胶原的结构_天然胶原和改性胶原的网络结构

doi:10.19677/j.issn.1004-7964.2023.05.007胶原化学改性及应用进展白忠薛1,3，王学川1,2,3*，李彤2,3，李佳俊1,3，冯宇宇1,3，黄梦晨1，岳欧阳1,3，刘新华1,2,3*（1.陕西科技大学轻工科学与工程学院轻化工程国家级实验教学示范中心，陕西西安710021；2.陕西科技大学化学与化工学院，陕西西安710021；3.陕西科技大学生物质与功能材料研究所，陕西西安710021）摘要：胶原是动物组织中含量最高和分布最广的一类蛋白质，按发现顺序分为I型胶原、II型胶原、III型胶原等，其中最常见的为I型胶原。

胶原具有良好的生物相容性、可降解性、低抗原性以及物理机械性能等，近年来被广泛应用于食品、生物材料、畜牧业、医美等多个领域。

文章介绍了不同改性剂对胶原化学改性的特点，包括戊二醛、壳聚糖、京尼平、碳化二亚胺以及聚乙二醇等。

同时，归纳了胶原在医疗美容、食品、柔性电子材料等领域的应用研究进展。

最后，对胶原未来的推广应用进行了展望。

关键词:胶原；化学改性；医药；食品；柔性电子材料中图分类号:S879.9；TQ932文献标志码:AChemical Modification and Application Advances of Collagen(1.College of Bioresources Chemical and Materials Engineering,National Demonstration Center for Experimental LightChemistry Engineering Education,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China;2.College of Chemistry and Chemical Engineering,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China;3.Institute of Biomass&Functional Materials,Shaanxi University of Science&Technology,Xi’an,Shaanxi710021,China) Abstract:As one of the most abundant and widely distributed functional proteins in animal tissues and organs,collagen can be classified into types I,II,and III in the order of discovery,with type I collagen being the most common one.Collagen possesses good biocompatibility and degradability as well as low antigenicity,physical and mechanical properties,and hasbeen widely used in recent years in many fields,such as food,biomaterials,animal husbandry,and medical aesthetics.In this paper,the chemical characteristics of modified collagen by different agents were introduced,including glutaraldehyde, chitosan,genipin,carbodiimide,and polyethylene glycol.Meanwhile,the application advances of collagen in the fields of medicine,cosmetics,food,and flexible electronic materials were summarized.Finally,the future promotion and application of collagen was prospected.Key words:collagen;chemical modification;medicine;food;flexible electronic materials收稿日期：2022-12-08基金项目：国家自然科学基金（2207081675、22278257）；中国博士后科学基金（2021M692000）；陕西省重点研发计划（2022GY-272）；陕西省高校科协青年人才支持计划项目（20200424）；教育厅产学研结合创新资助-2018年“蓝火计划（惠州）”（CXZJHZ201801）第一作者简介：白忠薛（1995-），男，博士研究生，主要研究方向为生物质基多功能柔性传感材料。

胶原蛋白的广泛应用胶原蛋白按其应用可以分为食品级、一般级、医药级。

食用胶原一般来源于动物的真皮、肌腱和骨胶原．其中皮胶原是主要的食用胶原。

食用级胶原通常外观为白色，口感柔和，味道清淡，易消化。

胶原的独特品质．使得它在许多食品中用作功能物质和营养成分，具有其它替代材料无可比拟的优越性：①胶原大分子的螺旋结构和存在结晶区．使其具有一定的热稳定性；②胶原天然的紧密的纤维结构，使胶原材料显示出很强的韧性和强度，适用于薄膜材料的制备；③大最胶原被用作制造肠衣等可食用包装材料．其独特之处是：在热处理过程中．随着水分和油脂的蒸发和熔化．胶原几乎与肉食的收缩率一致。

而其他的可食用包装材料还没被发现具有这品质；④由于胶原分子链上含有大量的亲水基团．所以与水结合的能力很强．这一性质使胶原在食品中可以用作填充剂和凝胶；⑤胶原在酸性和碱性介质中膨胀，这一性质也应用于制备胶原基材料的处理工艺中。

胶原蛋白作为功能保健食品使用：可以预防心血管病研究表明．胶原蛋白可以降低血甘油三酯和胆固醇。

并可增高体内某些缺乏的必需微量元素的．从而使其维持在一个相对正常的范围之内．是一种理想的减肥降血脂食品此外，胶原蛋白在协助机体排出铝质．减少铝质在体内聚集方面也有独特之处。

