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天津大学生物化学06第六章课件——《酶学》

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《生物化学》教学课件-第六章 酶

《生物化学》教学课件-第六章 酶

最适温度：使V达到最大时的反应温度
四、 pH对反应速度的影响
• 影响酶、底物、辅助因子等的解离程度 • 体外实验选取适当缓冲液
最适pH——酶促反应速度达到最大时的溶液的pH
五、激活剂对反应速度的影响
激活剂——能使酶活性提高的物质 Mg2+－ATP对己糖激酶 Cl－对唾液淀粉酶
必需激活剂（无活性变为有活性 ） 非必需激活剂（酶活性提高）
六、抑制剂对反应速度的影响
抑制剂（inhibitor）—— 使酶活性降低而又不使酶变性的物质
抑制作用
不可逆抑制
丝氨酸酶抑制剂 巯基酶抑制剂 竞争性抑制作用
可逆性抑制
非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价结合， 不能用透析、超滤等物理方法将其除去恢复酶 活性。
J.B.萨姆纳 James Batcheller Sumner 美国 (1887～1955) 1926年：脲酶结晶 1937年：过氧化氢酶结晶 1946年：获诺贝尔化学奖
生物催化剂
酶 核酶（具有催化作用的核酸）
教学内容
酶的分子组成与活性中心 酶促反应特点与机制 酶促反应动力学 酶的调节 酶的命名与分类 酶与医学的关系
酶的磷酸化与脱磷酸化
ATP
ADP
蛋白激酶 Thr Ser -OH Tyr
磷蛋白磷酸酶
酶蛋白
Thr Ser -O-PO3H2 Tyr
磷酸化的酶蛋白
Pi
H2O
3.酶促化学修饰调节的特点及生理意义
（1）具有 无活性 和 有活性 两种 (低活性) (高活性)
（2）活性互变由不同的酶所催化 （3）属快速调节方式 （4）有共价键的变化 （5）有放大效应

生物化学之酶ppt课件

生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

酶学PPT课件

酶学PPT课件

③国际系统分类法及编号 国际生化协会酶学委员会规定了酶的系统分
类法和分类编号原则，根据酶催化反应的性质，将 酶分为6大类，分别用1, 2, 3, 4, 5, 6表示。再根据 底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为 若干个亚类。每个亚类再分为若干亚亚类，亚亚类 以下，按命名先后排列各个具体的酶。将每个酶的 4个层次的类别号码排列起来，用“.”隔开，前面 冠以“E.C.”标志。
17
第17页/共68页
1913年Michaelis和Menten根据中间产物学说，
对酶促反应进行了动力学分析， 推导出酶促反应速
度与底物浓度之间基本的关系式，称为米氏方程:
式中 v —— 反应初速度
v Vmax [S] [S] Km
Vmax —— 最大反应速度 [S] —— 底物浓度 Km —— 米氏常数
米氏方程所表达的反应速度v与底物浓度[S]的
关系与实验所得v—[S]关系完全一致。这为酶促反
应历程的中间产物学说提供了动力学依据。
18
第18页/共68页
2 米氏方程的推导
根据中间产物学说，酶E先与底物S结合成中间
产物ES，然后ES分解生成产物P并释放出酶，即:
E+S
k1 k2
ES k3
E+P
(1)
Vmax = k3[E0]
(6)
将(6)式代入(5)式，得米氏方程：
v Vmax [S ]
(7)
Km [S]
米氏方程是酶促反应最基本的动力学关系式，
表达了酶促反应速度v与底物浓度[S]之间的关系，通
过常数Km和最大反应速度Vmax表达了酶的性质及反 应条件与反应速度v之间的关系。
22
第22页/共68页

生物化学简明教程ppt 第六章酶

生物化学简明教程ppt 第六章酶
力学方程式 1913年Michaelis和
Menten推导了米氏方程
Vmax [S] v K m [S]
（1）、米氏方程的推导 （2）、米氏方程的讨论
V=
Vmax[s]
Km+ [s]
Vmax[s] Km
当Km＞＞ [s]时， 当Km＜＜ [s]时，
V=
V = Vmax
SE
S
Et ES
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶 分成六大类：1.氧还原酶类，2.移换酶类，3.水解酶类，4.裂合 酶类，5.异构酶类，6.合成酶类 * 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1. 大类 1. 亚类 1. 亚亚类 27 序号
第三节 酶的化学本质与组成
一、酶的化学本质 二、酶的化学组成
CTP
CTP
CTP
CTP
CTP
CTP
Feedback inhibition
=
CTP
CCC
Inactive tense form
核酸代謝
（1）、酶的结构 +
完整的酶分子 （活性形式） 催化亚基 （三聚体） 调节亚基 （二聚体）
（2）、天冬氨酸转氨甲酰酶
（anspartate transcarbamoylase，ATCase）
100
80
Relative Activity (%)
60
40
20
0 10 20 30 40 50 60
O
70
80
90
Temperature C
（五）激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（activator）
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br-

