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第六章酶详解

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食品化学 第六章_酶

食品化学 第六章_酶

第三节

固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。

作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。


1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用

酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。

酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。

专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程

酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。

本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节

影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。

生化复习总结(经典大题)：酶

生化复习总结(经典大题)：酶

第六章酶复习总结酶的特点酶和一般催化剂的共性加快反应的速度，但不改变反应的平衡。

酶作为生物催化剂的特点（1）易失活（2）具有很高的催化效率酶的催化效率可以用转换数（turnover number，TN）来表示，它的定义是在一定条件下，每个酶分子单位时间内（通常为1秒钟）转换底物的分子数。

转换数高的可到四千万（如过氧化氢酶），低的不足1（如溶菌酶）。

（3）具有很高的专一性（4）酶的活性受到调节控制①调节酶的浓度；②通过激素调节酶的活性；③反馈抑制调节酶的活性；④抑制剂和激活剂调节酶的活性；⑤其他调节方式如别构调节。

6.5.1 酶的活性部位在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位（active site），或称为酶的活性中心（active center）。

酶的活性部位是酶结合和催化底物的场所，是与酶活力直接相关的区域。

酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。

酶分子中与结合底物有关的部位称为结合部位，每一种酶具有一个或一个以上的结合部位，每一个结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性；酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位，催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。

酶的结合部位与催化部位共同构成酶的活性部位，在功能上，二者缺一不可，在空间构成上，二者也是紧密连接在一起。

不同酶有不同的活性部位，活性部位的共同特点是：①活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分，通常由数个氨基酸残基组成，活性部位体积虽小，却是酶最重要的部分。

②酶的活性部位具有三维立体结构，酶活性部位的立体结构在形状、大小、电荷性质等方面与底物分子具有较好的互补性。

参与组成酶活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，但是通过肽链的折叠，它们最终在酶的高级结构中相互靠近。

③酶的活性部位的催化基团主要包括氨基酸侧链的化学功能团以及辅因子的化学功能团，某些酶的辅因子也可作为酶的催化基团，辅因子与酶协同作用，为催化过程提供了更多种类的功能基团。

生物化学第六章酶

生物化学第六章酶


邻近效应与定向排列：
3.表面效应使底物分子去溶剂化 酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”， 酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂 化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底 物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水
化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结
合。这种现象称为表面效应(surface effect)。
维生素B2（核黄素）
维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸

辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。

辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋
白，如FAD、FMN、生物素等。

酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
第三节 酶的作用机制
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
酶和一般催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化 态所需的能量。
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于 酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它 们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange)实际上是将分子间的反应变 成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。

生物化学课件第六章 酶(化学)

生物化学课件第六章 酶(化学)

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

第六章 酶

第六章 酶

（三） Ｋ值与Ｖ值的测定
1、 双倒数作图法
Vmax[S] 1/V
V = Km+[S]
1/Vmax
两边同取倒数
Km 1/V= Vmax 1/[S] +1/Vmax （林－贝氏方程）
-1/Km
1/[S]
2、Hanes作图法
在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]
[S]/V
[S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax
Vmax ：
①定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度， 与酶浓度成正比。
②意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Ｖmax计算 酶的转换数，即动力学常数Ｋ3。
酶的转换数：
定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个 酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力
(二）维生素与辅酶的关系
名 称 NAD+、NADP+ FAD、FMN TPP CoA 硫辛酸 所含维生素 维生素PP 维生素B2 维生素B1 泛酸 硫辛酸 转移基团 氢原子 氢原子 醛基 酰基 酰基
钴胺素类
生物素
维生素
生物素
烷基
二氧化碳
磷酸吡哆醛
四氢叶酸
维生素
叶酸
氨基
一碳单位
（三）蛋白质类辅酶
酶促反应的特点：
1、酶是蛋白质，极易受外界条件的影响。 2、酶具有高度催化效率。
3、酶具有高度专一性
4、酶的活性是受到调节和控制的
二、酶作用的专一性
1、立体化学专一性
⑴立体异构专一性 ⑵几何异构专一性 2、非立体化学专一性 ⑴键的专一性 ⑵基团专一性 ⑶绝对专一性
三、酶的分类与命名

