下载文档原格式
乳酸脱氢酶科技名词定义中文名称：乳酸脱氢酶英文名称：lactate dehydrogenase;LDH定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶(编号：EC 作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 作用于D-乳酸，两者均以NAD＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布求助编辑百科名片催化机理乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。
乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。
乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用电泳方法将其分离。
LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。
正常人血清中LDH2，〉LDH1。
如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
目录基本信息临床意义乳酸脱氢酶及其同工酶的简介血清乳酸脱氢酶（LDH）同工酶测定及意义乳酸脱氢酶高的原因乳酸脱氢酶偏低的原因乳酸脱氢酶（LDH）实验基本信息临床意义乳酸脱氢酶及其同工酶的简介编辑本段基本信息英文名称：LDH（lactate dehydrogenase）序列信息：1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围：血清～L；尿560～2050U/L；脑脊液含量为血清的1/10。
编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
乳酸脱氢酶乳酸底物法概述及解释说明1. 引言1.1 概述乳酸脱氢酶乳酸底物法是一种常用的生化实验方法，通过利用乳酸脱氢酶催化反应，将乳酸转化为丙酮酸，并同时生成NADH。
该实验方法可以用来测定样品中乳酸的含量，广泛应用于医学、生物学和食品工业等领域。
1.2 文章结构本文主要分为五个部分进行介绍。
首先，在引言部分将对乳酸脱氢酶乳酸底物法进行概述。
接下来，第二部分将详细介绍乳酸脱氢酶的基本原理以及乳酸底物法的工作原理。
第三部分将介绍该实验方法的具体步骤和执行要点。
在第四部分，我们将展示和解读实验结果，并对数据进行分析与讨论。
最后，在第五部分中给出本次实验的主要结论，并对未来进一步研究和应用进行展望。
1.3 目的本文旨在向读者提供关于乳酸脱氢酶乳酸底物法的全面了解。
通过介绍该实验方法的原理、步骤和结果分析，读者将能够掌握该方法的基本操作技巧，并了解其在不同领域中的应用场景和价值。
对于有意开展相关研究或者需要使用该方法的科研人员和实验室来说，本文将提供一份有用的参考资料。
2. 乳酸脱氢酶乳酸底物法概述：2.1 乳酸脱氢酶简介：乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种重要的代谢酶，存在于多种生物体内。
它主要参与细胞内的糖酵解过程，在无氧条件下将产生的乳酸转化为丙酮酸，从而供能给细胞。
LDH在各种组织中广泛分布，包括肝脏、肌肉、心脏等，因此具有广泛的应用价值。
2.2 乳酸底物法原理：乳酸底物法利用了LDH对乳酸的催化作用。
该方法通过将待测样品中的乳酸与辅助底物（如双硫苏糖）反应，同时加入LDH作为催化剂，在一定条件下观察和测定产生的反应物（如NADH）含量变化。
由于LDH能够特异性地催化乳酸生成丙酮酸的反应，所以可以通过测量NADH生成速率来间接确定待测样品中乳酸浓度的高低。
2.3 应用场景和价值：乳酸脱氢酶乳酸底物法具有一定的应用价值。
首先，该方法操作简便、快速，不需要复杂的设备和步骤，适用于实验室中对乳酸浓度进行初步检测与筛选。
普通而熟悉的生化指标-乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶（LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135-140kD，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。
LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。
红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
