第31章氨基酸的生物合成

一一一氨基酸及其重要衍生物的生物合成下册P340 31章§4.1 概论不同生物合成氨基酸的能力不同，合成氨基酸的种类也有很大差异。

必需氨基酸：肌体维持正常生长所必需而又不能自己合成，需从外界获取的氨基酸。

人和大白鼠需以下十种氨基酸（由大白鼠喂饲试验得来）：Phe、Lys、Ile、Leu 、Met、Thr、Trp、Val、（His、Arg）。

对于成人为前八种，对幼小动物为十种。

非必需氨基酸：肌体可以通过其他原料自己合成的氨基酸。

高等植物可以合成自己所需全部氨基酸。

微生物合成氨基酸能力有很大差距。

E.coli可合成全部所需氨基酸，乳酸菌则不能合成全部。

§4.2 氨基酸生物合成途径：可用为生物遗传突变株研究。

使突变株在氨基酸的某个合成环节上产生缺失，造成某种中间物积累，从而判明各个中间代谢环节，由此已阐明20种氨基酸的生物合成途径。

在生物合成中，氨基酸的氨基多来自Glu的转氨基反应，而各种碳骨架起源于TCA、糖酵解等代谢途径，由此划分为若干类型。

根据生物合成起始物的不同，可将氨基酸生物合成途径归纳为六族。

P341 图31-1为氨基酸生物合成的分族情况：①谷氨酸族②天冬氨酸族③丝氨酸族④丙氨酸族⑤芳香氨基酸族⑥组氨酸。

P341图31-2为20种氨基酸生物合成概貌。

一一一谷氨酸族氨基酸的生物合成：均以α-酮戊二酸为前提。

α-酮戊二酸形成Glu后可生成Gln、Pro和Arg（P344，P345 图31-6，P346 图31-7）；在真菌中还可生成Lys（P347图31-8）。

一一一天冬氨酸族氨基酸的生物合成：草酰乙酸生成Asp后可生成Asn，经天冬氨酸β-半醛可生成Lys（P349图31-9），再经高丝氨酸可生成Thr，进一步生成Ile，还可生成Met（P350图31-10，P351 图31-11，图31-12）。

一一一丙氨酸族氨基酸的生物合成：丙酮酸可直接生成Ala，经α-酮异戊酸可生成Val和Leu（P352 图31-13，P353 图31-15）。

氨基酸⽣产第⼀章氨基酸的概述⼀、氨基酸的物理性质氨基酸系⽆⾊或⽩⾊晶体，具有200℃以上的⾼熔点，熔融的同时也分解。

除了脯氨酸和羟脯氨酸溶于酒精外，⼀般都不溶于有机溶剂，⽽易溶于⽔，在⽔中的溶解度随氨基酸的种类⽽异，在酸性或碱性中溶解度增⼤。

1、氨基酸的酸碱度α-氨基酸中存在α-氨基和α-是他们在结构。

按其酸碱性质的不同，可将其分为三⼤类。

即酸性氨基酸，碱性氨基酸和中性氨基酸。

其中以种性氨基酸的种类最多。

2、两性电解质特性氨基酸分⼦内含有氨基和羧基，汽⽔溶液随PH值不同⽽离解，但是，侧链上的氨基，羧基，咪唑基，酚基等的存在，PK,PI受到影响、氨基酸直接⽤离⼦交换树脂和离⼦交换膜分离，间接⽤溶度差晶析分离都是利⽤氨基酸阴阳离⼦的两性电解质性质。

⼆、氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质与其分⼦的特殊官能团如羧基、氨基和⽀链R集团是分不开的氨基酸的羧基具有-羧酸羧基的性质，氨基酸的氨基具有伯胺氨基的性质，NH基与COOH2基共同参加的离⼦交换反应，与⾦属离⼦形成配合物等。

三、氨基酸的⽤途氨基酸是构成蛋⽩质的基本单位，是合成⼈体激素、酶及抗体的原料，参与⼈体新陈代谢和各种⽣理活动，再⽣命中显⽰特殊作⽤。

因此各种不同的氨基酸可以⽤来治疗不同的疾病。

不但氨基酸本⾝有治疗作⽤，氨基酸的衍⽣物也有治疗作⽤。

20多年来，氨基酸在医药、保健⽅⾯的应⽤进展迅速，作为营养剂代谢改善剂、抗溃疡、防辐射、抗菌、治癌、镇痛，以及为特殊病⼈配制⼈⼯合成膳⾷等应⽤越来越多，议案计算为原料的激素，抗菌素，酶抑制剂，抗癌药等⽣物活性多肽，层出不穷。

氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位，也是蛋⽩质在体内代谢的基本形式，各种氨基酸的代谢异常往往产⽣蛋⽩质代谢紊乱，可以⽤某些氨基酸治疗这些疾病。

此外，由于胃肠消化系统功能障碍，烧伤、外伤、⼿术等⼤出⾎造成的蛋⽩质缺损或低蛋⽩证，⽤氨基酸复合制剂治疗，具有良好的效果；对⼀些特殊环境下的⼯作⼈员的特殊营养亦需⽤专门的氨基酸制剂。

蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。

从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。

蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。

正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。

降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。

在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。

蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。

溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。

溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。

如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。

溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。

溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。

溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。

许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。

ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。

氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。

二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。

而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。

1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。

蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。

胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。

（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。

这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。

关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。

A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。

他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。

2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。

在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。

一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。

3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。

氨基酸的生物合成[整理版]第九章氨基酸的生物合成第一节氮循环氮是组成生物体的重要元素。

自然界中的不同氮化物相互转化形成氮循环。

生物界的氮代谢是自然界氮循环的主要因素。

第一步:固氮作用，将氮气还原为氨。

可工业固氮和生物固氮完成，自然界中由固氮生物固氮酶完成的分子氮向氨的转化约占总固氮的三分之二，由工业合成氨或其他途径合成的氨只有三分之一。

第二步:硝化作用，将氨转化为硝酸盐。

在土壤中含量丰富的硝化细菌进行着氧化氨形成硝酸盐的过程，因此土壤中几乎所有氨都转化成了硝酸盐。

第三步:成氨作用，将硝态氮转化为氨态氮。

植物体所需要的氮除了来自生物固氮外，绝大部分还是来自土壤中的氮，它们通过根系进入植物细胞。

然而硝态氮并不能直接被植物体利用来合成各种氨基酸和其他有机氮化物，必须先转变成为氨态氮。

第四步:同化作用，氨经谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合成酶同化为谷氨酸。

这些有机氮化合物可随食物或饲料进入动物体内，转变为动物体的含氮化合物。

第五步:分解作用，各种动植物遗体及排泄物中的有机氮经微生物分解作用，形成无机氮。

这样，在生物界，总有机氮和总无机氮形成了一个平衡。

第二节固氮作用1、大气固氮:闪电和紫外辐射固定氮约占总固氮量的15%。

2、工业固氮:氮气中的氮氮三键十分稳定，1910年提出的作用条件在工业氮肥生产中一直沿用至今。

500?高温和30MPa条件下，用铁做催化剂使氢气还原氮气成氨。

约占总固氮量的25%。

3、生物固氮:是微生物、藻类和与高等植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子变成氨的过程。

自然界通过生物固氮的量可达每年100亿公斤。

约占地球上的固氮量的60%。

固氮生物的类型有自生固氮微生物和共生固氮微生物。

前者如鱼腥藻、念球藻，利用光能还原氮气，好气性固氮菌利用化学能固氮;后者如与豆科植物共生固氮的根瘤菌，其专一性强，不同的菌株只能感染一定的植物，形成共生的根瘤。

在根瘤中植物为固氮菌提供碳源，而细菌利用植物提供的能源固氮，为植物提供氮源，形成一个很好的互利共生体系。

《生物化学》作业氨基酸的一般代谢及对生物体的意义班级学号姓名摘要有人说，人就是一堆蛋白质。

这个说法虽然说夸张了点，但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。

在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。

体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。

蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。

蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。

下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。

氨基酸的分类氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基连在α-碳上。

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。

谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸的一般代谢及意义一、体内氨基酸的动态平衡：（一）氨基酸的来源与去路：1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非必需氨基酸合成等。

