氮平衡与蛋白质降解
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《生物化学》氨基酸代谢
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。
生化蛋白质代谢
第五章蛋白质代谢第一节概述一、主要途径1.蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。
食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。
2.游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。
合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。
蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。
3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。
磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。
二、消化外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。
只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。
可分为以下两步：1.胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其最适pH，并能杀菌。
胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。
胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。
2.肠是消化的主要场所。
肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。
肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。
外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。
所以饭后门静脉中只有氨基酸。
三、内源蛋白的降解1.内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。
体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
蛋白质的营养作用
生酮氨基酸
亮氨酸、赖氨酸
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸
（三）氧化供能
20
第二节 氨的代谢
1
2
2 1
2
3
1
3
21
一 、氨的来源
（一）氨基酸脱氨基 （二）谷氨酰胺水解:
（来源） 碱性尿时：吸收入血
（肝、肾）
（三）肠道吸收的氨: 腐败+尿素扩散
肾小管 NH4+
H+ （去路）
硫化氢等）
高蛋白饮食易致大肠癌
9
作业：
10
11
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解 体内合成非必需氨基酸
氨基酸 代谢池
合成组织蛋白（75%） 转化为其他物质（10%） 氧化供能（15%） 少量随尿排出
脱氨基作用 氨基酸的分解代谢
脱羧基作用
NH3
α-酮酸 CO2 胺
22
二、氨在体内的运输
（一）葡萄糖-丙氨酸循环 NH3 的另一种运输形式 和暂时储存形式
23
（二）谷氨酰胺 ---氨的暂时储存形式和运输形式
（脑、肌肉）
24
三、体内氨的去路
（一）鸟氨酸循环－尿素合成
1.合成部位 主要在肝细胞的 尿素
线粒体及胞液中。
2.合成过程
H2O
鸟氨酸循环
鸟氨酸
NH 3 + CO 2
NH3
N5, N10=CH—FH4
NADPH+H+
NADP+
N5, N10—CH2—FH4
NADH+H+
NAD+
生物化学第11章 蛋白质的分解代谢
生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡；2、一碳单位；3、转氨基作用；4、联合脱氨基作用；5、必须氨基酸；6、生糖氨基酸；7、尿素循环。
二、符号辨识1、GPT；2、GOT；三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是（），肠液中的肠激酶可激活（）酶原。
2、体内主要的转氨酶是（）转氨酶和（）转氨酶，其辅酶是（）。
3、体内氨的主要代谢去向是在（）内合成尿素，经（）排出。
4、肝脏通过（）循环将有毒的氨转变为无毒的（）。
5、谷氨酰胺是体内氨的（）、（）和（）形式。
6、氨在血液中的运输形式是（）和（）。
7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原，此过程称为（）作用。
8、转氨酶的辅酶是（），它与接受底物脱下的氨基结合转变为（）。
9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为（）氨基酸。
10、人体先天性缺乏（）羟化酶可引起苯丙酮酸尿症；而缺乏（）酶可引起白化病。
