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生物化学电子教案一、课程简介生物化学是研究生命现象化学本质的一门科学，它是在分子水平上探讨生物体的组成、结构、性质、功能及其代谢变化规律的学科。
通过本课程的学习，学生将深入了解生物大分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂质）的结构与功能、物质代谢与能量转换、遗传信息的传递与表达等重要内容。
二、教学目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。
2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。
3、激发学生对生命科学的兴趣，为后续相关课程的学习和未来从事生命科学领域的研究或工作奠定坚实的基础。
三、教学重难点1、重点蛋白质的结构与功能。
核酸的结构与功能。
酶的催化作用机制。
生物氧化与能量代谢。
糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢。
遗传信息的传递与表达。
2、难点蛋白质的空间结构及其与功能的关系。
酶的作用机制和调节。
代谢途径的调控机制。
基因表达的调控。
四、教学方法1、课堂讲授采用多媒体教学手段，结合图片、动画和实例，生动形象地讲解生物化学的基本概念和原理。
注重启发式教学，引导学生思考问题，培养学生的思维能力。
2、实验教学通过实验操作，让学生亲身体验生物化学实验的方法和技术，加深对理论知识的理解。
培养学生的实验技能和科学素养。
3、讨论式教学组织学生进行小组讨论，针对一些重点和难点问题，鼓励学生发表自己的见解，培养学生的交流与合作能力。
五、教学内容1、蛋白质化学蛋白质的元素组成、氨基酸的结构与分类。
肽键的形成和肽链的结构。
蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的性质，如两性解离、沉淀、变性和复性等。
2、核酸化学核酸的分类、组成和结构。
DNA 的双螺旋结构模型。
RNA 的种类、结构和功能。
核酸的性质，如紫外吸收、变性和复性等。
3、酶酶的概念、分类和命名。
酶的活性中心和催化机制。
酶促反应的动力学，包括米氏方程和影响酶促反应速度的因素。
酶的调节，包括别构调节和共价修饰调节。
《生物化学》教案（一）一、教学目标1. 理解生物化学的基本概念和研究对象。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术的应用。
3. 了解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的基本概念和研究对象：介绍生物化学的定义，研究对象和内容。
2. 生物化学的研究方法：介绍生物学实验方法和技术的应用，如光谱分析、色谱法、质谱法等。
3. 生物化学的重要性：介绍生物化学在生物学、医学、农业等领域的重要性。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究对象和研究方法。
2. 案例分析法：分析具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学技术的应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学的重要性，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（二）一、教学目标1. 理解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的提取和纯化方法。
3. 了解蛋白质在生物体中的重要作用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能：介绍蛋白质的基本结构，氨基酸的分类和作用，蛋白质的功能。
2. 蛋白质的提取和纯化：介绍常用的蛋白质提取和纯化方法，如盐析、凝胶过滤、离子交换色谱等。
3. 蛋白质在生物体中的作用：介绍蛋白质在生物体内的功能和作用，如酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
三、教学方法1. 讲授法：讲解蛋白质的结构、功能和提取纯化方法。
2. 实验教学法：进行蛋白质提取和纯化的实验操作，让学生亲手实践。
3. 小组讨论法：分组讨论蛋白质在生物体中的作用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（三）一、教学目标1. 理解核酸的结构和功能。
2. 掌握核酸的提取和分析方法。
3. 了解核酸在遗传信息传递中的重要作用。
