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生化名词解释1.氨基酸等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽键:是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。
3.肽:是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
4.寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。
5.多肽链：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
6.N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端7.模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
8.结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能.9.同二聚体:由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体。
10.亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构.11.蛋白质组:是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
12.协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应,如果是抑制作用则称为负协同效应.13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
14.蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
15.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
16.复性:若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能.1.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2.超螺旋结构:DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
⽣化技术名词解释⽣化技术名词解释⾃我整理1、酶活⼒：酶催化⼀定化学反应的能⼒。
2、酶活⼒单位：每分钟催化⽣成⼀微摩尔产⽣所需要的酶量为⼀个酶活⼒单位。
3、酶的⽐活⼒：每毫克酶蛋⽩所含有的酶活⼒单位娄，是酶制剂纯度的⼀个指标4、回收率：纯化过程中酶活性的收率5、纯化位数：指提纯后与提纯前酶⽐活⼒的⽐值6、沉淀：是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程，可以有选择性的沉淀杂质或有效成分。
7、可逆性沉淀：在沉淀过程中，有效成分结构和性质都没发⽣变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液。
8、不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋⽩质胶体溶液的稳定性，⽽且也破坏了蛋⽩质的结构和性质，产⽣的蛋⽩质沉淀物不可能再重新溶解于⽔溶液。
加热沉淀、强酸碱沉淀、重⾦属盐沉淀、⽣物碱沉淀。
（沉淀物⼀般是杂质）9、盐析：在溶液中加⼊中性盐使⽣物⼤分⼦沉淀析出的过程。
10、层析技术：亦称⾊谱技术，是⼀种物理的分离⽅法。
是利⽤混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，其中⼀个相为固定的(称为固定相)，另⼀个相则流过此固定相(称为流动相)并使各组分以不同速度移动，从⽽达到分离。
11、⾊谱柱：装有固定相的管⼦（玻璃管或不锈钢管）称为⾊谱柱12、固定相：层析的⼀个基质，可以是固体物质（如吸附剂，凝胶，离⼦交换剂等），也可以是液体物质（如固定在硅胶或纤维素上的溶液），这些基质能与待分离的化合物进⾏可逆的吸附，溶解，交换等作⽤。
13、流动相：在层析过程中，推动固定相上待分离的物质朝着⼀个⽅向移动的液体、⽓体或超临界体等。
14、层析:当流动相中样品混合物经过固定相时，就会与固定相发⽣作⽤，由于各组分在性质和结构上的差异，与固定相相互作⽤的类型、强弱也有差异，因此在同⼀推动⼒的作⽤下，不同组分在固定相滞留时间长短不同，从⽽按先后不同的次序从固定相中流出。
15、操作容量（交换容量）：在⼀定条件下，某种组分与基质（固定相）反应达到平衡时，存在于基质上的饱和容量。
结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可有明显区别的局部领域。
其特点：结构域与分子整体以共价键相连；具有相对独立的空间构象和生物学功能；同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域也可以相同或不同。
等电点：指氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的PH 称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
蛋白质变性的本质是空间结构破环，不涉及一级结构的改变。
、Km：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用。
糖异生：在肝线粒体和胞液内，由非糖物质（如甘油、乳酸、某些氨基酸）生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+H，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
也称己糖磷酸支路，或简称PPP途径。
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
酮体：酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用。
酮体是肝输出能源的一种形式。
血浆脂蛋白：是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。
球形复合体的表面为载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，球形复合体的内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质。
