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生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
生化各思考题讲解第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
这种调节对现有的酶进行修饰，使酶的活性发生变化。
这种调节一般在数秒或数分钟内即可完成，效果快速而短暂，因此是一种快速调节。
调节酶的数量。
这是通过增加酶蛋白的合成或影响酶蛋白的讲解速度来调节，这种调节一般需要数小时才能完成，作用缓慢而持久，因此调节的速度比较慢。
调节底物的水平。
这种调节主要是底物从细胞中的一个区域运送到另一个区域，一般是通过膜的选择性通透进行调节的。
7、细胞对酶活性的调节有哪些方式？非共价的别构调节，包括反馈抑制，前馈激活，可逆的共价修饰和级联系统，以及酶原激活等。
X9 肌糖原的酵解A）人体和动植物体中糖的存储形式是什么？实验时，为什么可以用淀粉代替糖原？人体中糖的储存形式为肌糖原与肝糖原，植物体中为淀粉。
因肌肉糜中含有可以酵解淀粉与糖原的酶类，最终在无氧条件下分解生成乳酸，参与显色反应。
B）试述糖酵解作用的生理意义？糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，但其释放的能量不多，而且在一般生理情况下，大多数组织有足够的氧以供有氧氧化之需，很少进行糖酵解，因此这一代谢途径供能意义不大，但少数组织，如视网膜、睾丸、肾髓质和红细胞等组织细胞，即使在有氧条件下，仍需从糖酵解获得能量。
在某些情况下，糖酵解有特殊的生理意义。
例如剧烈运动时，能量需求增加，糖分解加速，此时即使呼吸和循环加快以增加氧的供应量，仍不能满足体内糖完全氧化所需要的能量，这时肌肉处于相对缺氧状态，必须通过糖酵解过程，以补充所需的能量。
在剧烈运动后，可见血中乳酸浓度成倍地升高，这是糖酵解加强的结果。
又如人们从平原地区进入高原的初期，由于缺氧，组织细胞也往往通过增强糖酵解获得能量。
在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，组织细胞也需通过糖酵解来获取能量。
倘若糖酵解过度，可因乳酸产生过多，而导致酸中毒。
X10 脂肪酸的β-氧化A）为什么说做好本实验的关键是制备新鲜的肝糜？新鲜的肝糜中酶的活性高，所以生成丙酮的量才高如果不新鲜，酶的活性太低了，丙酮的量太低甚至没有，那实验就会失败B）什么叫做酮体？为什么正常代谢的产生的酮体量很少？在什么情况下血中的酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？答：1、乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体；2、因为代谢正常的情况下，血糖能够供给人体足够的能量，满足机体的需要。
这时就不需要脂肪大量分解来提供能量。
酮体的生成就是来自于肝内脂肪酸的分解。
脂肪不大量分解，自然没有大量脂肪酸分解成酮体。
3、但若人体血糖量不足，为了维持血糖稳定，就会促进脂肪的分解，生成一定的能量供给人体正常需要。
蛋白质1.20种氨基酸的名称（一字符三字符），*AA结构通式，特点，**分类。
（重点是几个特殊的氨基酸及酸性、碱性氨基酸）2.**AA及蛋白质理化性质、等电点;蛋白质溶液稳定因素。
3. **Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力4. **Pr二级结构的几种形式。
5. 肽键** 模序（motif）** 结构域（domain) ** 蛋白质亚基**协同效应* 变构效应蛋白组学6.举例说明蛋白质一级结构是空间结构的基础以及空间结构决定其特定功能。
7.何谓分子病*？举例说明；何谓蛋白质构象病*？举例说明；两者有何区别？8.试说明几种蛋白质分离纯化方法的原理。
(至少3种**）9.Pr变性**、复性及沉淀的定义10.了解测定蛋白质一级结构、空间结构目前常用的方法.酶*1.酶分子组成分类，非蛋白部分成分及功能*2.B族Vit与辅酶的关系**3.酶活性中心与必需基团4.同工酶*及临床意义*5.酶促反应特点*6.酶提高反应速率机制7.**酶促反应速率的影响（酶浓度、pH、温度、底物浓度、Km、Vmax意义）8.酶的抑制剂对酶促反应速率影响（各种抑制剂作用机制）核酸1.核酸的化学组成,**分子间如何连接。
**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。
3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序？**4.DNA的双螺旋结构模型要点*5.双螺旋结构模型多样性*6.原核生物和真核生物DNA高级结构7.DNA多链螺旋碱基间形成的氢键形式8.RNA主要有哪些类型及结构特点*？它们各自功能如何？** 9.核酸理化性质**概念：DNA变性及复性增（减）色效应DNA融解温度（Tm)限制性内切酶核酶核酸酶退火核酸分子杂交糖代谢1 以图表的形式简述糖代谢的基本内容。
2* 何谓糖的无氧分解（糖酵解）？其生理意义？3 *简述有氧氧化的三个阶段，并指出每个阶段的主要事件。
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
《生化分离工程》思量题及答案第一章绪论1、何为生化分离技术？其主要研究那些内容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。
2、生化分离的普通步骤包括哪些环节及技术？普通说来，生化分离过程主要包括 4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调 PH、凝结和絮凝等方法；②初步纯化(提取)，常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化(精制)，常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。