生物化学二试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的排列顺序B. 蛋白质的空间构象C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的二级结构答案：A2. 酶促反应中，酶的作用是：A. 提供反应物B. 降低反应的活化能C. 提供能量D. 提高反应速率答案：B3. 下列哪种物质不是核酸的组成成分？A. 磷酸B. 核苷C. 蛋白质D. 碱基答案：C4. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖彻底氧化分解可产生多少ATP？A. 2B. 36C. 38D. 26答案：A5. 脂肪酸合成过程中，合成的起始物质是：A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 柠檬酸D. 葡萄糖答案：A6. 细胞呼吸过程中，电子传递链的主要功能是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生CO2答案：A7. 下列哪种维生素是辅酶A的组成成分？A. 维生素AB. 维生素B1C. 维生素B2D. 维生素B5答案：D8. 真核细胞中，DNA复制的主要场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 高尔基体答案：A9. 下列哪种氨基酸是非必需氨基酸？A. 赖氨酸B. 色氨酸C. 苯丙氨酸D. 谷氨酸答案：D10. 蛋白质的变性是指：A. 蛋白质的空间结构被破坏B. 蛋白质的一级结构被破坏C. 蛋白质的水解D. 蛋白质的氧化答案：A二、填空题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的四级结构是由_________亚基组成的。
答案：多个2. 酶的专一性是由_________结构决定的。
答案：活性中心3. DNA复制过程中，新链的合成方向是_________。
答案：5'到3'4. 脂肪酸的合成主要发生在_________。
答案：细胞质5. 糖酵解过程中，NADH的生成发生在_________。
答案：甘油醛-3-磷酸脱氢酶反应6. 细胞呼吸的三个阶段分别是_________、三羧酸循环和电子传递链。
答案：糖酵解7. 辅酶Q是电子传递链中的_________。
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解生物化学的定义和研究内容(2) 掌握生物大分子的基本结构和功能(3) 了解生物化学的发展历程和分支学科2. 能力目标(1) 能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题(2) 具备实验设计和数据处理的能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学学科的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物化学的定义和研究内容（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学与生物学、化学的关系2. 生物大分子的基本结构与功能（1）蛋白质的结构与功能（2）核酸的结构与功能（3）糖类的结构与功能3. 生物化学的发展历程和分支学科（1）生物化学的发展历程（2）生物化学的分支学科（3）生物化学在科学研究中的应用三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、概念和原理2. 案例分析法：分析生物大分子的实例，加深对结构与功能的理解3. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论生物化学问题，提高学生的思考和交流能力四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 期中考试：设置期中考试，检验学生对生物化学知识的掌握程度3. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 知识目标(1) 掌握生物分子的检测方法和技术(2) 了解生物化学实验的基本原理和操作步骤(3) 理解生物化学实验的安全性和注意事项2. 能力目标(1) 具备生物化学实验的操作能力和实验设计能力(3) 提高实验技能和动手能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学实验的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物分子的检测方法和技术（1）光谱分析法（2）色谱分析法（3）电泳分析法2. 生物化学实验的基本原理和操作步骤（1）实验原理和实验设计（2）实验操作步骤和技巧（3）实验数据的处理和分析3. 生物化学实验的安全性和注意事项（1）实验室安全知识（2）实验药品和试剂的安全使用（3）实验过程中的注意事项三、教学方法1. 讲授法：讲解生物分子的检测方法、实验原理和操作步骤2. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力3. 小组讨论法：分组讨论生物化学实验问题，提高学生的思考和交流能力4. 实践操作法：让学生亲自动手进行实验操作，提高实验技能四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(《生物化学》教案(六)六、教学目标1. 知识目标(1) 理解酶的本质和特性(2) 掌握酶促反应的原理和动力学(3) 了解酶的应用和影响酶活性的因素2. 能力目标(1) 能够分析和解释酶促反应的速率曲线(2) 具备设计酶实验和处理酶反应数据的能力(3) 提高对酶在工业和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对酶研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 酶的本质和特性（1）酶的定义和分类（2）酶的结构与功能关系（3）酶的特性（专一性、高效性、作用条件的温和性）2. 