转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到ɑ-酮酸上，形成另一种氨基酸，原来的氨基酸生成相应的酮酸。
一碳单位：具有一个碳原子的基团，包括：甲基（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（-CH=）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH)。
糖酵解在缺氧的情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。
反应部位：胞浆三羧酸循环的概念：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
TAC过程的反应部位是线粒体。
磷酸戊糖途径由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
细胞定位：胞液糖异生从非糖化合物（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
器官定位：肝、肾细胞定位：胞浆及线粒体@氧化？？？？？？β-氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
ω-氧化脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，使该氨基酸分子上所带正负电荷相等，净电荷为零，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。
肽键平面由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位置）主要的维系键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的维系键：氢键超二级结构定义蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。
2014年801真题答案一、名词解释1、比活力是表示酶的纯度高低的一个重要指标，为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。
酶的比活力在酶学研究中用来衡量酶的纯度，对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。
2、ATP：腺嘌呤核苷三磷酸，是由腺嘌呤、核糖和3 个磷酸基团连接而成，水解时释放出能量较多，是生物体内最直接的能量来源。
cAMP：3’,5’-环腺苷酸,一种环状核苷酸，是由某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP 环化形成的，被称为细胞内的第二信使。
3、葡萄糖效应又称分解代谢物阻遏，是指葡萄糖或某些容易利用的碳源，其分解代谢产物阻遏某些诱导酶体系编码的基因转录的现象。
如大肠埃希氏菌培养在含葡萄糖和乳糖的培养基上，在葡萄糖没有被利用完之前，乳糖操纵子就一直被阻遏，乳糖不能被利用，直到葡萄糖被利用完后，乳糖操纵子才进行转录，形成利用乳糖的酶，这种现象称葡萄糖效应。
4、蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。
然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸。
这种将转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用结合起来的脱氨基的方式称之为联合脱氨基作用。
6、SDS-聚丙酰胺凝胶电泳，在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
在此电泳条件下，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于蛋白质分子的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。
可以用于测定蛋白质的分子量。
二、判断题1、错误简并密码子是指一个氨基酸由一个以上的三联体密码编码的现象叫做密码子的简并性。
其中的密码就叫做简并密码子。
某一基因发生点突变，有可能还是编码原来的那个氨基酸，因此不一定会导致其编码的蛋白质的氨基酸序列发生改变2、错误非竞争性抑制剂（noncompetitive inhibition ) 是指与酶的活性位点以外的部位结合，使酶分子形状发生了变化，活性位点不适于接纳底物分子的化学试剂。
2013年801真题答案一、名词解释1、底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中能量转移到ADP(GDP)生成ATP(GTP)的过程。
如在糖的分解代谢过程中，甘油醛-3-磷酸脱氢并磷酸化生成甘油酸-1，3-二磷酸，在分子中形成一个高能磷酸基团，在酶的催化下，甘油酸-1，3-二磷酸可将高能磷酸基团转给ADP，生成甘油酸-3-磷酸与ATP。
又如甘油酸-2-磷酸脱水生成烯醇丙酮酸磷酸时，也能在分子内部形成一个高能磷酸基团，然后再转移到ADP生成ATP。
又如在三羧酸生成琥珀酸，同时伴有GTP的生成，也是底物水平磷酸化2、辅基，指以共价键和酶蛋白结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的辅助因子，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸FAD 等。
3、蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）是指蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4、逆转录（reverse transcription）是以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA 指导下的DNA合成。
此过程中，核酸合成与转录（DNA到RNA）过程与遗传信息的流动方向（RNA到DNA）相反，故称为逆转录。
逆转录过程的发现，是对中心法则的重要修正和补充。
5、磷酸戊糖途径：也称为磷酸已糖支路。
是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH 和核糖-5- 磷酸的途径。
该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5- 磷酸或转化为酵解的中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
二、判断1、错误应该为 pGpTpCpCpApG2、错误RNA 的磷酸酯键易被碱水解，产生核苷酸。