2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。

③氧化分解或转化为糖或脂肪。

蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。

二、氨基酸脱氨基作用α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。

氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。

氨基酸的生物合成整理版氨基酸的生物合成[整理版]第九章氨基酸的生物合成第一节氮循环氮是组成生物体的重要元素。

自然界中的不同氮化物相互转化形成氮循环。

生物界的氮代谢是自然界氮循环的主要因素。

第一步:固氮作用，将氮气还原为氨。

可工业固氮和生物固氮完成，自然界中由固氮生物固氮酶完成的分子氮向氨的转化约占总固氮的三分之二，由工业合成氨或其他途径合成的氨只有三分之一。

第二步:硝化作用，将氨转化为硝酸盐。

在土壤中含量丰富的硝化细菌进行着氧化氨形成硝酸盐的过程，因此土壤中几乎所有氨都转化成了硝酸盐。

第三步:成氨作用，将硝态氮转化为氨态氮。

植物体所需要的氮除了来自生物固氮外，绝大部分还是来自土壤中的氮，它们通过根系进入植物细胞。

然而硝态氮并不能直接被植物体利用来合成各种氨基酸和其他有机氮化物，必须先转变成为氨态氮。

第四步:同化作用，氨经谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合成酶同化为谷氨酸。

这些有机氮化合物可随食物或饲料进入动物体内，转变为动物体的含氮化合物。

第五步:分解作用，各种动植物遗体及排泄物中的有机氮经微生物分解作用，形成无机氮。

这样，在生物界，总有机氮和总无机氮形成了一个平衡。

第二节固氮作用1、大气固氮:闪电和紫外辐射固定氮约占总固氮量的15%。

2、工业固氮:氮气中的氮氮三键十分稳定，1910年提出的作用条件在工业氮肥生产中一直沿用至今。

500?高温和30MPa条件下，用铁做催化剂使氢气还原氮气成氨。

约占总固氮量的25%。

3、生物固氮:是微生物、藻类和与高等植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子变成氨的过程。

自然界通过生物固氮的量可达每年100亿公斤。

约占地球上的固氮量的60%。

固氮生物的类型有自生固氮微生物和共生固氮微生物。

前者如鱼腥藻、念球藻，利用光能还原氮气，好气性固氮菌利用化学能固氮;后者如与豆科植物共生固氮的根瘤菌，其专一性强，不同的菌株只能感染一定的植物，形成共生的根瘤。

在根瘤中植物为固氮菌提供碳源，而细菌利用植物提供的能源固氮，为植物提供氮源，形成一个很好的互利共生体系。

王镜岩生物化学第三版课后习题答案生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，+-则全部去质子化。

在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3NCHRCOO）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

⽣化复习⽣物化学习题汇集-2⽬录第⼀章蛋⽩质第⼆章酶与辅酶第三章核酸第四章激素第五章维⽣素第六章糖代谢第七章脂类代谢第⼋章⽣物氧化与氧化磷酸化第九章氨基酸代谢第⼗章核苷酸代谢第⼗⼀章物质代谢的联系与调节第⼗⼆章 DNA的⽣物合成第⼗三章 RNA的⽣物合成第⼗四章蛋⽩质的⽣物合成第⼗五章基因表达调控第⼗六章基因重组与基因⼯程第⼗七章糖蛋⽩、蛋⽩聚糖和细胞外基质第⼗⼋章基因与⽣长因⼦第⼗九章基因诊断与基因治疗参考⽂献前⾔⽣命科学的巨⼤变化源⾃于⽣物化学、分⼦⽣物学和相关学科的发展。

⽽⽣物化学⼜是学习其他⽣物学科的基础，今天所有学习⽣物学的学⽣都意识到良好的⽣物化学基础对他们今后的学习与⼯作是多么重要。

但是⾯对⼀个如此庞杂和深刻的⽣物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学⽣克服这种困难。

因此有必要整理编排⼀套密切联系和反映最新⽣物化学教材内容的习题，供学习参考⽤。

由于我们学习时采⽤的是沈同、王镜岩的《⽣物化学》第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的《普通⽣物化学》第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。

在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的《⽣物化学》第三版的主要内容，对⽣物化学的学习能够起到巩固与强化的作⽤。

第⼀章蛋⽩质⼀、单选题1．有⼀混合蛋⽩质溶液，各种蛋⽩质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。