第六章 酶的作用机制

第六章 酶的作用机制

酶的柔性和刚性是局部的，也是相对的。对 于局部柔性部位的维持必须有刚性部分来支 撑。酶分子既要保持相对稳定的整体结构， 又必须要有相对柔性的微环境状态。正是这 种刚柔相济的独特酶分子结构，是酶的催化 作用保持高效性和可调性的结构基础。
三、酶活性部位柔性和整体结构刚性的实例
金黄色葡萄球菌核酸酶是149个残基组成的 水解酶。其空间结构为α+β两结构域的折叠 类型，分别由三束α—螺旋和五条β—折叠链 及两个反转角组成（83～68位，94～97 位）。
五、微环境的影响 溶剂的性质对有机反应速度影响很大。如二 甲亚砜和二甲基甲酰胺等溶剂，不能溶于负 离子，特别适合于亲核取代反应。 如下列反应在二甲亚砜中比水中快12000倍。
第三节酶的活性部位柔性的假说 在酶蛋白与底物结合并起催化作用的区域， 称为酶的活性部位。活性部位通常由酶分子 中的残基侧链活性基团及辅基构成，一般位 于酶分子的凹槽或两结构域（或两瓣）的结 合处。 酶蛋白的独特三维空间结构赋予酶催化反应 的高效性和专一性，同时又具有可调节性。 根据Koshland提出的诱导契合学说，酶蛋白 与底物结合并不是底物与活性部位的密切互 补匹配，而是在底物诱导下酶分子发生一定 程度的构象变化，酶与底物发生互补契合。
构成蛋白质二级结构单位，如α—螺旋、β— 折叠和转角等是相对刚性的，它们是稳定蛋 白质空间结构的基础。而一定量的环和无规 卷曲构成的局部区域相对比较柔性。某些较 长的氨基酸侧链，如Lys也有一定的柔性，能 不断进行分子内运动。从结构学和动态学角 度分析，可以认为蛋白质（酶）分子具有刚 柔相间的空间结构。
四、金属离子催化 金属离子通常以下面几种方式参与催化作用： 与底物结合，使其在反应中正确定向；通过 金属离子氧化态的变化进行氧化还原反应； 通过静电作用稳定或掩蔽负电荷。 五、微观可逆原理 在研究酶的动力学和作用机制时，常要用到 这一原理检查提出的历程是否合理。一种提 法为正反应方向最可能产生的过渡态也是逆 反应最可能生成的过渡态。或者说正反应沿 着某一最可能的途径进行反应，那么逆反应 最可能的途径是它的逆转。

第六章 酶的作用机制和酶的调节 - 复制



5.酶除了具有进行催化反应必须的基团外， 还具有其他的特性
活性中心的实质


必需基团：活性 中心即酶分子中 在三维结构上相 互靠近的几个 aa残基或其上 的某些基团。 非必需基团：活 性中心以外的部 分对酶催化次要 但对活性中心形 成提供结构基础。
胰凝乳蛋白酶的活性中心
必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团
概念：指能催化相同的化学反应，但其结 构和理化性质及反应机理都有所不同的 一组酶。 应用： 在细胞分化及形态遗传的分子学基础研 究中很重要； 在代谢调控中起重要作用； 作为疾病诊断的指标。如乳酸脱氢酶 （LDH）
（四）酶原的激活：
1、概念： 酶原（proenzyme)： 没有催化活性的酶的前体(precursor)。 酶原激活（活化）： 从不具活性的酶原转变为有活性的酶的过 程。 其实质是一个或一些专一的肽被裂解， 使酶活性中心形成或暴露的过程。如：
结合部位：结合部位决定酶的专一性
结合部位
催化部位(Catalytic site)
催化 部位 决定 酶的 高效 性
三、影响酶催化效率的有关因素：
（一）底物与酶的邻近和定向效应：
S分子向E活性中心靠近，且趋向E催化部位， 使活性中心这一局部区域[S]增加，并使S分子 发生扭曲，易于断裂，降低反应所需活化能。 从而加快反应速度。
第六章 酶的作用机制和酶的调节
新疆农业大学农学院生物化学教研室 王希东 TEL：8763713 E-mail：wxdxnd@ wxd4085_cn@
本章主要内容
1. 酶的活性中心（活性部位） 2. 酶催化反应的独特性质 3. 影响酶催化效率的有关因素 4. 酶活性的调节
（一）别构酶 (allosteric enzymes)：