名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构P87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点P102对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH 就称为蛋白质的等电点（pI）4.酶的活性中心P153通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间——酶的活性部位（或称活性中心）5.酶的比活力P163比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30-40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
（将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高的现象。
）7.核酸的变复性P133-134核酸的变性指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结构，此过程称复性。
8.生物氧化P175有机物质在生物体内的氧化作用（伴随着还原作用）统称为生物氧化。
9.呼吸链P177一系列具有氧化还原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体。
递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
2008年801真题答案一、名词解释1、核心酶是指仅含有表达其基础酶活力所必需亚基的酶蛋白复合物，没有σ因子。
核心酶只能使已经开始合成的RNA 链延长，不具有起始合成RNA 的能力，必须加入σ因子才能表现出全部聚合酶的活性。
2、底物水平磷酸化是指物质在脱氢或脱水过程中，产生高能代谢物并直接将高能代谢物中能量转移到ADP(GDP)生成ATP(GTP)的过程。
如在糖的分解代谢过程中，甘油醛-3-磷酸脱氢并磷酸化生成甘油酸-1，3-二磷酸，在分子中形成一个高能磷酸基团，在酶的催化下，甘油酸-1，3-二磷酸可将高能磷酸基团转给ADP，生成甘油酸-3-磷酸与ATP。
又如甘油酸-2-磷酸脱水生成烯醇丙酮酸磷酸时，也能在分子内部形成一个高能磷酸基团，然后再转移到ADP生成ATP。
又如在三羧酸生成琥珀酸，同时伴有GTP 的生成，也是底物水平磷酸化3、DNA 熔解温度是指热变性时把DNA 的双螺旋结构解开一半时的温度。
DNA 的Tm 值与分子中G 和 C 的含量有关。
G 和C 的含量高，Tm 值高，这是因为G-C 之间是三键。
测定Tm 值，可反映DNA 分子中G，C 含量，经验公式: (G+C)%=(Tm-69.3)2.44。
4、别构效应当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应5、冈崎片段，相对比较短的DNA 链，是在DNA 的滞后链的不连续合成期间生成的片段，这是Reiji Okazaki 在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的因此称为冈崎片段6、糖异生作用（gluconeogenesis）非糖的前体物质如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、三羧酸循环的中间代谢物等转变为葡萄糖和糖原的过程。
主要在肝脏中进行，在肾脏也可进行。
糖异生途径基本上按糖酵解逆行过程进行。
酵解途径中有7 步反应是可逆的；但已糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的三个反应，是不可逆反应。
名词解释1、 血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过 程称糖原分解。
3、 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、 有氧氧化:在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，成CO2和H20，并释放大量能量5、 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸 ,柠檬酸经一系列酶 促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环 生成的第一个化合物是柠檬酸，它 含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成 乳酸，称为糖酵解途径。
7、 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程。
10、 酮体：包括乙酰乙酸、3 -羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、 必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必 需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、 必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮 氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬 氨酸。
13、 蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充 所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的 a -氨基转移到一个a -酮酸的羰基 位置上，生成相应的 a-酮酸和一个新的a -氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、 一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团， 碳单位。
16、 遗传密码子：从mRNA 编码区5 '端向3 '端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
江南大学801生物化学总结---名词解释（章节版）第0章绪论1、生物化学Biochemistry：可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
第1章糖类Carbohydrates1、糖类Carbohydrates：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2、手性碳原子：又称不对称碳原子(asymmetric carbon atom)是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心，常用C*表示。
