医学生物化学课件(8)
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第八章氨基酸代谢教学要求(一)掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路;氨的转运过程;丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
(二)熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
(三)了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容(一)蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值(二)蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化(1)胃中的消化;(2)小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收(1)主要部位;(2)吸收形式;(3)吸收机制。
3. 白质的腐败作用(1)胺类的生成;(2)氨的生成;(3)其他有害物质的生成。
(三)氨基酸的一般代谢1. 概述(1)细胞蛋白质降解的两条途径;(2)氨基酸代谢库(metabolic pool)。
2. 氨基酸的脱氨基作用(1)转氨基作用;(2)氧化脱氨基作用;(3)联合脱氨基作用。
(4)非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢(1)经氨基化生成非必需氨基酸;(2)经三羧酸循环氧化供能;(3)转变为糖及脂类。
(四)氨的代谢1. 体内氨的来源(1)氨基酸及胺分解产氨;(2)肠道吸收的氨;(3)肾小管分泌氨。
2. 氨的去路(1)合成尿素排出(主);(2)与谷氨酸合成谷氨酰胺;(3)合成非必需氨基酸及含氮物;(4)经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运(1)丙氨酸-葡萄糖循环;(2)谷氨酰胺(Gln)的运氨作用。
4. 尿素的生成(1)尿素合成的主要器官;(2)尿素合成的鸟氨酸循环;(3)鸟氨酸循环的步骤;(4)尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒(五)个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用(1)γ-氨基丁酸;(2)组胺;(3)牛磺酸;(4)5-羟色胺;(5)多胺。
第八章酶的作用机制和酶的调节目的和要求:理解、掌握酶活性部位的相关概念和特点;掌握酶催化高效性的相关机理;了解几种酶的催化机制,理解结构和功能的适应性;了解酶活性的调节方式,掌握酶活性的别构调节、可逆共价调节和酶原激活调节方式及生物代谢中的作用。
一、酶的活性部位㈠酶的活性部位的特点1、概念:三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用,这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。
结合部位:专一性催化部位:催化能力,对需要辅酶的酶分子,辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分;组成酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异,占整个酶氨基酸残基小部分酶活性部位的基团:亲核性基团,丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。
酸碱性基团:天冬氨酸和谷氨酸的羧基,赖氨酸的氨基,酪氨酸的酚羟基,组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
2、特点⑴活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分(1%~2%)⑵酶的活性部位是一个三维实体⑶酶的活性部位并不是和底物的形状互补的⑷酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内⑸底物通过次级键结合到酶上⑹酶活性部位具有柔性㈡研究酶活性部位的方法(略)1、酶分子基团的侧链化学修饰⑴非特异性共价修饰:活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系;底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。
⑵特异性共价修饰:分离标记肽段,可判断活性部位的氨基酸残基,如二异丙基氟磷酸(DFP)专一性与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合。
⑶亲和标记:利用底物类似物和酶活性部位的特殊亲和力将酶加以修饰标记来研究酶活性部位的方法。
修饰剂的特点:①结构与底物类似,能专一性引入到酶活性部位;②具活泼化学基团,能与活性部位某一氨基酸共价结合,相应的试剂称“活性部位指示剂”。
胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶,TPE是酶的底物,TPCK是酶的亲和试剂,当酶与TPCK温浴后,酶活性丧失,这种结合具有空间结构的需求,同时也阻止其他试剂如DFP结合。