酶


• 作用模式（占座式） 特点：抑制剂与
底物在结构上非常 相似，共同竞争酶 的活性中心
• 竞争性抑制条件下的米氏方程
注：
说明：
1、实际Km值变大，酶亲和力下降； 2、底物充分过量时，达最大速度，解抑。
• 竞争性抑制与正常条件下双倒数图对比
• 竞争性抑制时的米氏方程曲线图
示例：
2、非竞争性抑制noncompetitive inhibition • 作用模式（毁坏式）
•示例LDH乳酸脱氢酶
LDH5
1
2
3
4
5
三、诱导酶
• 诱导酶(induced enzyme)是指当细胞中加 入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含 量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物 往往是该酶底物的类似物或底物本身。
四、调节酶（共价调节与别构调节）
• 调节酶是对代谢调节起特殊作用的酶类。 • 调节酶分子中有活性区和调节区，其催 化活力可因与调节剂的结合而改变，有 调节代谢反应的功能。 (一) 共价调节酶 • 是指调节剂通过共价键与酶分子结合， 以增、减酶分子上的基团从而调节酶的 活性状态与非活性状态的相互转化。
第六节 重要的酶类
一、寡聚酶 • 含2个以上的亚基
• 含相同亚基的寡聚酶和含不同亚基的寡聚酶 • 存在意义
二、同工酶
• 概念
催化相同反应，但结构不同，存在部位不同， 在生理、免疫、理化性质上有很多差异活性有关的结构部 分均相同，在非活性中心部分组成不同。
• 示例LDH乳酸脱氢酶
• 根据酶蛋白的特点和分子大小又把酶分 成三类： • 1．单体酶单体酶只有一条多肽键。 • 2．寡聚酶这类酶由几条至几十条多肽链 亚基组成，这些多肽链或相同，或不同。 • 3．多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的 复合体。它有利于一系列反应的连续进 行。

第6章酶化学 第五节 酶的活力测定

食品生物化学
第六章 酶化学
• 第一节 概述 • 第二节 酶的命名和分类 • 第三节 酶催化反应的机理 • 第四节 影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学 • 第五节 酶的活力测定 • 第六节 食品工业中重要的酶及其应用
食品生物化学
学习目标
1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞 性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品工业中重要的酶及其应用，了解固定化酶。
食品生物化学
第五节 酶的活力测定
一、酶的活力和活力单位
1．酶活力
通常用单位时间内酶催化某一化学反应的能力来表示酶的 催化能力，即用酶活力大小来表示酶的催化能力。酶活力的大 小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表 示，两者呈线性关系。酶催化的反应速率愈大，酶的活力愈高； 反应速率愈小，酶的活力就愈低。所以测定酶的活力就是测定 酶促反应的速率。由于酶催化某一反应的速度受多种因素限制， 故一般规定在某一条件下(恒温、使用缓冲溶液)用反应速率的 初速率来表示酶活力。
60 20 2% 1 1000 4800单位/ 克酶制剂
10
0.5
2．测定一定时间内所起的化学反应量
这是酶活力测定的主要方式，用测定反应量来计算酶活力。 主要是根据在一定条件下，酶反应速率与酶浓度成正比，测定 反应速率就可求出酶的浓度。
食品生物化学
测定结果的正确与否，即能否真实地反映酶活力，是和酶 反应的条件是否适宜密切有关。适宜的条件是使所有的酶分子 都能正常地发挥作用，反应条件中应使酶浓度是影响反应速率 的唯一因素，而其他条件如pH和温度应保持最适水平。此外测 定用的底物应当使用足够高的浓度，使酶催化的反应速率不受 底物浓度的限制。为了测定简便，选用的底物最好在物理或化 学性质上和产物有所区别。