铝对人体有害，研究表明，日前逐渐增多的老年痴呆症与铝的摄入量有关同时胶原蛋白有加速血红蛋白和红细胞生成的功效，它具有改善循环、对冠心病、缺血性脑病有利。

胶原蛋白能使血管正常动作，所以与预防动脉硬化、高血压有密切的关系；而癌细胞对生命体而言是一种异物．胶原蛋白会包住癌细胞．预防它增值或转移。

适合糖尿病、。

肾脏病患等重症患者摄取优质高蛋白保健食品。

可以作为一种补钙食品胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的运载工具．骨细胞中的骨胶原是羟基磷灰石的黏合剂．它与羟摹磷灰石共同构成了骨骼的主体。

因此，只要摄入足够的胶原蛋白．就能保证正常机体钙质的摄入量．胶原蛋白可成制成补钙的保健食品。

胶原纤维是一种重要的结缔组织成分，它的结构可以分为三个层次，即超微结构、中间结构和宏观结构。

1. 超微结构层次：胶原纤维的超微结构层次是由胶原原纤维组成的。

胶原原纤维是由多个原纤维分子聚合而成的，它们的直径约为20纳米。

每个胶原原纤维分子由三股螺旋状的多肽链组成，这些链之间通过氢键和离子键相互缠绕形成稳定的螺旋结构。

2. 中间结构层次：胶原纤维的中间结构层次是由胶原原纤维聚集而成的纤维束。

这些纤维束可以沿着纤维轴方向排列成平行的束状结构，也可以呈交错的结构。

纤维束内部还存在着许多胶原原纤维的分支，这些分支可以进一步细分为更小的纤维束和纤维。

3. 宏观结构层次：胶原纤维的宏观结构层次是由纤维束和纤维交织形成的。

这些纤维束和纤维的排列方式和数量可以影响胶原纤维的强度、弹性和柔韧性等性质。

总的来说，胶原纤维的分级结构层次是一个复杂的网络结构，由多个层次的纤维和分子组成，这些层次之间相互作用，共同构成了胶原纤维的整体结构和功能。

胶原蛋白的结构与特性胶原蛋白的结构类似绳索，由无数根胶原纤维束所组合而成。

胶原蛋白最基本的单位为原胶原，是由三条多胜肽（polypeptides）链所组成的，而此三条多胜肽链则以平行及链间的氢键紧密地结合在一起，形成稳定的三股螺旋结构。

由多个原胶原聚集成胶原分子，而平行排列的胶原分子形成束形的胶原蛋白微纤维，胶原蛋白微纤维再纠集成较大的纤维束。

由于每一条多胜肽链（称为 alpha 链）的组成相似，但不一定完全相同，所组成的胶原蛋白形式也不相同，有由三条完全相同的 alpha 链所组成的（如第二型），也有由完全不相同的 alpha 链所组成的（如第四型）。

到目前为止，已发现的动物胶原蛋白可分成 21 种型式，依着组织的不同而有不同的胶原蛋白，其中以第一型胶原蛋白的含量最多，约占全部胶原蛋白含量的 90％，也是用途最广的胶原蛋白。

胶原蛋白的分子量约为 283,000 道尔顿（daltons），长约 280 奈米，直径 1.5 奈米，具有特别的机械性质，例如具有方向性的胶原蛋白纤维抗拉强度可高达 5 ~ 10 公斤/毫米平方（kg/mm2），因此提供结缔组织所需的张力、拉力强度等。

在生化性质方面，它可促使血小板凝集而催化血块的形成，另外胶原蛋白的功用包括可控制分子通透、促进伤口愈合与组织修复、调控细胞与组织的生理功能等。

单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。

由三条多肽链组成。

哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。

表13－3 胶原的主Array要类型胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n 来表示。

②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。

如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。

什么是胶原蛋白结构是怎么样的胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，那么你对胶原蛋白了解多少呢?以下是由店铺整理关于什么是胶原蛋白的内容，希望大家喜欢! 胶原蛋白的简介畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。

欧洲食品安全局(EFSA)已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。

由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。

因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。

胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。

胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。

比如中国传统的胶原保健品“阿胶”，主要是以驴皮为原料(其实就是驴皮中所含胶原蛋白)，具有较高的滋补保健作用，有中药三宝之一的美誉。

胶原蛋白的分类胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。

根据它们在体内的分布和功能特点，可以将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。

间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物(皮、骨和鳞)含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。