乳酸脱氢酶（LDH）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3、LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
血清中LD含量的顺序是LD2>LD1>LD3>LD4>LD5。
乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
临床意义1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。
2.LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。
急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高，可排除溶血性贫血)。
3.LDH5升高：骨骼肌炎症、损伤及退化、肝损伤(肝硬变、肝炎、肝过度充血)、癌。
4.单纯LDH1升高：细菌性细胞瘤(如，畸胎瘤、睾丸细胞瘤及卵巢坏死性细胞瘤)。
5.总LDH升高而同工酶谱正常见于：心脏病、肝病、骨骼肌病、瘤及其他功能性失调症。
乳酸脱氢酶科技名词定义中文名称：乳酸脱氢酶英文名称：lactate dehydrogenase;LDH定义：广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(编号：EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸，两者均以NAD ＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布催化机理编辑本段基本信息英文名称： LDH（lactate dehydrogenase）序列信息：1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围：血清 135.0～215.0U/L；尿 560～2050U/L；脑脊液含量为血清的1/10。
编辑本段乳酸脱氢酶及其同工酶的简介乳酸脱氢酶[1]（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。
它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。
LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。
在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。
由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对人院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测医学教育`网搜集整理。
LD在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3．LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。
脑脊液生化乳酸脱氢酶生化法1. 脑脊液生化乳酸脱氢酶（LDH）是一种重要的生化指标，它在临床诊断和疾病监测中具有很高的价值。
脑脊液是由脑室系统分泌的，主要是通过脑脊液循环而进入脊髓和大脑皮质脑脊液围绕着大脑和脊髓，起着保护和支撑作用。
脑脊液的生化指标对于了解脑脊液循环和神经系统健康状况具有重要意义。
2. 对脑脊液生化乳酸脱氢酶的检测可以帮助我们了解神经系统的代谢情况，并且可以在很多疾病的诊断和治疗中提供重要的参考依据。
其中，乳酸脱氢酶是一种重要的生化酶，它参与乳酸的代谢过程，特别是在神经系统的能量代谢中具有关键的作用。
通过检测这一酶的水平，我们可以了解神经系统的能量代谢情况，从而帮助诊断和治疗相关的疾病。
3. 在临床实践中，脑脊液生化乳酸脱氢酶的测定通常是通过生化分析来完成的。
这种方法可以明确地测定乳酸脱氢酶酶的活性和水平，为临床医生提供重要的信息。
通过生化方法测定脑脊液生化乳酸脱氢酶，可以帮助我们更好地了解神经系统的代谢情况，以及可能存在的疾病状态。
生化法是一种非常有效的方法来评估乳酸脱氢酶水平，从而帮助我们更好地了解神经系统的健康状况。
4. 作为一个重要的生化指标，脑脊液生化乳酸脱氢酶的变化可以反映出神经系统的代谢情况，对于疾病的诊断和治疗具有重要的指导意义。
在临床实践中，我们应该重视脑脊液生化乳酸脱氢酶的检测，并结合临床病史和其他检查结果，全面评估患者的神经系统健康状况。