3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？特点： 1、目的产物在初始物料(发酵液)中的含量低； 2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代谢物(几百上千种)、培养基成份、无机盐等； 3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面张力等非常敏感； 4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品普通存在于一个复杂的多相体系中。
惟有经过分离和纯化等下游加工过程，才干制得符合使用要求的产品。
因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。
在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的 50％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部份占总成本的 40~80％；精细、药用产品的比例更高达 70~90％。
显然开辟新的分离和纯化工艺是提高经济效益或者减少投资的重要途径。
5、为何生物技术领域中往往浮现“丰产不丰收”的现象？第二章预处理、过滤和细胞破碎1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部份可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中(多数是液相)，以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。
：①加热法。
升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。
控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝结形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
第一章核酸的结构和功能1、有一噬菌体的突变株其DNA长度为15μm，而野生型的DNA长度为17μm，问该突变株的DNA中有多少个碱基对缺失？答案：17-15=2μm =2000nm 2000/0.34=5882.42、把下列说法转化成公式，并判断正误！1.嘌呤碱基总数等于嘧啶碱基总数，各占全部碱基总数的50%。
2.在双链DNA分子中，两个互补配对的碱基之和的比值与该DNA分子中每一单链中这一比值相等；且等于其转录形成的mRNA中这一比值。
3.DNA分子一条链中，两个不互补配对的碱基之和的比值等于另一互补链中这一比值的倒数。
解析1.A+G=T+C,(A+G)/(A+G+T+C)=(T+C)/(A+G+T+C)=50%，错;未说明是单双链2.3、变性、复性与增色、减色之间的关系？原因？！影响DNA双螺旋结构稳定性因素与变性、复性及Tm值之间的关系？！解析：1.核酸变性产生增色效应，复性产生减色效应。
原因：变性过程中，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，其内部暴露碱基增多，260nm紫外线吸收值升高，故产生增色效应；而复性对应单链重新缔合的过程，暴露碱基数目减少，紫外线吸收降低，故产生减色效应。
2.影响DNA双螺旋结构稳定性的因素有：互补碱基对间的氢键、碱基堆集力、带负电荷的磷酸基团的静电斥力、碱基分子内能。
氢键越多、碱基堆集力越强，分子的稳定性越高，变性越难，复性越易，Tm值越高；带负电荷的磷酸基团的静电斥力越强、碱基分子内能越高，分子稳定性越低，变性越容易，复性越难，Tm值越低。
4、有两个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌。
这两个DNA样品中腺嘌呤碱基（A）含量分别占它们DNA总碱基的32%和17%。
其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种是取自嗜热菌？为了防止DNA变性或保持其双螺旋结构，DNA应保存在蒸馏水中！对吗？原因？解析：1.占DNA总碱基的32%的细菌取自温泉。
因为G-C间有三个氢键，而A-T间仅有两个氢键，A含量高，对应G-C含量低，则该DNA 稳定性相对较差，不宜在高温条件下生存；2.不对，因为由脱氧核糖和磷酸间隔形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，易与水结合，从而使氢键断裂。
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
温医成教专升本《生物化学》思考题参照答案下列打“*”号旳为作业题，请按规定做好后在考试时上交问答题部分：（答案供参照）1、蛋白质旳基本构成单位是什么？其构造特性是什么？答：构成人体蛋白质旳氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
*2、什么是蛋白质旳二级构造？它重要形式有哪两种？各有何构造特性？答：蛋白质分子中某一段肽链旳局部空间构造，即该段肽链主链骨架原子旳相对空间位置，并不波及氨基酸残基侧链旳构象。
α-螺旋、β-折叠。
α-螺旋：多肽链旳主链环绕中心轴做有规律旳螺旋上升，为右手螺旋，肽链中旳所有肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋构造。
β-折叠：多肽链充足伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状构造，肽链间形成氢键以稳固β-折叠构造。
