维生素的名词解释生物化学

肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。

蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。

蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。

蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。

蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。

分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。

蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。

蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。

蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。

增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。

减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。

分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。

Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。

核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。

非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small

名词解释

1、氨基酸是两性电解质，在碱性溶液中表现出带负电荷，在酸性溶液中表现出带正电荷，在某一定PH溶液中，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的PH,称为该氨基酸的等电点。

2、超二级结构：二级结构单元a-螺旋和b折叠，相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构。

3、结构域：是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。

4、蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。

5、蛋白质二级结构：多肽链借助氢键排列自己特有的a螺旋和b折叠片断。

6、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。

7、蛋白质四级结构：指亚基的种类，数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的互相作用。

8、蛋白质变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

9、蛋白质复性：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

10、一碳单位：指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。

11、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。

生物化学名词解释

第一章

,氨基酸（ ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α碳上。

，必需氨基酸（ ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

，非必需氨基酸（ ）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成

不需要从食物中获得的氨基酸。

，等电点（ ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。

，茚三酮反应（ ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

，肽键（ ）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

，肽（）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

，蛋白质一级结构（ ）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

，层析（）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

，离子交换层析（ ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

，透析（）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

，凝胶过滤层析（ ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

，亲合层析（ ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

，高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 ，凝胶电泳（ ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

，聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

，等电聚胶电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度足的某一时，就不再带有净的正或负电荷了。

生物化学实验A----名词解释 1.电泳 带电颗粒在作用下，向着与其电性相反的电极移动

2.聚酰胺薄膜层析 各种被分离化合物在展层剂中的溶解速度及其与聚酰胺形成氢键能力

的大小不同，决定他们在展层过程当中迁移的速度差异，从而分离（聚酰胺对极性物质的吸

附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄

膜之间吸附能力的大小）

3.浓缩效应 在进行SDS-PAGE（SDS-）中由于凝胶孔径的不连续性（2种孔径）、缓冲

液离子成分的不连续性(2种缓冲体系)、PH值（3种PH）和电位梯度的不连续性使得分子

在浓缩胶和分离胶的界面处浓缩成一条狭小的缝带，成为浓缩效应

4.酶的专一性 酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类

分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称

为酶的专一性

5.酶的高效性 在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 ~1013

倍。

6.限制性内切酶 生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种

7.Benedict反应 Benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化性，与还原性糖的

半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成Cu2O转红色沉淀（Fehling试剂的改良，利用柠檬酸

作为Cu2+的络合剂。常用于糖的检验。）

8.比活力 用每毫克蛋白所含的酶活力单位数（u/mg)

9.增色反应 核酸在变性过程中摩尔吸光系数增加的现象 （分子由具有一定刚性变为无规

则线团，DNA溶液的黏度降低，沉降速度加快；藏在内部的碱基全部暴露出来，DNA的

A260增大）

10.等点聚焦 是一种高分辨率的蛋白质分离技术，可用于测定蛋白质的等电点（在电泳槽

中放入载体两性电解质，当通以直流电时，两性电解质即形成一个由阳极到阴极逐步增加的

pH梯度，当蛋白质放进此体系时，不同的蛋白质即移动到或聚焦于与其等电点相当的pH