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生物化学1

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参考试题(中文)
江汉大学2006 —— 2007学年第一学期
参考试卷
课程编号：1004005 课程名称：生物化学
试卷类型：A √、B 卷考试形式：开、闭√卷考试时间：120 分钟
题号一二三四五六七八总分总分人
得分
一、名词解释（本大题共5小题，每题3分，共15分）
1．DNA变性：
2．糖异生途径:
3．酶的活性中心:
4．电子传递链:
5．半保留复制:
二、单项选择题（本大题共16小题，每题1.5分，共24分）1．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为（）。

A.脯氨酸
B.半胱氨酸
C.谷氨酸
D.甲硫氨酸
E.丙氨酸
2．与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是（）。

A. UGC
B. CTG
C.GCA
D.CGU
E.TGC 3．竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是（）。

A. Km ↑, Vmax不变
B. Km ↓, Vmax↓
C. Km 不变, Vmax↓
D. Km ↓, Vmax↑
E. Km ↓, Vmax不变
4．在下列反应中，经三羧酸循环及氧化磷酸化中能产生ATP 最多的步骤是（）。

A.苹果酸→草酰乙酸
B.琥珀酸→苹果酸
C. 柠檬酸→异柠檬酸
D. 异柠檬酸→α-酮戊二酸
E. α-酮戊二酸→琥珀酸5．载脂蛋白AI是下列哪一种酶的激活剂？（）。

A.脂蛋白脂酶
B.LCAT
C.肝脂酶
D.脂肪组织脂肪酶
E.胰脂酶
6．调节氧化磷酸化速率最主要的因素是（）。

A. 被氧化的底物浓度
B. 三羧酸循环速率
C.ADP浓度
D.NADH浓度
E.O2 浓度
7．鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于（）。

A.游离氨
B. 谷氨酰胺
C.天冬氨酸
D.天冬酰胺
E.氨基甲酰磷酸
8．嘧啶核苷酸从头合成的特点是（）。

A.在5-磷酸戊糖上合成碱基
B.由N5-CH3-FH4提供一碳单位
C.先合成氨基甲酰磷酸
D.甘氨酸完整地参入
E.谷氨酸提供氮原子
9．冈崎片段产生的原因是（）。

A.DNA复制速度太快
B.双向复制
C.有RNA引物就有冈崎片段
D.复制延长与解链方向不同
E. 复制中DNA有缠绕打结现象
10．启动子（promoter）是指（）。

A.转录区段的一个单位
B.转录起始点
C.翻译起始点
D.RNA-pol结合模板DNA的部位
E.远离结构基因而能增强转录的序列
11．下列哪组氨基酸各仅有一个密码子（）。

A.甲硫氨酸、甘氨酸
B.苏氨酸、甘氨酸
C.色氨酸、甲硫氨酸
D.亮氨酸、丙氨酸
E.色氨酸、赖氨酸
12．Lac阻遏蛋白结合乳糖操纵子的（）。

A.P序列
B.O序列
C.CAP结合位点
D. I基因
E.Z基因
13．在下述双链DNA序列（仅列出其中一条链序列）中不属于完全回文结构的是（）。

A.AGAATTCT
B.TGAATTCA
C.GGAATTCC
D.CGTTAAGC
E.AGATATCT
14．cAMP能别构激活（）。

A.磷脂酶A
B.蛋白激酶A
C.蛋白激酶C
D.蛋白激酶G
E.酪氨酸蛋白激酶
15．合成血红素的基本原料是（）。

A.乙酰CoA、Fe2+
B.珠蛋白、Fe2+
C.琥珀酸CoA、Fe2+
D.乙酰CoA、甘氨酸、Fe2+
E. 琥珀酸CoA、甘氨酸、Fe2+
16．最普遍进行的生物转化的第二相反应是代谢物与（）。

A.乙酰基结合
B.葡萄糖醛酸结合
C.硫酸结合
D.谷胱甘肽结合
E.甲基结合
三、多项选择题（本大题共6小题，每题1.5分，共9分）1．糖酵解途径的关键酶有（）。

A.丙酮酸激酶
B.磷酸甘油酸激酶
C.磷酸果糖激酶-1
D.3-磷酸甘油醛脱氢酶
2．能产生乙酰CoA的物质有（）。

A.胆固醇
B.脂肪酸
C.酮体
D.葡萄糖
3．组织之间氨转运的主要形式有（）。

A.NH4CI
B.丙氨酸
C.尿素
D.谷氨酰胺
4．嘌呤核苷酸从头合成的原料包括（）。

A.磷酸核糖
B. CO2
C.一碳单位
D.谷氨酰胺和天冬氨酸
5．需要DNA连接酶参与的反应为（）。

A.DNA复制
B.DNA损伤修复
C.DNA的体外重组（基因工程）
D.RNA的转录
6．真核生物mRNA转录后修饰包括（）。

A.切除外显子
B.加上聚A尾巴
C. 连接内含子
D.5′-端加帽子结构
四、填空题（本大题共22空，每空1分，共22分）
1．酶促反应速度（V）为最大速度（Vmax）80%时，底物浓度（[S]）是Km的倍；V达到最大速度（Vmax）90%时，底物浓度（[S]）是Km的倍。

