第三章酶化学
1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。
2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？
3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？
5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。
6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问：
1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？
8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。
10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？
12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况：
1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？
2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？
3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？
13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。
16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？
17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？
18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？
20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？
21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？
22．何谓同工酶？举例说明其分子结构的特征及研究意义？
23．胰蛋白酶原的第2，3，4，5位氨基酸都是天门冬氨酸，这一结构特征的意义是什么？
24．为什么胰脏酶原激活过程中产生的肽链的C一末端氨基酸一般是精或赖氨酸？
27．为什么说N一磷乙酰基L一天门冬氨酸（PALA）是研究天门冬氨酸转氨甲酸酶（AT －Case）性质的特异性试剂？
28．碱性磷酸酶水解1一磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。若用18O标记的水作为底物，18O 将掺入到葡萄糖还是磷酸分子中？
29．何谓中间产物学说？有哪些证据可以说明ES中间复合物的存在？
30·胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂是β苯基丙酸盐，它可保护酶活性部位的组氨酸（His57）不被烷基化修饰，而非竞争性抑制剂却不能，为什么？
31．为什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸参与形成的肽键（一X －Pro－）？
参考答案
1．酶具有一般催化剂的特征，如用量少而催化效率高；凡催化剂都能加快化学反应的速度，而其本身在反应前后没有结构和性质的改变；催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变反应的平衡点，酶亦如此。然而酶是生物大分子，具有其自身的特性，如1）催化效率高，2）酶的催化活性可被调节控制，3）具高度专一性等。
2．
1）锁钥学说：是德国著名有机化学家，Emil Fisher提出来的。他认为酶像一把锁，酶的底物或底物分子的一部分结构尤如钥匙一样，能专一性地插入到酶的活性中心部位，因而反应发生。
2）三点附着学说：该学说是A．Ogster在研究甘油激酶催化甘油转变为磷酸甘油时提出来的。其要点是：立体对映体中的一对底物虽然基因相同，但空间排布不同；那么这些基团与酶活性中心的有关基团能否互相匹配不好确定。只有三点都相互匹配时，酶才能作用于这个底物。
以上两种学说都把酶和底物之间的关系认为是“刚性的”，只能说明底物与酶的结合，不能说明催化。因此属于“刚性模板”学说。
3）诱导楔合假说：1958年，Koshland提出了诱导楔合理论。该学说的要点是：酶活性中心的结构具有可塑性，即酶分子本身的结构不是固定不变的。当酶与其底物结合时，酶受到底物的诱导，其构象发生相应的改变，从而引起催化部位有关基团在空间位置上的改变；以利于酶的催化基团与底物的敏感键正确的楔合，形成酶一底物中间复合物。
3．习惯命名的原则是：
1）根据催化的底物命名，如蛋白酶，淀粉酶等；
2）根据所催化的反应性质命名，如脱氢酶，转氨酶，脱羧酶等；
3）有些酶的命名是既根据所催化的底物，又根据所催化的反应性质。如琥珀酸脱氢酶，乳酸脱氢酶等；
4）有些酶的命名，除了上述原则外，再加上酶的来源及酶的其他特征，如胃蛋白酶，碱性磷酸酶等。
习惯命名法简单、易懂，应用历史较长，但缺乏系统性。
5．因丙氨酸、甘氨酸都是中性氨基酸，且侧链较小，而谷氨酸是酸性氨基酸，侧链较大；谷氨酸的酸性侧链可能使酶蛋白的构象发生改变，而导致酶活性的丧失；或者是谷氨酸的酸性侧链于扰了酶与底物的结合。
6．
1）继续增加底物浓度，若为竞争性抑制剂则反应速度升高或不变化。若为非竞争性抑制剂则反应速度不变。
2）增加抑制剂浓度，因底物为饱和状态，若该抑制剂为竞争性抑制剂，反应速度下降或不变化；若为非竞争性抑制剂，反应速度不变或下降。
不必考虑反竞争性抑制作用和不可逆的抑制作用。
8．共价调节酶，也称为共价修饰酶，是一类在其他酶的作用下，对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间互相转变的酶。如糖原磷酸化酶。它的活性形式是糖原磷酸化酶a，可催化糖原的磷酸解反应。酶的非活性形式是磷酸化酶b。磷酸化酶b在其激酶的作用下，每个亚基上的第14位丝氨酸残基接受A TP提供的磷酸基被磷酸化。两分子被磷酸化的磷酸化酶b形成四聚体的磷酸化酶a。磷酸化酶a在磷酸化酶磷酸酶的作用下脱去磷酸基又可转变为磷酸化酶b。因此，糖原磷酸化酶的活性形式和非活性形式之间的平衡，使磷酸基共价地结合到酶上或从酶上脱下，从而控制调节着磷酸化酶的活性，进而调节控制着糖原分解的速度。
10．酶的专一性，也称特异性，是指酶对其所催化的反应或反应物有严格的选择性。一种酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质，而一般催化剂无此现象。如蛋白质、脂肪、淀粉都可被酸水解，但若用酶水解，蛋白酶只能水解蛋白质，脂肪酶只能水解脂肪。又如脉酶，只催化尿素的分解，尿素分子的轻微改变，该酶都不能作用。D－氨基酸氧化酶只能催化D型氨基酸的氧化脱氨基作用，而不能催化L－氨基酸的氧化脱氨基。这种具有高度专一性的酶及有关多酶体系的存在，是生物体新陈代谢得以有条不紊地顺利进行的重要
