2009~2012年江南大学生物化学考研真题(回忆版)【圣才出品】
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江南大学生物化学习题集1- 蛋白质化学名词解释(一)两性离子(dipolarion)与两性化合物(二)等电点(isoelectric point,pI)与等离子点(三)必需氨基酸(essential amino acid)(四)稀有氨基酸(rare amino acid)(五)非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)(六)构型(configuration)与构象(conformation)(七)肽键、肽平面、肽单位、多肽(八)N末端与C末端(九)蛋白质的一级结构(protein primary structure)(十)蛋白质的二级结构(protein secondary structure)(十一)蛋白质的α-螺旋结构(十二)蛋白质的β-折叠结构(十三)结构域(domain)(十四)超二级结构(super-secondary structure)(十五)蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)(十六)蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)(十七)寡聚体(multimeric protein)与亚基(subunit)(十八)氢键(hydrogen bond) 、离子键(ionic bond)、.(十九)疏水的相互作用(hydrophobic interaction)、范德华力( van der Waals force) (二十)简单蛋白与结合蛋白(二十一)糖蛋白与脂蛋白(二十二)盐析(salting out)与盐溶(salting in)(二十三)蛋白质的变性(denaturation)与蛋白质的复性(renaturation)(二十四)蛋白质的沉淀作用(precipitation)(二十五)沉降系数s(sedimentation coefficient)与S(svedberg单位)(二十六)变构蛋白质与变构作用(allosteric effect)(二十七)透析(dialysis)与超滤(ultrafiltration)(二十八)PAGE(PA gel electrophoresis)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
1、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,试用最简便的化学方法鉴别。
答:依次使用下列化学试剂进行鉴定2、某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳图如下所示,两种情况下的电极槽缓冲液都为8.2 从下面两副图给出的信息,有关纯化蛋白的结构你能得出什么结论?该蛋白的PI是大于还是小于8.2?答:非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的pI的差别。
图(a)的结果只呈现单一的带,根据题中给出的条件,表明该蛋白质是纯净的。
由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂,并且具有长长的疏水性碳氢链。
它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离,而且还能拆开肽链的折叠结构,并且沿伸展的肽链吸附在上面。
这样,吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷,并且吸附的SDS 量与肽链的大小成正比。
结果是,不同大小的肽链将含有相同或几乎相同的q/r值。
由于聚丙烯酰胺凝胶基质具有筛分效应,所以,分子较小的肽链将比较大的、但具有相同的q/r值的肽链迁移得更快。
若蛋白质是由单一肽链或共价交联的几条肽链构成(在不含β-巯基乙醇的情况下),那么在用SDS处理后进行SDS-PAGE,其结果仍是单一的一条带。
若蛋白质是由几条肽链非共价结合在一起,在用SDS处理后进行SDS-PAGE,则可能出现两种情况:一种仍是一条带,但其位置发生了变化(迁移得更快),表明此蛋白质是由几条相同的肽链构成,另一种可能出现几条带,则可以认为该蛋白质是由大小不同的几条肽链构成。
图(b)的结果表明该蛋白质是由两种大小不同的肽链借非共健结合在一起的寡聚体蛋白质。
从图(b)的电泳结果我们可以断定该蛋白质的等电点低于8.2。
3、含有以下四种蛋白质混合物:A,分子量12000,pI=10;B,分子量62000 ,pI=3;C,分子量28000,pI=7;D,分子量9000,pI=5。
若不考虑其他因素,当它们(1)流过DEAE-纤维素阴离子交换柱时,用线性盐洗脱时。