酶促反应的原理和动力学（1）酶促反应的机理（2）酶促反应的动力学（米氏方程、速率曲线）（3）酶活性的测定方法3. 酶的应用和影响酶活性的因素（1）酶在工业中的应用（例如：洗涤剂、生物燃料）（2）酶在医学和诊断中的应用（例如：药物代谢、疾病诊断）（3）影响酶活性的因素（温度、pH、抑制剂、激活剂）四、教学方法1. 讲授法：讲解酶的本质、酶促反应原理和酶的应用2. 案例分析法：分析具体的酶应用案例，加深对酶的理解3. 实验演示法：展示酶实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论酶相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(七)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解代谢途径的概念和分类(2) 掌握细胞呼吸和光合作用的途径和调控(3) 了解代谢疾病和药物设计的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释代谢途径中的关键步骤和调控机制(2) 具备设计代谢实验和处理代谢数据的能力(3) 提高对代谢途径在生物技术和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对代谢研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 代谢途径的概念和分类（1）代谢途径的定义和特点（2）代谢途径的分类（糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢）（3）代谢途径的调控机制2. 细胞呼吸和光合作用的途径和调控（1）糖酵解途径和柠檬酸循环（2）氧化磷酸化和呼吸链（3）光合作用的途径和调控3. 代谢疾病和药物设计的基本原理（1）代谢紊乱与代谢疾病（2）药物设计中的代谢考虑（3）个人化医疗与代谢组的应用四、教学方法1. 讲授法：讲解代谢途径的概念、细胞呼吸和光合作用的途径和调控2. 案例分析法：分析代谢疾病和药物设计的案例，加深对代谢途径的理解3. 实验演示法：展示代谢实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论代谢相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(八)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解遗传信息的传递过程(2) 掌握DNA的复制、转录和翻译的机制(3) 了解基因表达调控和突变的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释遗传重点和难点解析1. 生物大分子的基本结构与功能：蛋白质、核酸和糖类的结构与功能是生物化学的基础，理解这些概念对于后续章节的学习至关重要。
《生物化学》教案(一)第一章：生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生命科学中的重要性1.4 生物化学实验安全与实验室规范《生物化学》教案(二)第二章：蛋白质化学2.1 蛋白质的基本结构与功能2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸2.3 蛋白质的合成与降解2.4 蛋白质的结构与性质分析方法《生物化学》教案(三)第三章：核酸化学3.1 核酸的基本组成与功能3.2 核酸的分类与结构特点3.3 核酸的生物合成过程3.4 核酸酶与核酸分析方法《生物化学》教案(四)第四章：酶学4.1 酶的基本概念与特性4.2 酶的分类与命名4.3 酶的作用机制与动力学4.4 酶的调节与应用《生物化学》教案(五)第五章：碳水化合物与脂质化学5.1 碳水化合物的分类与功能5.2 脂质的分类与功能5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径《生物化学》教案(六)第六章：代谢途径与能量转化6.1 概述生物氧化与代谢途径6.2 糖酵解途径6.3 三羧酸循环（TCA循环）6.4 氧化磷酸化与电子传递链《生物化学》教案(七)第七章：生物大分子的结构与功能7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性7.2 核酸的结构与功能7.3 碳水化合物的结构与功能7.4 脂质的结构与功能《生物化学》教案(八)第八章：生物膜与信号传导8.1 生物膜的组成与结构8.2 膜蛋白的结构与功能8.3 信号传导途径与细胞内通信8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用《生物化学》教案(九)第九章：遗传信息的传递与调控9.1 DNA复制与损伤修复9.2 转录与翻译过程9.3 遗传密码与氨基酸序列9.4 基因表达调控与细胞分化《生物化学》教案(十)第十章：生物化学实验技术10.1 光谱分析技术与色谱法10.2 电泳技术与质谱法10.3 生物化学实验基本操作与技巧10.4 实验数据处理与分析方法重点解析重点解析：1. 生物化学的概念与发展历程、研究内容与方法、在生命科学中的重要性。