Ⅰ型胶原在鱼类胶原中一个最显著的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。

胶原的改性及应用胶原（Collagen）是一种常见的纤维蛋白，由三股α-螺旋状的多肽链组成。

它在组织结构中起着重要的支持和连接作用，广泛存在于皮肤、骨骼、肌肉、关节、血管等处。

由于其丰富的生物活性与生物相容性，胶原被广泛应用于医学、食品、化妆品等领域。

为了提高其性能或满足特定的应用需求，胶原经常需要进行改性。

胶原的改性可以通过化学、物理或生物等方法进行。

其中，最常见的方法是通过交联、酶解和降解等方式改变其结构和性能。

1.交联改性：胶原可以通过交联反应来改变其物理性质、结构和稳定性。

常用的交联剂包括乙醛、脱乙酸、戊二醛等。

交联改性可以提高胶原的机械强度和耐热性，使其在组织工程、药物缓释等方面应用更加广泛。

2.酶解改性：通过特定的酶反应，可以使胶原蛋白链发生断裂和酶解，从而降低其分子量和改变其生物活性。

酶解胶原可以获得更小的胶原肽片段，具有更好的可溶性、更容易吸收和更好的生物相容性。

这些酶解片段可以应用于药物传输、伤口愈合等领域。

3.降解改性：通过酸性、碱性、酸性酶和酸性离子流等方式，可以将胶原分解为更小的肽段或甚至氨基酸。

降解改性可以增强胶原的渗透性和生物活性，提高其应用的效果。

降解改性的胶原主要用于组织工程、药物缓释和伤口修复等领域。

除了改变胶原的结构和性能，胶原还可以与其他材料进行复合改性来获得更好的性能和应用。

1.与人工材料的复合：胶原可以与人工聚合物、陶瓷等材料进行复合改性来增强其力学性能和稳定性。

这种复合材料可以用于骨修复、软组织修复等领域，展示出优异的生物相容性和生物活性。

2.与天然材料的复合：胶原也可以与其他天然材料如海藻酸、壳聚糖等进行复合改性。

这种复合材料具有更好的可溶性和生物活性，可在药物传递、伤口治疗等领域发挥重要作用。

总的来说，胶原的改性可以通过化学、物理或生物反应来改变其结构和性质，从而满足特定的应用需求。

改性后的胶原可以应用于组织工程、药物缓释、面部填充、抗皱等领域。

高度生物相容性和丰富的生物活性使胶原成为许多医疗和美容产品的理想材料。

胶原蛋白的结构与特性胶原蛋白的结构类似绳索，由无数根胶原纤维束所组合而成。

胶原蛋白最基本的单位为原胶原，是由三条多胜肽（polypeptides）链所组成的，而此三条多胜肽链则以平行及链间的氢键紧密地结合在一起，形成稳定的三股螺旋结构。

由多个原胶原聚集成胶原分子，而平行排列的胶原分子形成束形的胶原蛋白微纤维，胶原蛋白微纤维再纠集成较大的纤维束。

由于每一条多胜肽链（称为 alpha 链）的组成相似，但不一定完全相同，所组成的胶原蛋白形式也不相同，有由三条完全相同的 alpha 链所组成的（如第二型），也有由完全不相同的 alpha 链所组成的（如第四型）。

到目前为止，已发现的动物胶原蛋白可分成 21 种型式，依着组织的不同而有不同的胶原蛋白，其中以第一型胶原蛋白的含量最多，约占全部胶原蛋白含量的 90％，也是用途最广的胶原蛋白。

胶原蛋白的分子量约为 283,000 道尔顿（daltons），长约 280 奈米，直径 1.5 奈米，具有特别的机械性质，例如具有方向性的胶原蛋白纤维抗拉强度可高达 5 ~ 10 公斤/毫米平方（kg/mm2），因此提供结缔组织所需的张力、拉力强度等。

在生化性质方面，它可促使血小板凝集而催化血块的形成，另外胶原蛋白的功用包括可控制分子通透、促进伤口愈合与组织修复、调控细胞与组织的生理功能等。

单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。

由三条多肽链组成。

哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。

表13－3 胶原的主Array要类型胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n 来表示。

②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。

如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。

重要的医学高分子材料之胶原蛋白胶原蛋白是一种常见的可降解高分子生物材料，是细胞外基质最重要的组成成份，同时也是动物结缔组织中最主要的构造性纤维蛋白质。

作为脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，骨头与肌腱中约有90%以上的胶原蛋白，皮肤中约有50%以上的蛋白质为胶原蛋白，不仅脊椎动物有，无脊椎动物如软件、节足动物也有胶原蛋白。

