蛋白质翻译后加工及其生物学意义 ppt课件

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蛋白质翻译后修饰

细胞应激反应
在应激条件下，如氧化应激和DNA损伤，蛋白质翻译后修饰可以调控应激反应相关蛋白的活性和功能，从而影响细胞的生存和凋
亡。
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泛素化作用
泛素化可以影响靶蛋白的稳定性、定位、活性以及与其他蛋白质的相互作用，从而调控细胞内的多种生物学过程，如细胞周期、信号转导和自噬等。
泛素化可以标记受损或不需要的蛋白质，引导其被蛋白酶体降解，从而维持细胞内蛋白质的平衡。
泛素化调控
泛素化过程受到严格的调控，涉及多种酶的协同作用。这些酶包括E1（泛素活化酶）、 E2（泛素结合酶）和E3（泛素连接酶）。
E3酶在泛素化过程中起着关键作用，它能够识别并结合特定的靶蛋白，将泛素分子准确地连接到靶蛋白上。
此外，去泛素化酶能够逆转泛素化过程，去除已经结合在靶蛋白上的泛素分子，从而对泛素化进行动态调控。
05
其他翻译后修饰
乙酰化
总结词
乙酰化是一种常见的蛋白质翻译后修饰，通过将乙酰基团连接到蛋白质的特定氨基酸残基上，可以调节蛋白质的活性和功能。
翻译后修饰可以影响蛋白质的稳定性，通过增加或减少蛋白质的降解速率，从而影响细胞内蛋白质的水平和功能。
蛋白质降解
某些翻译后修饰，如泛素化，可以标记蛋白质进行降解，通过蛋白酶体途径降解蛋白质，维持细胞内蛋白质的动态平衡。
蛋白质功能调控
酶活性调节
亚细胞定位
许多蛋白质在翻译后被修饰以改变其酶活性，例如，磷酸化可以激活或抑制酶的活性，从而调控代谢过程和信号转导。
03
疾病与磷酸化
许多人类疾病与蛋白质磷酸化的异常有关。例如，一些癌症和神经退行
性疾病的发生与特定蛋白质的异常磷酸化有关。因此，对蛋白质磷酸化

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1.3 核糖体（ribosome）与核糖体rRNA
核糖体是rRNA 与几十种蛋白质的复合体，有大、小两个亚基构成。含有合成蛋白质多肽链所必需的酶、起始因子（IF）、延伸因子（EF）、释放因子（RF）等。
原核的核糖体（70S）= 30S小亚基 + 50S大亚基 30S小亚基: 16S rRNA + 21种蛋白质 50S大亚基: 23S，5SrRNA + 34种蛋白质
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
tRNA的结构—“四环一臂”
倒L形的三级结构
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
tRNA的功能是解读mRNA上的密码子和搬运氨基酸。 tRNA上至少有4 个位点与多肽链合成有关：即3’CCA氨基酸接受位
点、氨基酰-tRNA合成酶识别位点、核糖体识别位点和反密码子位点。每一个氨基酸有其相应的tRNA携带, 氨基酸的羧基与tRNA的 3’
反应如下：
A A t R N A A T P 氨酰基 - t R N A 合成酶 A A - t R N A A M P P P i
氨基酸的羧基与tRNA 的3’端CCA-OH 以酯键相连，因此其氨基是自由的。
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
tRNAfmet fMet-tRNA合成酶
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
分泌型蛋白质在翻译过程中通过信号肽协助转入内质网的机制
信号肽（signal peptide）是在新生的多肽链中，可被细胞识别系统识别的特征性氨基酸序列，在蛋白质翻译过程中或翻译后的定位发挥引导的作用。
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
本章结束
蛋白质翻译及翻译后修饰课件
氨酰基tRNA进入A位
新的氨基酸-tRNA的进位依赖Tu-Ts因子和GTP的协助

蛋白质的生物合成翻译3(共51张PPT)