3、旋光性optical activity：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力，又称为光学活性或旋光度。
4、旋光异构体optical isomers：是一组至少存在一对不可叠合的镜像体的立体异构体。
5、构型Configuration：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团特有的、固定的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
6、差向异构体epimer：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
如葡萄糖,甘露糖,半乳糖7、异头碳原子anomeric C1：羰基碳原子变成的不对称碳原子称异头碳原子。
也就是半缩醛碳原子。
异头物 anomer：羰基碳上形成的两种差向异构体称异头物。
α-型异头物：异头碳羟基与C n-1*-OH在同侧；β-型异头物：异头碳羟基与C n-1*-OH在相反侧7.1、α-和β-异头物：葡糖糖分子形成环状半缩醛之后，C1原子也变成了不对称碳原子，半缩醛羟基可产生两种不同的排列方位，因此形成了α-和β-两种异头物，α-型的羟基位于决定构型的羟基的同侧，α-型则位于相反的一侧。
8、变旋现象mutarotation：在新配置的单糖溶液中，由于α-型与β-型可通过开链结构相互转化，从而引起溶液旋光性改变的现象。
9、哈沃斯式结构Haworth Projections：1926年Haworth提出用透视式表达糖的环状结构，透视式中省略了构成环的碳原子，原向右的羟基处于平面下，向左羟基处于平面上；透视式中，D、L和α、β的确定分别是以C5上羟甲基和C1半缩醛羟基在含氧环上的排布而确定的。
1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
是组成蛋白质的基本单位。
2、肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
3、蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
4、蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7、等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
8、分子伴侣（chaperon）：在蛋白质合成时，其空间构像的正确形成，除一级结构外为决定因素外，还需要一类特殊的蛋白质参与，它可以促进蛋白质分子折叠成正确的空间机构，这中蛋白质叫做分子伴侣9、结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
10、酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
11、蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
2021年801生化真题一、名词解释（5x6=30分）1、转氨基作用2、共价修饰调节3、多酶体系4、顺式作用元件5、葡萄糖效应6、淀粉糊化二、选择题（2x10=20分）1.NADPH 的一个主要来源是（）A.糖酵解B.脂肪酸合成C.氧化磷酸化D.磷酸戊糖途径2.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？（）A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D.辅助因子直接参加反应3.脂肪酸从头合成途径的限速酶是（）A.乙酰CoA 羧化酶B.缩合酶C.β-酮脂酰-ACP 还原酶D.α,β-烯脂酰- ACP 还原酶4.蛋白质生物合成的方向是（）A.从C 端到N 端B.从3’端到5’端C.定点双向进行D.从N 端到C 端5.翻译过程中不需要水解GTP 的一步过程是（）A.翻译的起始B.氨酰-tRNA 进入A 位C.肽酰转移酶催化的反应D.移位反应6.下列关于操纵基因的叙述，只有哪一项是正确的（）A.能合成阻遏蛋白B.是阻遏蛋白的结合部位C.能合成诱导物D.是RNA 聚合酶的结合部位7.下列哪些糖没有变旋现象？（）（1）果糖（2）蔗糖（3）甘露糖（4）淀粉A.1,2,3B.1,3C.2,4D.1,2,3,48.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？（）A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小9.决定tRNA 携带氨基酸特异性的关键部位是（）A 末端B.TψC 环C.二氢尿嘧啶环D.反密码子环10.以下哪一种氨基酸是严格的生酮氨基酸（）A.ThrB.SerC.ArgD.Lys三、简答题（10x4=40分）1.大肠杆菌的转录过程中终止子分为哪两种类型？（2分）各有哪些特征？是如何完成转录终止的？（8分）2.蛋白质沉淀的方法有哪些？（4分）蛋白质的沉淀和变性作用有哪些联系和区别？（6分）3.DNA 的半保留复制历史上由Meselson 和Stahl 通过密度梯度离心实验证实。
2020年江南大学生物化学801真题一．名词解释1. Alloseric enzyme2. Competitive inhibition3. Ketone body4. Isoelectric point of amino acids5. Melting temperature of DNA6. Substrate phosphorylation7. Urea cycle8. Semiconservaton replication二．判断题1、蛋白质变性是指蛋白质的立体结构遭到破环，因此肽键被破坏。
2、嘧啶核苷酸的最终代谢产物是尿素，代谢紊乱会造成痛风。
3、丙酮酸是糖酵解、有氧氧化和生糖氨基酸合成代谢途径的共同中间产物。
4、非竞争性抑制中，酶可以和底物及抑制剂结合，不会影响催化动力学。
5、化学渗透学说中，递电子体和递氢体都有质子泵的作用。
6、动物饥饿时，肝细胞里的最主要糖代谢途径是糖酵解。
7.细胞调节的三大机制是酶区域定位调节、酶活性调节和酶量调节。
8、脂肪酸合成中NADPH和氢离子主要来源于糖酵解9、柠檬酸和2.6-二磷酸果糖是磷酸果糖激酶-1-的激活剂。
10、所有冈崎片段的延伸都是按照3‘-5’方向进行的。
三．简答题1、葡萄糖-6-磷酸是糖代谢中的重要代谢途径，可以进入哪些途径，这些途径有什么作用。
2、叙述乳糖操纵子模型的调控原理，并解释葡萄糖效应(大肠杆菌在含有葡萄糖和乳糖的培养基中优先利用葡萄糖)的原因。