胶原蛋白因具有良好的生物相容性、生物可降解性以及生物活性，在人体器官重构或者组织再生中得到了广泛使用。

胶原蛋白的诞生与生命的起源紧密相关，天然胶原蛋白最初诞生于大约6~8亿年前，冰川纪结束后，激烈的气候变动产生了大量的氧，单细胞生物藉此成功制造出了胶原蛋白，当作细胞间的连接器，从而促进了多细胞化。

而人类对于胶原蛋白开始有针对性的研究大约始于20世纪30年代，1930’s年Corey 和Wyckoff J.Biol进行了胶原蛋白构造的X射线散射研究。

之后1948年，Gross,Schmitt J,Exp.Med通过用电子显微镜观察发现胶原蛋白纤维规则条纹状。

之后的十几年间胶原蛋白的螺旋构造等理论依次发表提出，多次实验发现了胶原蛋白的各种特性以及发现了更多类型的胶原蛋白（包括纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等）。

1962年，开始开发再生胶原蛋白纤维，1970年，胶原蛋白肠衣制造实现量化生产。

1974年，胶原蛋白开始应用于创伤涂料、缝合线、人工肾脏、人工血管、人工角膜、止血剂上。

1978年，医疗用胶原蛋白肽开始制造。

胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。

分子量为300ku。

胶原蛋白最普遍的结构特征是三螺旋结构——由3条a链多肽组成，每一条胶原链都是左手螺旋构型。

3条左手螺旋链叉相互缠绕成右手螺旋结构，即超螺旋结构闭胶原蛋白独特的三重螺旋结构，使其分子结构非常稳定，并且具有低免疫原性和良好的生物相容性等。

胶原蛋白的结构的多样性和复杂性决定其在许多领域的重要地位。

几种常见胶原蛋白的结构胶原蛋白是一个非常庞大的家族，到目前为止，人们已发现20多种不同类型的胶原，分别称为Ｉ型，Ⅱ型，Ⅲ型，Ⅳ型，Ｖ型……，前5种胶原因易提取，所以研究应用的比较多。

Ｉ型分布在骨、皮肤、跟腱、血管壁、子宫壁、羊膜和胎盘中，Ⅱ型存在于透明软骨、椎间盘和玻璃体中，Ⅲ型分布在皮肤、血管壁、子宫壁中，Ⅳ型主要存在于基底膜中，Ｖ型主要在骨、皮肤、角膜、胎盘中。

I型胶原Ｉ型原胶原蛋白具有胶原蛋白家族中所有原胶原蛋白的典型特征：首先含有一段具有（Gly-X-Y）重复序列的三聚体结构，在C端与Ｎ端的２个前肽形成非螺旋的结构域（NC结构域），位于（Gly-X-Y）重复序列两侧，NC结构域再进～步形成球状结构。

折叠好的Ｉ型原胶原蛋白是异源三聚体的结构，即由２条仅a1链与１条a2链交互缠绕所形成。

胶原三聚体有很高的抗拉强度。

Ｉ型原胶原蛋白分泌到胞外基质中后，经过蛋白酶的剪切除去C-前肽与Ｎ-前肽，就形成了成熟的胶原蛋白。

成熟的胶原蛋白能自我组装成高度有序的结构—胶原纤维。

Ｉ型是由两条相同的标为仅a1（Ｉ）的肽链和一条不同的标为a2（Ｉ）的肽链构成，即［a1（Ｉ）]２a2（Ｉ）。

Ｉ型胶原蛋白的基因长约40kb，包含了52个外显子，编码的单体仅肽链包含1464个氨基酸残基。

Ｉ型原胶原蛋白分子中大约有50％的脯氨酸残基在４位含有１个羟基，脯氨酸的羟基化程度有种属差异，生活在低温环境中的动物，其胶原蛋白上的脯氨酸羟基化程度较低，脯氨酸的羟基化对于原胶原单体之间形成氢键是必需的，因而对于原胶原三螺旋结构域的热稳定性具有相当大的作用。

脯氨酸的３位羟基化作用还不甚明了。

而赖氨酸的羟基化程度在不同组织与胶原之间都不相同，羟赖氨酸的残基在纤维胶原分子内能形成稳定的交联结构，羟赖氨酸的残基也是糖类的结合位点.Ⅱ型胶原Ⅱ型胶原，是由３条相同的α１（Ⅱ）链构成的同型三聚体超螺旋结构。