*3、什么是蛋白质变性？变性旳本质是什么？临床上旳应用？（变性与沉淀旳关系如何？）（考过旳年份：答：某些理化因素作用下，使蛋白质旳空间构象遭到破坏，导致其理化性质变化和生物活性旳丢失，称为蛋白质变性。
变性旳本质：破坏非共价键和二硫键，不变化蛋白质旳一级构造。
变性旳应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 避免蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）旳必要条件。
（变性与沉淀旳关系：变性旳蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
）4、简述细胞内重要旳RNA及其重要功能。
（同26题）答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成旳直接模板；转运RNA(tRNA)：氨基酸旳运载工具及蛋白质物质合成旳适配器；核蛋白体RNA(rRNA)：构成蛋白质合成场合旳重要组分。
*5、简述真核生物mRNA旳构造特点。
答：1. 大多数真核mRNA旳5´末端均在转录后加上一种7-甲基鸟苷，同步第一种核苷酸旳C ´2也是甲基化，形成帽子构造：m7GpppNm-。
2. 大多数真核mRNA旳3´末端有一种多聚腺苷酸(polyA)构造，称为多聚A尾。
生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：α-氨基酸是羧酸分子的α-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为α-氨基酸。
氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-α-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH 的碳为α-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含烃链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢键。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
3、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。
蛋白质模体指的是由 2 个或 3 个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间结构。
它具有特征性的氨基酸排列顺序，并且同特定的功能相联系。
模体表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体。
常见的模体有α-螺旋-β-转角（或环）-α-螺旋模体等。
蛋白质结构域是在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的局部区域。
结构域也可以看作球状蛋白质的独立折叠结构单位，有较为独立的三维空间结构。
4、举例说明蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质对的一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级结构的改变往往引起蛋白质的改变，例如：镰刀型细胞贫血症。
正常人血红蛋白β-肽链上的第 6 位的谷氨酸，而镰状细胞贫血症病的血红蛋白被缬氨酸代替，原来水溶性的血红蛋白就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。
体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其发挥特殊的生理功能有着密切关系。
例如角蛋白含有大量α-螺旋结构，与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关；而丝心蛋白分子中含有大量的β-折叠结构，致使蚕丝具有伸展和柔韧的特性。
变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。
蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。
如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合。
构象病：指的是一级结构不变，由于蛋白质构象异常而产生的疾病。
构象病是由肽链的错误折叠而引起的，如：疯牛病、人纹状体脊髓病变性病、亨廷顿病、阿兹海默症等。
5、简述B型DNA分子双螺旋结构的要点，并思考双螺旋结构的大沟和小沟的作用是什么？①B型DNA分子双螺旋结构直径2.37nm，每一螺旋的碱基对数目为10.5，碱基对平面之间垂直距离为 0.34，，碱基平面与螺旋纵轴垂直。
②DNA 分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链围绕同一中心轴构成的右手双螺旋。
③条链中磷酸与脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基平面位于螺旋内侧，脱氧核糖平面与碱基平面垂直，螺旋表面形成大沟与小沟。
④两条核苷酸链之间通过碱基形成氢键，遵循A-T、G-C 碱基互补原则。
⑤旋结构横向稳定靠两条链之间的氢键，纵向稳定则依靠碱基平面之间的疏水性碱基堆积力。
大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。
小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。
这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对, 从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。
