生物化学蛋白质二优秀课件
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动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
生化第3章_蛋白质_2
3000 ~ 80000D), G-100 (分级范围 4000 ~ 150000D)。
• 测得几种标准蛋白质的洗脱体积〔Ve〕 • 以相对分子质量对数（logM）对Ve作图，得标准曲线 • 再测出未知样品洗脱体积〔Ve〕 • 从标准曲线上可查出样品蛋白质的相对分子质量
4. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 (SDS-PAGE)
1. 球状蛋白质（globular protein): 外形接近球形或椭圆形， 溶解性较好，能形成结晶，多数蛋白质属于这一类。 2. 纤维状蛋白质 (fibrous protein): 分子类似纤维或细棒, 又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
二. 依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
×100% = 55.8/0.335 ×100 = 16700
2. 蛋白质的沉降分析： 利用超离心法 （ultracentrifuge）测定蛋白质及其它 生物大分子的分子量，有两种方法：沉降速度法和沉
降平衡法。
1）沉降速度法 (sedimentation velocity):
•
在 60 000～80 000 rpm 的高速离心力作用下，蛋白质 分子会沿旋转中心向外周方向移动，形成沉降界面， 界面的移动速度代表蛋白质分子的沉降速度。
★ 蛋白质沉淀的几种方法：
1.可逆沉淀: 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当 的条件下，可以重新溶解形成溶液，称为可逆沉淀或非变性沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法。 1）pI 沉淀法：在温和条件下，通过改变溶液的 pH 或电荷状 况，使 pr 从胶体溶液中沉淀分离。
2）盐析法：加入大量中性盐（NaCl、(NH4)2SO4、Na2SO4）使 pr
• 测得几种标准蛋白质的洗脱体积〔Ve〕 • 以相对分子质量对数（logM）对Ve作图，得标准曲线 • 再测出未知样品洗脱体积〔Ve〕 • 从标准曲线上可查出样品蛋白质的相对分子质量
4. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 (SDS-PAGE)
1. 球状蛋白质（globular protein): 外形接近球形或椭圆形， 溶解性较好，能形成结晶，多数蛋白质属于这一类。 2. 纤维状蛋白质 (fibrous protein): 分子类似纤维或细棒, 又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
二. 依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
×100% = 55.8/0.335 ×100 = 16700
2. 蛋白质的沉降分析： 利用超离心法 （ultracentrifuge）测定蛋白质及其它 生物大分子的分子量，有两种方法：沉降速度法和沉
降平衡法。
1）沉降速度法 (sedimentation velocity):
•
在 60 000～80 000 rpm 的高速离心力作用下，蛋白质 分子会沿旋转中心向外周方向移动，形成沉降界面， 界面的移动速度代表蛋白质分子的沉降速度。
★ 蛋白质沉淀的几种方法：
1.可逆沉淀: 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当 的条件下，可以重新溶解形成溶液，称为可逆沉淀或非变性沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法。 1）pI 沉淀法：在温和条件下，通过改变溶液的 pH 或电荷状 况，使 pr 从胶体溶液中沉淀分离。
2）盐析法：加入大量中性盐（NaCl、(NH4)2SO4、Na2SO4）使 pr
蛋白质—蛋白质的分子结构(生物化学课件)
一、 -螺旋
结构要点：
(1)肽键平面为单位,以-碳原子为转折盘旋形成右 手螺旋，螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离 为0.54nm，每个残基沿轴旋转100，上升0.15nm
(2)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部，直径 约为0.5nm
-螺旋
左、右手螺旋
(3)每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基 酸氨基上的氢形成氢键(共形成n-4个氢 键)，所有肽键都能参与链内氢键的形成， 氢键的方向与中心轴大致平行, 是稳定 螺旋的主要作用力
蛋白质最重要的性质之一
血红蛋白的四级结构
蛋白质的一级结构
一概
念
二 结构特点
蛋白质的分 子结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
——基本结构 空间结构
一、概念：
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指蛋白 质多肽链中氨基酸的排列顺序， 也叫初级结构或基本结构。一级 结构的主要连接键是肽键，通常 将二硫键也归属于一级结构。
3.613 (SN)
(4)Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经 常出现在-螺旋的端头，它改变多肽链的 方向并终止螺旋
二、-折叠
β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结 构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层 平面两侧。
β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。
蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋 白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
蛋白质的四级结构
二、四级结构的特点: • 亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完
整的生物活性 • 亚基之间以非共价键结合，容易彼此解离 • 大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的，对称性是四级结构
大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学
肽链上的氨基酸不是完整的氨基 酸，因而称为氨基酸残基（Amino acid residues）。 一条肽链有两端。 具有游离氨基的一端称为氨基末端 （Amino terminal,或叫N端）。 具有游离羧基的一端称为羧基末端 （Carboxyl terminal，或叫C端）。
3. 肽的书写方法 Calligraph of peptides 书写肽链时，习惯把N端写在左 边，把C端写在右边。 两个氨基酸之间用·或-分开，也 可以用圆圈将氨基酸符号圈开。
4.