江南大学2005年硕士学研究生入学考试试题(微生物学-发酵)江南大学2007年硕士学研究生入学考试试题(发酵-微生物学)一、名词解释(3*15)1.接合孢子2.局限性转导3.碳源物质4.芽孢5基团移位 6.移码突变7.生长因子 8.准性生殖 9.巴斯德灭菌 10.连续灭菌11.HFR菌株12.对数生长期13.prophage 14.prototroph 15.PCR二、问答题1.微生物菌名的命名法则是什么?并举例说明。
2.霉菌形态观察中,制片常用的是什么染色剂?试说明每种成分的主要作用。
3.举例讨论微生物之间的互生、共生、竞争、寄生、和拮抗关系。
4.试叙述细菌和酵母细胞壁的化学组成和结构的特点。
5.好氧微生物液体培养主要有那些形式?他们各自有哪些用途和特点。
6.设计方案从自然界中分离筛选蛋白酶产生芽孢杆菌的步骤,并简要说明每一步的理由及注意点。
7.试叙述以野生型大肠杆菌为出发株,采用紫外线诱变技术,获得一株氨基酸营养缺陷型突变株的操作过程。
8.试从遗传学角度讨论人为打破微生物代谢的自动调节、过量积累中间代谢产物的3种方法。
江南大学2008年硕士学研究生入学考试试题(发酵-微生物学)一、名词解释(6*5)1、孢囊孢子与囊孢子2、PFU与CFU3、斜面保藏法与冷冻干燥法4、基因文库和cDNA文库5、活性污泥与生物膜二、简答题(35,可以用图、表、文字来表达)1、试述Escherichia coli和Staphylococcus aureus细胞壁肽聚糖构成(9)2、比较营养物质跨膜输送的方式(9)3、什么是抗药性?细胞产生抗药性的生化机制有那些?(8)4、比较原核生物三种遗传物质转移的方式(9)三、问答题(85)1、什么是细胞微生物的群体生长曲线,分为哪几个阶段?各个阶段的细胞数变化规律和细胞的生理特点如何?在科研和生产上有何应用?(28)2、某药厂以细胞为生产菌种进行抗生素发酵,在夏季生产时其中有几罐出现异常,请设计实验分析确证是出现杂菌污染还是感染了噬菌体,并给出应采取哪些整治和预防措施?(30)3、请设计一个完整的实验,从土壤中分离筛选放线菌,以获得对真菌有拮抗作用的抗生素产生菌。
2011年江南大学生物化学考研真题(回忆版)
一、名词解释:40分
1.DNA melting temperature
2.subunit
3.promoter
4.leading chain
5oligoenzyme activation
6.urea cycle
7.脂肪酸合成酶系
二.判断正误并改正(20分)
1.所有的B族维生素都能作为辅基参与生物反应
2.肉毒碱能抑制脂肪的氧化
3.1g蛋白经电泳得10mg纯蛋白,则比活力提高100倍
4.单纯逆反应
5.关于氨基酸的鉴别,茚三酮与脯氨酸的颜色反应
6.三酸羧循环
7.比活力的计算
三.简答题(40分)
1.写出别构效应的原理。
2.有一个脂肪由两个软脂酸和一个硬脂酸以及一个甘油组成,写出它在体内完全降解的反应过程(可用流程图表示)以及生成的ATP数。
(13)
3.写出DNA以及三种RNA的二级结构在蛋白质合成的作用。
(12)
4.写出酶的调控方式过程,并说明它的生物学意义。
(13)
四.实验题(50分)
1.请设计反映鉴别抑制剂是可逆抑制剂还是不可逆抑制剂,并写出可逆抑制剂三种情况的动力学特点。
(12)
2.写出蔗糖、麦芽糖和乳糖的组成结构、水解反应以及主要反应,并写出鉴别上述糖的方法。
3.写出吡哆醇和泛酸的活性形式以及其生物反应中的作用。
4.为什么凯氏定氮法只能粗略检测蛋白质含量?请写出一种不增加设备的情况下就能排除杂氮的影响的方法?。
江南大学生物化学习题集1- 蛋白质化学名词解释(一)两性离子(dipolarion)与两性化合物(二)等电点(isoelectric point,pI)与等离子点(三)必需氨基酸(essential amino acid)(四)稀有氨基酸(rare amino acid)(五)非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)(六)构型(configuration)与构象(conformation)(七)肽键、肽平面、肽单位、多肽(八)N末端与C末端(九)蛋白质的一级结构(protein primary structure)(十)蛋白质的二级结构(protein secondary structure)(十一)蛋白质的α-螺旋结构(十二)蛋白质的β-折叠结构(十三)结构域(domain)(十四)超二级结构(super-secondary structure)(十五)蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)(十六)蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)(十七)寡聚体(multimeric protein)与亚基(subunit)(十八)氢键(hydrogen bond) 、离子键(ionic bond)、.