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

天津大学生物化学06第六章课件酶学.ppt

天津大学生物化学06第六章课件酶学.ppt
A-X ＋ B ←→ A ＋ B-X 3.水解酶
A-B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二节 酶的分类和命名 (分类2)
1.根据催化反应类型分
4.异构酶 5.裂解酶
A ←→ B + C 6.合成酶
A + B + ATP ←→ C ＋ ADP (ATP起提供能量活化反应分子的作用)
第二节 酶的分类和命名 (分类2)
（一）活性部位和必需基团3（总）
确定酶的活心中心的方法（总） 1．酶的专一性研究 2．酶分子侧链基团的化学修饰 3．X－射线晶体衍射法
1．酶的专一性研究
通过研究酶的专一性底物的结构， 判断和确定活性中心的结构特点。
2．酶分子侧链基团的化学修饰1
➢使用一些对酶分子侧链功能基团可进行共 价修饰的试剂作用于酶，以查出哪些基团是 保持酶活力所必需的。 ➢酶分子中可被修饰的基团：硫氢基（巯基 ）、羟基、咪唑基、氨基及羧基等。 ➢可用作化学修饰的试剂：用的较多的有DFP （二异丙基氟磷酸）。
二、作为生物催化剂的特性2
（1）催化效率高：比非催化反应高108－1020
倍，比其它催化反应高107－1013倍
双氧水裂解
1
(过氧化氢酶）
二、作为生物催化剂的特性3
2．具有高度的专一性：一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。 3．酶易失活：凡使蛋白质变性的因素（强酸 、强碱、高温等）都能使酶被破坏而完全失活 ４．活力受调节控制：如抑制剂调节、共价修 饰调节、反馈调节、酶原激活及激素等的控制 5．活力与辅酶、辅基及金属离子有关：有些 酶是复合酶，若将其中小分子物质（辅酶、辅 基及金属离子）除去，酶就失去活性。
活性 中心
活性部 位
（一）活性部位和必需基团2(1)

酶(生物化学课件)

酶(生物化学课件)

胆碱 + 乙酸
胆碱能神经过度兴奋↑
中毒
（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）
25
抑制剂：重金属离子：Ag+、Hg2+、砷剂（As3+）等
巯基酶
失活的酶分子
Cu2+: 是唾液淀粉酶的抑制剂
26
（二）可逆性抑制作用
i 与E或ES以非共价键结合，从而抑制酶活性。 这种抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
反
E2
应 速
E1
度
酶浓度
19
激活剂对酶促反应速度的影响
• 凡能提高酶活性的物质，统称为酶的激活剂。 （大部分是离子或简单的有机化合物）
• 必需激活剂
• 非必需激活剂
如，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂
20
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶活性下降或丧失，而不引起变性。
抑制作用
不可逆抑制 可逆性抑制
43
酶活性中心的必需基团（essential group）
1. 结合基团:结合S，形成 [ES]； 2. 催化基团:催化S转变为P。
常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、 丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。
44
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底 催化基团 活性中心
45
酶原与酶原激活※
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似； 2. i与S互不干扰同时与 酶 结合； 3. 抑制程度只取决于[i]的浓度； 4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
33
三、温度对酶促反应速度的影响
在一定温度范围内， • T↑ → 酶活性 ↑， • T↓ → 酶活性↓； • T↑↑ 超过一定范围时，酶变性失活； 最适温度

大学生物化学酶ppt课件

大学生物化学酶ppt课件

S
C H 2 S H
E A sC HC H C l+C HS H
S
C H 2 O H
二巯基丙醇
S H
C H 2 S A sC HC H C l
E +C HS
S H C H 2 O H
45
有机磷中毒 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，
羟基易磷酸化，酶活性被抑制
胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑 制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交 感神经兴奋，呈现中毒症状
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点：
（1）抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用 （2）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活
性的抑制 (3）抑制剂浓度增加，使反应体系中E、ES下降，
造成整个酶促反应速度降低，v下降。 （4）底物浓度的增加，不能解除抑制。
55
思考题：
46
解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。
47
二）可逆抑制
抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制 或丧失。结合疏松，可逆。
一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。
48
• 竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同）
EI
49
特点
I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性 抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
10
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？