也应该不断完善和提高相关的检测方法，以更好地服务于临床医学的实践。
总结：脑脊液生化乳酸脱氢酶是神经系统代谢情况的重要指标，在临床诊断和疾病监测中具有很高的价值。
通过生化方法测定脑脊液生化乳酸脱氢酶，可以帮助我们更好地了解神经系统的健康状况，对于疾病的诊断和治疗具有重要的指导意义。
脑脊液生化乳酸脱氢酶的检测和评估尤为重要，对于提高神经系统健康水平和服务于临床医学的实践具有重要的意义。
脑脊液生化乳酸脱氢酶（LDH）作为神经系统代谢情况的重要指标，在临床诊断和疾病监测中具有关键的价值。
血清乳酸脱氢酶（LDH）
一、检测原理
LDH催化L-乳酸氧化成丙酮酸，同时NAD还原成NADH+，引起340nm吸光度的升高，与样品中LDH的活性成正比。
二、参考区间
血清：109—245U/L
三、临床意义
1、乳酸脱氢酶，属于糖酵解酶的一种，可以在人体的血液、骨骼以及心脏大量存在。
2、乳酸脱氢酶的临床意义较大，可以作为诊断心肌疾病、慢性肝炎以及肝癌等病症的诊断依据。
3、乳酸脱氢酶有5种同工酶的形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5，在人体的心肌、肾脏以及红细胞中LDH1、LDH2含量比较高，这两项升高常见于心肌炎、心肌梗死、恶性贫血、急性肾皮质坏死。
肝脏和横纹肌以LDH
4、LDH5为主，当升高的时候常见于肝硬化、肝炎以及骨骼肌的损伤等，
LDH3在胰腺、脾脏、甲状腺、肾上腺当中较多，当异常升高时常见于胰腺癌等疾病。
4、血清LDH活性检测可判断白血病的疗效和转归。
实验八乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的琼脂糖凝胶电泳一、实验目的了解琼脂糖凝胶电泳的方法和原理，学会分离LDH同工酶的方法。
二、原理同工酶是指能够催化相同的化学反应，但酶分子的结构理化特性乃至免疫学性质不同的一组酶，同工酶这种差异是由于酶蛋白的编码基因不同或基因相同但转录、翻译或后加工有别所造成的。
同工酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织，甚至同一组织或细胞的不同亚细胞结构中。
人们已发现几百种同工酶。
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase LDH）是人们认识的第一个同工酶。
LDH是糖酉孝解中的一个酶，它催化的反应如下。
COOH COOHHO—C—H+NAD＋C＝O＋NADH＋H+CH3 CH3LDH有五种同工酶，分子量在13万～15万之间，由四个亚基组成。
LDH的亚基有两种类型，一种是心肌型亚基（H型）（B基因），另一种是骨骼肌型亚基（M型）（A基因）。
两类亚基以不同比例可组成五种四聚体。
即LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(H1M3)、LDH5(M4)。
H型亚基与M型亚基的氨基酸组成有差异，前者含酸性氨基酸残基多，故LDH可用电泳的方法进行分离。
本实验用pH8.6的缓冲液，在此条件下电泳，LDH的五种同工酶均净带负电荷，向正极泳动，但LDH1最快，依次减慢，LDH5最慢。
在哺乳动物体内，一般厌氧性组织中，如骨骼肌、肝脏中，LDH5含量高；在非厌氧性组织中，如心、脑中，LDH1含量高。
本实验用琼脂糖凝胶，LDH的五种同工酶在琼脂糖凝胶板上分离后，进行酶促反应，使乳酸脱氢生成NADH，NADH将人工递氢体PMS还原，还原型PMS 最终将NBT还原。
NADH++H++PMS=====NAD++PMSH2PMSH2＋NBT======PMS＋NBTH2NBTH2为蓝色化合物。
三、实验器材（一）、仪器1、电泳仪1、水平电泳槽2、离心机3、玻璃匀浆器5、恒温箱6、微量移液器7、吸量管四、材料与试剂1、小白鼠（成年）2、白瓷盘3、剪子4、镊子5、载玻片6、滤纸7、生理盐水8、0.01mol/l pH7.4磷酸钠缓冲液：取0.01mol/L NaH2PO419ml和0.01mol/L Na2HPO481ml混合即可。
第1篇一、实验目的本实验旨在通过生化方法测定血乳酸浓度，了解机体代谢状态，为临床诊断提供参考。
二、实验原理乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，广泛存在于机体所有组织细胞的胞质内。
在缺氧或无氧条件下，乳酸脱氢酶催化丙酮酸与乳酸之间的可逆反应，生成乳酸和NADH。
通过测定血中乳酸的浓度，可以反映机体代谢状况和缺氧程度。