(十九)疏水的相互作用(hydrophobic interaction)、范德华力( van der Waals force) (二十)简单蛋白与结合蛋白(二十一)糖蛋白与脂蛋白(二十二)盐析(salting out)与盐溶(salting in)(二十三)蛋白质的变性(denaturation)与蛋白质的复性(renaturation)(二十四)蛋白质的沉淀作用(precipitation)(二十五)沉降系数s(sedimentation coefficient)与S(svedberg单位)(二十六)变构蛋白质与变构作用(allosteric effect)(二十七)透析(dialysis)与超滤(ultrafiltration)(二十八)PAGE(PA gel electrophoresis)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
江南大学生物化学考研试题生化试题一、单选题(在本题的每一小题备选答案中,只有一个答案是正确的,请把你认为正确答案的题号,填入题干的括号内。
多选不给分。
每题1分,共30分)1、稳定蛋白质分子二级结构的化学键是()①氢键②离子键③二硫键④疏水键2、下面关于酶的叙述哪一项是错误的()①酶的最适温度不一定是37°②Km是酶的特征性常数③酶催化的反应都是可逆的④酶不一定都是结合蛋白质3、关于三羧酸循环的描述不正确的是()①是三大营养物质彻底氧化的共同途径②是体内连接糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽③提供ATP最多,一次循环,消耗1分子乙酰基,生成36分子ATP④一次循环有四次脱氢,二次脱羧4、下面哪一个不是糖酵解的限速酶()①已糖激酶②磷酸果糖激酶③丙酮酸激酶④果糖二磷酸酶5、糖原合成是指()①由非糖物质合成糖原的过程②由单糖合成糖原的过程③由甘油合成糖原的过程④由乳酸合成糖原的过程6、乳酸在心肌细胞内氧化,其中脱液脱下的2H生成NADH+H+后经哪种机制进入线粒体呼吸链最后生成水()①三羧酸循环②α-磷酸甘油穿梭③乳酸循环④苹果酸穿梭7、脂肪酸合成过程的供氢体是()①NADH+H+②FADH2③NADPH+H+④FMNH28、脂肪酸β-氧化的过程依次为()①脱氢、脱水、再脱氢、硫解②脱氢、加水、再脱氢、硫解③脱水、加氢、硫解、再加氢④加氢、缩合、再加氢、脱水9、体内活性甲基的供体是()①蛋氨酸②S-腺苷蛋氨酸③胆碱④N5-CH3FH410、关于DNA复制的描述那一项是正确的()①亲代DNA的其中一条链作为模板,称为有意义链②需要RNA指导的DNA聚合酶③需要4种dNTP作原料④需要RNA引物提供5′-OH末端11、蛋白质生物合成的起始密码是()①GAU②AUG③UAG④UGA12、双链DNA中硷基的含量关系哪项错误()①A=T②G=C③A+T=G+C④A+G=C+T13、乳酸脱氢酶的辅酶含有()①维生素B1②维生素B2③维生素PP④泛酸14、下列哪组氨基酸都不能在体内合成()①谷、赖、精②色、天、甘③丝、丙、亮④苏、缬、异亮15、大肠杆菌DNA指导的RNA聚合酶由α2ββ′σ五个亚基组成,能识别转录起动子的是()①α亚基②β亚基③β′亚基④σ亚基16、DNA片段5′-ACTAGC-3′的转录产物是()①5′-UGAUCG-3′②5′-GCUAGU-3′③5′-TGATCG-3′④5′-GCTAGT-3′17、下列哪种氨基酸不是构成蛋白质的基本单位()①丙氨酸②精氨酸③鸟氨酸④缬氨酸18、胆红素在血液中运输形式是()①胆红素-清蛋白复合物②游离胆红素③葡萄糖醛酸胆红素④胆红素-Y蛋白复合物19、含甘油三酯最多的脂蛋白是()①CM②VLDL③LDL④HDL20、蛋白质的生理价值取决于食物蛋白质中()①蛋白质的含量②氨基酸的含量③氨基酸的种类、数量和比例与人体需要的接近程度④含氮量21、多晒太阳可预防下列哪种维生素缺乏()①维生素A②维生素D③维生素E④维生素K。
2009年南京大学(生物化学二)考研真题2009年南京大学(生物化学二)考研真题(总分:110.00,做题时间:90分钟)一、判断题请判断下列各题正误。
(总题数:20,分数:40.00)1.酶底物的类似物和过渡态的类似物通常都是酶的竞争性抑制剂。
(分数:2.00)A.正确√B.错误解析:2.如果有一种试剂只能与脱氧的血红蛋白结合,那么在血红蛋白溶液中加入该试剂以后,将会提高血红蛋白释放氧气的能力。
(分数:2.00)A.正确√B.错误解析:3.同一种激素有时可以产生完全相反的生理作用。
(分数:2.00)A.正确B.错误√解析:解析:同一种激素不可以产生完全相反的生理作用,有拮抗作用的激素可以产生完全相反昀生理作用。
4.限定一种别构酶具有正协同效应,那么此酶正别构效应物的存在将增强它的正协同效应。
(分数:2.00)A.正确B.错误√解析:解析:一分子配体与酶结合后促进另一分子配体与酶结合为正协同效应。
所以若限定一种别构酶具有正协同效应,那么此酶正别构效应物的存在将减弱它的正协同效应。
相反,此酶的正别构抑制物的存在将增强它的正协同效应。