AGGA或GAGG（Shine-Dalgarno顺序）互补。正是由这样的
配对将AUG（或GUG，UUG）密码子带到核糖体的起始位置上。 fMet-tRNA 与小亚基上的A位点结合。
2. 70S起始复合物的形成
30S起始复合物一旦完全形成后，IF3即释放出来。50S大亚基参加进来，并引起GTP水解和释放其它两个起始因子，最后
ATP与GTP提供。
蛋白质的生物合成过程主要包括：合成的起始；肽链的延伸；合成的终止与多肽链释放。
一、氨基酸的激活与氨酰基-tRNA的合成
1. 氨基酸的激活与氨酰基-tRNA的合成过程
氨基酸不能直接与模板相结合，必须首先与相应的tRNA结合，形成氨酰基‐tRNA。这一过程就是氨基酸的激活。
将氨基酸接合于tRNA以形成氨酰基‐tRNA的激活反应是在氨酰基‐tRNA合成酶的催化作用下进行的，需要ATP提供能量。这个反应是不可逆转的。
2. 真核生物mRNA为单顺反子；原核生物mRNA为多顺反子。
3. 原核生物的mRNA的5’-端有SD序列。许多真核mRNA的AUG上游存在Kozak（CCACC）序列。
4. 真核生物的成熟mRNA需要从细胞核中进入细胞质，才能参与蛋白质的翻译；而原核生物的转录与翻译偶联在一起。
（二）遗传密码
Together with models in the corresponding orientation. The complete 70S ribosome has an asymmetric construction. The partition between the head and body of the small subunit is aligned with the notch of the large subunit, so that the platform of the small subunit fits into the large subunit. There is a cavity between the subunits which contains some of the important sites.

分子生物学-蛋白质的翻译课件

详细描述
核糖体通过识别mRNA上的起始密码子与mRNA结合，形成翻译起始复合物。这个过程需要消耗能量，以确保核糖体正确地定位在起始密码子上。
起始复合物的形成
总结词
起始复合物的形成是翻译过程的重要步骤，它涉及到多个蛋白质和RNA分子的相互作用。
详细描述
起始复合物的形成涉及多个步骤。首先，核糖体与mRNA结合后，需要招募翻译起始因子，如IF3和IF2。这些因子帮助核糖体正确地定位在起始密码子上，并确保翻译的准确性。随后，氨酰-tRNA结合到核糖体的A位点上，准备开始多肽链的合成。至此，起
肽链的延长
01
02
03
肽键的形成
氨基酸在加入到肽链中后，通过肽键的形成相互连接，形成多肽链。
转肽酶的作用
转肽酶在肽键形成过程中起催化作用，促进氨基酸之间的连接。
核糖体的移动
随着肽链的延长，核糖体沿着mRNA移动，确保下一个密码子被正确识别和翻译。
终止密码子的识别
终止密码子的种类
终止密码子有UAA、UAG和UGA三种，它们作为翻译终止的信号被核糖体识别。
翻译的起始
02
起始密码子
总结词
起始密码子是mRNA上的一个特定序列，用于标记蛋白质合成的起始位置。
详细描述
起始密码子是mRNA上的三个连续的核苷酸，通常为AUG。它不仅标记了翻译开始的位点，还决定了从这里开始合成多肽链的方向。
核糖体与mRNA的结合
总结词
核糖体是负责蛋白质合成的细胞器，它通过与mRNA的结合开始翻译过程。
无意义校正是指当mRNA上的终止密码子提前出现时，核糖体会提前终止多肽链的合成。这种机制有助于减少多肽链的错误合成。