二 . 蛋白质的分类 Classification of proteins
1. 根据蛋白质的分子形状分类 Classification according to the shape of protein molecules 球状蛋白质 Globulins 纤维状蛋白质 Fibrins
2. 根据蛋白质的功能分类 Classification according to the functions of proteins 活性蛋白质 Active proteins 酶，转运蛋白，调节蛋白，信号蛋 白，防御蛋白等。 非活性蛋白质 Passive proteins 结构蛋白等。 3. 根据组成分类 Classification according to the composition of proteins 简单蛋白质 Simple proteins 结合蛋白质 Conjugated proteins
2. 由氨基和羧基参与的几种重要化学反应 Several important reactions of amino acids 1）茚三酮反应 Ninhydrin reaction 茚三酮 + 氨基酸 蓝紫色化合物
*
茚三酮反应
生物化学第二章 蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
2019年秋季期 生化理论授课课件-2 蛋白质化学
CH 2
CH 3
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类：20种氨基酸的具体结构、名称和三字母符号
1.甘氨酸 Gly 2.丙氨酸 Ala
脂肪族氨基酸（含硫）
O
3.缬氨酸 Val 4.亮氨酸 Leu 5.异亮氨酸 Ile 6.甲硫氨酸 Met
ห้องสมุดไป่ตู้
H 2 N CH C OH CH 2 CH 2 S
OH
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类：20种氨基酸的具体结构、名称和三字母符号
14.精氨酸 Arg
脂肪族氨基酸（含氨基）
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH NH 2
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类：20种氨基酸的具体结构、名称和三字母符号
脂肪族氨基酸（含羟基）
O
H 2N CH C OH CH OH
CH 3
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类：20种氨基酸的具体结构、名称和三字母符号
10.天冬酰胺 Asp
脂肪族氨基酸（含酰胺）
O
H 2 N CH C OH CH 2 CO
NH 2
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
H 2 N CH C OH
CH 2
CH CH 3
CH 3
2.2 蛋白质的组成单位----氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类：20种氨基酸的具体结构、名称和三字母符号
1.甘氨酸 Gly
脂肪族氨基酸
2.丙氨酸 Ala
O
3.缬氨酸 Val 4.亮氨酸 Leu 5.异亮氨酸 Ile
生物化学 第2章 蛋白质(2)
目标蛋白质的分离纯化程序主要包括:
1 3 材料的选择； 蛋白质初步提纯；
2 组织匀浆的方法除去杂蛋白,直至完全纯化；
5 目标蛋白的鉴定。 用于研究目的蛋白质通常应保持它的生物活性。因此，在目标蛋白 质的整个分离纯化过程中要在较低温度下(0－4℃)操作，注意使用蛋 白酶(使蛋白质降解的酶)的抑制剂，避免使用剧烈条件，以免蛋白质 特定的折叠结构受到破坏。
600g,3 min.上清 沉淀：细胞核 6000g,8 min.上清 沉淀：线粒体，叶绿体， 溶酶体，过氧化酶体 沉淀：细胞质膜，高尔基 体和内质网膜的碎片 沉淀：核糖体亚基
40000g.30 min.上清 100000g.90 min.上清
细胞液
平衡密度梯度离心： 用不同的离心速度、依据被分离物的密度而进 行分离的效果；通常是将没有纯化的物质铺在密度 溶液（如蔗糖溶液，氯化铯溶液为介质，离心管内 的溶液密度从底部到顶部是浓至稀的梯度）的顶层， 通过离心（160000g，3h）细胞内各成分不停地下 沉分别达到与溶液的密度相等时的位置。其介质的 密度范围宽于被分离组分的密度。
二 蛋白质一级结构测定 蛋白质测序的一般步骤：
首先目标蛋白质分离纯化得到高度纯净的蛋白质 样品。 （1） 测定蛋白质分子中多肽链的数目，末端分析， 分析多肽链的N末端和C末端。 （2） 拆分蛋白质分子中的多肽链。断裂链内二硫键。 （3） 测定多肽链的氨基酸组成，酸水解或碱水解。 （4） 多肽链部分裂解成肽段，专一性酶解。 （5） 测定各个肽段的氨基酸顺序。 （6） 确定肽段在多肽链中的顺序。 （7） 确定多肽链中二硫键的位置。
（五）电泳后的蛋白质检测：
考马斯亮蓝染色是常用的一项电泳染色方法,是根据 考马斯亮蓝能与蛋白质多肽链定量结合的原理而建立起的。 对于一个混合蛋白质的电泳分离来说,它只能检测样品的 分离情况；如果被检蛋白质的位置可以确定,可以将该蛋 白质的色带切下之后进行脱色,测定脱色液光吸收值,能对 该蛋白质进行定量分析。
专业课生物化学蛋白质2-一级结构
第二节（一） 蛋白质测序的策略
测 确定aa残基的数 目或分子比，如： 测 定 完全水解 H残基2个，O残 拆断 定 多 基3个等 A法裂解+测序 裂 分 多 肽 确定中间次序 HOW+THO+OU+SER+LA 二 HOWTHOOUSERLA 多 肽 链 HO+WT+HOO+USE+RLA B法裂解+测序 肽硫 链 链 键 组 分析N末端和C末端 N末端为H, C末端为A 数 成 目 使多肽链完全打开 aa
偶联
环化断裂
ATZ(不稳定中间产物)
转化
此方法还可以用来测 定氨基酸顺序。
N末端分析（四）
氨肽酶法 方法：
氨肽酶是肽链外切酶(外肽酶)，能从多肽链的N端 逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解所释放 的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力 学曲线，就能知道该蛋白质的N末端残基顺序。 缺点：
•主要的化学键
肽键，二硫键
一级结构是蛋白质空间构象和特异生 物学功能的基础。