3、用强酸性阳离子交换树脂分离几组氨基酸，用PH=7的缓冲液洗脱，哪个先被洗脱出来。
(1)天冬氨酸和组氨酸(2)精氨酸和甲硫氨酸(3)谷氨酸和缬氨酸(4)丝氨酸和亮氨酸4、有氧氧化中，骨骼肌细胞和肝细胞经过糖酵解途径产生的NADH,进入线粒体内产生ATP有差异吗?为什么?5、嘌呤环中各元素的来源6、从营养物质代谢角度，说明为何减肥的人不宜摄入较多糖类物质(写出关键步骤、关键酶、细胞定位)7、从下列几方面比较脂肪酸合成和β氧化的区别(1)合成场所(2)酰基载体(3)受氢体或递氢体(4)合成或降解延伸方向(5)二氧化碳的需求(6)能量变化(7)酶系8、乳酸和丙氨酸具有相同的碳骨架，一分子乳酸和一分子丙氨酸分解代谢生成二氧化碳和水，分别生成多少摩尔的ATP?哪一个产能多?写出具体过程。
生糖氨基酸（18）：在体内可以转变为糖的氨基酸。
P325肉毒碱转运（18）：中短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质的运输。
P289一碳单位（18）：含有一个碳原子的基团。
P343竞争性抑制（17、）：可逆性抑制剂（I）和底物（S）竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称为竞争性抑制。
PI（17、11、00）：氨基酸（核酸）的等电点, 是氨基酸（核酸）的特征常数。
分子处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性分子状态，此时溶液的pH值即为氨基酸（核酸）的等电点。
Tm（17、10、08、00）：熔解温度，使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一半时的温度。
内含子（17、）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。
术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。
酰基载体蛋白（ACP）（17、）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。
超二级结构（17、18）：也称为基元.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元（a螺旋、β折叠、β转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
β氧化（17、09、06）：碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。
该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。
每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。
酶原激活（17、06）：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
酰胺平面（16、04）：肽键（C-N）具有部分双键性质，不能左右旋转，使得形成肽键的4个原子（-CO-NH-）与两边的Ca共计6个原子差不多处于同一平面内，这个刚性平面即为酰胺平面也称肽平面。
诱导契合假说（16、14、09、03、01））：酶活性中心部位的结构具有柔性，该部位在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合，底物能顺利结合到活性中心的结合部位上，在催化位点作用下发生反应的假说。
能荷（16、05）：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。
能荷=[ATP]+0.5[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]。
剪切修复（16、10、）：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。
一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。
信号肽（16、）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。
解偶联剂（16、08、03）：一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，Ｅg2,4－二硝基苯酚。
氧化磷酸化（18、16、01）：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。
冈崎片段（16、14）：相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段，这是Reiji Okazaki在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。
盐析（15、09、02）：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（如磷酸铵、硫酸钠、氯化钠等），可以使蛋白质从溶液中沉淀析出的现象。
减色效应（15、03）：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
肽键（15、）：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
葡萄糖异生作用（18、15、10）:由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
启动子（15、01）：在DNA分子中，RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。
别构效应（15、12）：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
蛋白质变性（14、）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
逆转录（14、08、）：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA 为模板合成DNA。
半保留复制（14、09）：DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
蛋白质四级结构（13、）：多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
tRNA（13、）：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。