分子生物学—蛋白质翻译PPT课件

• 反密码子臂：位于套索中央有三联反密码子。
• D臂：含有二氢尿嘧啶。
各种tRNA均有74-95个核苷酸，其中有22个核苷酸是恒定不变的。
• 受体臂：链两端碱基序列互补形成 7bp的茎；3’端有未配对的3～4个碱基； 3’端的CCA，最后一个碱基2'和3’烃基可被氨酰化。
• TψC臂：常由5bp的茎和7nt的环组成。负责核糖体的识别。
• tRNA的性质是由反密码子而不是它所携带的氨基酸所决定的：
试验：14C-Cys-tRNAcys ---Ni---> 14C-Ala-tRNAcys
4.2.3 tRNA的种类
1. 起始tRNA和延伸tRNA。
• 一类能特异地识别mRNA模板上起始密码子的tRNA叫起始tRNA，其他tRNA统称为延伸tRNA。起始tRNA具有独特的结构特征。
• 反密码子臂：常由5bp的茎和7nt的环组成。
• D臂：含有二氢尿嘧啶。茎的长度常为4bp。
• 额外臂：4-21nt不等。
tRNA上碱基的修饰
tRNA的稀有碱基非常丰富，约有 70余种。每个tRNA分子至少有2 个稀有碱基，最多有19个。
多数分布在非配对区，尤其反密码子3‘端附近部位，且大多为嘌呤核苷酸。
4 生物信息的传递（下）
基因的遗传信息在转录过程中从 DNA转移到mRNA；再由mRNA将遗传信息表达为蛋白质中氨基酸顺序的过程称翻译，即蛋白质的生物合成过程。
• 蛋白质是生物信息通路上的终产物，一个活细胞在任何发育阶段都需要数千种不同的蛋白质。因此，活细胞内时刻进行着各种蛋白质的合成、修饰、运转和降解反应。
用其它2个碱基的共聚物进行类似的实验，也可以推断出其他密码子的碱基组成，但不能确定密码子中碱基排列。

《蛋白质翻译》PPT课件

60
终止相关的蛋白因子称为释放因子 (release factor, RF)
原核生物释放因子：RF-1，RF-2，RF-3 真核生物释放因子：eRF
释放因子的功能
• 识别终止密码，如RF-1特异识别UAA、UAG；而RF-2可识别UAA、UGA。
• 诱导转肽酶改变为酯酶活性，使肽链从核蛋
白体上释放。
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51
延长因子EF-T催化进位（原核生物）
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52
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53
Tu TGsTP
Tu GDP
Ts GTP
5'
AUG
3'
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54
（二）成肽
是由转肽酶（transpeptidase）催化的肽键形成过程。
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55
（三）转位
延长因子EF-G有转位酶（translocase ）活性，可结合并水解1分子GTP，促进核蛋白体向mRNA的3’侧移动。
氨基酰-tRNA合成酶
氨基酸 + tRNA
氨基酰- tRNA
ATP AMP＋PPi
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28
第一步反应
氨基酸＋ATP＋E —→氨基酰-AMP-E＋AMP ＋ PPi
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29
第二步反应
氨基酰-AMP-E ＋
tRNA
↓
氨基酰-tRNA ＋
AMP ＋
E
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30
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参与起始过程的蛋白质因子称起始因子（initiation factor，IF）。
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参与起始过程的蛋白质因子称起始因子（initiation factor，IF）。原核生物起始因子有三种：

蛋白质的翻译-PPT课件

酸
氨酰腺苷酸
的
活
化
AMP
第二步
E
AA
E
tRNA
AA
AA
E
AA
E
tRNA
3-氨酰-tRNA
tRNA
E
+H2N-CH-COO-tRNA CH2 CH2 S
转甲酰酶
COO-
N10-甲酰FH4
FH4
CHO-HN-CH-COO-tRNA CH2 CH2 S COO-
Met-tRNAffMet
fMet-tRNAffMet

氨基酸活化肽链的起始、延长和终止肽链的折叠和加工
阶段原核
真核
IF-1 IF-2 IF-3
起始
eIF-1A,eIF-3 eIF-2 eIF-4A eIF-4B eIF-4E eIF-4G eIF-5B
延长终止
EF-Tu,EF-Ts
EF-G
EF1-α,EF1-βγ
EF-2 RF1
RF2
RF3
原核生物的核糖体
原核生物核糖体结构示意图
核糖体结构模型及原核与真核细胞核糖体大小亚基比较
不同核糖体的亚基组成
细胞类型核糖体类型亚基
原核细胞及真核细胞叶绿体、线粒体
真核细胞
rRNA
蛋白质
2.核糖体的功能
2.核糖体的功能
原核细胞70S核糖体的A位、P位及mRNA结合部位示意图
3.核糖体循环
这就是翻译！
一、模板与遗传密码
（一）遗传密码
遗传密码的几个重要特性
连续性简并性通用性摆动性
摆动理论
（二）开放阅读框（ORF)
真核细胞几乎只有一个ORF，原核细胞经常有2个或多个 ORF