四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。
（）2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。
（）3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶，同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。
（）4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。
（）5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
（）7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物，若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。
（） 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸，均会引起氨基酸代谢障碍。
（） 9、在体内，半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外，仅是产生硫酸根的主要来源。
（） 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。
（）五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指（）。
A、糖与蛋白质混合食用，提高营养价值；B、脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值；C、几种蛋白质混合食用，提供营养价值；D、糖、脂肪和蛋白质混合食用，提高营养价值； 2、必须氨基酸不包括（）。
蛋白质的分解代谢
体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质 α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成 代谢转变
酮 体 氧化供能 糖
氨基酸 代谢库
胺类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
二、氨基酸的脱氨基作用
定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α -酮酸的过程。 主要有下列方式：氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等。
氮的正平衡：摄入氮量＞排出氮量（生长，妊娠动物）
氮的负平衡：摄入氮量＜排出氮量（营养不良，消耗 性疾病，机体损伤等）
氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
四、蛋白质的营养价值
1. 必需氨基酸 2. 蛋白质的营养价值及互补作用 ① 必需氨基酸的含量；
② 必需氨基酸的种类；
③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。 蛋白质的互补作用
2.瓜氨酸的生成（线粒体中进行）
3.精氨酸的生成（胞液中进行）
关键酶
4.尿素的生成（胞液中进行）
尿素循环的总反应
尿素的生成 (鸟氨酸/精氨酸循环)
N H 3 + C O 2 + H2O 2ATP AGA 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸
线粒体
胞液
Pi 瓜氨酸 瓜氨酸 ATP AMP+PPi 天冬氨酸 草酰乙酸 苹果酸 α -KG 谷氨酸 氨基酸 α -酮酸
3、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于 A、游离氨 B、谷氨酰胺 C、天冬酰胺
（D）
E、氨甲酰磷酸
D、天冬氨酸
4、组织之间氨的主要运输形式 A、NH4Cl B、尿素
（C、D）
D、谷氨酰胺
C、丙氨酸
氨基酸代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质 α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成 代谢转变
酮 体 氧化供能 糖
氨基酸 代谢库
胺类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
二、氨基酸的脱氨基作用
定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α -酮酸的过程。 主要有下列方式：氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等。
氮的正平衡：摄入氮量＞排出氮量（生长，妊娠动物）
氮的负平衡：摄入氮量＜排出氮量（营养不良，消耗 性疾病，机体损伤等）
氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
四、蛋白质的营养价值
1. 必需氨基酸 2. 蛋白质的营养价值及互补作用 ① 必需氨基酸的含量；
