分子生物学与生物化学

1 《生物化学与分子生物学》教学大纲

2、氨基酸、多肽与蛋白质

掌握蛋白质的定义及生物学重要性。掌握蛋白质的结构与功能。熟悉蛋白质的理化性质。

1. 掌握蛋白质的定义及生物学重要性。

2. 掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量为16％。掌握氨基酸的定义、通式，熟悉氨基酸的理化性质及分类。

3. 掌握肽键、多肽链、肽的概念。熟悉生物活性肽。掌握蛋白质一级结构的概念，及主要化学键。掌握蛋白质二、三、四级结构的概念和二级结构的基本形式，及维持蛋白质空间结构的化学键。熟悉亚基、模序、结构域的概念，了解酰胺平面的形成，及分子伴侣的作用。了解蛋白质的分类。

4. 掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构。熟悉协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质构象改变与疾病的关系

5. 掌握蛋白质的两性电离及等电点的概念。熟悉蛋白质的胶体性质。掌握蛋白质变性的定义、机理、影响因素及其应用。了解蛋白质沉淀和凝固。了解蛋白质的紫外吸收及呈色反应。了解蛋白质的分离和纯化

3、酶

掌握生物催化剂的概念。掌握酶的结构、功能及作用机制。掌握影响酶促反应的因素及酶的调节。熟悉酶的生物学重要性。

1. 熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂的概念。

2. 掌握酶的分子组成及各组分的作用。掌握维生素与辅酶的关系。熟悉金属离子在酶促反应中的作用。掌握活性中心的定义。了解活性中心的形成过程。掌握必需基团的概念及分类。熟悉常见的必需基团。

3. 了解酶与一般催化剂的共同点。掌握酶作用的特点。熟悉酶作用特异性的类型、学说。了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。

4. 掌握酶动力学的概念。掌握米氏方程、Ｋm与Ｖmax的意义及应用、了解酶的转换数的概念及意义。了解米氏方程的推导。熟悉Ｋm及Ｖmax测定方法。熟悉酶浓度对反应速度的影响。熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。掌握pＨ对酶促反应速度的影响及最适pH。熟悉激活剂对反应速度的影响。熟悉酶活性的国际单位（IU）、酶活性的催量单位。

第三章 酶

第一节 酶的分子结构和功能

酶:是由活细胞产生的/对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。（本质是具有催化活性的蛋白质）

生物催化剂：是由活性细胞产生的具有催化作用蛋白质和核酸，包括酶、核酶、脱氧核酶等。

辅助因子：包括无机金属离子及小分子有机物及金属有机物（辅酶）

名称 概念 说明

酶 由活细胞合成，对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质 。。。

单体酶 由单一亚基构成的酶（仅具有三级结构的酶） 牛胰核糖核酸酶A、溶菌酶、羧肽酶A

寡聚酶 由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶 蛋白激酶A、磷酸果糖激酶-1

多酶复合物/体系 由几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成 丙酮酸脱氢酶复合物

多功能酶/串联酶 一些多酶体系在进化过程中，由于基因的整合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中 嘧啶核苷酸从头合成的酶

单纯酶 仅由肽链构成的酶 脲酶、淀粉酶、酯酶、核酸酶

结合酶 由酶蛋白和辅助因子组成的酶 全酶：酶蛋白与辅助因子结合在一起；二者单独存在时无催化活性 。。。

辅助因子 ①金属离子为主的无机物

②辅酶：小分子有机物 辅基：与酶蛋白以共价键结合的辅酶

其他

金属酶 金属离子为辅助因子，与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。其金属离子不作为连接金属酶与底物的桥梁。 黄嘌呤氧化酶

金属激活酶 金属离子为辅助因子，但与酶结合疏松，可逆结合。其中的金属离子可作为连接激活酶与底物的桥梁。可用透析或超滤的方法除去？？ 己糖激酶、肌酸激酶

酶必需基团 酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学集团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团

酶活性中心 或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。

同工酶(isoenzyme) 指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶（一级结构上存在差异，但其活性中心的三维结构相同或相似） 动物的乳酸脱氢酶(LDH):催化乳酸与丙酮酸之间的氧化还原反应