第6章 酶 生物化学课件

第6章 酶 生物化学课件
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不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2) LDH4(HM3)
LDH5(M4)
- 原点
心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
酶催化作用的机制
一、过度态和活化能 二、中间产物学说 三、诱导契合学说 四、酶催化机理
过度态和活化能
活化能：分子由常态（基态）转变为活化状 态（过度态）所需的能量。
和基团的作用。
酶的结构与功能的关系
酶活性部位和必需基团 酶原及酶原的激活
活性中心
必需基团：酶分子中有些氨基酸残基的侧链基团和酶 的催化活性直接有关，这些基团的修饰，改变均会 影响酶的活性，这些基团称为必需基团。
活性中心：酶分子中由必需基团组成的能与底物结合 并完成特定催化反应的空间小区域。
结合中心：与底物结合的部分
1926年Sumner首次提出酶本质是蛋白质。 20世纪30年代Sumner和Northrop证明酶本质是蛋 白质。
酶催化作用的特点
1.催化效率高（108-1020、106-1013倍） 2.高度专一性 3.反应条件温和 4.易失活 5.体内酶的活性是受调控的
专一性
酶作用的专一性：指酶对反应物的选择性， 一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物 质。
专一性分类：
结构专一性：酶对所催化的分子（底物，Substrate ）化学结构的特殊要求和选择。 立体异构专一性：酶除了对底物分子的化学结构有 要求外，对其立体异构也有一定的要求。
酶专一性类型
绝对专一性
结构专一性
相对专一性 旋光异构专一性
立体异构专一性
几何异构专一性
绝对专一性
对底物的要求非常严格，只作用于一种底物如：

生物化学酶ppt课件

生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸

《生物化学酶》PPT课件

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酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分（非必需基团）
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位，从而引起 酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用
胰（为T二yr 24）8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为AG底羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽，链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到
酶的活性中心，一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加，有利于提 高反应速度；
金属离子：与酶蛋白结合，有的紧，有的松
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
二、酶的结构
（一）酶的结构与蛋白质的结构相同， 是具有一定空间结构的蛋白质。
（二）根据酶蛋白的结构特点，酶可 分为：
123..单 寡 多聚酶体酶 复： 合: 由 体只两：有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配，键合一相，般连第是，一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是，不如同丙的酮，酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。，如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。

第生物化学酶_PPT幻灯片

第生物化学酶_PPT幻灯片
第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
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(1)脱氢酶 (1)脱氢酶 (2)氧化酶 (2)氧化酶
B（辅酶） A-H2 + B（辅酶）←→ A
+
BB-H2
B-H2 + O2 ←→ BO + H2O 2.转移酶 2.转移酶 A-X ＋ B ←→ A ＋ B-X 3.水解酶 3.水解酶 A-B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二节
酶的分类和命名
酶结构与功能关系、 第四节 酶结构与功能关系、专一性
一、酶结构与功能 二、酶作用的专一性
一、酶结构与功能
（一）活性部位和必需基因 （二）酶原的激活 （三）同功酶
（一）活性部位和必需基团1 活性部位和必需基团1
必需基团： 酶分子的某些基团， 必需基团 ： 酶分子的某些基团 ， 经化学修饰 改变后，则酶的活性即会丧失。 改变后，则酶的活性即会丧失。 活性中心： 是指酶分子中直接和底物结合， 活性中心 ： 是指酶分子中直接和底物结合 ， 并和酶催化作用直接有关的部位。 并和酶催化作用直接有关的部位。
第二节
酶的分类和命名
(分类2) 分类2)
2.根据类别分： 2.根据类别分：类、亚类、亚亚类等 根据类别分 亚类、
每一种酶都有由四个数字组成的编号，前加EC EC（ 每一种酶都有由四个数字组成的编号，前加EC（ 酶学委员会） 酶学委员会）。 四个数字分别表示： 四个数字分别表示：该酶属于在六大类中的归 在亚类中的归属、 属、在亚类中的归属、在亚亚类中的归属及该酶 在一定亚亚类中的位置， 在一定亚亚类中的位置，如： 乳酸脱氢酶 EC1 EC1．1．1．27 四个数字分别表示：第一大类（氧化还原酶） 四个数字分别表示：第一大类（氧化还原酶） 、 第一亚类（ 氧化-CHOH） 、 第一亚亚类（ 氢受 第一亚类 （ 氧化 -CHOH ） 第一亚亚类 （ 体为NAD 乳酸脱氢酶在此亚亚类中的序号) 体为NAD＋、乳酸脱氢酶在此亚亚类中的序号)