分子生物学完整—蛋白质翻译ppt课件

②准备各种负载tRNA，如Thr、Phe或Lys的tRNA混合物，并将其中的一种氨基酸（如Phe）用放射性元素标记。
③将密码子、负载tRNA及核糖体一起放入硝酸纤维滤膜。游离的密码子和负载tRNA会被洗脱而通过滤膜，核糖体无法通过滤膜。但与密码子对应的tRNA能与密码子一起与核糖体结合而留在滤膜上。
• TψC臂：常由5bp的茎和 7nt的环组成。负责核糖体的识别。
• 反密码子臂：常由5bp的茎和7nt的环组成。
• D臂：含有二氢尿嘧啶。茎的长度常为4bp。
• 额外臂：4-21nt不等。
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tRNA的稀有碱基非常丰富，约有70余种。每个 tRNA分子至少有2个稀有碱基，最多有19个。
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7
4.1.1 三联子密码及其破译
• 遗传密码的破译是多位科学家经过一系列的数学推理和试验研究，于1966年解决。
• 基因密码的破译先后经历了二十世纪五十年代的数学推理阶段和1961-1965年的实验研究阶段。
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8
•719.542年.物2理.学1家G遗amov传首先密对遗码传密的码进推行探测讨，提出不可能是一个碱基或两个碱基决定一个氨基酸
亮氨酸
精氨酸
丝氨酸
植物终止码异亮氨酸亮氨酸精氨酸
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26
• 密码子与反密码子的相互作用。
tRNA的反密码子在核糖体内是通过碱基的反向配对与 mRNA上的密码子相互作用的。
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摆动假说（wobble hypothesis)
在密码子与反密码子的配对中，前两对严格遵守碱基配对原则，第三对碱基有一定的自由度，可以“摆动”，因而使某些tRNA可以识别1个以上的密码子。

蛋白质翻译后加工及其生物学意义

如：肌肉蛋白和细胞色素c中含有1 胞色素c中含有1， 2-二甲基赖氨酸大多数生物的钙调蛋白含有三甲基赖氨酸有些蛋白质中的一些谷氨酸链羧基也发生甲基化
羧基化
一些蛋白质的谷氨酸天冬氨酸可发生羧化作用一些蛋白质的谷氨酸和天冬氨酸可发生羧化作用谷氨酸和
例如：例如：血液凝固蛋白酶原的谷氨酸在翻译后羧化成γ 译后羧化成γ-羧基谷氨酸，基谷氨酸，后者可以与Ca2+螯合螯合。可以与Ca2+螯合。这依赖于羧化酶这依赖于羧化酶的催化作用
糖基化
在多肽链合成过程中或在合成之后常以共价键与单糖或寡糖侧链连接，生成糖蛋白糖蛋白。键与单糖或寡糖侧链连接，生成糖蛋白。这些糖可连接在天冬酰胺的酰胺上(N 连接寡糖)或连接在丝天冬酰胺的酰胺上(N连接在天冬酰胺的酰胺上(N-连接寡糖)或连接在丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基上(O-连接寡糖) 的羟基上(O 氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基上(O-连接寡糖)
方式：方式：通过多萜醇作为寡聚糖供体把整个寡聚糖转移到肽链上
4、新生肽链中非功能片段切除
不少多肽类激素和酶的前体不少多肽类激素和酶的前体需要经过加工才能变为活性分子如：胰蛋白酶原经过加工切去部分肽段才能成为有活性的胰蛋白酶。蛋白酶。
5、亚单位的聚合
有许多蛋白质是由二个以上亚基构成的，有许多蛋白质是由二个以上亚基构成的，二个以上亚基构成的这就需这些多肽链通过非共价键聚合非共价键聚合成多这就需这些多肽链通过非共价键聚合成多聚体才能表现生物活性。聚体才能表现生物活性。
伴侣蛋白与疾病
伴侣蛋白可以导致疾病的发生。如蛋白产物极细微的折伴侣蛋白可以导致疾病的发生。叠异常，虽然对活性影响不大，却可以被“质控系统” 叠异常，虽然对活性影响不大，却可以被“质控系统”滞留在内质网，不能实现正常的转位、转运或分泌，在内质网，不能实现正常的转位、转运或分泌，导致疾病发生。