（图中X 直线代表无抑制剂存在时的同一酶B ；④D 答（ ）2、下图中哪条直级代表竞争性抑制作用？ 促反应）A ；③C ；生物化学试卷试卷号：A070002校名 系名 专业 ____________________________________姓名 学号 日期（请考生注意：本试卷共 页）大题—-二 三四 五 六 七成绩一、选择题（从4个备选答案中选出1个唯一正确的答案，把答案代码填入题末的括号内 ） （本大题分8小题，每小题1分，共8分）1、一碳单位转移的载体是下列哪一种维生素的衍生物？泛酸； ②叶酸；③烟酸；④抗坏血酸。
答（）3、 甲状腺素可促进血糖升高，下面哪一种叙述是错的？ ①甲状腺素可促进糖异生作用； ②甲状腺素促进糖原分解；甲状腺素抑制糖原合成；④甲状腺素促进小肠对葡萄糖的吸收。
答（）4、 氨基酸脱技反应，除下列哪种氨基酸外均需要磷酸毗哆醛作为辅酶。
①甘氨酸； ②组氨酸； ③赖氨酸；④丙氨酸。
答（）5、 体内尿素的合成是通过下列哪种循环途径形成的？1/[S]①三寇酸循环；②喋吟核昔酸循环；③鸟氨酸循环；④卡尔文循环。
答（）6、黑色素是哪一种氨基酸代谢的衍生物？① Tyr; ② Trp;③His; ④Arg。
答（）7、下列陈述哪一条是对的？化学反应的酶催化降低因此反应能够自发进行；增加过渡态的能量；并不改变AG。
'，但改变产物对反应物的比值；增加正向和逆向的反应速度。
答（）8、下列氨基酸的分解代谢，其碳骨架需经乙酰乙酰CoA再形成乙酰CoA的是① Vai; ② Thr;③Trp; ④lie。
答（）二、填空题（本大题共10小题，总计17分）1、（本小题1分）蛋白质变性作用的实质是。
2、（本小题1分）欲使某一酶促反应的速度等于Vmax的80%,此时的底物浓度应是此酶的Km值的倍。
3、（本小题1分）生产味精（谷氨酸钠盐）普遍使用的方法是利用微生物体内的酶，将a-酮戊二酸转变为谷氨酸。
教 案授课日期: 年 月 日教案编号: 教学安排 课 型: 新授课教学方式: 讲授性,主体参与教学 教学方式：讲授性,主体参与教学教学资源相关视频, 图片,多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求:1, 掌握蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式； 2.掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3.掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4.熟悉蛋白质物化性质；5.了解蛋白质的与医学的关系； 5、了解蛋白质的与医学的关系；重点与难点:重点:蛋白质的元素组成特点, 氨基酸的结构通式 难点: 蛋白质物化性质 难点：蛋白质物化性质教学内容与教学组织设计: 详见附页课堂教学小结:一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异.构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的,需从饮食种摄取。
一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响, 导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离）, 此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点, 常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
《生物化学》教案(完整)-(带附件)《生物化学》教案一、教学目标1.知识与技能：（1）了解生物化学的基本概念、研究内容和应用领域；（2）掌握生物分子的组成、结构和功能；（3）理解酶的催化作用、酶促反应动力学和酶的调控机制；（4）掌握生物膜的结构、功能及物质跨膜运输；（5）了解细胞信号转导的基本原理和途径；（6）掌握生物能量代谢和物质代谢的基本过程；（7）了解分子生物学的基本技术及其在生物化学研究中的应用。
2.过程与方法：（1）通过实例分析，培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力；（2）通过实验操作，培养学生动手能力和实验技能；（3）通过小组讨论，培养学生合作学习和交流表达能力。
3.情感、态度与价值观：（1）培养学生对生物化学学科的兴趣和热爱；（2）培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯；（3）培养学生关注生物化学领域的发展趋势和热点问题。