② 必需氨基酸的种类；
③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。 蛋白质的互补作用
2.瓜氨酸的生成（线粒体中进行）
3.精氨酸的生成（胞液中进行）
关键酶
4.尿素的生成（胞液中进行）
尿素循环的总反应
尿素的生成 (鸟氨酸/精氨酸循环)
N H 3 + C O 2 + H2O 2ATP AGA 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸
线粒体
胞液
Pi 瓜氨酸 瓜氨酸 ATP AMP+PPi 天冬氨酸 草酰乙酸 苹果酸 α -KG 谷氨酸 氨基酸 α -酮酸
3、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于 A、游离氨 B、谷氨酰胺 C、天冬酰胺
（D）
E、氨甲酰磷酸
D、天冬氨酸
4、组织之间氨的主要运输形式 A、NH4Cl B、尿素
（C、D）
D、谷氨酰胺
C、丙氨酸
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题第八章蛋白质分解代谢学习题(一)名词解释1．氮平衡(nitrogen balance)2．转氨作用(transamination)3．尿素循环(urea cycle)4．生糖氨基酸：5。
生酮氨基酸：6．一碳单位(one carbon unit)7．蛋白质的互补作用8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle)(二)填空题1．一碳单位是体内甲基的来源，它参与的生物合成。
2．各种氧化水平上的一碳单位的代谢载体是，它是的衍生物。
3.氨基酸代谢中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。
4.生物体内的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。
5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。
9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
10.多巴是经作用生成的。
11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
12.氨基酸代谢途径有和。
13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。
(三)选择题1．尿素中2个氮原子直接来自于。
A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸2．鸟类和爬虫类，体内NH3被转变成排出体外。
A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。
A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应4．甲基的直接供体是。
A．蛋氨酸B．半胱氨酸C． S腺苷蛋氨酸D．尿酸5．转氨酶的辅酶是。
A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛6．参与尿素循环的氨基酸是。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。
A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B58．磷脂合成中甲基的直接供体是。
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
(整理)第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢一.蛋白质的营养作用（熟悉）（一）蛋白质的生物学重要性a 细胞的结构成分；b 参与重要的生理功能；c 转变为其他的含氮物质;d 氧化供能(次要功能)。
（二）蛋白质的需要量1.氮平衡(Nirogen balance)：每日蛋白质摄入量与排出量的对比关系.（蛋白质含量=6.25×氮量）氮总平衡：摄入氮= 排出氮(正常成年人)氮正平衡：摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇、恢复期病人等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.氮平衡意义:可以反映体内蛋白质代谢的情况。
2 生理需要量：80g/日（成人）（三）蛋白质的营养价值营养必需氨基酸(essential amino acid)：指人体需要，但自己不能合成，或者合成的速度不能满足肌体需要，必须有食物蛋白质供给的氨基酸。
缬、异亮、亮、苯丙、甲硫、色、苏、赖、(组、精)非必需氨基酸( non- essential amino acid)：体需要，但能够在体内合成，不一定通过食物供给。
条件必需氨基酸(conditionally essential amino acid)：半胱氨酸（消耗蛋氨酸）酪氨酸（消耗苯丙氨酸）间接依赖食物供给的非必需氨基酸。
（四）人体对必需氨基酸的需要1 需要量：不同的年龄发育阶段，其必需氨基酸的需要量不同。
