它们的 不同。

（2）表中③与④，⑤与⑥虽功能相似，但各具专一性，差异主要取决于 的不同。

（3）⑧的生理功能说明蛋白质具有 作用；⑨的生理功能说明蛋白质具有 作用；⑩的生理功能说明蛋白质具有 作用；

（4）⑩有4条肽链，574个氨基酸分子，假如每个氨基酸分子的平均分子量为128，则该蛋白质的分子量为 。

（5）（4分）组成上述10种化合物的所有氨基酸所共有的结构通式为 ，形成的肽键的结构式为 。

（6）（2分）该实例说明蛋白质的结构具有 ，这种特点决定了蛋白质 。

蛋白质-蛋白质相互作用

蛋白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。把原来spaces空间上的一篇蛋白质与蛋白质间相互作用研究方法转来，算是实验技巧分类目录的首篇。(另补充2：检测两种蛋白质之间相互作用的实验方法比较)

一、酵母双杂交系统

酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。

二、噬茵体展示技术

在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。

三、等离子共振技术

表面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。