二、教学内容1.生物化学基本概念（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学的应用领域2.生物分子（1）糖类（2）脂质（3）蛋白质（4）核酸3.酶（1）酶的概念和特性（2）酶促反应动力学（3）酶的调控机制4.生物膜（1）生物膜的结构（2）生物膜的功能（3）物质跨膜运输5.细胞信号转导（1）细胞信号转导的基本原理（2）细胞信号转导的途径6.生物能量代谢与物质代谢（1）生物能量代谢（2）生物物质代谢7.分子生物学技术（1）基因工程（2）蛋白质工程（3）生物芯片技术三、教学安排1.学时分配（1）理论教学：48学时（2）实验教学：16学时（3）小组讨论：4学时2.教学方法（1）讲授法（2）案例分析法（3）实验法（4）小组讨论法3.教学手段（1）多媒体教学（2）网络资源（3）实验设备四、教学评价1.过程评价（1）课堂参与度（2）实验报告（3）小组讨论表现2.结果评价（1）期中考试（2）期末考试（3）平时成绩五、教学建议1.注重理论与实践相结合，提高学生的实际操作能力；2.利用多媒体和网络资源，丰富教学手段，提高教学效果；3.加强师生互动，激发学生的学习兴趣和积极性；4.关注生物化学领域的发展动态，及时更新教学内容；5.注重培养学生的创新能力和团队协作精神。
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围2. 掌握生物化学的研究方法和技术3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围2. 生物化学的研究方法和技术3. 生物化学的应用领域和重要性三、教学过程1. 引入：通过介绍生物化学的定义和研究范围，引发学生对生物化学的兴趣和好奇心。
2. 讲解：详细讲解生物化学的研究方法和技术，包括光谱分析、色谱分析、质谱分析等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物化学在生物学和医学等领域的应用和重要性。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物化学的重要性和应用领域。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
3. 教学实例：准备相关的实例材料，如科研论文、案例等。
五、教学评价1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的积极参与程度和提问情况。
2. 作业和练习：布置相关的作业和练习题，评估学生对生物化学的理解和掌握程度。
3. 小组讨论：组织学生进行小组讨论，评估学生的合作能力和思考能力。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解生物大分子的结构和功能2. 掌握生物大分子的组成和生物合成过程3. 理解生物大分子在生命过程中的作用和意义二、教学内容1. 生物大分子的结构特点和功能2. 生物大分子的组成和生物合成过程3. 生物大分子在生命过程中的作用和意义三、教学过程1. 引入：通过介绍生物大分子的概念，引发学生对生物大分子的好奇心和兴趣。
2. 讲解：详细讲解生物大分子的结构特点和功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物大分子在生命过程中的作用和意义。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物大分子在生物学和医学等领域的重要性。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
生物化学试卷二（附有答案）试卷二一、选择题1、DNA与RNA两类核酸分类的主要依据是：A 空间结构不同B 所含碱基不同C 核苷酸之间连接方式不同D 所含戊糖不同2、下列核酸变性后的描述，哪一项是错误的？A 共价键断裂，分子量变小B 紫外吸收值增加C 碱基对之间的氢键被破坏D 粘度下降3、单链DNA：5`-pGpCpCpTpA-3`，能与下列哪一种RNA单链进行杂交?A 5`-pGpCpCpTpA-3`B 5`pGpCpCpApU-3`C 5`-pUpApGpGpC-3`D 5`-pTpApGpGpC-3`4、下列关于糖原结构的叙述，哪项是错误的？A有α-1，4糖苷键连接 B有α-1，6糖苷键连接C在糖原分子中所有的单糖都是α-D葡萄糖 D糖原是一个没有分枝的分子5、在测定酶活力时，用下列哪种方法处理酶和底物才合理?A 其中一种用缓冲液配制即可B 分别用缓冲液配制，然后混合进行反应C 先混合，然后保温进行反应D 分别用缓冲液配制，再预保温两者，最后混合进行反应6、当[S]=4Km时，v=A VmaxB Vmax×4/3C Vmax×3/4D Vmax×4/57、下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的？A mRNA是基因表达的最终产物B mRNA遗传密码的方向是5’→3’C mRNA密码子与 tRNA反密码子通过 A-T，G-C配对结合D每分子mRNA有3个终止密码子8、下列何处是氨酰tRNA的结合部位？A核蛋白体小亚基 B核蛋白体的P位 C核蛋白体的D位 D核蛋白体的A位9、糖类、脂类、氨基酸氧化分解时，进入三羧酸循环的主要物质是：A异柠檬酸 B丙酮酸 C乙酰CoA D α一酮戊二酸10、转氨酶的辅酶为：A NAD+B NADP+C 磷酸吡哆醛D FMN11、谷草转氨酶含量最高的器官是：A肝 B心 C肌肉 D肾12、细胞水平的调节通过下列机制实现，但应除外：A化学修饰 B变构调节 C酶含量调节 D激素调节13、遗传密码子的简并性指的是：A．一些三联体密码可缺少一个嘌呤碱或嘧啶碱B．密码中有许多稀有碱基C．大多数氨基酸有一组以上的密码子 D．