人类Ⅱ型胶原蛋白的基因COL２Ａ１位于12号染色体12q13.11位点上，全长约33ｋｂ，由５４个外显子组成，所编码的成熟α１肽链包含１４８７个氨基酸。

胶原化学结构
胶原是人体中最重要的蛋白质之一，它广泛存在于组织和器官中，如皮肤、骨骼、肌肉、血管、肝脏等。

胶原的化学结构是由三个不同的肽链组成的螺旋结构。

这些肽链称为α链，它们通过氢键相互作用形成三维的结构。

这个结构是由许多重复的三个氨基酸序列组成的，这些氨基酸序列是脯氨酸-甘氨酸-羟脯氨酸。

这种重复序列被称为Gly-X-Y序列，其中X和Y可以是任何氨基酸，但Gly是必须的。

羟脯氨酸是胶原的特有氨基酸，它是由细胞中的酶合成的。

胶原的三个α链可能是相同的，也可能是不同的，这取决于不同的胶原类型。

胶原的类型有很多种类，包括Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅳ型等。

每种类型的胶原都有特定的组织分布和功能。

胶原的合成需要多种酶和辅因子的参与，包括蛋白质加工酶、胶原合成酶、维生素C等。

缺乏这些酶和辅因子会导致胶原合成的障碍和疾病的发生。

胶原的分解和再生是人体中的一个动态平衡过程，它们受到许多因素的影响，包括年龄、营养、环境因素等。

了解胶原的化学结构对于理解其功能和应用具有重要的意义。

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胶原蛋白分子的四级结构胶原蛋白这个东西，可能大家都听说过吧，尤其是女性朋友们。

听说它能让皮肤弹润、让关节更灵活，还能让头发指甲更有光泽，简直就是“青春不老神药”。

不过，今天咱们不讲那些广告词，而是来聊聊胶原蛋白背后的一些小秘密。

比如它的四级结构，可能听起来有点复杂，但其实并不难。

就算你不是生物学博士，听完这篇文章，你也能懂个七七八八，保证让你对胶原蛋白有一个全新的认知。

你知道胶原蛋白是由三条螺旋状的链条组成的吗？其实它就像是一根大绳子，把三个小绳子编织在一起。

你得明白，胶原蛋白最基本的结构叫做“三级结构”。

这个三级结构就像你把三根细长的面条一圈一圈地扭成一条麻花。

每根“面条”本身是由一串叫氨基酸的小分子组成的，这些氨基酸按照特定的顺序排列。

哎呀，这个排列就像在拼乐高，拼得又紧又顺。

你可以想象一下，三根面条一环扣一环地纠缠在一起，互相依赖，形影不离，这就是胶原蛋白的“三级结构”。

再说说第四级结构，这部分其实就是胶原蛋白的真正“硬核”部分。

它好像是三根已经纠缠好的面条，再从周围的分子世界中，挑选出一些帮手，把这些麻花绳子彼此更加紧密地缠绕在一起，形成更大的结构。

就像一场大型的集体舞蹈，每个小舞者都找到了自己最合适的位置，然后大家一起旋转、翻滚，最后形成一个超级坚固的网状结构。

这种结构，就让胶原蛋白拥有了超强的弹性和强度，甚至可以承受极大的拉力。

这也是为什么我们的皮肤、骨骼、肌肉都能依赖它来保持弹性和韧性。

你要知道，胶原蛋白不止在皮肤里扮演主角，它还是我们身体的“隐形英雄”。

它负责把我们肌肉和骨头连接在一起，让你可以做深蹲、跑步、甚至只是轻轻一笑的时候，都不至于觉得自己的身体像是木偶一样僵硬。

所以，胶原蛋白四级结构的精妙之处，就是它不仅让结构更加稳固，还能让我们的身体更灵活，真的是太“强大”了。

讲到这，可能有的小伙伴就开始担心了：胶原蛋白这么厉害，难道我身体里的胶原蛋白会一直持续保持这种“强大”状态吗？其实呀，随着年龄的增长，我们体内的胶原蛋白会慢慢减少，就像一台机器逐渐磨损一样。

胶原蛋白介绍《网络蚯蚓》特约专稿订购1《网络蚯蚓》特约专稿订购2每周四“小王侃健康”的栏目都会和大家见面。

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小王根据已有的知识和经验，了解到胶原蛋白对皮肤的帮助非常大。

但是，市场上目前热销的各种胶原蛋白品种繁多，价格相对昂贵，可以说是鱼目混杂。

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