第10章生物氧化
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生物氧化与氧化磷酸化一、教学大纲基本要求教学大纲基本要求讲解生物氧化与氧化磷酸化,1.生物能学简介,包括化学反应的自由能,自由能变化与化学反应平衡常数的关系,标准自由能变化的加和性,高能磷酸化合物,生物氧化的概念和特点。
2.线粒体电子传递,包括线粒体电子传递过程,电子传递链,电子传递链有关的酶和载体,电子传递链的抑制剂。
3.氧化磷酸化作用,包括氧化磷酸化的,P/O比和由ADP形成ATP的部位,电子传递和ATP形成的偶联及调节机制概念,氧化磷酸化的偶联机理,氧化磷酸化的解偶联。
二、本章知识要点1、本章概述有机物分子在生物细胞内被逐步氧化生成CO2,并释放出能量。
电子传递和氧化磷酸化作用使NADH和和FADH2再氧化并以ATP捕获释放出的能量。
真核生物电子传递和氧化磷酸化作用在线粒体内膜进行,而原核生物中过程在质膜上进行。
2、自由能变、反应平衡常数、氧化还原电位体系内能用于做功的能量称为自由能。
对化学反应来说,可以把自由能看成促使化学反应达到平衡的一种驱动力。
反应物自由能的总和与产物的自由能总和之差就是该反应的自由能变化(△G)。
当△G<0时体系未达到平衡,反应可以自发正向进行;当△G>0时体系未达到平衡,必须供能反应才能正向进行;当△G=0时反应处于平衡状态。
在参加反应物质的浓度为1mol/L、压力为一个大气压(0.1MPa),温度为25℃、pH=0的条件下进行反应时自由能的变化称为标准自由能变化(△G0)。
标准自由能变化具有加和性。
对生物化学反应而言,在参加反应物质的浓度为1mol/L、压力为0.1MPa,温度为25℃、pH=7.0的条件下进行反应时自由能变为标准自由能变化(△G0)。
生化反应中自由能变与反应的平衡常数间的关系可以用△G0=-RTlnK′eq =-2.303RTlogK′eq。
氧化-还原电位(E)是物质对电子亲和力的量度。
生化反应的标准氧化-还原电势(E0 )是在标准状况(参加反应物质的浓度为1mol/L、压力为0.1MPa,温度为25℃)和pH7的条件下测量的,用伏特表示。
第八章生物氧化1. 生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量,最终生成C02和H2O的过程。
2. 生物氧化中的主要氧化方式:加氧、脱氢、失电子3. CO2的生成方式:体内有机酸脱羧4. 呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链。
组成(1) N ADH 氧化呼吸链:苹果酸-天冬氨酸穿梭NADH —复合物I —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV f O 产2.5个ATP(2) 琥珀酸氧化呼吸链:3-磷酸甘油穿梭琥珀酸—复合物II —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV —O 产1.5个ATP含血红素的辅基:血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5. 细胞质NADH 的氧化:胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体,再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制(1 ) 3-磷酸甘油穿梭:主要存在于脑和骨骼肌的快肌,产生 1.5个ATP(2 )苹果酸-天冬氨酸穿梭:主要存在于肝、心和肾细胞;产生2.5个ATP6. ATP的合成方式:(1 )氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。
偶联部位:复合体I、III、IV(2 )底物磷酸化:是底物分子内部能量重新分布,通过高能基团转移合成ATP。
磷/氧比:氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。
7. 磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢寸一、糖的生理功能:(1 )氧化供能(2 )提供合成体内其它物质的原料(3 )作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1. 血糖:指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度:3.9~6.1mmol/L2. 血糖的来源:(1)食物糖消化吸收(2)肝糖原分解(3)糖异生去路:(1 )氧化分解供能(2)合成糖原(3)转化成其它糖类或非糖物质3. 血糖调节:肝脏调节、肾脏调节(肾糖阈)、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素:胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1. 无氧酵解(无氧或缺氧;生成乳酸;释放少量能量)关键酶:己糖激酶、6- 磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位:胞液产能方式:底物磷酸化净生成2ATP⑴ 葡萄糖磷酸化为6- 磷酸葡萄糖-1ATP⑵ 6- 磷酸葡萄糖转变为6- 磷酸果糖⑶ 6- 磷酸果糖转变为1,6- 二磷酸果糖-1ATP⑷ 1,6- 二磷酸果糖裂解⑸ 磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3- 磷酸甘油醛氧化为1,3- 二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3- 二磷酸甘油酸转变成3- 磷酸甘油酸【底物磷酸化】+1*2ATP⑻ 3- 磷酸甘油酸转变为2- 磷酸甘油酸⑼ 2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化+1*2ATP(11)丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义:(1)是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学:生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键:一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键(–CO–NH–)称为肽键3.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等,净电荷为零,呈兼性离子状态,此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布,不涉及侧链原子的构象6.亚基:四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基(本章考的最多的名词解释)二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特点是什么?基本组成单位:氨基酸结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸(甘氨酸除外)2.什么是蛋白质的变性?在某些物理或化学因素作用下,蛋白质分子中的次级键断,特定的空间结构被破坏,从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象,称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?维持二级结构稳定的化学键是什么?蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布,不涉及侧链原子的构象种类:α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点:蛋白质的基本组成单位:氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质,只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成,则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能,亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成,但肽链间通过共价键(二硫键)相连,这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子:老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素(填空题)凝固的前提是发生变性,凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加,这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下,DNA分子中碱基对之间的氢键断裂,使DNA双链结构解开变成单链的过程。