电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D)A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.02．下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)A．⾎清清蛋⽩(分⼦量68 500) B．马肝过氧化物酶(分⼦量247 500)C．肌红蛋⽩(分⼦量16 900) D．⽜胰岛素(分⼦量5 700)E．⽜β乳球蛋⽩(分⼦量35000)3．蛋⽩质分⼦引起280nm光吸收的最主要成分是(D)A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．⾊氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环4．含芳⾹环的氨基酸是(B)A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp5．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．⽀链氨基酸D．芳⾹族氨基酸E．碱性氨基6．变性蛋⽩质的特点是(B)A．黏度下降B．丧失原有的⽣物活性C．颜⾊反应减弱D．溶解度增加E．不易被胃蛋⽩酶⽔解7．蛋⽩质变性是由于(B)A．蛋⽩质⼀级结构改变B．蛋⽩质空间构象的改变C．辅基的脱落D．蛋⽩质⽔解E．以上都不是8．以下哪⼀种氨基酸不具备不对称碳原⼦(A)A．⽢氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸9．下列有关蛋⽩质β折叠结构的叙述正确的是（E）A．β折叠结构为⼆级结构B．肽单元折叠成锯齿状C．β折叠结构的肽链较伸展D．若⼲肽链⾻架平⾏或反平⾏排列，链间靠氢键维系E．以上都正确10．可⽤于蛋⽩质定量的测定⽅法有（B）A．盐析法B．紫外吸收法C．层析法D．透析法E．以上都可以11．镰状红细胞贫⾎病患者未发⽣改变的是（E）A．Hb的⼀级结构B．Hb的基因C．Hb的空间结构D．红细胞形态E．Hb的辅基结构12．维系蛋⽩质⼀级结构的化学键是（B）A．氢键B．肽键C．盐键D．疏⽔键E．范德华⼒13．天然蛋⽩质中不存在的氨基酸是（B）A．半胱氨酸B．⽠氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸14．蛋⽩质多肽链书写⽅向是（D）A．从3'端到5'端B．从5''端到3'端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是15．⾎浆蛋⽩质的pI⼤多为pH5～6，它们在⾎液中的主要存在形式是（B）A．兼性离⼦B．带负电荷C．带正电荷D．⾮极性分⼦E．疏⽔分⼦16．蛋⽩质分⼦中的α螺旋和β⽚层都属于（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．三级结构D．域结构E．四级结构17．α螺旋每上升⼀圈相当于氨基酸残基的个数是（B）A．4.5B．3.6C．3.0D．2.7E．2.518．下列含有两个羧基的氨基酸是（E）A．缬氨酸B．⾊氨酸C．赖氨酸D．⽢氨酸E．⾕氨酸19．组成蛋⽩质的基本单位是（A）A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸D．L，D-α氨基酸E．D-β-氨基酸20．维持蛋⽩质⼆级结构的主要化学键是（D）A．疏⽔键B．盐键C．肽键D．氢键E．⼆硫键21．蛋⽩质分⼦的β转⾓属于蛋⽩质的（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构22．关于蛋⽩质分⼦三级结构的描述错误的是（A）A．具有三级结构的多肽链都具有⽣物学活性B．天然蛋⽩质分⼦均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲⽔基团多聚集在三级结构的表⾯E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23．有关⾎红蛋⽩(Hb)和肌红蛋⽩(Mb)的叙述不正确的是（D）A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋⽩D．都具有四级结构形式E．都属于⾊蛋⽩类24．具有四级结构的蛋⽩质特征是（E）A．分⼦中必定含有辅基B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进⼀步折叠、盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独⽴的⽣物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成25．关于蛋⽩质的四级结构正确的是（E）A．⼀定有多个不同的亚基B．⼀定有多个相同的亚基C．⼀定有种类相同，⽽数⽬不同的亚基数D．⼀定有种类不同，⽽数⽬相同的亚基E．亚基的种类，数⽬都不⼀定相同26．蛋⽩质的⼀级结构及⾼级结构决定于（C）A．亚基B．分⼦中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分⼦内部疏⽔键E．分⼦中氢27．蛋⽩质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A．溶液pH⼤于pI B．溶液pH⼩于pIC．溶液PH等于pI D．在⽔溶液中E．溶液pH等于7.428．蛋⽩质的等电点是（E）A．蛋⽩质溶液的pH等于7时溶液的pHB．蛋⽩质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC．蛋⽩质分⼦呈负离⼦状态时溶液的pHD．蛋⽩质分⼦呈正离⼦状态时溶液的pHE．蛋⽩质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ29．