一些密码子适用于一种以上的氨基酸14、脂酰CoA的β—氧化过程顺序是：A 脱氢，加水，再脱氢，加水B 脱氢，脱水，再脱氢，硫解C 脱氢，加水，再脱氢，硫解D 水合，脱氢，再加水，硫解15、与受体特异性识别并结合的生物活性物质称为A 受体 B配体 C效应器 D第二信使16、能抑制脂肪动员的激素有：A肾上腺素 B胰高血糖素 C促甲状腺素 D 胰岛素17、氨基酸与蛋白质共有的性质是：A 胶体性质B 沉淀反应C 变性性质D 两性性质18、关于蛋白质亚基的下列描述，哪条是正确的？A 一条多肽链卷曲成螺旋结构B 两条以上多肽链卷曲成二级结构C 每个亚基都有各自的三级结构D 以上都对19、在PH5.12时进行电泳，哪种蛋白质既向负极移动A 血红蛋白（PI=7.07）B 鱼精蛋白（PI=12.20）C 清蛋白（PI=4.64）D β–球蛋白（PI=5.12）20、下列代谢途径是在线粒体中进行的，但除外A、糖酵解B、三羧酸循环C、电子传递D、氧化磷酸化二、填空题1、肽链延伸包括进位、、和三个步骤周而复始的进行。
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围生物化学的定义：研究生物体化学组成和化学反应的科学。
研究范围：生物大分子的结构、功能和代谢等。
2. 生物化学的研究方法和技术光谱分析法：利用光谱仪器分析生物分子的结构和成分。
色谱法：通过物质在固定相和流动相之间的分配系数进行分离和检测。
质谱法：利用高能电子撞击生物分子，测定其质量和结构。
3. 生物化学在生物学和医学领域的重要性生物大分子的研究：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等的研究对于理解生物体的功能和疾病机制至关重要。
代谢途径的研究：生物体内部的化学反应途径对于能量供应、物质转化和疾病发生等过程的理解具有重要意义。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、研究范围、研究方法和技术，引导学生理解生物化学的基本概念和原理。
2. 案例分析法：通过具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学实验的操作方法和应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学在生物学和医学领域的重要性和应用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对生物化学定义、研究范围和方法的理解程度。
2. 实验报告：要求学生完成生物化学实验案例的分析报告，评估学生对实验操作和应用的理解。
3. 小组讨论报告：评估学生在小组讨论中的表现和思考能力。
《生物化学》教案(二)五、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的分离和纯化方法。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要作用。
六、教学内容1. 蛋白质的结构和功能蛋白质的结构：氨基酸的组成、多肽链的折叠和三维结构。
蛋白质的功能：酶催化、结构支持、运输和免疫等功能。
2. 蛋白质的分离和纯化方法凝胶过滤法：利用分子大小不同的特点进行分离。
离子交换色谱法：利用蛋白质的电荷性质进行分离。
第五章糖代谢从本章开始将讨论物质代谢，即糖、脂、蛋白质和核酸在体内的代谢变化规律。
这种代谢包括物质的分解代谢、合成代谢和能量代谢等，糖类的分解代谢是研究最早了解清楚的，同时糖代谢的最后途径-三羧酸循环亦为其他物质分解代谢所共有。
掌握糖代谢的主要途径：糖酵解、有氧氧化、糖原合成与分解、糖异生的反应过程及生理意义；熟悉血糖的来源、去路及调节，熟悉磷酸戊糖途径的生理意义。
一．糖类的消化吸收淀粉主要消化部位是小肠。
淀粉在消化道中经淀粉酶、a-葡萄糖苷酶等作用而成为葡萄糖，后者经门静脉吸收入体内。
二．葡萄糖的分解代谢糖在体内的主要分解途径包括糖酵解、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径。
（一）糖酵解1. 定义：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳糖的过程。
因其反应过程与酵母的生酵发酵相似，故又称糖酵解。
2. 反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。
3. 反应过程：为便于理解，可分四个阶段：第一阶段：葡萄糖酸酯的生成特点：是G活化的过程，需消耗能量，从G→FDP，要消耗二分子ATP：从糖原→FDP，消耗一分子A TP。
有二步不可逆反应，分别由关键酶已糖激酶和磷酸果糖激酶-1(主要限速酶)催化。
己糖磷酸酯不易透出细胞，有利于糖的作用。
第二阶段：FDP裂解成二分子3 -磷酸甘油醛1.3-二磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，可互变。
第三阶段：生成丙酮酸，产生ATP特点：此阶段中生成的1.3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸分子中均含有一个高能磷酸键，这种高能磷酸基可转移到ADP分子上形成A TP，这种直接将作用物分子中高能磷酸基转移给ADP使其磷酸化为ATP的过程称作用水平磷酸化。
一分子G变2分子丙酮酸时可生成4分子ATP。
丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解过程中第三个不可逆反应，是第三个关键酶。
