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1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2.氨基酸的等电点：在某一PH条件下，使氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
3.蛋白质的一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
4.蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5.蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
6.蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
7.超二级结构：也称之基元（motif）。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
8.蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
9.复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象10.蛋白质的沉淀：在外界因素的影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷导致溶解度降低从而使蛋白质不稳定而沉淀的现象。
11米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
12辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释及问答题一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
1：蛋白质一级结构(primary structure)：多肽链中的氨基酸序列；2：蛋白质的二级结构（secondary structure）：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。
常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲；3：蛋白质的三级结构（protein tertiary structure）：由二级结构元间构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系；4：蛋白质的四级结构（Quaternary structure）：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象；5：α-螺旋（α-helix）：是蛋白质中含量最多的2级结构元件，是一种重复性的结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键；6：β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中2级结构元件的一种，是一种重复性的结构，可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条多肽链，肽主链沿纸条形成锯齿状，有平行式和反平行式2种；7：生物活性肽（biological active peptide ）：在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽，如催产素，脑啡肽等；8：肽单位（peptide unit）：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位；9：盐析（salting-out）：当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降，当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析；10：等电点（isoelectric point）：对某一种蛋白质而言，当在某一ph时，其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零，这一ph值称为蛋白质的等电点；11：谷胱甘肽（glutathione GSH）；动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态；12：DNA变性（denaturation）：DNA受到加热过酸过碱时，引起双螺旋区的氢键断裂，变成单链的现象；13：蛋白质变性（denaturation）：蛋白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。
1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。
7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。
（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。
3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。
4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。
5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。
6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。
7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。
8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。
9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。
这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。
11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。
13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。
14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。
在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。
15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。
缩合而形成的化学键。
2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。
结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。
4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。
7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。
若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA双链解离为单链。
这种现象称为 DNA 变性。
11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸 3?的羟基与另一个核苷酸 5?的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。
12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA 和 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 等 5 种组蛋白共同构成的。
【生化：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP 的过程。
5. EMP途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。
11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。
19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。
20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，而在0.14mol/L的NaCl溶液中的溶解度最低，而RNP在溶液中的溶解度受盐浓度的影响较小，在0.14mol/L的NaCl溶液中溶解度仍较大。
因此，在核酸分离提取时，常用0.14mol/L的NaCl溶液来分离提取DNP和RNP。
此即0.14摩尔法。
21. 同功酶：催化相同的化学反应，但具有不同分子结构的一组酶。
同一种属不同个体、同一个体的不同组织和器官、不同细胞、同一细胞的不同亚细胞结构、甚至在生物生长发育的不同时期和不同条件下，都有不同的同功酶分布。
22. 中间产物学说：中间产物学说是目前公认的用来解释酶降低活化能、加速化学反应的原理的学说。
该学说认为，在酶促反应中，底物先与酶结合形成不稳定的中间物，然后再分解释放出酶与产物。
酶和底物形成过渡态的中间物时，要释放出一部分结合能，从而使得过渡态的中间物处于较低的能及，使整个反应的活化能降低。
23. 呼吸链：又称电子传递链，是一系列电子传递体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统，所有组成成分都嵌于线粒体内膜。
生物氧化产生的氢和电子通过电子传递链传递给氧，产生的自由能可以通过与磷酸化作用偶联产生ATP。
25. 联合脱氨基作用：是体内氨基酸分解代谢主要的脱氨方式。
主要有两种反应途径：一是由L－谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和转氨酶催化的转氨基作用联合脱去氨基；二是由L－谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环联合作用脱去氨基。
27. 酶的活性中心：酶分子上的与酶活性（催化作用、结合作用）有关的必需基团由于肽链的折叠、盘绕在空间位置上相互靠近，形成具有一定空间结构的区域，参与酶促反应，这一区域称为酶的活性中心。
28. 磷氧比：氧化磷酸化过程中某一代谢过程消耗无机磷酸和氧的比值。
29. 底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，由于分子内部能量的重排生成的含有高能键的化合物，其高能键中的能量可转移给ADP或GDP合成ATP和GTP，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
30. 电子传递磷酸化：生物氧化过程中产生的电子或氢经电子传递链传递给氧时可生成很多能量，这一过程可与磷酸化偶联从而将一部分能量转移给ADP生成ATP，这种ATP的生成机制称为电子传递磷酸化。
31. 细胞色素：一类以鉄卟啉为辅基的蛋白质，在呼吸链中，依靠鉄的化合价变化传递电子。
36.尿素循环：在肝脏中，由两分子氨一分子二氧化碳在相关酶的催化作用下，生成尿素的过程叫尿素循环或（将含氮化合物分解产生的N转为尿素的过程，称鸟氨酸循环。
第一章蛋白质化学一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构：是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 .4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。
5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。
6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。
8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第三章维生素1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
3.将维生素D3羟化成25-羟维生素D3的器官是肝脏。
第四章酶一、名词解释1.酶：是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。
某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。
二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。
2.根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。
4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性（或二氢叶酸的合成）。
5.所有的酶都必须有催化活性中心。
6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。
6. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶的抑制剂。
有机磷农药是生物体内羟基酶（胆碱酯酶）的抑制剂。
7. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。
8.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。
三、简答题.1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2举例说明。
答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点：（1）抑制剂和底物结构相似；（2）抑制作用的部位在活性中心；（3）抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。
酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。
如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。
2.磺胺类药物作用的机理。
答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。
磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。
3.Km的重要意义答① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。
② Km是酶的特征性常数之一。
③ Km可近似表示酶对底物的亲和力。
④同一酶对于不同底物有不同的Km值。
第五章糖代谢第六章一、名词解释第七章1.糖的无氧酵解：当机体处于相对缺氧情况(如剧烈运动)时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸，并产生能量的过程称之为糖的无氧酵解。
第八章二、填空和问答第九章1.糖在体内分解代谢的途径有三条，糖无氧氧化、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径第十章2.糖异生的主要原料有甘油、乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸。
第十一章3.在调解血糖浓度的激素中，升血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素，降血糖的激素有胰岛素。
第十二章4.糖酵解途径的酶类存在于细胞的细胞液。
糖有氧氧化的酶类存在于细胞的胞液和线粒体。
第十三章5.体内产生5-磷酸核糖的途径是磷酸戊糖途径。
第十四章6.进行糖异生的器官是肝脏为主，其次是肾脏。
第十五章7.在饥饿时，维持血糖浓度恒定的途径为糖异生。
第十六章8.一分子乙CoA进入三羧酸循环有四次脱氢，两次脱羧，直接产生1分子ATP,总共产生12分子的ATP.第十七章9. 人在正常休息状态时大部分血糖消耗于脑。