《翻译及翻译后加工》PPT课件

蛋白质
非翻译区编码序列
核蛋白体结合位点
起始密码子
终止密码子
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13
真核生物mRNA的特点（单顺反子）
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14
二、蛋白质生物合成的场所
场所：核糖体（ribosome) 结构: Mg2+,蛋白质，rRNA
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15
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16
（一）核蛋白体（rRNA）
蛋白质－蛋白质， rRNA－蛋白质组成两个亚单位，称之为大小亚基．
5’ mRNA
翻译
多顺反子编辑ppt
3’ 5’ 3’
8
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9
乳糖操纵子结构调控区
结构基因
DNA
P OZ YA
操纵序列
启动序列
CAP结合位点
转录
mRNA
翻译
Z： β-半乳糖苷酶 Y：透酶 A：乙酰基转移酶
多肽链1 多肽编链辑pp2t 多肽链3
10
多顺反子
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11
（二）真核生物mRNA的特点
相同的氨基酸的一组tRNA。
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26
2.tRNA与氨基酸的活化：
氨基酸臂
反密码环
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27
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28
tRNA的三级结构示意图
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29
核塘体活性结合位点
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30
2.氨基酸的活化
（1）氨基酰-tRNA合成酶 (aminoacyl-tRNA synthetase)
①活化反应：
１． Kozark序列 (Marilyn Kozark)
起始密码子常处于－CCACCAUGG－
序列中，这段保守序列的存在能增加