第六章 酶


活性中心内的必需基团分为：
活性中心以
外的必需基 团
a. 催化基团：催化底物发生
底物
化学反应，将底物转变为 产物的基团，决定酶所催
化反应的性质。
b. 结合基团：与底物和辅酶
催化基团
结合的基团，决定酶的专
一性。
结合基团
活性中心
c. 活性中心外的必需基团： 不直接参与酶活性中心的 组成，但是维持酶活性中 心特定空间结构所必需的 基团。
3. 在冻结状态酶的作用
•低温下酶的活力降低。 •食品原料被冻结时，酶的活动并没有完全停止。 •水冻结时，溶质不能进入冰相而导致酶和底物的浓缩，促 进了酶的活力。
低温能使食品中酶的活力下降，但应避免在稍 低于水的冰点的温度保藏食品。
冻结时酶催化反应速度的各方面影响因素
1. 最初的介质组成：电解质的pH、种类和数量级、酶的纯度 和浓度以及保护剂的存在能影响冻结状态下酶的活力。
第六章 酶
要点：
1. 酶活力的影响因素 2. 固定化酶 3. 食品中常用的酶 4. 酶在食品加工中的应用
第一节 引言（P191）
1. 酶对食品科学的重要性 2. 酶的本质 3. 酶的命名 4. 酶的辅助因子 5. 在生物体中的酶 6. 酶的纯化和测定
一、 酶对食品科学的重要性
➢生物体内的各种生化反应，几乎都是在酶的催化作用下 进行的。 ➢食品加工的主要原料来源于生物材料 ➢内源酶及外源酶的作用均对食品品质产生影响
碱性磷酸酶来衡量巴氏杀菌和热烫是否充分。 4. 酶分子的大小和结构复杂性同它们对热的敏感性之间
存在着一些关系，酶的分子愈大和结构愈复杂，它对 高温就愈敏感．（另：二硫键的存在）
▪酶在26—35℃下是完全稳定的，超过此温度酶的 活力开始丧失，温度越高，活力丧失的速度越快。
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二、影响酶反应的因素
（一）底物浓度的影响（P202 米氏方程） （二）酶浓度的影响 (P204) （三）pH的影响 (P205) 大多数酶的活力最大时最适pH在4.5～8 间 pH影响酶活力的原因: (1) pH引起酶变性而失活 (2) pH改变酶蛋白分子的电离状态
(3) pH改变底物的电离状态 （四） 温度的影响 一般最适温度 (P206) 动物细胞酶 37～50 ºC 植物细胞酶 50～60 ºC（以上）
不利方面： (1) 破坏叶绿素 chlorophyll 和胡萝卜素 carotenes； (2) 产生氧化性的不良风味，具有青草味的特 征；(3) 导致蛋白和维生素氧化破坏； (4) 必需脂肪酸 essential fatty acids的氧化.
自由基和过氧化氢是颜色失去的原因. 抗氧化剂如 Ve,五倍子酸丙酯propyl gallate，苯甲酰化羟基
2. 产物及适宜pH 使不饱和脂肪酸生成氢过氧化物。 适宜pH值：7～8
3. 大豆中脂肪氧合酶含量最高。是导致豆腥味以 及青刀豆、甜玉米产生不良风味的主要酶种。
脂肪氧合酶Lipoxygenase
对食品的作用：
有利方面： (1) 漂白Bleaching 小麦粉和豆粉； (2) 在面筋蛋 白间形成二硫键.
（八） 其他影响因素 (P212) 1、粘度 η↑、活力E↓ （移动性降低）。 2、压力 （高）压力↑ 、E活力↓ （压力使E蛋白解离）。 3、剪切力 剪切力（混合、挤压）↑ 、E活力 ↓ 如制麦芽低聚糖搅拌控制在60～100 r/min。 4、离子辐射、超声波使酶失活。
4-己基间苯儿酚4-Hexylresorcinol,安息香酸 benzoic acid这些酚类物质是多酚氧化酶的抑 制剂。
添加柠檬酸等有机酸可以有效抑制其酶活；加 热是该酶失去活力的有效方法。如烫漂等。
褐变防止方法
酶促褐变的三个条件，缺一不可。 即：多酚类物质、酚酶、氧气 除去多酚类物质困难，不现实。 ∴一般为降低酚酶活性、驱氧。 用于食品方面主要有以下5种： （1）加热处理 在适当温度和时间，加热新鲜果蔬，可使酚酶及其
甲苯benzoylated hydroxytoluene可以消除自由基.
热处理 如大豆80～100ºC 10min可灭酶
3.1.2 叶绿素酶Chlorophyllase
水解叶绿素产生植醇和脱植基叶绿素。 是水果和蔬菜绿色变化的主要原因。
3.1.3 多酚氧化酶Polyphenol oxidase
聚合
OH
OH
OH
O O
O O
O2
O2
一元酚 二元酚
醌
n 黑色素
实例1：土豆的褐变
实例2：含有儿茶酚水果的褐变
多酚氧化酶
香蕉、苹果、梨、桃、马铃薯、蘑菇等褐变的 原因；茶叶、葡萄干和梅干褐变的原因。
抗坏血酸Ascorbic acid (Vc),亚硫酸钠sodium sulfite，和硫醇能够抑制褐变.