2．糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段，即、、。

3．催化血浆胆固醇酯化的酶是，催化细胞内胆固醇酯化的酶是。

4．脂酰Co脱下的2H通过氧化呼吸链氧化，β-羟丁酸脱下的2H通过
氧化呼吸链氧化。

5．肝、肾组织中氨基酸脱氨基作用的主要方式是。

肌肉组织中氨基酸脱氨基作用的主要方式是。

6．脑是机体耗能的主要器官之一，正常情况下，主要以作为供能物质，长期饥饿时，则主要以作为能源。

7．能导致框移突变的有和突变。

8．真核生物的RNA聚合酶Ⅱ催化转录生成，然后加工成。

9．肽链合成的延长阶段包括进位、和
10．维生素PP在体内的的活性型为及，它们是多种的辅酶。

五、问答题（本大题共3题，每题10分，共30分）
1．试述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径及其限速酶。

2．试述血浆脂蛋白的分类、合成部位与主要功能。

3．试述复制和转录主要不同点。

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生物化学一名词解释及简答题

生物化学一名词解释及简答题

DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上反义RNA:具有互补序列的RNA非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。

生物化学 第一章

生物化学 第一章

相溶的溶剂中分配系数的差异，经多 次转移而达到分离目的。基本原理是溶
剂度不同。
溶质在流动相中的浓度 分配系数=
溶质在固定相中的浓度
流动相：推动溶质向前移动的溶液；如正丁醇。 固定相：固定在纤维素上的溶液。如结合到滤纸上的水
下 行 法
上 行 法
2、离子交换层析法 原理：用离子交换树脂作支持物，分离离子状态
基 酸
（α-氨基β-巯基丙酸）
H– HO–CH2 –
Gln E 谷氨酰胺 （α-氨基-戊酰胺酸）
3
Asn N
天冬酰胺
（ α-氨基丁酰胺酸）
Tyr Y
酪 氨 酸（ α-氨
基β-对羟基苯丙酸）
带
正 Lys K ※赖 氨 酸
电 荷
（ α，ω-二氨基己酸）
的 Arg R 精 氨 酸
极 （ α-氨基γ-胍基戊酸） 性
生物化学
概述
1、生物化学 是研究生命现象的化学，即用物理、化学方法， 从分子水平研究生物体的化学组成及各组成的性质功能，研究生物 体物质和能量的变化 过程及其变化规律的科学。
种瓜得瓜，种豆得豆。
DNA复制
亲代DNA作模板
新合成的子链 DNA片段
用15N-NH4Cl为唯 一氮源连续培养多 用含14N培
蛋白质含量＝试样中氮的含量×６.２５
6.25即16%的倒数是蛋白质系数，为1克氮所代表的蛋白质含量。
第二节 组成蛋白质的基本单位—氨基酸
蛋白质在酸碱作用下，或在酶的催化下逐步水解
成分子量越来越小的肽段，直到最后成为氨基酸
(Amino acid)的混合物。
蛋白质
盐酸(6mol/L),硫酸(4mol/L),回流煮沸 20h,完全水解
生物化学(1)

生物化学(1)

生物化学第1章蛋白质的结构与功能1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2.蛋白质的主要成分：C、H、O、N、S●有些蛋白质还含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还含有碘★各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%★*微量凯式定氮法：蛋白质含量（g）=每克样品含氮克数*6.25★3.组成人体蛋白质的氨基酸有20种，均属于L-氨基酸（甘氨酸除外）非极性氨基酸（7）4.氨基酸根据R侧链基团可分为：8）极性氨基酸带负电酸性氨基酸（2）带正电碱性氨基酸（3）★5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸Gly 异亮氨酸Ile丙氨酸Ala 苯丙氨酸Phe缬氨酸Val 脯氨酸Pro亮氨酸Leu极性中性氨基酸：丝氨酸Ser 天冬酰胺Asn苏氨酸Thr 谷氨酰胺Gln酪氨酸Tyr 半胱氨酸Cys色氨酸Trp 蛋氨酸Met酸性氨基酸：天冬氨酸Asp 碱性氨基酸：赖氨酸Lys谷氨酸Glu 精氨酸Arg （*天谷酸---天上的谷子很酸）组氨酸His6.氨基酸的理化性质：★（1）等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。

（2）两性解离性：所有氨基酸都含有酸性的α-羧基和碱性的α-氨基，使氨基酸在酸性条件下与H+ 结合而带正电荷（—NH3+）,在碱性溶液中释出H+ 带负点荷（—COO-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性，其解离方式取决于所处溶液的H+ 浓度，即pH。