第四阶段：丙酮酸还原成乳酸丙酮酸在无氧时加氢还原成乳酸，其中的NADH由3-磷酸甘油醛脱氢而来。
4. 肌肉及红细胞糖酵解（1）肌肉：运动初(2-3分钟)所需能量来于磷酸肌酸和糖酵解。
生物化学（二）试卷－3一、选择题(选择正确答案,并将其代号写在题干后面的括号里.答案选Array错或未选全者,该题不得分.每小题1分，共15分)1.下述核苷酸中哪种核苷酸的碱基不具有碱性解离性质？（）① 5'－AMP；② 5'－GMP；③ 5'－UMP；④ 5'－CMP2．在下列酶催化的反应中，需要辅酶或辅基种类最多的酶是（）①NADH脱氢酶复合物；②琥珀酸－CoQ还原酶复合物；③α－酮戊二酸脱氢酶复合物；④丙酮酸羧化酶。
3．鸟氨酸循环与柠檬酸循环是通过两者共有的中间物相联系的。
这个中间物是（）①天冬氨酸；②α－酮戊二酸；③延胡索酸；④草酰乙酸。
4．在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在于（）① DNA；② tRNA ；③ mRNA；④ 5S rRNA5．下述维生素衍生物中不含嘌呤的是。
（）① FMN；② CoASH；③ FAD；④ NADP+6．下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒。
（）①精氨酸；②鸟氨酸；③瓜氨酸；④天冬氨酸7．下面是关于DNA的某些描述，正确的是（）①迄今所发现的DNA分子都是双股的；②反平行的双股DNA意味着两条链的碱基组成是相同的；③在相对分子质量相同的情况下，具超螺旋结构的DNA分子的浮力密度大；④DNA分子的转录链与它的转录产物的碱基顺序是一样的。
8．在固定温度条件下，关于E.coli DNA复制的下列论述除何者外都是正确的。
（）①复制叉移动的速度不随着营养条件的变化而变化；② DNA复制的总速度是可以改变的；③每一轮复制都是在Ori C起始；④即使在营养丰富的介质中也只有两个复制叉作相反方向的移动。
9．下述转录抑制剂中，能对原核生物和真核生物的转录都有抑制作用的是。
（）①放线菌素D；②利福平；③利链霉素；④α－鹅膏覃碱10．下面关于酮体代谢的论述，何者对？（）①酮体是在脂肪酸组织中形成的；②酮体可在肝外组织中完全氧化产生能量；③酮体不能被氧化，只能随尿排出；④酮体是α－酮酸的总称。
11．下述DNA分子中，除何者外都具有双链环状结构？（）① E. coli DNA；②质粒DNA；③噬菌体Φ174 DNA；④线粒体DNA 12．关于GTP在蛋白质生物合成中的作用，下述过程除何者外都涉及GTP？（）① 30S起始复合物的形成；②氨酰－tRNA进入A部位；③核糖体沿mRNA的移动；④肽键的形成。
13．下述RNA在细胞内含量最高的是（）① tRNA；② rRNA；③ mRNA；④ mtRNA14．下述基因除何者外都属于多拷贝基因？（）①组蛋白基因；②tRNA基因；③胰岛素基因；④免疫球蛋白基因。
15．链终止法是测定DNA核苷酸顺序的有效方法。
该方法利用5'－dNTP类似物2'，3'－ddNTP随机终止DNA新链的合成，获得一组大小不同的DNA片段。
为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，你认为选择下述哪种双脱氧类似物来达到这一目的？（）① 5'－ddATP；② 5'－ddGTP；③ 5'－ddCTP；④ 5'－ddTTP。
二、填空题（每小题 1 分，共 15 分）1．新鲜配制的D －葡萄糖水溶液放置时，溶液中占优势的异头物是 。
2．以RNA 为模板合成DNA 的酶叫作 。
3．丙酮酸羧化酶是一种别构调节酶，它的别构效应物是 。
4．病毒DNA 顺序的复杂性比细菌DNA 。
5．DNA 和RNA 都是由核苷酸经 连接而成的线性大分子。
6．纤维素分子中的D －葡萄糖按 糖苷键连接聚合而成。
7．寡糖链与多肽链主要有 型和 型连接。
8．按脂质的成分不同，可以将脂质分为 和 。
9．核酸可分为 和 等两种类型。
10．按糖苷键的结合方式不同，淀粉可分为 和 。
11．在P. Mitchell 的化学渗透假说中，认为由线粒体电子传递所释放的自由能蕴藏在 中。
12．能接受同一种氨基酸的几种tRNA 叫做 。
13．催化果糖－6－磷酸C －1磷酸化的酶是 。
14．CoQ 是电子传递链中唯一的 组分。
15． DNA 的转录是不对称的，因此E.coli DNA 最多只有 能与所有已知的E.coli RNA 杂交。
三、名词解释（每小题 3 分，共 15 分）1．启动子2．转氨基作用3．葡萄糖异生作用4．前导链5．多核糖体四、判断改错（下列命题你认为正确的在题后括号内打“√”，错误的打“×”。
每小题 1 分，共 10 分）1．纤维素是具有分支的多糖。
（ ）2．糖酵解发生在细胞的线粒体中。
（ ）3．其实柠檬酸循环的所有中间物只是起着催化剂的作用。
（ ）4．虽然ATP 的合成需要与跨膜的质子梯度偶联，但在质子梯度缺乏的情况下，A TP 的合成也能发生。
（ ）5．所有生物染色体DNA 的复制都是在一个起点上开始的。
（ ）6．核酸仅仅存在与细胞核中。
（ ）7．RNA 也具有二级结构。
（ ）8．酮体是在肝脏中合成的。
故肝脏也能利用它。
（ ）9．用化学裂解法测定DNA 的顺序时需要均匀标记整个分子。
（ ）10．蛋白质生物合成的终止反应不需要GTP 的参与。
（ ）五、简答题（回答要点，并作简明扼要的解释。
每小题 5 分，共 25 分）。