肽链间/内的连接——二硫键：
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
二硫键的连接种类有多 种。可以稳定肽链空间 结构；赋予肽链一定生 物活力。
胰岛素全合成： 带保护基的21肽和30肽衍生物分别用Na-液NH3处 理后，用连四硫酸钠和亚硫酸钠进行S-磺酸化，经初步 提纯后得到21肽和30肽的SS03- 衍生物。A链和B链按1.2： 1.0混合，以巯基乙酸还原，然后在空气中氧化。
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Secondary structure in protein 蛋白质的二级结构
Amide planes: the basic structural blocks of protein （酰胺平面是蛋白质高级结构的 基本模块）
Rotations: angles θ,Φ,Ψ （酰胺平面的旋转）
A hydrogen bond between the amide proton and carboxyl oxygen of adjacent peptide groups. （维持蛋白质二级结构的主要作用力来自于氢键）
生物化学蛋白质二
（氨基酸分类）
Basic structure: H2NCHCOOH（基本结构）
R
a. Hydrophobic amino acids（疏水性氨基酸）
b. Alanine(A)
R= CH3
（丙氨酸）
c. Valine(V)
R= CH(CH3)2
（缬氨酸）
d. Proline(P)
R= C4H7N
The alpha-helix α-螺旋
Loops
Alpha-helices presented as coiled ribbon drawina net dipole moment (α-螺旋具有偶极矩)
By using database of protein structures, people are able to predict the 3d structure of a polypeptide according to its primary sequence (利用已有的序列-结构数据库，可以根据氨基酸序 列预测多肽的三维结构).
（色氨酸）
Classification of amino acids (continued)
b. Charged amino acids（带电荷的氨基酸）
Aspartic acid(D) R= CH2COOH （天冬氨酸）
Glutamic acid(G) R= CH2CH2COOH （谷氨酸）
It is the H bonds that link one peptide group to another, to constitute secondary structure for proteins: α- helices （ α-螺 旋）andβ-pleated sheets （ β-折叠）
Van der Waals interactions（范氏作用力） are ubiquitous in proteins
Electrostatic interactions （静电作用）
backbone
Side chains
Amino acid sequence of a protein is highly informative, which contains all the information for folding the polypeptide chain into its native structure. （蛋白质如何折叠成正确的三维结构由基因编码的 氨基酸序列所决定）
Tyrosine(Y)R= CH2C6H4OH （酪氨酸）
Histidine(H)
R= CH2C3H4N2 （组氨酸）
Classification of amino acids (continued)
c. Polar amino acids (continued) :
Cysteine(C) R= CH2SH
（脯氨酸）
e. Phenylalanine(F) R= C6H5CH2
（苯丙氨酸）
f.
Methionine(M)
R= CH2CH2SCH3 （蛋氨酸）
g. Isoleucine(I)
R= CHCH3CH2CH3 （异亮氨酸）
h. Leucine(L)
R= CH2CH(CH3)2 （亮氨酸）
i.
Tryptophan(W) R= CH2C8H6N
维持蛋白质三维结构和构象的主要作用力
Hydrogen bonds（氢键） it is the main force to maintain the secondary structures of a protein.
Hydrophobic interactions（疏水作用） formed by nonpolar side chains of amino acid residues, preferably clustering in the hydrophobic core of a protein.
The non-covalent forces maintaining protein structure include hydrogen bonds, hydrophobic interactions, electrostatic bonds and Van de Waals forces. (几种非共价作用力维持蛋白质的正确构象：氢键； 疏水作用；静电作用和范氏引力)
Lysine(K)
R= CH2CH2CH2CH2NH2 （赖氨酸）
Arginine(R)
R= CH2CH2CH2NHC=NH(NH2) （精氨酸）
c. Polar amino acids（极性氨基酸）
Serine(S)
R= CH2OH
（丝氨酸）
Threonine(T) R= CHOHCH3 （苏氨酸）
（半胱氨酸）
Asparagine(N) R= CH2CONH2 （天冬酰氨）
Glutamine(Q) R= CH2CH2CONH2 （谷氨酰氨）
Glycine(G)
R= H
（甘氨酸）
蛋白质的高级结构 Secondary, tertiary and quaternary structure
The function of a protein is determined by its 3dimensional shape or its conformation. (蛋白质的功能决定于其三维结构和构象)