*pH<pI：阳离子移向负极pH=pI：兼性离子不移动pH>pI：阴离子移向正极（3）含共轭双键的氨基酸据具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸具有共轭双键在中性pH条件下，其紫外吸收峰在280nm可凭此对溶液中蛋白质进行定性定量分析（4）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在弱酸性溶液中氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物此化合物最大吸收峰在波长570nm处可作为氨基酸定量分析的方法7.肽键：是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键8.肽：由氨基酸通过肽键缩合相连而形成的化合物9.氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的氨基酸★10.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成（谷氨酸的γ-羧基形成肽键）●作用：（1）谷胱甘肽是体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化（2）保护机体免遭毒物损害，具有解毒作用★11.蛋白质的一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，20n化学键：只要是肽键，有些蛋白质还包括二硫键●一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素12.蛋白质的二级结构定义：蛋白质多肽链主链中某一段肽链的局部空间构象，即该段肽链主链骨架原子的相对空间排列位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、有序非重复结构（无规卷曲）化学键：氢键*肽单元（肽平面）：是蛋白质构象的基本结构单位肽键具有部分双键的性质，参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上13.二级结构的主要形式（1）α-螺旋①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行*每个氨基酸残基沿中心轴上升0.15nm，旋转100°，氢键与长轴平行（2）β-折叠由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，是多肽链主链的另一种有规律的结构单元①相邻两肽键平面间折叠成锯齿状，并构成110°夹角，氨基酸残基侧链位于锯齿状结构的上下方②两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构平行排列，两条肽链走向可相同（顺向平行），也可相反（反向平行【更稳定】）③稳定因素是链间肽键的羰基C=O与亚氨基N-H形成的氢键，氢键与螺旋长轴垂直（3）β-转角多肽链180°回折部分形成的一种二级结构①肽链内形成180°回折②通常有4个氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键③第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）（4）有序非重复结构（无规卷曲）指多肽链主链部分形成的无确定规律的卷曲构象★（5）模体（超二级结构）蛋白质分子中，若干个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近、相互作用，形成一个具有特殊功能的二级结构组合14.蛋白质的三级结构定义：指整条肽链所有原子在三维空间的整体排布位置，即在二级结构和模体等结构层次的基础上，侧链R基团的相互作用，整条肽链的折叠和盘曲，不包括亚基间的相互作用化学键：非共价键（次级键）如：疏水键（主要作用力）、离子键（盐键）、氢键、范德华力、（二硫键）★*结构域：分子量大的蛋白质可在三级结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单位或局部区域，每个区域具有独立的功能实质：是二级结构的组合体，充当三级结构的构件，每逢结构域分别代表一种功能★*分子伴侣：能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象，并能通过有控制的结合和释放，促进新生多肽链的折叠、多聚体的装配或降解及细胞器蛋白跨膜运输的一类蛋白质15.蛋白质的四级结构定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用作用力：（主要）疏水作用（其次）氢键、离子键、范德华力。

2021年自考《生物化学(一)》习题及答案(卷六)

2021年自考《生物化学(一)》习题及答案(卷六)

2021年自考《生物化学(一)》习题及答案（卷六）一、A型题(每小题1分)1.下列对酶的叙述，哪一项是正确的(E)A.所有的蛋白质都是酶B.所有的酶均以有机化合物作为作用物C.所有的酶均需特异的辅助因子D.所有的酶对其作用物都有绝对特异性E.所有的酶均由活细胞产生2.以下哪项不是酶的特点(A)A.酶只能在细胞内催化反应B.活性易受pH、温度影响C.只能加速反应，不改变反应平衡点D.催化效率极高E.有高度特异性3.结合酶在下列那种情况下才有活性(D)A.酶蛋白单独存在B.辅酶单独存在C.亚基单独存在D.全酶形式存在E.有激活剂存在4.下列哪种辅酶中不含核苷酸(C)A.FADB.FMNC.FH4D.NADP+E.CoA-SH5.下列哪种辅酶中不含维生素(D)A.CoA-SHB.FADC.NAD+D.CoQE.FMN6.酶的辅助因子的作用不包括(E)A.稳定酶的空间构象B.参与构成酶的活性中心C.在酶与作用物的结合中起桥梁作用D.传递电子、质子E.决定酶的特异性7.酶的必需基团是指(B)A.维持酶一级结构所必需的基团B.位于活性中心以内或以外，与酶活性密切相关的基团C.酶的亚基聚合所必需的基团D.维持酶分子构象的所有基团E.构成全酶分子的所有基团8.酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为(B)A.结合基团B.催化基团C.碱性基团D.酸性基团E.疏水基团9.有关同工酶的正确叙述是(A)A.不同组织中同工酶谱不同B.同工酶对同种作用物亲和力相同C.同工酶的基因相同D.组成同工酶的亚基一定相同E.同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的10.含LDH5丰富的组织是(A)A.肝组织B.心肌C.红细胞D.肾组织E.脑组织11.关于酶原激活，正确的是(B)A.酶原与酶一级结构相同B.酶原与酶空间结构不同C.所有酶都由酶原生成D.酶原有活性中心E.激活剂使酶原激活12.关于变构酶的结构特点的错误叙述是(D)A.常有多个亚基组成B.有与作用物结合的部位C.有与变构剂结合的部位D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上13.关于变构剂的错误叙述是(B)A.可与酶分子上别构部位结合B.可使酶蛋白与辅基结合C.可使酶与作用物亲和力降低D.可使酶分子的空间构象改变E.有激活或抑制作用14.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是(D)A.酶的来源B.酶的结构C.酶的理化性质。