蛋⽩质溶液的主要稳定因素是（C）A．蛋⽩质溶液的黏度⼤B．蛋⽩质在溶液中有“布朗运动”C．蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷D．蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象E．蛋⽩质分⼦带有电荷30．蛋⽩质分⼦中存在的含巯基氨基酸是（C）A．亮氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸31．维持⾎浆胶体渗透压的主要蛋⽩质是（A）A．清蛋⽩B．αl球蛋⽩C．β球蛋⽩D．γ球蛋⽩E．纤维蛋⽩原32．⾎清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋⽩质是（D）A．纤维蛋⽩原B．球蛋⽩C．拟球蛋⽩D．清蛋⽩E．β球蛋⽩33．胰岛素分⼦A链与B链交联是靠（D）A．疏⽔键B．盐键C．氢键D．⼆硫键E．范德华⼒34．蛋⽩质中含量恒定的元素是（A）A．N B．C C．O D．H E．Fe35. 下列哪项与蛋⽩质的变性⽆关？（A）A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离⼦键被破坏D．疏⽔键被破坏36. 氨基酸在等电点时具有的特点是：（E）A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和B D．溶解度最⼤E．在电场中不泳动37.在下列检测蛋⽩质的⽅法中，哪⼀种取决于完整的肽链？（D）A．凯⽒定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法⼆、多选题1．关于蛋⽩质的组成正确的有（ABCD）A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％C．可⽔解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％2．蛋⽩质在280nm波长处的最⼤光吸收是由下列哪些结构引起的（BC）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．⾊氨酸的吲哚基D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基3．关于蛋⽩质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC）A．⽐⼀般C—N单键短B．具有部分双键性质C．与肽键相连的氢原⼦和氧原⼦呈反式结构D．肽键可⾃由旋转E．⽐⼀般C—N单键长4．⾕胱⽢肽（BCE）A．是⼀种低分⼦量蛋⽩质B．在氨基酸吸收过程中起作⽤C．可进⾏氧化还原反应D．由⾕氨酸、胱氨酸和⽢氨酸组成E．其还原型有活性5．蛋⽩质的α螺旋结构（ACD）A．多肽链主链⾻架＞C=O基氧原⼦与＞N－H基氢原⼦形成氢键B．脯氨酸和⽢氨酸对α螺旋的形成⽆影响C．为右⼿螺旋D．每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈E．侧链R基团出现在螺旋圈内6．关于蛋⽩质结构的叙述正确的有（ABCD）A．蛋⽩质的⼀级结构是空间结构的基础B．亲⽔氨基酸侧链伸向蛋⽩质分⼦的表⾯C．蛋⽩质的空间结构由次级键维持D．有的蛋⽩质有多个不同结构和功能的结构域E．所有蛋⽩质都有⼀、⼆、三、四级结构7．关于蛋⽩质变性的叙述哪些是正确的（BD）A．尿素引起蛋⽩质变性是由于特定的肽键断裂B．变性是由于⼆硫键和⾮共价键破坏引起的C．变性都是可逆的D．变性蛋⽩质的理化性质发⽣改变E．变性蛋⽩质的空间结构并⽆改变8．下列哪些蛋⽩质含有铁（ABCD）A．细胞⾊素氧化酶B．肌红蛋⽩C．⾎红蛋⽩D．过氧化酶E．卵清蛋⽩9．下列哪些⽅法基于蛋⽩质的带电性质（AC）A．电泳B．透析和超滤C．离⼦交换层析D．凝胶过滤E．超速离⼼10．蛋⽩质的α螺旋结构⼗分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍α螺旋形成？（ABC）A．连续的天冬氨酸B．连续的碱性氨基酸C．脯氨酸D．丙氨酸E．苏氨酸11．已知卵清蛋⽩pI=4.6，β乳球蛋⽩pI=5.2，糜蛋⽩酶原pI=9.1，上述蛋⽩质在电场中的移动情况为（BC）A．缓冲液pH为7.0时，糜蛋⽩酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阳极移动，其他两种向阴极移动C．缓冲液pH为9.1时，糜蛋⽩酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D．缓冲液pH为5.2时，β乳球蛋⽩在原地不动，卵清蛋⽩向阴极移动，糜蛋⽩酶原移向阳极E．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阴极移动，其他两种向阳极移动12．蛋⽩质处于pH等于其pI的溶液时，蛋⽩质分⼦解离状态可为（AB）A．蛋⽩质分⼦解离为正、负离⼦的趋势相等，为兼性离⼦B．蛋⽩质的净电荷为零C．具有相等量的正离⼦和负离⼦D．蛋⽩质分⼦处于不解离状态E．蛋⽩质分⼦解离带同⼀种电荷13．组成⼈体蛋⽩质的氨基酸（AD）A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除⽢氨酸外都是D系氨基酸D．除⽢氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半14．属于蛋⽩质⼆级结构的有（ABCE）A．α螺旋B．β折叠C．β转⾓D．亚基E．⽆规卷曲15．含羟基的氨基酸有（ABD）A．苏氨酸B．丝氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸三、填空题1. 组成蛋⽩质的元素有_______、______、______、______。