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伴侣蛋白与疾病
伴侣蛋白可以导致疾病的发生。如蛋白产物极细微的折叠异常，虽然对活性影响不大，却可以被“质控系统”滞留在内质网，不能实现正常的转位、转运或分泌，导致疾病发生。
例：α-1抗胰蛋白酶缺陷病
由于ER的分子伴侣（钙联蛋白）介导了折叠异常的突变蛋白的聚集，从而导致仅有15%的α-1抗胰蛋白酶分泌出来，其余全部滞留在内质网（ER）。而异常产物的聚集大大妨碍了细胞的正常活动，最终导致肝硬化或肺气肿的发生。
伴侣蛋白与疾病
还有一些病理性折叠分子如Prion朊病毒，甚至可以介导正常蛋白的错误折叠，成为具有感染性的蛋白质而传播疾病。
prion蛋白粒子病中致病性蛋白（pathogenic prion protein,PrPsc）的聚集，是因为蛋白构象中的一个或多个α螺旋变成了β片层，进入大脑后还能使正常的PrPc蛋白变成异常的PrPsc蛋白，象介导错误折叠的“模板”，称为“病理性伴侣蛋白” （pathological chaperones），因而具有感染能力。
➢ 肌肉蛋白和细胞色素c中含有1， 2-二甲基赖氨酸
➢ 大多数生物的钙调蛋白含有三甲基赖氨酸
➢ 有些蛋白质中的一些谷氨酸链羧基也发生甲基化
羧基化
一些蛋白质的谷氨酸和天冬氨酸可发生羧化作用
例如：
血液凝固蛋白酶原的谷氨酸在翻译后羧化成γ-羧基谷氨酸，后者可以与Ca2+螯合。
这依赖于羧化酶的催化作用
• 稳定蛋白质的构象和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子
结合，使之免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构
二、翻译后加工的生物学意义
一般真核细胞中一个基因对应一个mRNA，一个 mRNA对应一条多肽链，但也有少数的情况，即翻译后的多肽链经水解后产生几种不同的蛋白质或多肽。
例如：哺乳动物的鸦片样促黑皮激素原(POMC)初翻译产物为265个氨基酸。
蛋白质翻译后加工及其生物学意义
——第三组
一、翻译后加工
地点：内质网、高尔基体
1 N端fMet或Met切除 2 二硫键形成 3 特定氨基酸化学修饰 4 新生肽链中非功能片段切除 5 亚单位的聚合
1、 N端fMet或Met切除
未加工的蛋白质的N-端：
N-甲酰甲硫氨酸（原核生物）
成熟的蛋白质的N-端：
在脑下垂体前叶细胞中，POMC切割成为N-端片段和C端片段的β-促脂解素。然后N端片段又被切割成较小的N端片断和促肾上腺皮质激素(ACTH )。
而在脑下垂体中叶细胞中，β-促脂解素再次被切割产生β-内啡肽；ACTH也被切割产生13肽的α促黑激素(α-melanotropin)
鸦片促黑皮质素原(POMC)的水解修饰
糖基化
在多肽链合成过程中或在合成之后常以共价键与单糖或寡糖侧链连接，生成糖蛋白。这些糖可连接在天冬酰胺的酰胺上(N-连接寡糖)或连接在丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基上(O-连接寡糖)
方式：通过多萜醇作为寡聚糖供体把整个寡聚糖转移到肽链上
4、新生肽链中非功能片段切除
不少多肽类激素和酶的前体需要经过加工才能变为活性分子
如：胰蛋白酶原经过加工切去部分肽段才能成为有活性的胰蛋白酶。
5、亚单位的聚合
有许多蛋白质是由二个以上亚基构成的，这就需这些多肽链通过非共价键聚合成多聚体才能表现生物活性。
例如：成人血红蛋白由两条α链，两条β链及四分子血红素所组成。
大致过程如下：α链在多聚核糖体合成后自行释下，并与尚未从多聚核糖体上释下的β链相连，然后一并从多聚核糖体上脱下来，变成α、β二聚体。此二聚体再与线粒体内生成的两个血红素结合，最后形成一个由四条肽链和四个血红素构成的有功能的血红蛋白分子。
• 氨基酸侧链修饰作用包括：磷酸化(如核糖体蛋白质) 糖基化(如各种糖蛋白) 甲基化(如组蛋白、肌肉蛋白质) 乙基化(如组蛋白) 羟基化(如胶原蛋白) 羧基化等
磷酸化
磷酸化发生在翻译后，由各种蛋白质激酶催化，将磷酸基团连接于丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基上
甲基化
在一些蛋白质中赖氨酸被甲基化
如：
• 二硫键的形成：加固空间结构，进一步稳定蛋白质的构象
对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行不同方式的加工修饰才具有生理功能
伴侣蛋白与疾病
ER中的伴侣蛋白，不仅介导和辅助新生肽链的正确折叠与组装，还组建成一个蛋白质折叠调控的“质控系统”（quality control system），结合蛋白质的折叠中间体、未完全折叠或组装的多肽链、错误折叠的蛋白质或蛋白质聚集体/聚合体，使之滞留在内质网，阻碍其转运至高尔基体，从而防止非活性产物的产生；并通过激活蛋白水解酶来降解这些未能正确折叠的中间产物。
用蛋白磷酸化酶抑制剂防治心血管病
蛋白磷酸化酶通过对蛋白质的磷酸化，调节蛋白质的功能，从而影响生命过程。
研究发现: 部分蛋白激酶通过与多种血管活性物质的相互调控，影响血管平滑肌细胞的功能和结构，直接参与心血管疾病的发病。用蛋白磷酸化酶抑制剂防治动脉粥样硬化、高血压、冠脉痉挛和心肌缺血等疾病的研究取得了显著的效果，部分试验已进入临床阶段，有望成为防治心血管病的新方法。
• “伴侣蛋白”及其作用
蛋白二硫键异构酶、结合蛋白、钙联蛋白、钙网蛋白等，这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成
伴侣蛋白功能：
•酶
蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键
信号肽 N
脑下垂体前叶细胞中
POMC C
较长肽链
较短肽链（103肽）
ACTH
促肾上腺皮
α-促黑激素 - Endorphin -内啡肽
蛋白质修饰的意义
• 磷酸化：磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化 (由磷酸酶催化)是控制细胞周期的关键
• 糖基化：糖基化对蛋白质的溶解度、稳定性、半衰期、活性等具有重要的影响
甲酰基经肽甲酰基酶水解而除去，多数情况甲硫氨酸也被氨肽酶除去
甲硫氨酸（真核生物）
甲硫氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水解除去
2、二硫键形成
多肽链中的二硫键，是在肽链合成后，通过二个半胱氨酸的疏基氧化而形成的
二硫键的形成对于许多酶和蛋白质的活性是必需的
3、特定氨基酸的化学修饰