各种酶对底物结构的专一性要求不同： 各种酶对底物结构的专一性要求不同：有的
二、酶作用的专一性（总）

含义： 含义 ： 酶对所有作用的底物有严格的选
择性， 择性 ， 一种酶仅能作用于一种物质或一 类分子结构相似的物质， 类分子结构相似的物质 ， 这种选择性作 用称为酶的专一性。 用称为酶的专一性。 1．结构专一性 2．立体异构专一性
1．结构专一性
（二）酶原的激活1 酶原的激活1

酶原的激活： 酶原的激活 ： 由无活性的酶原变成活性酶的
过程。 过程。
举例：某些酶特别是一些与消化作用有关的酶 举例：
。
常见的酶原及其激活剂: 南大P274， 常见的酶原及其激活剂:(南大P274，表7-5)
（二）酶原的激活2(胰蛋白酶的激活) 酶原的激活2 胰蛋白酶的激活)
活性 中心
活性部 位
（一）活性部位和必需基团2(1) 活性部位和必需基团2
酶活性部位上的基团有两类
结合基团 催化基团
结合基团： 结合基团：参与和底物
结合的基团
（一）活性部位和必需基团2(2) 活性部位和必需基团2
催化基团：直接参与催化反应的基团。 催化基团：直接参与催化反应的基团。
胰凝乳蛋白酶 chymotrypsin） （chymotrypsin） 的活性中心
肠激酶（激活作用） 肠激酶（激活作用） 缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组 丝 S S 活性中心 缬 天 天 天 天 赖 缬 甘 组 异 丝 S S S S 胰 蛋 白 酶 S S 胰 蛋 白 酶 原
（三）同工酶

同工酶：具有不同分子形式， 同工酶：具有不同分子形式，却催化相同的化 学反应的酶。 学反应的酶。 同工酶具有不同的理化性质、免疫学性质。 同工酶具有不同的理化性质、免疫学性质。这 种差异是由于酶蛋白的编码基因不同， 种差异是由于酶蛋白的编码基因不同 ， 或者由 mRNA或翻译产物是经过不同加工过程产生的 于 mRNA 或翻译产物是经过不同加工过程产生的 。 具有不同分子形式的同工酶之所以能催化相同 的化学反应， 的化学反应 ， 是因为它们的活性部位在结构上 相同或者至少非常相似。 相同或者至少非常相似。
酶学1 研究发展) 第六章 酶学1（研究发展)

我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。 我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。 就开始制作发酵饮料及食品 西方国家在19世纪初确定了发酵的总方程式 19世纪初确定了发酵的总方程式： 西方国家在19世纪初确定了发酵的总方程式： 葡萄糖（ 乙醇(CH OH)+2 葡萄糖（C6H12O6） 乙醇(CH3CH2OH)+2CO2 1857年微生物学家 巴斯德（ Pasteur） 年微生物学家巴斯德 1857 年微生物学家 巴斯德 （ Pasteur ） 等人提 出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1878年提出了 年提出了“ 这个名称。 1878年提出了“酶”这个名称。 1913年 Michaslis和 Menten提出了酶促动力学 1913 年 Michaslis 和 Menten 提出了酶促动力学 原理—米氏学说 米氏学说。 原理 米氏学说。 1926年Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶 1926年Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶 并证明此酶具有蛋白质的性质。 ，并证明此酶具有蛋白质的性质。
（一）活性部位和必需基团2(3) 活性部位和必需基团2
随肽链的盘绕折叠， 随肽链的盘绕折叠，构成酶活性部位的基团 彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
（一）活性部位和必需基团3（总） 活性部位和必需基团3
确定酶的活心中心的方法（ 确定酶的活心中心的方法（总） 1．酶的专一性研究 2．酶分子侧链基团的化学修饰 3．X－射线晶体衍射法
第一节 酶与一般催化剂的比较
一、与一般催化剂的共性 二、作为生物催化剂的特性
一、与一般催化剂的共性
１．用量少而催化效率高。 用量少而催化效率高。

