酶的生物有机化学

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

酶的元素组成
酶是有机化合物，由几种元素组成，包括氧、氢和其他元素。

酶类是特殊的化学物质，它可以把化学反应的过程加快，而无需改变自身的结构。

它们在有机体中扮演着重要的角色，如果缺少这些酶，有机体就无法正常地生存。

氧是最重要的酶组成元素，在有机酶中可达到50％以上。

氧是
催化剂，它可以把化学反应的反应能量降低，让反应物更容易发生变化。

氧也可以与有机分子结合，并赋予酶新的化学特性。

氢是酶类元素的重要成分，在酶中可占30％以上。

氢不仅可以
与氧结合，还可以与其他有机物结合，形成氢键。

氢键的作用是相互结合，强度可以比一般的有机分子更强。

它们可以参与很多化学反应，帮助酶完成转化反应。

酶中还有其他元素，其中包括硫、氮、磷、氟和硅等。

硫可以在酶中达到5-10％，它主要用来形成硫键，可以增加酶的稳定性。

氮
和磷是酶的重要组成成分，可占20-40％，这些元素能够与氢、氧等元素结合，形成多种活性中心，例如雨水酶的还原基中心（SH）、加
氢酶的Amine的酸基中心（NH2）、氧化酶的羧基中心（CO）等。

氟和硅是酶的微量组分，它们可以影响酶活性，如硅可以参与酶的结构改变，使酶表面变得更光滑，从而提高活性。

总之，酶是一种重要的有机化合物，它是由氧、氢和其他元素组成的，其各自都有自己的作用。

通过研究酶的组成元素和作用机制，可以更好地理解酶的特性，为药物和其他生物学应用提供有效的方法。

第一题：酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化剂，它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。

也就是说酶只能用于加速各类生化反应的速度，但并不是生化反应本身。

酶是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。

酶促反应的特点(一)酶促反应具有高度的催化速率酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。

酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。

(二) 酶催化具有高度特异性酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。

体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。

根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。

一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。

具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

(三) 酶活性的可调节性有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。

酶的生物有机化学1. 概述酶是一类生物大分子催化剂，广泛存在于生物体内，对生物体的正常代谢和生长起着重要作用。

酶通过催化生化反应中的底物转化为产物，加速反应速率，并在反应过程中不参与或仅参与微弱的变化。

酶的催化作用是通过酶活性中心上特定的氨基酸残基或金属离子来实现的。

本文将介绍酶的生物有机化学。

2. 酶的结构酶分子主要由蛋白质组成，具有复杂的结构。

酶的结构可以分为四个层次：一级结构为氨基酸的线性排列顺序；二级结构为氨基酸的局部立体空间构型，如α-螺旋和β-折叠；三级结构为整个分子的三维立体空间构型；四级结构为多个蛋白质分子组合形成的复合体。

酶的活性中心通常位于蛋白质的三级结构上，通过与底物特异性结合来催化化学反应。

3. 酶的分类根据酶催化的反应类型，酶可以分为多种类型。

常见的酶分类包括：•氧化还原酶：催化氧化还原反应，如过氧化物酶；•水解酶：水解底物，如酯酶；•转移酶：将功能基团从一个底物转移到另一个底物，如转氨酶；•合成酶：催化两个底物合成一个产物，如聚合酶。

不同的酶在催化作用和底物选择上具有明显的差异，起着不可替代的作用。

4. 酶的催化机制酶的催化作用有多种机制。

其中，常见的酶催化机制包括：•酸碱催化：酶活性中心上的特定氨基酸残基可以作为酸或碱，与底物发生酸碱反应，降低反应的能垒；•亲合催化：酶与底物之间形成的酶底物复合物比底物本身更稳定，从而加速反应速率；•共价催化：酶活性中心上的氨基酸残基与底物形成共价键，并通过这个共价键来催化反应。

此外，酶还可以通过调节底物的立体构型、提供合适的环境条件等方式来加速反应速率。

5. 酶的调控生物体内酶的活性需要得到精确调控，以维持正常的代谢和生长。

常见的酶调控方式包括：•底物浓度调控：酶的活性可以受到底物浓度的影响，通过底物浓度的调节来控制酶反应速率；•反馈抑制：某些产物可以作为酶反应的抑制剂，通过反馈抑制来调节酶活性；•磷酸化修饰：细胞内激酶酶可以通过将磷酸基团附加到酶上，改变酶的构象，从而调节酶的活性。

辅酶名词解释生物化学
在生物化学中，辅酶是一种与酶蛋白疏松结合的小分子量的有机物质，一部分酶除蛋白质部分外，尚含有对它们的功能直接有关的一些无机或有机成分，这些成分统称为酶的辅因子。

如果缺少这些成分，酶就会失去活性。

辅酶起着激活剂、抗氧化剂和非特异性免疫增强剂等作用，参与细胞呼吸和细胞代谢的多个环节。

其中，辅酶 Q(CoQ) 是一种脂溶性醌类化合物，不同来源的辅酶 Q 其侧链异戊烯单位的数目不同，人类和哺乳动物是 10 个异戊烯单位，故称辅酶 Q10。

它在呼吸链中质子移位及电子传递中起重要作用，是细胞呼吸和细胞代谢的激活剂，也是重要的抗氧化剂和非特异性免疫增强剂。

酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。

酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。

在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。

人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。

合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。

酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。

常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。

酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。

以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。