在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面。
大沟对于遗传上有重要功能的蛋白质识别 DNA 双螺旋结构上的特定信息非常重要。
6、DNA和RNA都可以形成双链结构，分析DNA-DNA, RNA-RNA以及DNA-RNA杂交双链中，哪种结构比较稳定？在核苷酸序列信息一致的情况下，RNA 中的核糖的 2 号碳上有一个羟基，而 DNA 得脱氧核糖上的 3 号碳上则是氢原子。
由于多与的羟基，有 RNA 参与的双链可以形成的氢键更多、且更为复杂的二级结构，因此稳定次序是 RNA-RNA>RNA-DNA>DNA-DNA（存在争议）。
DNA-DNA>RNA-RNA>DNA-RNA,RNA 中的核糖的2号碳上有一个羟基，而 DNA 得脱氧核糖上的3号碳上则是氢原子。
羟基的作用会妨碍双螺旋结构的形成，双螺旋结构保护了内部的碱基，无法形成双螺旋则其内部的碱基容易暴露而发生改变。
同时，环境中充满中各种 RNA 酶能降解RNA，使之不易稳定保存。
7、简述 rRNA 的结构特点及其生物学功能。
rRNA 的二级结构有许多茎环结构，这些茎环结构为核糖体蛋白结合和组装在 rRNA 上提供了结构基础，将纯化的核糖体蛋白与 rRNA 在试管内结合，它们就可以自动组装成具有活性的大亚基与小亚基。
大亚基与小亚基进一步组装成核糖体，大小亚基的结合区域的沟槽为 mRNA。
rRNA 是最多的一类 RNA，也是 3 类 RNA（tRNA,mRNA,rRNA)中相对分子质量最大的一类RNA，它与蛋白质结合而形成核糖体，其功能是作为 mRNA 的支架，使 mRNA 分子在其上展开，形成肽链（肽链在内质网、高尔基体作用下盘曲折叠加工修饰成蛋白质，原核生物在细胞质内完成）的合成。
rRNA 占 RNA 总量的 82%左右。
rRNA 单独存在时不执行其功能，它与多种蛋白质结合成核糖体，作为蛋白质生物合成的“装配机”。
它与糖体蛋白共同构成核糖体，它将蛋白质生物合成所需要的 mRNA、tRNA 以及多种蛋白质因子募集在一起为蛋白质生物合成提供了必需的场所。
8、试述酶催化反应的分子机制。
酶能通过降低反应的活化能，使底物分子获得更少的能量便可进入过渡态，从而提高反应速度；酶的诱导契合作用能使其与底物结合形成中间产物；酶可设计酸碱催化、共价催化等多种催化机制。
9、简述Km和Vmax的意义。
Km的含义是酶促反应达最大速度一半时的底物的浓度。
Km作为酶的特征性常数。
其大小并不固定，它与酶的结构、底物结构、反应环境 pH、温度和离子强度有关，与酶浓度无关。
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力。
Km越大，表示酶对底物亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大。
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速度。
10、何为酶的活性中心？酶分子中直接与底物特异性结合，并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称为酶的活性中心。
11、试述三种可逆抑制剂作用的区别和动力学特点。
酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用。
①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km 值增大，Vm值不变。
②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与 ES 复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与 ES 复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
12、酶在临床有哪些应用。
酶与某些疾病的发生有关。
如酪氨酸酶缺陷导致的白化病，苯丙氨酸羟化酶缺陷导致的苯丙酮尿症。
酶在疾病诊断中的应用。
如葡萄糖氧化酶测定血糖、碱性磷酸酶检测佝偻病、乳酸脱氢酶测定急性肝炎等。
酶在疾病治疗中的应用。
如栓溶酶类治疗心血管疾病、溶菌酶治疗细菌感染、凝血酶促凝血等。
酶可用于临床医学的科学研究。
很多酶用于基因工程操作，如DNA连接酶。
13、简述脂溶性维生素的分类及其作用。
脂溶性维生素分为维生素A、D、E和K。
维生素A参与视循环，维持正常的视觉功能维生素D主要作用于小肠和骨，维持血钙正常水平维生素E是体内最重要的脂溶性抗氧化剂维生素K为羧化酶的辅助因子，是凝血因子合成所必需的辅酶。
14、B族维生素参与构成的辅酶分别是什么？在代谢调节中具有哪些作用？维生素B1是α-酮酸氧化脱羧酶及磷酸戊糖途径中转酮基的辅酶，在糖代谢中具有重要作用。
维生素B2是氧化还原反应的辅酶，其中FNN和FAD是黄素蛋白的辅基；维生素PP 也是氧化还原反应的辅酶，其中NAD+与NADP+是多种脱氢酶的辅酶泛酸存在于辅酶A和ACP 中；维生素B6是转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。
维生素B6是转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。
生物素为羧化酶的辅酶，参与脂肪和碳水化合物代谢。
四氢叶酸是一碳单位转移酶的辅酶，参与嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等物质的合成。
维生素 B12构成甲基转移酶的辅酶，参与一碳单位的代谢和脂肪酸的合成。
15、简述维生素或微量元素缺乏导致贫血的类型和机制。
维生素E能提高血红素合成的关键酶δ-氨基-λ-酮戊酸（ALA）合酶和 ALA 脱水酶的活性，从而促进血红素的合成。
维生素 E 缺乏可引起轻度贫血，造成红细胞数量减少，脆性增加等溶血性贫血。
维生素 B6 是血红素合成的关键酶δ-氨基-λ-酮戊酸（ALA）合酶的辅酶。
