生物化学第三章

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。

5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。

6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。

7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。

9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。

11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。

因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。

13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。

14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。

15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。

16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。