2 氨基酸模式：蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。
计算方法:将该种蛋白质中的色氨酸含量定为l，分别计算出其它必需氨基酸的相应比值，这一系列的比值就是该种蛋白质氨基酸模式。
3 人体氨基酸模式a 反映不同年龄阶段人体的蛋白质组成特点；b 表明了各个年龄阶段人群对食物蛋白质的必需氨基酸的种类、数量及其构成比，亦对食物蛋白的氨基酸模式的要求。
4 限制性氨基酸：食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相对含量较低，导致其它的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质营养价值降低.（五）食物蛋白质的营养价值1 决定蛋白质营养价值高低的因素必须氨基酸是影响和评价食物蛋白质营养价值的决定因素（必需氨基酸的含量、种类、比例）2 提高食物蛋白质营养价值的方法a 蛋白质的互补作用营养价值低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互相补充，从而提高营养价值。
第十章 氮代谢
（天津大学2004 （天津大学2004 年） 人类嘌呤分解代谢的最终产物是＿。 A ．尿酸 B ．氨 C ．尿素 D ．β-氨基异丁 酸
9 ．嘌呤核苷酸代谢 合成代谢（从头合成、补救合成）；分解代谢 ( 1 ）从头合成分为两个阶段 ① 第一阶段生成次黄嘌呤核苷酸。 合成原料：天冬氨酸、谷氨酸胺、甘氨酸、CO2和一碳单位。 重要的中间产物：磷酸核糖焦磷两个酶可受代谢物反馈调节。 抗代谢物：反应过程中凡有谷氨酰胺和一碳单位参与的反应，均可分 别被抗代谢物氨基酸类似物氮杂丝氨酸和叶酸类似物甲氨蝶呤所阻断。 嘌呤核苷的从头合成一开始就在磷酸核糖的分子上逐步合成嘌呤核 苷酸。 ② 第二阶段生成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
( 2 ）脱氧核苷酸的生成 ① 一般是在二磷酸核苷的水平上生成，此特点既适于脱 氧嘌呤核苷酸，也适于脱氧嘧啶核苷酸( dUDP 和 dCDP ）。 ② 脱氧胸苷酸的生成例外，它是在一磷酸核苷水平上由 dUMP 转变生成dTMP 的，以后再经磷酸化生成dTDP 和 dTTP 。
（西南农业大学基础化学2002 （西南农业大学基础化学2002 年）核糖核苷酸还 原为脱氧核糖苷酸是在① 完成的，而脱氧尿苷酸 转化为脱氧胸苷酸是在② 完成的。 A ．核苷一磷酸水平上 B ．核苷二磷酸水平上 C ．核苷三磷酸水平上 D ．核苷水平上
（中国科学院2000 （中国科学院2000 年） 尿素合成中间物氨基甲酰磷酸是在什么中 合成的？ A ．胞液 B ．内质网 C ．线粒体 D ．细 胞核
( 4 ）尿素生成过程中的第二个氨基是由天冬氨酸提供。 ( 5 ）两种氨基甲酰磷酸合成酶的比较：体内催化氨基甲酰磷酸生 成的酶有两种，一种是氨基甲酰磷酶合成酶1，存在于肝线粒体 中，最终反应产物是尿素；另一种是氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ，存 在于各种细胞的胞液中，反应最终产物是嘧啶。两种酶的比较见 下表：
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氨基酸代谢库以游离氨基酸总量计算：
肌肉中氨基酸占代谢库的50％以上 肝脏－－10％ 肾脏－－4％ 血浆－－1～6％
蛋白质的酶解和氨基酸的吸收
动物的蛋白水解酶，又称肽酶，其作用在于使肽键破坏。肽酶有肽 链内切酶（endopeptid ase）、肽链外切酶（exopeptidase）和二肽酶3类。 这些肽酶对不同氨基酸形成的肽键有专一性：
尿素循环的第一步反应由氨甲酰磷酸合成酶催化， 该酶是调控尿素循环的关键酶，其别构效应剂是N-乙酰 谷氨酸。
N-乙酰谷氨酸是在N-乙酰谷氨酸合酶的催化下， 由谷氨酸和乙酰-CoA合成的，体内氨的浓度增高时， 谷氨酸的浓度会增高，引起N-乙酰谷氨酸合成的增加， N-乙酰谷氨酸激活氨甲酰磷酸合成酶，使尿素循环加速。
2.合成尿素（尿素循环）
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环。 1932年Krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液中，加入鸟氨酸、 瓜氨酸、Arg中的任何一种，都可促使尿素的合成。
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
除了Lys、Arg、Pro外任何氨基酸的氨基形成 的肽键 Lys、Arg的氨基形成的肽键
在人和动物体内，氨基酸被小肠粘膜吸收后即通过粘膜的微 血管进入血液运到肝脏及其他器官进行代谢，也有少量氨基酸 由淋巴系统进入血液。抗菌素可抑制氨基酸的吸收。
胃壁上的胃腺腺
胰脏的外分泌细胞
小肠绒毛
蛋白质的降解
人和动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡，成 人每天有1%～2%的蛋白被降解、更新。
吸收到体内的氨基酸可部分地在机体（可以是细胞、组织或个体）中累 积起来形成氨基酸代谢库供必要时动用。
氨基酸代谢去路