5.甘二醇曾被作为牙膏的添加剂,后来发现它对人体有毒,因为它进入体内能够抑制乙醇脱氢酶的活性。
(分数:2.00)A.正确B.错误√解析:解析:甘二醇曾被作为牙膏的添加剂,后来发现它对人体有毒,因为它的毒性来自人体摄入后,会代谢为肾毒性极强的草酸,导致急性肾衰竭症状。
6.所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体,所以它们都属于同源蛋白。
(分数:2.00)A.正确B.错误√解析:解析:同源蛋白是指在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
虽然所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体,但是它们各自可以在同一生物体内具有不同的作用。
7.辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ和FAD和CoA一样,其分子结构中都含有腺苷酸。
(分数:2.00)A.正确√B.错误解析:8.构成呼吸链的四种复合体均含有铁硫蛋白。
2012年江南大学生物化学考研真题(回忆版)
一、名词解释
1.respiration chain
2.glyoxylate cycle
3.restriction endonulease
4.coenzyme
5.essential fatty acid
6.ACP and CoA
7.hyperchromic effect
8.semiconservertive duplication
二、判断正误并改正错误
1.NADPH和NADH都可以进入呼吸链进行氧化。
2.蛋白质的营养指标是氨基酸的组成及其比例。
3.酶的阻遏和酶的诱导都是负调控。
4.原核生物RNA转录以后不需要加工。
5.糖异生途径是糖酵解作用的简单逆行。
6.酶的活性中心是由一级结构上相邻的氨基酸残基构成。
7.只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A。
8.旋光性是因为葡萄糖分子向左方向旋动和向右方向旋动形成的。
三、简答题
1.测定酶活力时,为什么要控制酶的稀释倍数,若测定酶活力时,测定产物的生成的量,控制准确的反应时间,需要什么样的实验操作?
2.简述大分子内的螺旋结构及其主要作用力和生物学意义。
3.如果K m为2.9×10-4molL-1。
K i为2×10-5mol/L。
在底物浓度为1.5×10-3mol/L 时,要得到75%的抑制,需竞争性抑制剂的浓度是多少?若使用非竞争性抑制剂,需要非竞争性抑制剂的浓度是多少?
4.一分子丙氨酸彻底氧化生成多少ATP?写出生成能量的步骤。
并写出丙氨酸中氨的去路。
5.
四、问答题。
2012年江南大学生物化学考研真题(回忆版)
2011年江南大学生物化学考研真题(回忆版)
一、名词解释:40分
1.DNA melting temperature
2.subunit
3.promoter
4.leading chain
5 oligoenzyme activation
6.urea cycle
二、判断正误并改正(20分)
1.所有的B族维生素都能作为辅基参与生物反应
2.肉毒碱能抑制脂肪的氧化
3.1g蛋白经电泳得10mg纯蛋白,则比活力提高100倍
4.单纯逆反应
三、简答题(40分)
1.写出蔗糖、麦芽糖和乳糖的组成结构以及主要反映,并写出鉴别上述糖的方法。
2.写出别构效应的原理。
3.写出吡哆醇和泛酸的活性形式以及其生物反应中的作用。
4.为什么凯氏定氮法只能粗略检测蛋白质含量?请写出一种不增加设备的情况下就能排除杂氮的影响的方法?
四、简答题(50分)
1.请设计反映鉴别抑制剂是可逆抑制剂还是不可逆抑制剂,并写出可逆抑制剂三种情况的动力学特点。
(12)
2.有一个脂肪由两个软脂酸和一个硬脂酸以及一个甘油组成,写出它在体内完全降解的反应过程(可用流程图表示)以及生成的ATP数。
(13)
3.写出DNA以及三种RNA的二级结构在蛋白质合成的作用。
(12)
4.写出酶的调控方式过程,并说明它的生物学意义。
(13)
2010年江南大学生物化学考研真题(回忆版)
一、名词解释
1.Ultrafiltration
2.Pentose phosphate pathway
3.Chargaff principal
4.Domain
5.Reverse transcription
6.Hyper chromic effect
二、判断题
1.别构酶总是寡聚酶。
2.肽链就是亚基。
3.单糖α型和β型是对映体。
4.某一基因发生了点突变,则必然导致其编码的蛋白质的氨基酸序列改变! {7 Q(5.糖酵解是不依赖氧气的代谢,因此有无氧气都不会影响糖酵解途径。
6.与蛋白质一样,DNA的生物功能也是由其高级机构决定。
7.抗体酶是水解抗体的酶的总称。
8.在蛋白质合成中氨酰-t RNA总是进A位。
9.糖酵解是糖异生途径的简单逆行。
10.DNA复制的忠实性由DNA聚合酶3,---5,外切酶的校对来维持。