不改变化学反应的平衡点， ２．不改变化学反应的平衡点，仅能改变 反应速度。 反应速度。 可降低反应的活化能。 ３．可降低反应的活化能。活化能是指在 一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所 需要的自由能。 需要的自由能。
第二节
酶的分类和命名
一、酶的分类
1.根据催化反应类型分 2.根据类别分
二、酶的命名 1.系统命名 1.系统命名 2.习惯命名 2.习惯命名
第二节
酶的分类和命名
(分类1) 分类1)
1.根据催化反应类型分 1.根据催化反应类型分
1.氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶） 1.氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶） 氧化还原酶
2．酶分子侧链基团的化学修饰2 酶分子侧链基团的化学修饰2
二异丙基氟磷酸 （DFP）的作用 ）
3．X—射线晶体衍射法 射线晶体衍射法
直接对酶三维空间结构进行分析
牛胰蛋白酶
实验证明， 实验证明，大 多数酶分子的 绝大部分非极 性侧链汇集成 三维结构的 骨架” “骨架”，而 大部分极性侧 链则位于酶分 子表面， 子表面，这样 的结构是有利 于进行酶的催 化反应的。 化反应的。
催化效率高：比非催化反应高10 （1）催化效率高：比非催化反应高108－1020
比其它催化反应高10 倍，比其它催化反应高107－1013倍
双氧水裂解
1
(过氧化氢酶） 过氧化氢酶）
二、作为生物催化剂的特性3 作为生物催化剂的特性3
具有高度的专一性： 2 ． 具有高度的专一性 ： 一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。 一类或某一种特定的物质。 酶易失活：凡使蛋白质变性的因素（ 3 ． 酶易失活 ： 凡使蛋白质变性的因素 （ 强酸 强碱、高温等） 、强碱、高温等）都能使酶被破坏而完全失活 活力受调节控制：如抑制剂调节、 ４．活力受调节控制：如抑制剂调节、共价修 饰调节、反馈调节、酶原激活及激素等的控制 饰调节、反馈调节、 活力与辅酶、辅基及金属离子有关： 5 ． 活力与辅酶 、 辅基及金属离子有关 ： 有些 酶是复合酶，若将其中小分子物质（辅酶、 酶是复合酶，若将其中小分子物质（辅酶、辅 基及金属离子）除去，酶就失去活性。 基及金属离子）除去，酶就失去活性。
第二节
酶的分类和命名
(命名1) 命名1)
1．系统命名：底物的名称+反应的类型 系统命名：底物的名称+
乙酰磷酸转移酶、ATP： 如：乙酰磷酸转移酶、ATP：乙酰磷酸转移酶
第二节
酶ห้องสมุดไป่ตู้分类和命名
(命名2) 命名2)
惯用命名：比较简短，使用方便， 2 ． 惯用命名 ： 比较简短 ， 使用方便 ， 通
常依据酶所作用的底物及其反应类型来命 名 。 如催化乳酸脱氢变为丙酮酸的酶叫乳 酸脱氢酶； 水解蛋白的酶叫蛋白水解酶； 酸脱氢酶 ； 水解蛋白的酶叫蛋白水解酶 ； 从来源上还分为胰蛋白酶，胃蛋白酶等。 从来源上还分为胰蛋白酶，胃蛋白酶等。
二、酶的辅因子
辅因子： 辅因子：酶中除蛋白质外的非蛋白小分子
全酶=酶蛋白+ 全酶=酶蛋白+辅因子 辅因子类型：金属离子、 辅因子类型：金属离子、小分子有机化合 有时这两者协同作用。 物、有时这两者协同作用。 作用：作为电子、 作用：作为电子、原子或某些基团的载体 参与反应，并促进整个催化过程的进行。 参与反应，并促进整个催化过程的进行。 辅酶：用透析法可除去的小分子有机物， 辅酶：用透析法可除去的小分子有机物， 直接参加催化反应。 直接参加催化反应。 辅基：用透析法不易除去的小分子物质， 辅基：用透析法不易除去的小分子物质， 如金属离子，它间接参加反应。 如金属离子，它间接参加反应。 物质。 物质。
二、作为生物催化剂的特性1（总） 作为生物催化剂的特性1
1．催化效率高。 催化效率高。 2．具有高度的专一性。 具有高度的专一性。 3．酶易失活。 酶易失活。 4．活力受调节控制。 活力受调节控制。 5．活力与辅酶、辅基有关。 活力与辅酶、辅基有关。