（1）经生物合成形成蛋白质； （2）进行分解代谢：先脱去氨基，形成的碳骨架 ——α-酮戊二酸 进入糖代谢途径，彻底氧化或转变为糖和脂肪； （3）以酰胺形式储存起来，或转变为其他含氮物质。
四、氨基酸碳骨架的氧化途径
20种氨基酸有三种去路：
A、氨基化生成氨基酸； B、氧化成CO2和水（TCA） C、生糖、生脂
20种氨基酸的碳架可 转化成7种化合物：
１、丙酮酸 ２、乙酰CoA ３、乙酰乙酰CoA ４、α-酮戊二酸 ５、琥珀酰CoA ６、延胡索酸 ７、草酰乙酸
它们最后集中为5种进入TCA：乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰 CoA、延胡索酸、草酰乙酸
（3）Ser 脱水、脱由氨丝生氨成丙酸酮生酸成（丙丝酮氨酸酸脱的水机酶制）
（4）Thr醛缩酶催化裂解成Gly和乙醛，后者氧化成乙酸 → 乙酰CoA
5
（5）Cys 转氨生成β-巯基丙酮酸，脱巯基生成丙酮酸
2. 生成乙酰乙酰CoA的途径（5种氨基酸）
3. 生成α-酮戊二酸的途径（5种氨基酸）
尿素循环
柠檬酸循环的天 冬氨酸-精氨酸-
琥珀酸支路柠檬ຫໍສະໝຸດ 循环氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸 分解代谢一般是先脱去氨基，生成的碳架进入三羧 酸循环，产生其它中间产物和能量，碳架还可用于 合成糖和脂肪酸。
氨基酸的分解有三步：
第一步：脱氨（脱氨基），这里脱下的氨基或转化为氨，或 转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。
2、丙氨酸转运（葡萄糖-丙氨酸循环）
肌肉可利用Ala将氨运 至肝脏，这一过程称GlcAla循环。在肌肉中糖酵解 产生丙酮酸，在肝中丙酮酸 又可生成Glc。
肌肉运动产生大量的氨 和丙酮酸，两者都要运回肝 脏，而以Ala的形式运送， 一举两得。
氨的释放
1.直接释放
排氨动物将氨以Gln形式运至释放部位，经 Gln酶分解，直 接释放NH3。游离的NH3借助扩散作用直接排除体外。
胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶A和羧肽酶B、 氨肽酶等（这些酶以酶原的形式分泌）协同作用，最后生 成游离氨基酸。下面是几种酶的专一性。（虚线箭头表示 酶作用的键）
蛋白水解酶作用的专一性
蛋白酶 胃蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 氨基肽酶 羧基肽酶A
羧基肽酶B
专一性 Ala、Leu、Phe、Trp、Met、Tyr的羧基形成 的肽键 Lys、Arg的羧基形成的肽键 Phe、Tyr、Trp的羧基形成的肽键 脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 除了Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键
（3）合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶）
（4）精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）
（5） 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素 尿素生成后，由血液运到肾脏随尿排除。
尿素循环总反应： NH4+ + CO2 + 3ATP + Asp + 2H2O →
尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸
由转氨酶催化，辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，转氨酶 在真核细胞的胞质、线粒体中都有。
谷-丙转氨反应
3.联合脱氨基
转氨基作用不能最终脱掉氨基，而氧化脱氨基作用也 不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高， 其余L-氨基酸氧化酶的活力都较低。联合脱氨基作用可以 迅速脱去氨基。
以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用
尿素循环的其他酶由他们的底物控制，除精氨酸酶 外，其他酶的不足使底物增加，引起反应速度的增加， 因此，尿素的生成量不会有很大的降低，但底物浓度过 高，会使尿素循环逆行，血氨浓度增高，引起高血氨症。
高血氨症可能是α-酮戊二酸含量过低，影响了柠檬 酸循环，另外，谷氨酸被转化为谷氨酰胺，使其含量下 降，会影响神经传导(谷氨酸和γ-氨基丁酸是重要的神 经递质)。
第二步：氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并被排放。 第三步：氨基酸的碳骨架（由于脱氨基产生的α-酮酸）转化
为一般的代谢中间体。
一、脱氨基作用
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
1、氧化脱氨基
第一步：脱氢生成亚胺 第二步：水解
L-Glu脱氢酶 （ E-NAD+ 、 E-NADP+）
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用
合成1分子尿素可清除2分子氨及1分子CO2 ，消耗4个高能磷酸键。