生物化学与分子生物学教案

2005级 本科

王顺 讲师

教材：生物化学（第六版）

周爱儒 主编

人民卫生出版社

2006.8―――2006.12

教案首页

课程名称 生物化学和分子生物学 章 节 绪论、第一章第1节

授课对象 2005级本科 授课时间 2006.8.28

授课学时 2 授课地点 六教室

教学目的与要求 掌握：生物化学、分子生物学的基本概念。蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。肽键与肽链。

了解：生物化学与医学的关系，生物化学的发展简史与新进展，生物化学与分子生物学常用的技术及应用。

教学重点与难点 重点：蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。肽键与肽链、蛋白质的分子组成。

难点: 等电点与pH值之间的关系

教学方法 讲授式＋启发式。以酵母发酵过程、营养学、双螺旋结构等为典型例子介绍生物化学的诞生及发展的三个阶段，激发学生的学习兴趣。

教具 黑板＋多媒体教学

板书提纲 叙述生物化学阶段：１８世纪下半叶至二十世纪初

动态生物化学阶段：二十世纪初至５０年代

机能生物化学阶段：二十世纪５０年代至今

氨基酸分类归纳：

碱性赖精组，酸性天和谷 含硫半甲硫，羟基酪苏丝 芳香苯色酪，分支缬亮异

教学步骤 绪论 50min

第一节 生物化学发展简史 15min

什么是生物化学？ 生命的化学

（通过对历史的回顾激发学生学习兴趣）

叙述生物化学阶段：１８世纪下半叶至二十世纪初

举例：实验室合成尿素 Emil Fischer用化学方法合成18肽 酶的概念的提出

动态生物化学阶段：二十世纪初至５０年代

举例：各种代谢途径的研究 糖酵解 三羧酸循环机制 物质代谢与能量代谢的偶联

机能生物化学阶段：二十世纪５０年代至今 进入分子生物学时期 迅猛发展

植物逆境胁迫适应机制相关研究

——《植物生物化学与分子生物学》读书报告

物在生长过程中可能会受到来自环境的多种胁迫，包括以高温、低温、干旱、水涝、高盐、臭氧、光照、矿物质、酸雨、辐射、重金属和机械损伤为代表的非生物因素环境胁迫和以诱导子、细菌、真菌、病毒和植食性动物为代表的生物因素环境胁迫。植物可以通过改变自身的基因表达水平来对各种环境胁迫作出响应，因此我们可以利用蛋白质组学技术、分子生物学技术和生理学能够更好地揭示植物耐受胁迫机制，并对在不同胁迫条件下的耐受机制之间的联系有更深刻的认识。

1. 高温胁迫

热害是限制植物生产力和分布的主要因素之一。近些年来由于“温室效应”的影响，全球气温上升，热害变得更加突出。因此，研究植物的抗热性能够为植物种的选育和选择提供科学依据口。植物的耐热性是植物适应高温条件的一种生理反应。

植物对逆境的适应主要在细胞膜系统，特别是质膜和内囊体膜的特性。温度逆境不可逆的伤害，原初反应发生在生物膜系统的类质分子热相变上。膜的双分子层脂质的物理状态通常成液晶相，温度过高会转化为液相，这会影响镶嵌于脂质中层的构型极其功能。有研究者认为，植物在高温逆境下的伤害与脂质透性的增加是高温伤害的本质之一。高温打破了细胞内超氧自由基(O2−)，羟自由基(·OH)，丙二醛(MDA)，等一系列活性氧的产生与清除之间的平衡，造成超氧自由基(O2−)，羟自由基(·OH)，丙二醛(MDA)等氧化物的积累，引起膜蛋白与膜内脂的变化，从而引发了膜透性增大，细胞内电解质外渗，对植物造成了高温伤害。

短期高温胁迫，引起水稻叶片O2−的产生和H2O2含量的增加，诱导清除活性氧的:SOD，POD和CAT的活性在短期随之增加，使活氧的生成和清除达到动态平衡，叶片中的色素和蛋白质的结合度维持在较高水平，可抵御活性氧的攻击，短时的高温胁迫不足以引起伤害，但随着时间的延长，活性氧大量产生，

SOD、POD和CAT活性下降，活性氧的产生和清除遭到破坏，从而引发了水稻不能正常生长。