柠檬酸可降低pH，还可络合酚酶辅基Cu2+，
但单独用效果不大。常与抗坏血酸、亚硫酸合用。
实践证明：0.5%柠檬酸 + 0.3%抗坏血酸效 果好。
抗坏血酸类是酚酶抑制剂。
常用的有：
二氧化硫
（五） Aw 的影响 (P209) 一般而言，酶活力随Aw的升高而增大。 （六）活化剂的影响 能增强酶的催化能力的物质，即使酶成为活化催化剂
的物质称为活化剂。 酶的活化剂（激活剂）多为无机离子或简单有机物。 （七）抑制剂(inhibitor)的影响 (P210) 能使酶的催化作用受到抑制的物质称为酶的抑制剂。
(5)存在: 植物、果蔬的叶绿体、线粒体, 马铃薯块茎。
分布广泛。西瓜、香瓜、桔子、柠檬无酚酶，不褐变。
底物
水果、蔬菜中底物为：
一元酚类
邻二酚类（对位二酚也可）

（间位二酚不作底物）
如：水果中的儿茶酚

土豆中的酪氨酸


CH2CHCOOH

HO
NH2
OH OH
机理
甲酚酶
邻二酚酶
(1)系统名称 1，2—苯二酚：氧 氧化还原酶

EC.1.10.3.1
(2)辅基：铜
(3)适宜pH：4～7
(4)复合体: 酚羟化酶(phenolhydroxylase)（甲酚酶 cresolase）+ 多元酚氧化酶(polyphenoloxidase) （儿茶酚酶catecholase）
它酶失活 常用的方法有：漂烫、巴氏杀菌 加工中，必须严格控制时间和温度。不彻底加热，反而
促进褐变;过度则影响风味、质构。微波加热，热穿透力 强，迅速均匀，不影响风味。
（2）酸处理法
多数酚酶最适pH＝6～7，pH < 3失活。
常用的酸有：柠檬酸、苹果酸、磷酸、抗坏 血酸、混合酸。
第六章 酶
Chapter 6：Enzyme
一、概述 二、影响酶反应的因素 三、食品中的内源酶 四、食品加工中重要（外源）酶 五、酶的固定化
（重点是三、四）
一、概述
1、概念 酶是由生物活细胞所产生的，具有高效的催化活性和 高度特异性（专一性）的蛋白质。
2、本质 具有催化作用的蛋白质 酶具有活性中心。
3、特性 （1）高效性
为一般催化剂的1000万倍～10万亿倍。 （2）专一性
酶对底物具有高度专一性。
4、酶的辅助因子 许多酶在作用时，需要一个非蛋白质组分，酶的这个 非蛋白质组分称为酶的辅助因子。 即：酶的非蛋白质组分称为酶的辅助因子。
5、酶制剂 酶制剂—酶的工业化制剂。酶制剂应用方便，易获 得。
三、 食品及其原料中的酶
3.1 和食品颜色有关的酶 对水果和蔬菜颜色影响较大的三种关键酶为： 脂肪氧合酶lipoxygenase 叶绿素酶 chlorophyllase 多酚氧化酶polyphenol oxidase
3.1.1 脂肪氧合酶lipoxygenase
1. 作用底物是：含顺戊二烯的脂肪 如亚油酸、 亚麻酸、花生四烯酸。