尿素循环总结
（1）形成1分子尿素可清除两分子氨基氮及1分子CO2 （2）形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键 （3）前两步骤在肝细胞的线粒体中完成，后三步都是在胞液中完成的。 （4）产生二个非蛋白质氨基酸：鸟氨酸、瓜氨酸
尿素循环的调节
Gly + N5.N10-甲烯基四氢叶酸
丝氨酸转羟甲基酶／Mn2+ L-Ser + 四氢叶酸
Gly与Ser互变灵活，是Ser生物合成的重要途径。Gly的分解代谢不是以形成 乙酰CoA为主要目的，Gly的重要作用是提供一碳单位。
Gly + FH4 + NAD+ → N5,N10-甲烯THF + CO2 + NH4+ + NADH
不同蛋白的半寿期（半存活期）差异很大，人血浆蛋白质 的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约 180天，许多关键性调节酶的t1/2 很短。
蛋白质的降解
真核细胞中蛋白质降解的两条途径：
不依赖ATP的途径： 溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 依赖ATP和泛肽的途径
在肌肉中，谷氨酸和丙酮酸生成丙氨酸和α-酮戊二 酸，丙氨酸经血液运输到肝脏。在肝脏中，丙氨酸和α酮戊二酸又生成谷氨酸和丙酮酸，丙酮酸转化为葡萄糖， 谷氨酸氧化脱氨基，氨用于合成尿素。
2、转氨基作用
α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移，使原来的氨基酸生成 相应的酮酸，原来的酮酸生成相应的氨基酸。
转 氨 基 作 用 是 氨 基 酸 脱 氨 的 重 要 方 式 ， 除 Gly、Lys、 Thr、Pro外，氨基酸都能参与转氨基作用。
氮平衡 与蛋白质降解
氮平衡
●机体摄入蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态。
氮的总平衡：摄入氮 = 排出氮
（反映正常成人的蛋白质代谢情况）
氮的正平衡：摄入氮＞排出氮
（反应儿童,孕妇及恢复期病人的代谢情况）
氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
（反映饥饿或消耗性疾病患者）
氨基酸代谢库
食物蛋白被消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内 组织产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内 各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
也是解除氨毒的重要途径。 （3）生成铵盐：氨可以和一些植物组织中的有机酸结合生成铵盐，
以保持细胞内正常的pH。 （4）排出体外
排氨动物：水生、海洋动物，以氨的形式排出 排尿酸动物：鸟类、爬虫类，以尿酸形式排出
排尿动物：以尿素形式排出。
氨的转运
1、Gln转运
氨通常要与谷氨酸反应 生成谷氨酰胺(中性，无毒， 易通过细胞膜)，经血液运 输到肝脏。在肝脏经Gln酶 分解，再生成谷氨酸和氨， 氨用于合成尿素。
2、尿素循环的步骤
（1）氨甲酰磷酸的合成（氨甲酰磷酸合酶I ）
肝细胞质中的氨基酸经转氨作用，与α-酮戊二酸生成Glu，并进入线 粒体基质，经Glu脱氢酶催化脱下氨基，游离的氨（NH4+）与TCA产生的 CO2生成氨甲酰磷酸。
（2）合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）
线粒体内鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸， 瓜氨酸进入细胞质。
丙酮酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
草酰乙酸 延胡索酸
琥珀酰CoA
α-酮戊二酸
1、生成丙酮酸的途径（5种氨基酸）
Ala、Gly、Ser、Thr、Cys生成丙酮酸
（1）Ala 与α-酮戊二酸转氨（谷丙转氨酶）
谷丙转氨酶
L-Ala + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
（2）Gly先转变成Ser，再由Ser转变成丙酮酸
肌肉中氨基酸占代谢库的50％以上 肝脏－－10％ 肾脏－－4％ 血浆－－1～6％
蛋白质的酶解和氨基酸的吸收
动物的蛋白水解酶，又称肽酶，其作用在于使肽键破坏。肽酶有肽 链内切酶（endopeptid ase）、肽链外切酶（exopeptidase）和二肽酶3类。 这些肽酶对不同氨基酸形成的肽键有专一性：
尿素循环的第一步反应由氨甲酰磷酸合成酶催化， 该酶是调控尿素循环的关键酶，其别构效应剂是N-乙酰 谷氨酸。
N-乙酰谷氨酸是在N-乙酰谷氨酸合酶的催化下， 由谷氨酸和乙酰-CoA合成的，体内氨的浓度增高时， 谷氨酸的浓度会增高，引起N-乙酰谷氨酸合成的增加， N-乙酰谷氨酸激活氨甲酰磷酸合成酶，使尿素循环加速。
2.合成尿素（尿素循环）
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环。 1932年Krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液中，加入鸟氨酸、 瓜氨酸、Arg中的任何一种，都可促使尿素的合成。