三、实验材料1. 标本：静脉血5ml2. 试剂：乳酸测定试剂盒（包括乳酸脱氢酶、NADH、NAD+、缓冲液等）3. 仪器：全自动生化分析仪、恒温水浴箱、移液器、试管等四、实验方法1. 取静脉血5ml，加入含有抗凝剂的试管中，混匀。
2. 按照试剂盒说明书进行操作，将血样加入反应管中，加入乳酸测定试剂盒中的其他试剂，充分混匀。
3. 将反应管放入恒温水浴箱中，在37℃下孵育一定时间。
4. 取出反应管，用全自动生化分析仪测定血乳酸浓度。
五、实验结果本次实验测定血乳酸浓度为2.5mmol/L。
六、结果分析1. 正常人血乳酸浓度为1.0-2.5mmol/L，本次实验结果在正常范围内。
2. 血乳酸浓度升高可能见于以下情况：- 缺氧：如慢性阻塞性肺疾病、心力衰竭等；- 营养不良：如糖尿病、蛋白质营养不良等；- 药物作用：如某些抗生素、抗癫痫药物等；- 先天性代谢缺陷：如乳酸酸中毒等。
七、讨论1. 本实验通过测定血乳酸浓度，可以初步了解机体代谢状态和缺氧程度。
但在实际临床应用中，需要结合患者的病史、症状、体征和其他检查结果进行综合判断。
2. 影响血乳酸浓度的因素较多，如药物、饮食、运动等，因此在实验过程中应严格控制实验条件，确保实验结果的准确性。
3. 血乳酸检测作为一种无创、简便、快速的方法，在临床诊断中具有广泛的应用前景。
八、结论本次实验成功测定了血乳酸浓度，为临床诊断提供了参考。
在今后的工作中，我们将进一步研究血乳酸检测在临床诊断中的应用价值。
九、注意事项1. 实验操作过程中，应严格遵守操作规程，确保实验结果的准确性。
LDH法细胞毒性检测：原理：乳酸脱氢酶在胞浆内含量丰富,正常时不能通过细胞膜,当细胞受损或死亡时可释放到细胞外,所以细胞死亡数目与细胞培养上清中LDH活性成正比,用比色法测定实验孔LDH 活性,并与靶细胞对照孔进行比较,可计算效应细胞对靶细胞的杀伤百分率LDH（乳酸脱氢酶）是一种极为稳定的细胞质酶，存在于正常细胞的胞质中，一旦细胞膜受损，LDH 即被释放到细胞外； LDH催化乳酸形成丙酮酸盐，和INT（四唑盐类）反应转化成红色甲臢化合物，可通过酶标仪进行检测。
颜色形成的量与裂解细胞的数目成正比。
应用一个96-孔平板读数计收集可见光波长的吸收值数据。
这个分析可用于测量在细胞介导的细胞毒性分析中细胞膜的完整性，这种情况下目标细胞被效应细胞裂解，可判断细胞受损的程度。
乳酸脱氢酶（LDH）在胞质内含量非常丰富，细胞处于正常状态下其不能通过细胞膜，但当细胞受到损伤或死亡时便可释放到细胞外，此时细胞培养液中 LDH 的活性与细胞的死亡数目呈正比，通过用比色法测定并与靶细胞对照孔的 LDH 活性进行比较，可计算出效应细胞对靶细胞的杀伤百分数。
该实验方法操作简便、快速，可应用于 CTL 和 NK 细胞活性测定及药物、化学物质或放射所引起的细胞毒性，目前已有 LDH 法测定 CTL 活性的试剂盒。
同时设4个对照:靶细胞最大释放组、体积校正对照组、背景对照组和自然释放组按5∶1、10∶1、20∶1（效应细胞∶靶细胞）细胞过度生长、密度过高、离心速度过大、培养箱内外温差过大等因素会造成细胞自然释放乳酸脱氢酶操作流程：设立效应细胞孔（不同浓度的效应细胞设立效应细胞自发释放组）：50μl效应细胞+50μl培养基实验组：靶细胞不变，改变效应细胞：50μl效应细胞+50μl靶细胞设立靶细胞自发释放组：50μl靶细胞+50μl培养基设立靶细胞最大释放组：50μl靶细胞+50μl培养基+10μl裂解液（10×）设立体积校正对照组：100μl培养基+10μl裂解液（10×）设立背景对照组：100μl培养基250g离心4分钟37℃孵育4小时离心前45分钟添加裂解液（10×）至靶细胞最大释放组250g离心4分钟取上清50μl转移至另一孔板（可选）于独立的孔中加50μl LDH阳性对照（1：5000）于每孔中添加50μl再次稀释的底物混合物室温避光孵育30分钟添加50μl终止溶液490nm测吸收值1.靶细胞接种数目的优化1.1.设立检测板1.1.1.准备靶细胞：调整细胞浓度0, 5,000, 10,000, 20,000/100μl，使用与细胞毒分析相同的培养基及孔板终体积。
乳酸脱氢酶实验原理
乳酸脱氢酶（LDH）实验原理是基于LDH催化乳酸与辅酶NAD+之间的反应。
LDH催化乳酸脱氢成为丙酮酸，同时将NAD+还原为NADH。
该反应可以用下式表示：
乳酸 + NAD+ ⇌丙酮酸 + NADH + H+
在实验中，乳酸存在时，LDH会将乳酸氧化为丙酮酸，同时产生NADH。
NADH的生成量可通过光密度变化来测定。
NADH的光密度在340 nm波长下较高，因此可以使用分光光度计对其吸光度进行测量。
根据比色法原理，可以通过测量样品中NADH的吸光度变化来间接测定乳酸的含量。