非竞争性抑制（13、10、08）：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使Km不变而Vmax变小。
尿素循环（13、）：是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。
循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。
CoQ（13、）:辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白质组分,是双电子传递体泛素化（13、）：泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。
柠檬酸穿梭（13、）：指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸在柠檬酸合酶的催化下缩合生成柠檬酸。
生物氧化（13、）：指生物体内有机物质在细胞中被氧化分解，产生H2O和CO2，同时释放出能量的过程。
乙醛酸循环（12、）：是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖P/O（12、09）：在氧化磷酸化中，每1/2O2被还原成ADP的摩尔数。
电子从NADH传递给O2时，P/O＝３，而电子从FADH2传递给O2时，P/O＝２。
SOS修复（12、）：指DNA受到严重损伤、细胞处于危急状态时所诱导的一种DNA修复方式，修复结果只是能维持基因组的完整性，提高细胞的生成率，但留下的错误较多，故又称为错误倾向修复，使细胞有较高的突变率。
结构域（12、00）：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
Chargaff原则（11、04）：有关DNA分子中碱基组成的规则：（1）腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等，鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等；（2）不同生物种属的DNA碱基组成不同；（3）同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。
寡聚酶（11、）：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。
主动运输（11、）：指物质逆浓度梯度或顺浓度梯度，在载体的协助下，在能量的作用下运进或运出细胞的过程。
呼吸链（11、00、04、）：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢和电子经过一系列的传递体的传递，最终交给分子氧生成水，这一电子传递体系称为呼吸链。
转录单位（11、）：指RNA的合成是由RNA聚合酶催化的。
一个转录单位就是从启动子到终止子的一段序列，是一段以一条单链RNA分子为表达产物的DNA片段。
转位酶EF-G（11、）:操作单元（11、）：与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的DNA区。
蛋白质变性（10、）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.流动液体镶嵌模型（10、06）：指生物膜的分子结构学说，这一学说的基本内容是：膜的分子结构以液态的类脂双分子层为基架，其中镶嵌着各种不同生理功能的球状蛋白质。
底物水平磷酸化（10、）：代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。
级联系统（10、02）：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫作级联系统。
人类基因组计划（10、）：是一项规模宏大，跨国跨学科的科学探索工程。
其宗旨在于测定组成人类染色体（指单倍体）中所包含的30亿个碱基对组成的核苷酸序列，从而绘制人类基因组图谱，并且辨识其载有的基因及其序列，达到破译人类遗传信息的最终目的。
增色效应（09、18）：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
同工酶（09、）：是指能够催化同一种化学反应，但其酶本身的分子结构组成、来源不同的一组酶。
联合脱氨基作用（09、）：转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合被称作转氨脱氢作用，又称联合脱氨基作用。
翻译（09、）：在蛋白质合成期间，将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。
分子伴侣（09、）：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能的组分。
二硫键（08、）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
基因（08、）：也称为顺反子.泛指被转录的一个DNA段。
在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA段遗传密码的通用性（08、）：从最简单的生物例如病毒，一直至人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码，且都是三联体码。
这就是遗传密码的通用性协助扩散（08、）：物质通过膜上的特殊蛋白质（包括载体、通道）的介导、顺电—化学梯度的跨膜转运过程。
DNA变性（07、）：DNA双链解链，分离成两条单链的现象谷胱甘肽（07、）：是一种含γ-酰胺键和巯基的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。
存在于几乎身体的每一个细胞。
酶的比活力（07、）：指每毫克蛋白所含的酶活力单位数。
比活力＝酶活力单位数（U）/蛋白质量（mg）。
比活力是酶制剂纯度的常用指标——比活力越大，表示酶越纯。
光合电子传递链（07、00）：光合作用中的电子传递链。
由光合作用的原初光化学反应所引起的电子在众多的电子传递体中，按氧化还原电位顺序依次传递的途径。
C4途径（07、）：有一些植物对CO2的固定反应是在叶肉细胞的胞质溶胶中进行的，在磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶的催化下将CO2连接到磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)上·形成四碳酸：草酰乙酸，这种固定CO2的方式称为C4途径转氨基作用（07、）：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