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
尿素循环途径（鸟氨酸循环）：
除了Lys、Arg、Pro外任何氨基酸的氨基形成 的肽键 Lys、Arg的氨基形成的肽键
在人和动物体内，氨基酸被小肠粘膜吸收后即通过粘膜的微 血管进入血液运到肝脏及其他器官进行代谢，也有少量氨基酸 由淋巴系统进入血液。抗菌素可抑制氨基酸的吸收。
胃壁上的胃腺腺
胰脏的外分泌细胞
小肠绒毛
蛋白质的降解
人和动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡，成 人每天有1%～2%的蛋白被降解、更新。
吸收到体内的氨基酸可部分地在机体（可以是细胞、组织或个体）中累 积起来形成氨基酸代谢库供必要时动用。
氨基酸代谢去路
（1）经生物合成形成蛋白质； （2）进行分解代谢：先脱去氨基，形成的碳骨架 ——α-酮戊二酸 进入糖代谢途径，彻底氧化或转变为糖和脂肪； （3）以酰胺形式储存起来，或转变为其他含氮物质。
四、氨基酸碳骨架的氧化途径
20种氨基酸有三种去路：
A、氨基化生成氨基酸； B、氧化成CO2和水（TCA） C、生糖、生脂
20种氨基酸的碳架可 转化成7种化合物：
１、丙酮酸 ２、乙酰CoA ３、乙酰乙酰CoA ４、α-酮戊二酸 ５、琥珀酰CoA ６、延胡索酸 ７、草酰乙酸
它们最后集中为5种进入TCA：乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰 CoA、延胡索酸、草酰乙酸
（3）Ser 脱水、脱由氨丝生氨成丙酸酮生酸成（丙丝酮氨酸酸脱的水机酶制）
（4）Thr醛缩酶催化裂解成Gly和乙醛，后者氧化成乙酸 → 乙酰CoA
5
（5）Cys 转氨生成β-巯基丙酮酸，脱巯基生成丙酮酸
2. 生成乙酰乙酰CoA的途径（5种氨基酸）
3. 生成α-酮戊二酸的途径（5种氨基酸）
尿素循环
柠檬酸循环的天 冬氨酸-精氨酸-
琥珀酸支路柠檬ຫໍສະໝຸດ 循环氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸 分解代谢一般是先脱去氨基，生成的碳架进入三羧 酸循环，产生其它中间产物和能量，碳架还可用于 合成糖和脂肪酸。
氨基酸的分解有三步：
第一步：脱氨（脱氨基），这里脱下的氨基或转化为氨，或 转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。
2、丙氨酸转运（葡萄糖-丙氨酸循环）
肌肉可利用Ala将氨运 至肝脏，这一过程称GlcAla循环。在肌肉中糖酵解 产生丙酮酸，在肝中丙酮酸 又可生成Glc。
肌肉运动产生大量的氨 和丙酮酸，两者都要运回肝 脏，而以Ala的形式运送， 一举两得。
氨的释放
1.直接释放
排氨动物将氨以Gln形式运至释放部位，经 Gln酶分解，直 接释放NH3。游离的NH3借助扩散作用直接排除体外。
胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶A和羧肽酶B、 氨肽酶等（这些酶以酶原的形式分泌）协同作用，最后生 成游离氨基酸。下面是几种酶的专一性。（虚线箭头表示 酶作用的键）
蛋白水解酶作用的专一性
蛋白酶 胃蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 氨基肽酶 羧基肽酶A
羧基肽酶B
专一性 Ala、Leu、Phe、Trp、Met、Tyr的羧基形成 的肽键 Lys、Arg的羧基形成的肽键 Phe、Tyr、Trp的羧基形成的肽键 脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 除了Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键
（3）合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶）
（4）精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）
（5） 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素 尿素生成后，由血液运到肾脏随尿排除。
尿素循环总反应： NH4+ + CO2 + 3ATP + Asp + 2H2O →
尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸
由转氨酶催化，辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，转氨酶 在真核细胞的胞质、线粒体中都有。
谷-丙转氨反应
3.联合脱氨基
转氨基作用不能最终脱掉氨基，而氧化脱氨基作用也 不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高， 其余L-氨基酸氧化酶的活力都较低。联合脱氨基作用可以 迅速脱去氨基。
以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用