1．写出鸟氨酸循环的流程2．虽然大多数RNA 分子是单股的，但是它们对作用于双股DNA 的核糖核酸酶的降解也是敏感的。
为什么？3．什么因素强烈促使细胞中所形成的酵解中间物保持在细胞中？4．在柠檬酸循环中，苹果酸氧化成草酰乙酸，当发生氧化磷酸化时，可产生2. 5分子ATP ，琥珀酸氧化成延胡索酸，当发生氧化磷酸化时只产生1. 5分子ATP 。
由于这两种氧化都需要转移两个电子，为什么琥珀酸氧化时少产生一分子的ATP。
5．DNA分子什么样的结构特征为DNA的生物合成提供了分子基础？六、论述（每小题 10 分，共 20 分）1、与DNA聚合酶不一样，RNA聚合酶没有校对活性。
请解释为什么缺乏校对活性对细胞无害？2、一个给定的mRNA顺序，如果阅读框已被确定，它将只编码一种多肽的氨基酸顺序。
从一蛋白质，例如细胞色素c的已知氨基酸顺序，你是否认为编码该蛋白质的氨基酸顺序的信使RNA只有唯一一种吗？为什么？生物化学（二）试卷－3答案一、选择题(选择正确答案,并将其代号写在题干后面的括号里.答案选错或未选全者,该题不得分.每小题1分，共15分)1、③；2、③；3、③；4、②；5、①；6、④；7、③；8、④；9、①；10、②；11、③；12、④；13、②；14、③；15、①。
二、填空题（每小题1分，共15分）1、β异头物；2、逆转录酶；3、乙酰CoA ；4、低；5、3'，5'－磷酸二酯键；6、β（1→4）；7、O－糖苷键型和N－糖苷键型连接；8、简单脂质和复合脂质；9、DNA和RNA 等两种类型；10、直链和支链淀粉；11、电化学梯度或质子梯度；12、同工转移RNA；13、磷酸果糖激酶；14、非蛋白质；15、50％。
三、名词解释（每小题3分，共15分）1．启动子：作为一种顺式作用元件是用来启动基因转录必需的一段DNA序列，包含RNA聚合酶的识别、结合和转录起始，以及激活该酶转录必需的序列。
启动子本身不被转录。
2．转氨基作用：氨基酸在转氨酶的作用下，可逆地将氨基酸的氨基转移给α－酮酸，结果是氨基酸转变为相应的α－酮酸。
而原来的α－酮酸接受氨基转变成另一种氨基酸。
3．葡萄糖异生作用：由非糖物质酶促转变成葡萄糖的过程称之为葡萄糖的异生作用。
4．前导链：在DNA复制过程中，按5´→3´方向沿复制叉移动方向连续合成的长链。
5．多核糖体：一个由多个单一核糖体结合在同一条mRNA链上的巨型复合分子，形似一串念珠。
核糖体之间有一段裸露的mRNA，每一个核糖体可以独立完成一条多肽链的合成。
四、判断改错（下列命题你认为正确的在题后括号内打“√”，错误的打“×”。
每小题 1 分，共10分）1、×；2、×；3、√；4、√；5、×；6、×；7、√；8、×；9、×；10、×五、简答题（回答要点，并作简明扼要的解释。
每小题5分，共25分）。
1．写出鸟氨酸循环的流程。
解答：鸟氨酸首先与氨及CO2结合生成瓜氨酸；瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；精氨酸水解生成尿素并重新生成鸟氨酸，鸟氨酸可持续参与第二轮循环。
2．虽然大多数RNA分子是单股的，但是它们对作用于双股DNA的核糖核酸酶的降解也是敏感的。
为什么？解答：虽然大多数RNA分子是单股的，但它们可通过自身的回折，在那些可以形成氢键的部位形成局部的双螺旋区。
在这种双螺旋区内，碱基配对的规则是A与U、G 与C。
由于存在局部的双螺旋结构，因此，对专一于双股的核糖核酸酶的降解是敏感的。
3．什么因素强烈促使细胞中所形成的酵解中间物保持在细胞中？解答：所有酵解中间物都被磷酸化，在生理pH下，这些磷酸基电离而使每种中间物带负电荷。
荷电分子不能透过细胞膜，因而中间物都被限制在胞液中。
4．在柠檬酸循环中，苹果酸氧化成草酰乙酸，当发生氧化磷酸化时，可产生2. 5分子A TP，琥珀酸氧化成延胡索酸，当发生氧化磷酸化时只产生1. 5分子ATP。
由于这两种氧化都需要转移两个电子，为什么琥珀酸氧化时少产生一分子的ATP。
解答：因为苹果酸脱氢酶催化苹果酸脱氢时需要NAD+，并产生NADH；而琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化时只能以FAD作辅基，并产生FADH2。
NADH上的两个电子经电子传递链传至氧时，可产生2.5分子的A TP。
由于FADH2上的两个电子是从CoQ 部位进入到电子传递链，第一个电子传递复合物被绕过，少向内膜外侧释放4个质子，因此只能产生1.5分子的A TP。
5．DNA分子什么样的结构特征为DNA的生物合成提供了分子基础？解答：由于构成DNA双螺旋结构的两条多核苷酸链按照碱基互补原则，反向平行地结合在一起，当DNA进行复制时，两条亲代链彼此分开，每一条链可以按照互补的原则决定与它互补的新链的碱基顺序。
于是，按照互补原则合成的新的DNA双螺旋分子，一条链来自亲代，另一条链是以亲代链为模板合成的。
六、论述（每小题10 分，共20 分）1、与DNA聚合酶不一样，RNA聚合酶没有校对活性。
请解释为什么缺乏校对活性对细胞无害？解答：RNA聚合酶缺乏校对活性使得转录的错误率比DNA复制的错误率高。
但是所合成的有缺陷的RNA分子不可能影响细胞的生存力，因为从一个给定基因所合成的RNA大多数拷贝是正常的，有缺陷的蛋白质只占所合成蛋白质总数很小的百分比，而且转录时产生的错误很快被消除，因为大多数RNA分子的半衰期很短。
2、一个给定的mRNA顺序，如果阅读框已被确定，它将只编码一种多肽的氨基酸顺序。