根据比色法原理，NADH的吸光度与NADH的浓度成正比。
因此，通过测量反应体系中NADH 产生的速率和NADH的吸光度，可以推算出乳酸的浓度。
一般情况下，通过比较样品在LDH反应之前和之后的NADH 浓度变化来测定乳酸的含量。
这可以通过测量吸光度来实现。
吸光度值可以转换为相应的乳酸浓度，从而确定乳酸脱氢酶的活性或乳酸的浓度。
乳酸脱氢酶测定的程序【目的】体外检测血清中乳酸脱氢酶（LDH ）含量。
【职责】1.实验室工作人员均应熟知并严格遵守本SOP ，室负责人监督落实。
2.本SOP 的改动，可由任一使用本SOP 的工作人员提出，并报经下述人员批准签字：室负责人、科主任。
【标本类型及实验前准备】1.受检者的准备病人空腹12h ，不饮酒24h 后采集血样。
体检对象抽血前应有两周的的正常状况记录。
注意有无应用影响测试项目的药物。
此外，对于体检者，采血的季节都应做相关记录，因为样本中各项目的含量有季节性变动，为了前后比较应在每年同一季节检验。
对于体检对象抽血前应有2周时间保持平时的饮食习惯，应嘱体检对象在抽血前24小时内不做剧烈运动。
2.静脉采血除非是卧床的病人，一般在采血时取坐位。
体位影响水分在血管内外的分布，会影响测试项目的浓度。
在采血前至少应静坐5分钟，一般从肘静脉取血，使用止血带的时间不超过1分钟，穿刺成功后立即松开止血带。
【仪器设备】东芝TBA-FX8全自动生化分析仪，低速离心机一、检测原理复星长征乳酸脱氢酶试剂（L →P ）以Gay 等方法为基础，以乳酸为底物，测定原理如下：NADH LDH L +−−−→−+-+丙酮酸乳酸NAD乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸，在此过程中，NAD +被还原为NADH ，通过在340nm 处监测吸光度上升的速率，即可测得样本中乳酸脱氢酶的活力。
二、试剂1.试剂本科使用上海复星长征医学科学有限公司LDH-L 试剂盒，为液体双试剂，其各组分如下：试剂1（R1）：乳酸锂62.5mmol/L 氯化钾 190.0mmol/LTris 缓冲液100.0mmol/L 试剂2（R2）：Tris 缓冲液100.0mmol/L NAD +30mmol/L2.校准要求 2.1校准品：使用与试剂配套使用的复星长征临床化学校准血清（货号：4490050/4590050）对测定进行校准。
2.2校准间隔2.2.1试剂批号变更时，使用与试剂配套使用的复星长征临床化学校准血清对测定进行校准后再对临床病人样本进行测定。
同工酶是指来源于同一个体或组织，能催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等存在明显差异的一组酶。
最典型的同工酶就是乳酸脱氢酶(LDH)同工酶，乳酸脱氢酶是医学基础知识和检验的相关考试中的常见考点，知识点较多下面我们来深入讲解下乳酸脱氢酶及其同工酶。
LDH存在于所有体细胞的细胞质中，是由M(Muscle(肌肉))、H(Heart(心脏))两种亚基组成的四聚体，使用电泳的方法可分离出5条区带由阳极到阴极分别命名为LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(H1M3)、LDH5(M4)。
各种同工酶在组织和器官中的分布比例不同，这个由其亚基组成我们可以简易理解记忆，心肌中以LDH1及LDH2较为丰富，LDH1也存在于红细胞中且其活性远高于心肌，横纹肌及肝脏中以LDH5为主LDH4含量也较高，脾脏、肺中以LDH3最高。
利用这种组织分布特异性临床上LDH同工酶检测可以作为某些疾病诊断的依据。
正常人血清中LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5;心肌梗塞、心肌炎时LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1，LDH在心肌梗塞中出现时间最晚，持续时间最长;肝损伤及肌肉损伤时主要见LDH5升高;而LDH3升高见于恶性肿瘤、肺梗死等。
LDH检测中还有几个要注意的知识点，溶血的标本不适用于LDH及其同工酶的检测，溶血可使LDH1/LDH2失去意义;LDH对冷冻存在敏感性，尤其是LDH4、LDH5对冷冻很敏感，无法及时检测的标本应常温保存，防止酶活性降低;另外还有一种特殊的乳酸脱氢酶LDHX(或LD-C2)由成熟睾丸合成，为精子独有。
以上就是对乳酸脱氢酶及其同工酶的主要内容的阐述讲解，下面我们做一道例题。
【例题1】以下测定哪种酶的标本不适于冰箱保存，而宜放置于室温25℃左右：A.LDHB.ASTC.ALTD.ALPE.GGT【答案】A。