尿素循环的其他酶由他们的底物控制，除精氨酸酶 外，其他酶的不足使底物增加，引起反应速度的增加， 因此，尿素的生成量不会有很大的降低，但底物浓度过 高，会使尿素循环逆行，血氨浓度增高，引起高血氨症。
高血氨症可能是α-酮戊二酸含量过低，影响了柠檬 酸循环，另外，谷氨酸被转化为谷氨酰胺，使其含量下 降，会影响神经传导(谷氨酸和γ-氨基丁酸是重要的神 经递质)。
第二步：氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并被排放。 第三步：氨基酸的碳骨架（由于脱氨基产生的α-酮酸）转化
为一般的代谢中间体。
一、脱氨基作用
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
1、氧化脱氨基
第一步：脱氢生成亚胺 第二步：水解
L-Glu脱氢酶 （ E-NAD+ 、 E-NADP+）
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用
合成1分子尿素可清除2分子氨及1分子CO2 ，消耗4个高能磷酸键。
尿素循环总结
（1）形成1分子尿素可清除两分子氨基氮及1分子CO2 （2）形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键 （3）前两步骤在肝细胞的线粒体中完成，后三步都是在胞液中完成的。 （4）产生二个非蛋白质氨基酸：鸟氨酸、瓜氨酸
尿素循环的调节
Gly + N5.N10-甲烯基四氢叶酸
丝氨酸转羟甲基酶／Mn2+ L-Ser + 四氢叶酸
Gly与Ser互变灵活，是Ser生物合成的重要途径。Gly的分解代谢不是以形成 乙酰CoA为主要目的，Gly的重要作用是提供一碳单位。
Gly + FH4 + NAD+ → N5,N10-甲烯THF + CO2 + NH4+ + NADH
不同蛋白的半寿期（半存活期）差异很大，人血浆蛋白质 的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约 180天，许多关键性调节酶的t1/2 很短。
蛋白质的降解
真核细胞中蛋白质降解的两条途径：
不依赖ATP的途径： 溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 依赖ATP和泛肽的途径
在肌肉中，谷氨酸和丙酮酸生成丙氨酸和α-酮戊二 酸，丙氨酸经血液运输到肝脏。在肝脏中，丙氨酸和α酮戊二酸又生成谷氨酸和丙酮酸，丙酮酸转化为葡萄糖， 谷氨酸氧化脱氨基，氨用于合成尿素。
2、转氨基作用
α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移，使原来的氨基酸生成 相应的酮酸，原来的酮酸生成相应的氨基酸。
转 氨 基 作 用 是 氨 基 酸 脱 氨 的 重 要 方 式 ， 除 Gly、Lys、 Thr、Pro外，氨基酸都能参与转氨基作用。
氮平衡 与蛋白质降解
氮平衡
●机体摄入蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态。
氮的总平衡：摄入氮 = 排出氮
（反映正常成人的蛋白质代谢情况）
氮的正平衡：摄入氮＞排出氮
（反应儿童,孕妇及恢复期病人的代谢情况）
氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
（反映饥饿或消耗性疾病患者）
氨基酸代谢库
食物蛋白被消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内 组织产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内 各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
也是解除氨毒的重要途径。 （3）生成铵盐：氨可以和一些植物组织中的有机酸结合生成铵盐，
以保持细胞内正常的pH。 （4）排出体外
排氨动物：水生、海洋动物，以氨的形式排出 排尿酸动物：鸟类、爬虫类，以尿酸形式排出
排尿动物：以尿素形式排出。
氨的转运
1、Gln转运
氨通常要与谷氨酸反应 生成谷氨酰胺(中性，无毒， 易通过细胞膜)，经血液运 输到肝脏。在肝脏经Gln酶 分解，再生成谷氨酸和氨， 氨用于合成尿素。
2、尿素循环的步骤
（1）氨甲酰磷酸的合成（氨甲酰磷酸合酶I ）
肝细胞质中的氨基酸经转氨作用，与α-酮戊二酸生成Glu，并进入线 粒体基质，经Glu脱氢酶催化脱下氨基，游离的氨（NH4+）与TCA产生的 CO2生成氨甲酰磷酸。
（2）合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）
线粒体内鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸， 瓜氨酸进入细胞质。
丙酮酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
草酰乙酸 延胡索酸
琥珀酰CoA
α-酮戊二酸
1、生成丙酮酸的途径（5种氨基酸）
Ala、Gly、Ser、Thr、Cys生成丙酮酸
（1）Ala 与α-酮戊二酸转氨（谷丙转氨酶）
谷丙转氨酶
L-Ala + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
（2）Gly先转变成Ser，再由Ser转变成丙酮酸